- 1 -
Tematyka II kolokwium z biochemii (I rok weterynarii - 2014)
Enzymologia i bioenergetyka
Enzymy i kataliza enzymatyczna. Definicja pojęcia katalizy i katalizatora, funkcja
katalizatora, katalizatory chemiczne a biologiczne. Cechy odróżniające biokatalizę od katalizy
chemicznej. Enzymy  funkcje i ogólna budowa. Klasyfikacja enzymów - cyfrowy kod
enzymatyczny i jego znaczenie. Ogólna charakterystyka poszczególnych klas enzymów.
Izoenzymy Pomiar aktywności enzymatycznej  definicje: aktywność, aktywność właściwa,
aktywność molekularna; względne i bezwzględne stężenie enzymu. Definicja jednostki
międzynarodowej i definicja katala (wielokrotności i podwielokrotności). Przeliczanie
jednostek aktywności.
Ogólna budowa centrów aktywnych. Kofaktory: koenzymy, grupy prostetyczne, atomy lub
jony metali. Enzymy allosteryczne. Budowa chemiczna (wzory) i funkcje metaboliczne
koenzymów. Pojecie energii aktywacji i stanu przejściowego. Teoria kinetyczna (teoria
zderzeń). Mechanizmy działania enzymów.
Kinetyka . Pojecie szybkość reakcji enzymatycznej. Wykresy zależności szybkości reakcji od
stężenia substratu. Krzywa wysycenia - uzasadnienie jej przebiegu.. Pojęcie  prędkości
maksymalnej (Vmax) i jej praktyczne wyznaczanie. Równanie Michaelisa-Menten. Stała
Michaelisa (Km). Wykres podwójnych odwrotności Lineweavera-Burke a
Regulacja reakcji enzymatycznej  aktywatory i inhibitory. Inhibicja odwracalna i
nieodwracalna. Rodzaje inhibicji odwracalnych: hamowanie kompetycyjne, niekompetycyjne
i akompetycyjne. Mechanizm wpływu pH na szybkość reakcji enzymatycznej oraz czynniki
wpływające na położenie optimum i zakres optimum pH. Mechanizm wpływu temperatury na
białka enzymatyczne i na prędkość reakcji enzymatycznych, współczynnik Q10. Enzymy
allosteryczne i efektory allosteryczne. Kowalencyjna modyfikacja aktywności enzymów
(odwracalna i nieodwracalna). Aktywacja proenzymów na przykładach trypsynogenu i
chymo-trypsynogenu. Fosforylacja białek.
Bioenergetyka. Pojęcie układu zamkniętego i otwartego. I i II zasada termodynamiki. Pojęcie
entropii (S), entalpii (U), energii swobodnej i zmiany energii swobodnej ( G). Co to są
organizmy heterotroficzne i fototroficzne? Reakcje endoergiczne i egzoergiczne. Od czego
zależy zmiana energii swobodnej ( G) w reakcjach chemicznych? Definicja standardowej
zmiany energii swobodnej ( Go). Reakcje sprzężone. Pojęcie wspólnego metabolitu.
Aktywowane nośniki i związki wysokoenergetyczne. ATP jako najważniejszy związek
wysokoenergetyczny. Fosforany wysoko- i niskoenergetyczne. Bezwodniki kwasowe.
Fosfoguanidyny. Enolofosforany. Estry tiolowe. Pojęcie metabolizmu komórkowego. Szlaki
anaboliczne i kataboliczne.
Mitochondrialny łańcuch oddechowy i oksydacyjna fosforyzacja
Reakcje redoks. Aktywowane nośniki (NAD, NADP, FAD). Pojęcie potencjału oksydacyjno-
redukcyjnego. Co to jest sprzężenie chemiosmotyczne? Struktura, skład i funkcja
poszczególnych kompleksów białkowych tworzących łańcuch transportu elektronów (łańcuch
oddechowy). Rola tlenu cząsteczkowego w transporcie elektronów przez łańcuch oddechowy.
Powstawanie i rola mitochondrialnego gradientu protonowego. Oksydacyjna synteza ATP
przez syntazę ATP. Budowa syntazy ATP.
Cykl kwasów trójkarboksykowych (cykl Krebsa)
Znaczenie reakcji cyklu Kresa dla metabolizmu komórki. Przebieg poszczególnych reakcji
(nazwy enzymów, wzory kolejnych metabolitów/intermediatów. Jakie reakcje cyklu Kresa są
reakcjami redoks? Co to jest fosforylacja substratowa? Jaka reakcja cyklu Kresa reprezentuje
ten sposób syntezy ATP przez komórkę? Wydajność energetyczna cyklu kwasów
trójkarboksylowych, łącznie z liczbą cząsteczek ATP powstających w wyniku fosforylacji
oksydacyjnej. Regulacja cyklu kwasów trójkarboksylowych.