Wejściówka I
1. aminokwasy polarne i niepolarne: po 2 wzory
2. karnozyna - wzór, funkcja
3. punkt izoelektryczny - definicja z wykorzystaniem wzorów
4. koenzymy - definicja i podziały
5. co to jest specyficzność enzymów - na przykładzie

1. Narysowac tripeptyd z aminokwasu egzogennego, z grupa OH i jakiegos-tam jeszcze.
2. Podany wzor, rozpoznac, ze to karnozyna, podac sklad aminokwasowy i funkcje, zaznaczyc wiazanie peptydowe.
3. Narysowac JEDEN aminokwas, ktory jest: nieketogenny, endogenny i jakis-tam jeszcze.
4. Dlaczego struktura b-harmonijki w danym przykladzie (i tu lista z 15 aminokwasow) bedzie sie ukladala w szczegolny sposob? (wczesniej podany krotki opis tworzenia tej harmonijki). Chyba chodzilo o to, ze aminokwasy byly na zmiane polarne i niepolarne.
5. Jakie wiazania wystepuja w biakach? Jakie wiazania stabilizuja strukture III-rzedowa.

byl narysowany wzór glutatinu itrzeba bylo zaznaczyć wiązania peptydowe i napisać jego funkcje
napisać hormony jakiej osi mają budowę białkową lub peptydowa i narysować jeden z nich
podzielić wybrane aminokwasy na te które będą znajdowąły się na powierzchni lub w środku globularnego białka
były podane pk1 i pk2 Phe i trzeba było obliczyć pI i narysować wzor w pH kwasowym i pH zasadowym

SEMINARIUM I
1. opisac jedna regularna strukture drugorzędową i jedną ponaddrugorzędową.
2. na podstawie wzorów aminokwasów przedstawić działanie jednej endopeptydazy soku jelitowego (??!!) i jednej endopeptydazy soku żołądkowego.
3. opisac budowe i funkcje immunoglobulin osocza
4. opisac dekarboksylacje, podac produkty, 3 WZORY I FUNKCJE powstalych amin.
5. na przykladzie wytlumaczyc a ) na czym polega transport mikroelementow przez bialka i b) inhibicja proteaz serynowych.

1. Funkcje białek
2. Albuminy - rola w utrzymaniu ciśnienia onkotycznego oraz możliwość wiązania ligandów
3. Haptoglobina - rola w utrzymaniu Fe w organiźmie
4. Trawienie białek (troche kobylaste)
5. Podstawowe przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja

1. Kolagen - struktura, wiazania.
2. Albuminy - właściwości, rola, stężenie w osoczu.
3. Degradacja białek ATP-zależna.
4. 2 przykłady reakcji transaminacji (na wzorach)
5. Krótko 2 choroby związane z metabolizmem miedzi.

1. struktura IIrzędowa
2.niedokrwistość hemolityczna przyczyna i właściwości haptoglobiny
3.enzymy trzustki
4.dekarboksylacja
5.struktura immunoglobulin i wypisac klasy

seminarium II

1. jak regulowana jest synteza hemu (wzory, enzym)
2. talasemie (bylo trzeba napisac wiecej niz w harperze- ale pan to dokladnie omowil na sem)
3. po co nastepuje sprzężenie bilirubiny ? napisac wzor produktu sprzężania.
4. mioglobina budowa funkcje, wlasciwosci
5. roznica miedzy powinowastwem HbF i HbA do tlenu. przyczyna i znaczenie fizjologiczne na podstawie wykresu

1. W jakich reakcjach biorą udział syntazy ALA? Napisz te reakcje.
2. Jaki enzym jest zablokowany w zespole Criglera Najjara typu I? Napisz reakcję, którą katalizuje ten enzym.
3. Wyjaśnij właściwości allosteryczne Hb.
4. Na postawie wykresu powinowactwa do tlenu wyjaśnij różnice między HbF a HbA.
5. Czy hem z mioglobiny mógłby spełniać swoją rolę bez części białkowej?
6. Co się dzieje w naszym organizmie kiedy przebywamy na dużuch wysokościach?
7. Opisać HbS.

1)różnice między HbF a HbA na podstawie wykresy nasycenia tlenem
2)przemiana bilirubiny w wątronie narysuj wzór bilirubiny wydalanej z żółcią
3) HbS
4)w jwkich reakcjach bierze udział syntaza ALA napisz te reakcje jak jest regulowana ta syntaza
5)HB jaka białko allosteryczne efekty

.Na przykładzie hemoglobiny omówić właściwości alleosteryczne, efekty homotropowe i heterotropowe. Wymienić czynniki zmieniające powinowactwo hemoglobiny do tlenu.
2. Regulacja syntezy hemu (wzory, enzymy).
3. Podać wzór heminy i wskazać miejsce jej wiązania z globiną.
4. Podać następstwa mutacji: a) homozygota łańcucha alfa (His->Tyr) b) heterozygota łańcucha beta (Glu->Lys)
5. Zaprojektować krzywe dysocjacji tlenowej w odniesieniu do krzywej charakterystycznej dla prawidłowej hemoglobiny dla następujących przypadków: a) (alfa) --/aa b) (alfa) --/-- c) (beta) -/b d) (beta) -/-. Krótko wyjaśnić ewentualne odchylenia od normy.

SEMINARIUM III

1. rola jonow metali w enzymach + 3 przykłady enzymu i jaki jon
2. jakie enzymy oznaczamy w osoczy w celach diagnistycznych + 5 przykladow enzymow i co mozemy zdiagnozowac
3. metody oznaczania aktywnosci enzymow- 2 metody
4. sposoby wyznaczania Km dla enzymow o krzywej sigmoidalnej i klasycznej.
i 5. jak dla mnie najbardziej hardcorowe nie pamietam dokladnie. wiec moze ktos z mojej gr sie wypowie i dopisze. w azkazdym razie na przykladzie karbamoilotransferazy asparaginowej przedstawic zasade regulacji allosterycznej i regulacji zwrotnej... czy jakos tak :///


1. Wymień sposoby regulacji aktywności enzymu i opisz tą, która jest odwracalna.
2. Co wpływa na aktywność allosteryczną enzymu? Wyjaśnij, najlepiej na wykresach.
3. Wymień części niebiałkowe enzymów. Opisz jakie funkcje pełnią jony metali.
4. Wyjaśnij pojęcia : izozym, rybozym, inhibicja kompetencyjna i coś w stylu analog związku pośredniego (???)
5. Opisz znaczenie diagnostyki enzymatycznej i podaj przykłady.

1. Porównaj model Fishera i Koshlanda.
2. Modyfikacje allosteryczne.
3. Inhibicja kompetycyjna + wykres.
4. Podaj zasady klasyfikacji enzymów i nazewnictwa enzymów [+przyklad do kazdej klasy].
5. Coś ze wzorem Michaelisa-Menten z objasnieniami... [dokladnie nie pamietam, ale wiem, ze byly te wszystkie 3 warianty stezenia substratow chyba.. ].

1. Wyjaśnij pojęcia : centrum katalityczne, kompleks enzymatyczny,inhibitor zwrotny,
2. Narysowany wykres podwójnych odwrotności.Napisac równanie liniowe na szybkośc reakcji i objaśnić .Kiedy stosuje sie formę liniową równania?
3.Wykres ze strony 151 Napisać jaki jest to sposób zmiany aktywności enzymatycznej i podać rodzaje
4.Rycina ze strony 109.Opisać jak uzyskać ten wykres 108 i co to jest izoenzym.
5.Wypisane koenzymy przenoszące wodór i innne .Podkreślic te przenoszące wodór

1. Wymień 10 enzymów wykorzystywanych w diagnostyce + choroby
2. Wymień koenzymy przenoszące grupy
3. Wymień koenzymy przenoszące H+ i e-
4. Wiązanie metali do enzymu
5. Model Koshlanda i Fischera
6. Mechanizmy oddziaływań allosterycznych
7. Inhibicja odwracalna
8. Wpływ pH na reakcje enzymatyczne
9. Jakie enzymy wiążą się z: Mg, Zn, Mo, Mn, Se, Ni
10. Klasy enzymów + przykład

ĆWIECZNIE 1

Co do tego wejścia: ja miałem pytanie: co to jest aktywność enzymu, jakie jednostki oraz drugie: co to jest elektroforeza? Druga grupa miała pytanie "Co to jest Km?".

narysuj wiazanie peptydowe ;P
-czym sie rozni osocze od surowicy ;P

aminotransferazy i reakcja alatu
hipoproteinemia co jet jej skutkiem

1)co to jest elektoforeza
2)podać 4 przyczyny analbuminemii
struktura II-rzędowa białek, punkt izoelektryczny
1.Struktura II-rzedowa bialka
2.aminotransferazy- reakcje ( alatu lub aspat)
1) co wpływa na szybkość elektroforezy?
2) podane 4 białka A, B, C, D i przykładowe masy - narysuj prążki otrzymane w wyniku elektroforezy i zaznacz start i które białka gdzie będą .
a) czynniki wpływające na szybkość katalizy enzymatycznej
b) znaczenie diagnostyczne AlAT-u (normy <!> i 4 przykłady schorzeń związanych z AlAT-em
1. 3 funkcje albumin
2. Reakcja trasaminacj-na cyzm polega, przedstawic reakacje AspAT i ALAT

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY

1. narysować wzór koenzymu zawierającego nikotynamid, i napisać jego pełną nazwę.
2. fragment DNA - przepisać na RNA , wraz z orientacja (koniec 3' i gdzie 5')
3. narysować sposób wiązania się T z A i C z G.
4. co to jest nukleosom. opisać
5. co to jest Tm. definicja + od czego zależy. narysować wykres DNA gdy zawartość GC jest a) 40% b) 70%. wykres zależności absorpcji od temperatury. co to jest efekt hiperchromowy?

1. Narysować NAD, NADP, FMN, FAD i podać ich funkcje
2. Opisz struktury drugorzędowe DNA
3. Scharakteryzuj rodzaje RNA
4. Opisać efekt hiperchromowy i hipochromowy
5. Enzymy restrykcyjne

1. Wzór dna
2. Opisz wiązania w RNA
3. Narysuj parę komplementarna A i T
4. Efekt hiperchromowy
5. Rola cAMP i s-adenozynometioniny

1. Narysować wzór RNA komplementarnego do sekwencji AGC w DNA
2. Budowa i funkcje DNA
3. Narysować połączone komplementarnie C i G
4. Budowa i funkcje tRNA
5. Funkcje ATP i UDP

1. Koenzym z wit. b5
2. Tzw. rzadkie zasady purynowe i pirymidynowe ?
3. cGMP
4. mRNA budowa i funkcja
5. Enzymy restrykcyjne
6. Denaturacja i renaturacja DNA
7. Wymień struktury wyższego rzędu DNA i opisz jedna z nich
8. Hydroliza enzymatyczna RNA
9. Przepisz fragment DNA - ACG na RNA napisz wzorami

1. Wzór i nazwa dowolnej rzadkiej zasady purynowej i pirymidynowej
2. Wzór CoA i rola biologiczna
3. Enzymy restrykcyjne - występowanie, rola, zastosowanie
4. Histony - klasy, właściwości, rola
5. tRNA - budowa, rola

1. Narysuj i podaj funkcje:
a) cAMP
b) pochodna wit B2 o budowie nukleotydowej
c) PAPS
2. Narysuj RNA komplementarne do nici DNA - TCG. Zaznacz charakterystyczne dla RNA wiązania.
3. Narysuj sposób wiązania C-G
4. Opisz budowę i funkcje tRNA
5. Na czym polega degradacja chemiczna kwasów nukleinowych?
6. Struktury drugorzędowe DNA - wymień, opisz jedną.
7. Efekt hiper- i hipochromowy.
8. Enzymy restrykcyjne.

1. Narysować parę AT i GC, co to sa tautomery?
2. Jaki koenzym zawiera kw. pantotenowy + wzor
3. Jeśli ułamki molowe [A] i [G] na jednej nici wynoszą ileśtam, to ile wynoszą pozostałe na tej nici i na komplementarnej?
4. Była podana sekwencja RNA. Dopisać kodujące je DNA z orientacją nici
5. Wpływ mocznika na topnienie dna+ krzywe absorpcji

1. Wzory: Inozyna + dowolna rzadka pirymidyna
2. S-metioninoadenozyna - wzór i funkcja
3. Budowa i funkcja mRNA
4. Nukleosom
5. Hydroliza kwaśna i zasadowa - opisać, porównać


SEMINARIUM IV – BIOSYNTEZA PURYN I PIRYMIDYN

1. Opisz biosyntezę nukleotydów pirymidynowych, kończąc na UMP (nie wymagał wzorami z wyjątkiem UMP)
2. Narysuj wzory: hipoksantyna, ksantyna, kwas moczowy
3. Z udziałem jakich związków i przez jaki enzym katalizowana jest reakcja powstawania dTMP? Podaj przykłady związków, które hamują ten proces
4. Opisz zespół Lescha-Nyhana
5. Chorym na leukemię wraz z cytostatykami często podaje się także allopurynol. Wyjaśnij przyczynę takiego postępowania.

1. Przedstaw kolejne etapy biosyntezy pirymidyn, kończąc na UMP. Wskaż enzymy wielofunkcyjne.
2. Przedstaw wzorami pełną reakcje z udziałem aminoimidalobursztynylokarboksyamidorybozylo-5-fosforanu, w której odczepia się fumaran (substrat, enzym, produkt). Jaką jeszcze reakcje katalizuje enzym tej reakcji?
3. Przedstaw etapy (wystarczyły nazwy) katabolizmu AMP/dAMP (UWAGA! Nie zaczyna się od adenozyny) - substraty, enzymy, produkty.
4. W komórkach hodowanych na szalkach z pożywką HAT jest niedobór kinazy tymidynowej. Komórki nie rosną! Którą substancję spośród następujących: hipoksantyna, aminopteryna, tymidyna, metotreksat, należy usunąć aby komórki zaczęły rosnąć.
5. W przypadku nowotworów jelita grubego podaje się 5-fluorourydynę. Jakie jest działanie 5-fluorourydyny? Jakim przemianom będzie ona ulegać? Narysować wzór 5-fluoromonoforsforourydyny.

1. Przedstaw za pomocą wzorów reakcje ze szlaku biosyntezy puryn i pirymidyn, w których uczestniczy glutamina
2. Co rozumiesz pod pojeciem reutylizacja zasad purynowych, jakie są jej mechanizmy, przedstaw jedną reakcję na potwierdzenie jednego z mechanizmów
3. Scharakteryzuj dwa schorzenia związane z hipourykemią
4. Za pomocą schematów przedstaw wpływ substancji biorących udział w metabolizmie kwasu foliowego na inhibicję biosyntezy zasad purynowych i pirymidynowych
5. Budowa i funkcja reduktazy rybonukleotydowej, przedstaw jedną reakcję katalizowaną przez ten enzym

1.napisz reakcje hamowaną przez allopurinol
2.zespól Lesch-Nahana czy jakoś tak
3. jaka reakcja jest hamowana ortoacydurii drugiej. napisz ją i opisz ortoacydurie
4.jaki wpływ GTP ma na syntezę ATP. napisz reakcje i opisz na czym polega ta regulacja
5. i coś z fozforylacją nukleozydów puryn (chyba reakcje napisać.
dobrze mieć to za sobą. powodzenia jutro!

1. Napisz wzorami reakcje w syntezie pirymidym, w ktorej bierze udzial kwas foliowy
2. Napisz wzorami reakcje w syntezie puryn, w ktorej do pierscienia dolaczny jest atom od Asp
3. Jak dziala allopurynol i w jakich sytuacjach sie go stosuje
4. Mechanizm dzialania reduktazy rybonukleotydywej
5. Jakie skutki moze miec dla organizmu brak aktywnosci deaminazy adeninowej


SEMINARIUM V – STRUKTURA I BIOSYNTEZA KWASÓW NUKLEINOWYCH

1. replikacja semikonserwatywna
2. polimerazy DNA u Eukariota
3. białka replikacji u prokariota
4. banka replikacyjna i babel transkrypcyjny - podobienstwa i roznice (tabelka)
5. transkrypcja u prokariota i eukariota - podobienstwa i roznice (tabelka)

1. budowa nukleosomu.
2. 3 rodzaje lekow;p
3. polimerazy u prokariota.
4. rola czynnika sigma i rho.
5. geny klasy III - budowa promotora, etc

1. Wyjaśnić pojęcia prymosom, promotor, replikacja, intercośtam (chodziło o klasę leków)
2. Rysunek z polimerazą RNA u prokariotycznych - napisać co to za enzym, scharakteryzować go i jaka jest rola podjednostki sigma
3. Rysunek zdjęty ze Stryera, tzn obrazował bąbel transkrypcyjny - podpisać elementy oznaczone literkami
4. Opisać promotor u prokariotycznych
5. Jak zachodzi proces replikacji kiedy powstaje nić opóźniona

1. Dlaczego potrzebny jest primer i jak jest usuwany?
2. Wymienić nazwy 3 leków przeciwwirusowych z różnych grup
3. OriC i ARS
4. Polimerazy DNA - właściwości i funkcje
5. Klasy genów u Eukaryota. Opisać promotor klasy II.

1. Wyjaśnij pojecia- promotor, msc Ori, enhancer, poliogonA
2. Opisz promotor u bakterii
3. Terminacja rho-niezależna
4. Typy polimerazy RNA u bakterii
5. Gyraza


SEMINARIUM VI – BIOSYNTEZA BIAŁEK

1. elongacja u prokaryota-schemat i czynniki
2. roznice miedzy hnRNA i mRNA, podac nazwe procesu i opisac powstanie mRNA (czy jakos tak)
3. podac cechy kodu i napisac co to znaczy,ze jest zdegenerowany
4. schemat procesu aktywacji aminokwasow
5. co jest potrzebne do rozpoczecia syntezy bialka u prokaryota i eukaryota.

1. wymienić czynniki inicjacji u Eukariota i narysowac schemat tego procesu.
2. wyjasnic dlaczego kod genetyczny nie bazuje na 2 lub 4 nukleotydach. (nie pamietam jak to było sformułowane, w kazdym razie dlaczego jest trójkowy, a nie np. dwójkowy)
3. wpływ insuliny na regulacje syntezy białka.
4. naryowac schemat tworzenia aminoacylo tRNA
5. proces przeksztalcania, budowa i funkcja mRNA

1. Opisz proces aktywacji aminokwasów i syntezy aminoacylo-tRNA
2. Cech kodu genetycznego - wymień i krótko scharakteryzuj. Przedstaw teorię tolerancji.
3. Opisz mechanizm pobudzania translacji przez insulinę.
4. Różnice w inicjacji translacji u Prokaryota i Eukaryota.
5. Opisz wpływ puromycyny i toksyny błonicy na proces translacji.

1. Wyjasnić co to jest hipoteza tolerancji i dlaczego istnieje około 40 tRNA przy około 61 kodonach.
2. Przedstawić proces inicjacji translacji dla Prokariota.
3. Co stanie się gdy GTP zastąpi się analogiem, nie mającym możliwości hydrolizy, na jakich etapach biosyntezy "może wystąpić problem".
4. Opisać działanie kinazy zależnej od hemu.
5. Toksyna błonicy, działanie.

1. Wyjaśnić pojęcia: mRNA policistronowy i sekwencja Kozak
2. Jak rybosom prokariotyczny rozpoznaje sekwencję startową
3. W punktach wymienić różnice w procesie translacji u Prokaryota i Eukaryota
4. Jak syntetazy aminoacylo-tRNA rozpoznają właściwe aminokwasy.
5. Jak powstaje ogon poliA i jaką pełni funkcję.
6. Wpływ interferonu na proces translacji.

1. Opis terminację translacji u Eukaryota.
2.Wymień 3 antybiotyki hamujące translację na róznych etapach i napisz jaki etap hamują.
3. Jak hem wpływa na syntezę hemoglobiny w retikulocytach.
4. Jak są rozpoznawane introny.
5. Opisać jak czynnik EF-Tu ma zamieniane GDP na GTP.
6. Wyjaśnić pojęcia: sekwencja Shine-Dalgarno i 5' - UTR
7. Wyjaśnić pojęcie "rozchwiania" (wobble)

ĆWICZENIA Z KWASÓW NUKLEINOWYCH

1. Co to są enzymy restrykcyjne?
2. Co to są komórki kompetentne?

1. Co to sa wektory i jaka pelnia funkce?
2. W jakim kierunku wedruje DNA w czasie elektroforezy?

1. Co to są enzymy restrykcyjne?
2. Wymienić trzy najważniejsze cechy wektora.

WEJŚCIE III
1. Opisać zjawisko mutarotacji na przykładzie galaktozy - wzory.
2. Narysować wzór o-beta-d-fruktofuranozylo z alfa-d-glukopiranozyd, napisać nazwe tego zwiazki i wytłumaczyć jego właściwosci redukujące
3. Narysować fragment heparyny, gdzie występują i jaką pełni rolę w organizmie.
4. Porównać bydowę błonnika i glikogenu.
5. Opisać epimery na podstawie wzorów.

1. definicje: mutarotacja i stereoizomeria
2. narysuj wzór fukozy i napisz pełną nazwę
3. skrobia. budowa, funkcja, hydroliza
4. narysuj wzory: b-L-glukopiranoza, 2-deoksy-d-rybofuranoza, d-ksyluloza, laktoza (chyba takie były )
5. własciwości fizykochemiczne monosacharydów

1. Klasyfikacja cukrow i tworzenie nazewnictwa
2.Wzor glikogenu
3.Funkcje fizykochemiczne zwiazane z grupa aldehydowa i ketonowa
4.Kwas hialuronowy- budowa,funkcja
5.Wlasciwosci optyczne cukrow

1. Mutarotacja na przykładzie mannozy.
2. O-beta-DGalaktopiranozylo(1->4)-beta-D-Glukopiranoza. Wzór, występowanie, właściwości redukujące.
3. Siarczan chondroityny. Wzór, występowanie, funkcja.
4. Skrobia i glikogen - porównaj.
5. Izomeria konstytucyjna na przykładzie wybranych węglowodanów.

1. Klasyfikacja i nazewnictwo cukrów prostych.
2. Wzór glikogenu.
3. Kwas haialuronowy- z jakich cząst., gdzie występuje, jaka to grupa związków?
4. Właściwości optyczne cukrów.
5. Wpływ grupy aldehydowej i ketonowej na właściwości fizykochemiczne cukrów.

1. Narsyj wzór alfa-d-glukopiranozylu(1->2)beta-d-fruktofuranozydu. Narysuj wzór zwiazku znanego z poprzednich zajęć, gdzie składowe cząsteczki połączone były wiązaniem N-glikozydowym. To jest wiązanie alfa czy beta glikzydowe?
2. Ile jest możliwych izomerów konfiguracyjnych dla 6-węglowej aldozy szeregu D i 6-weglowej ketozy szeregu L ?
3. Wyjaśnij pojęcie izomerii konfiguracyjnej LD. Napisz wzór L-glukozy i D-glukozy.
4. Napisz wzór disacharydu tworzącego kwas hialuronowy. Jaka jest jego funkcja?
5. Napisz wzór kwasu będącego pochodną glukozy, występującego w organizmie człowieka. Jaką pełni funkcję? Podaj przykład.

SEMINARIUM VII
1- transprot cukrow prostych ze swiatla jelita do krwi
2- roznice wlasciwosci miedzy heksokinaza i glukokinaza
3- przemiany fruktozy w watrobie i tkanakch pozawatrobowych
4-proces tworzenia laktozy; skad galaktoza w tym procesie.
5-dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa - co katalizuje i jakie sa skutki jej niedoboru w erytrocytach

1. 2,3-bisfosfoglicerynian
2. nieodwracalne reakcje glikolizy, obejście kinazy pirogronianowej
3. fosforylacja glukozy - jak i po co
4. jak fruktoza wchodzi do glikolizy
5. coś z szlaku pentozofosforanowego - nie pamiętam

1.)sposoby wchlaniania glukozy w jelicie
2.)ktore reakcje sa zrodlem ATP w glikolizie-wzory i ogolny bilnas energetyczny glikolizy
3.)Co charakteryzuje glikolize w erytrocycie
4.)glikoliza vs szlak pentozofosforanowy-porownac
5.)nie pamietam

1) rysunek szlaku pentozo-fosforanowego - dopisac enzymy (obie dehydrogenazy) i scharakteryzować zaburzenie metaboliczne jak braknie enzymu A (dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa) - no czyli, że np niedokrwistość hemolityczna

2) rysunek szlaku przemian fruktozy - wpisać nazwy enzymów - fruktokinaza, aldolaza, triozokinaza, - napisać, jakie znaczenie fizjologiczne ma ten cykl dla organizmu (jakoś tak to było sformułowane ) i jakie leczenie byśmy zaproponowali dla chorych z niedoborem enzymów A i B (fruktokinaza i aldolaza) -> dieta bez fruktozy i sacharozy

3) narysowana redukcja glutationu i wpisać nazwy enzymów - reduktaza i peroksydaza i do czego to służy

4) wypisać różnice glikolizy i szlaku pentozofosforanowego

5) rysunek enterocyta z róznymi transporterami (taki jak jest w temacie trawienie, i był też na wykładzie) i opisać sposób transportu przez SGLT1 - co go różni od innych (jest jednokierunkowy) i jak działa i w jakiej tkance się znajduje

SEMINARIUM VIII
1. Trawienie cukrów złożonych w układzie pokarmowym.
2. Regulacja aktywności fosforylazy w mięśniach i wątrobie.
3. Synteza glikogenu + reakcja powstawania UDP-glukozy.
4. Budowa glikoprotein.
5. Właściwości proteoglikanów.

1. od glukozy do kwasu sialowego
2. 6 funkcji glikoprotein + przykłady
3. aktywacja fosforylazy w mięśniach
4. wzory - UDP-Glukuronian i GluNAc-Ser
5. przyłączanie glukozy do białka

.Wymienić i opisać allosteryczną regulację fosforylazy w mięśniach i w wątrobie.
2.Synteza aminocukrów: od NAcGlc do NAcGal i kwasu sialowego.
3.Chory ma defekt enzymu rozgałęziającego, jakie będa tego skutki.
4.rola dolicholu w syntezie glikoprotein N-wiazanych.
5.Klasy Glikoprotein.

1. Funkcje glikoprotein + przykłady
2. Regulacja metabolizmu glikogenu w mięśniach -> adrenalina
3. Trawienie węglowodanów

to były te nasze 3

a od niej:
4. Porównaj biosynteze glikoprotein N- i O-wiązanych
5. Synteza glikogenu - opisać, rozpisz reakcję syntezy UDP-Glc wzorami

SEMINARIUM IX

1.Czy z acetylo-Co możę powstać glukoza
2.jakie są źródła zw. wysokoenergetycznych dla erytrocytu
3.co pobudza trzustkę do wydzielania glukagonu
4.co jest przyczyna angiopatii cukrzycowej- opisz biochemiczne przemiany(?)
5. dlaczego podwyższony poziom acetylo-CoA hamuje glikolizę
6.opisz biochemiczne przemiany mobilizacji aminokwasów w mięśniu
7.przemiany w tk. tłuszczowej po posiłku
1. Wymien zwiazki, z ktorych moze powstac glukoza.
2. Dlaczego glukagon tylko z watroby sluzy za material zapasowy?
3. Przyczyny cukrzycy typu I i II.
4. Regulacja glukoneogenezy.
5. Regulacja glikogenolizy / glikogenogenezy (nie pamietam, ktore)
6. Dlaczego po dluzszym okresie glodu watroba zaczyna produkowac ciala ketonowe?
7. hmmm... mysle, mysle... ale nie pamietam niestety :/ jakby mnie olsnilo, to dopisze.
powodzenia!
1. Regulacja fosfofruktokinazy. Narysować wykres : prędkość reakcji (y=V) od stężenia substratu - fruktozo-1-fosforan (x=S). Narysować na tym samym wykresie jak się zmieni gdy będzie (a) duże st. ATP, (b) niskie st. ATP.
2. Substraty dla glukoneogenezy i 3 miejsca gdzie wchodzą do szlaku
3. Stymulacja wydzielania insuliny; jak insulina działa na tkanki
4. Czy acetylo-CoA z utleniania kw. tłuszczowych przekształci się w szczawiooctan? Uzasadnij odp.
5. Jaki proces przeważa w insulinie typu I, jakie są zmiany metaboliczne.

WEJŚCIE IV
1. Napisz, jakie pełni funkcje i narysuj wzory: A. Cholesterol, B. Kardiolipina
2. Izomeria geometryczna nienasyconych kwasów tłuszczowych: podaj nazwę chemiczną, zwyczajową, narysuj wzory.
3. Wymień enzymy trawiące lipidy. Zółć - skład, jej rola jako wydzieliny i wydaliny.
4.Galaktozyloceramid: wzór, rola w organizmie
5. Różnice pomędzy kefalinami a (??? nie pamiętam, ale chyba fosfolipidy) -
+ wzory
1. Dlaczego żółć jest nazywana wydzieliną i wydaliną. Narysuj wzór substancji, która wchodzi w skład wydzieliny.
2. Podaj enzymy trawiące lipidy i miejsce ich działania.
3. Narysuj dwa wzory egzogennych kwasów polienowych.
4. Wyjaśnij: zmydlanie, jełczenie
5. Narysuj wzory i podaj do jakiej grupy należy substancja: palmitooleinian; składnik surfaktantu i jeszcze jakieś 2 związki...
powst kamieni zołciowych
- wzor lecytyny + funkcja i wyst
- ktore ze skladnikozolcie sa reabsorbowane?
- lipoproteiny iw ystepowanie
- pozostale sie powtorzyly albo mam niepelne
1.Wzory nazwy, sposób zapisania miejsca wiązania i występowanie kw. tłuszczowych:
a) nasyconego
b)jednonienasyconego
c)wielonienasyconego (sobie wybrać)
2.Wzory Cholesterolu, dolicholu, i glicerolu.
3. Wzór 3-fosfatydyloinozytolu.
4. Opisać enzymy trawienne w przewodzie pokarmowym.
5. Lipoproteiny wolne i strukturalne, przykłady i rola.

1.narysuj siarczanowany mannozyloceramid z 18 węglowym kw.tłuszczowym z 2 wiązaniami podwójnymi i funkcja związków tej grupy
2. opisz budowę sfingolipidów na przykładzie wzoru.
3. wzór fosfatydyloinozytolu i jego funkcja
4. skład i rola żółci
5. narysuj : fosfatydyloserynę, plazmalogen, ester palmitynowy 7-dehydrocholesterolu . Użyj różnych kwasów tłuszczowych i napisz ich nazwy systematyczne

SEMINARIUM X

1. Kontrola lipogenezy - enzym, reakcja, aktywacja, hamowanie (karboksylaza-acetylo-CoA)
2. Ciała ketonowe - schemat syntezy, nazwy, do czego służą
3. Źródła NADPH w lipogenezie
4. Porównanie syntezy i utleniania kw. tłuszczowych (to mieliśmy na seminarium podane )
5. Rola karnityny w utlenianiu kwasów tłuszczowych.

dopisać nazwy enzymów na rycinie 23-2 (syntaza kwasu tłuszczowego)
-na ryc. 24-3 trzeba było dopisać do NADH, FADH2 i acetyloCoA , gdzie są wykorzystywane, ile ATP z każdego i napisać bilans utleniania kwasów tłuszczowych
- na ryc. 24-4 trzeba było wpisać nazwy enzymów w puste luki
- co decyduje o drodze przemiany acetyloCoA w ciała ketonowe lub wejściu w cykl Krebsa i napisać ile ATP powstaje w ketogenezie z acetooctanu a ile z 3-OH-maślanu.

Ryc. 23-5; uzupełnić enzymy w ramkach i podać których nie mają przeżuwacze i dlaczego,
-Ryc. 23-6; uzupełnić enzymy w ramkach, nazwać przedstawiony proces i podać gdzie występuje,
-Ryc. 24-7; uzupełnić enzymy w ramkach i opisać całą ketogenezę,
-Ryc. 24-10; na jej podstawie przedstaw działanie insuliny i glukagonu (do uzupełnienia)
-Pytanie o zespół Zellwegera


1. synteza acetylo-CoA, regulacje, miejsce, sposob transportu itd.
2. beta oksydacja w peroksysomach i mitochondriach
3. fizjologiczne wykorzystanie cial ketonowych, napisac reakcje.
4. regulacja syntezy i degradacji kwasow tluszczowych.
5. znaczenie alfa oksydacji, zaburzenie zwiazane z jej uposledzeniem.

SEMINARIUM XI
1. Napisz wzorami wspólny dla tkanki tłuszczowej i wątroby fragment szlaku do powstania substratu wspólnego dla szlaków wytwarzania TAG i fosfolipidów. Regulacja.
2. Fasfatydyloinozytol. Napisać wzorami reakcje, w których powstają związki biorące udział w: (a) syntezie eikozanoidów; (b) przekazywaniu sygnału
3. Scharakteryzuj trzy wybrane fosfolipidozy.
4. Lipoliza w osoczu i w tkance tłuszczowej - porównaj.
5. Napisz wzór ceramidu i schematycznie podaj drogi jego dalszych przemian.

1. Napisz wzory reakcji aktywacji etanolaminy w syntezie kefaliny. (enzymy, kofaktory, nazwy, wzory).
2. Z czego syntetyzowana jest sfingozyna, napisz etapy tej syntezy bez wzorów.
3. Napisz etapy syntezy TAG, które ulegają regulacji (chodziło o acylotransferaze glicerolo-3-fosforanowa i fosfohydrolaze fosfatydanowa - CHYBA.)
4. Do syntezy jakich związków służy arachidonian. Napisz ogólną funkcje tych związków i funkcje arachidonianu.
5. Modyfikacje komórkowe (chodziło raczej o wymiane etanolaminy na seryne w kefalinie i metylacje etanolaminy, oraz modyfikacje składu kwasów tłuszczowych przez LCAT i cholesterol i fospolipazy i acylotransferazy).

1. Napisz reakcje aktywacji etanolaminy (wzory, enzymy, nazwy, kofaktory)
2. Napisz rekacje otrzymywania kardiolipiny (wzory, enzymy, nazwy, kofaktory) wychodząc od fosfatydanu. Gdzie występuje kardiolipina i jej rola.
3. Modulacje składu fosfolipidów - reakcje.
4. Jaka jest transdukcja sygnału przy działaniu fosfolipazy C. Jakie hormony ją pobudzają.
5. Dwie reakcje syntezy fosfatydyloetanolaminy (wzory, kofaktory, nazwy, enzymy


ĆWICZENIE 4
1) prawidłowe stężenie glukozy we krwi
2) aktywności amylazy trzustkowej
1. scharakteryzuj tłuszczowce
2. co to jest amfipatyczność?
- co to znaczy, że cząsteczka jest amfipatyczna. Narysuj jak się zachowa taka cząsteczka w h2o, a jak w oleju
- podział tłuszczy
1. amfipatycznoiść
2. zmydlanie
1.Co to jest zmydlanie?
2.Wymienic enzymy rozkladajace tluszcze w przewodzie pokarmowym, gdzie dzialaja i przez co sa produkowane
1) definicja tluszczowców i reakcji zmydlania
2) jak będą zachowywały się tłuszcze złożone w:
a)wodzie
b)alk.etylowym
c)chloroformie

SEMINARIUM XII
1. Omówić rolę i reakcje LCAT
2. Opisz budowę i rolę kwasów żółciowych
3. Funkcja apoprotein
4. Metabolizm LDL
5. Hiperlipoproteinemia typu I

1. jakie hormony aktywują lipazę hormonozależną)
2. lipaza lipoproteinowa - występowanie, działanie, reakcja
3. czym się różnią izoenzymy lipazy lipoproteinowej
4. czym moze skutkować mutacje w budowie apoA
5. apoB - gdzie powstaje, funkcja
6. coś z kwasem żółciowym jakimś, wzór do narysowania i coś tam jeszcze chyba
7. jak cholesterol wchodzi do tkanek.