1) Co to jest analiza ilościowa?

ODP: Określenie ilości badanej substancji

2) Co to jest analiza jakościowa?

ODP: Określenie składu badanej substancji

3) Czym różni się stężenie molowe od procentowego?

ODP: Stężenie procentowe określa liczbę gramów substancji rozpuszczonej w 100g roztworu

Wzór:

mroztw = mrozp + ms

STĘŻENIE MOLOWE ROZTWORÓW
Stężenie molowe określa liczbę moli danej substancji rozpuszczonej w 1 dm3 roztworu.

– stężenie molowe [mol/dm³]

n – liczba moli substancji [mol]

– objętość roztworu [dm³]

– masa substancji rozpuszczanej [g]

M – masa molowa substancji rozpuszczanej [g/mol]

Stężenie molowe zależy od temperatury, gdyż objętość roztworu zmienia się wraz z temperaturą.

4) Co to jest elektroforeza?

ODP: Elektroforeza – technika analityczna stosowana w chemii i biochemii. Polega na rozdzielaniu mieszaniny związków chemicznych na jednorodne frakcje przez wymuszanie wędrówki ich cząsteczek w polu elektrycznym.

5) Co to jest chromatografia?

ODP: • Polega na przepuszczaniu przez kolumnę roztworu związków chemicznych. Kolumna jest to rura wypełniona złożem mającym taką właściwość że substancje w trakcie przepływu przez nią cieczy migrują z różną szybkością.

• Zbierając frakcje o określonej objętości dokonujemy rozdziału.

• Najpierw zbieramy substancje szybko migrujące przez kolumnę a na końcu te najwolniej migrujące

6) Oblicz moc jonową 0,02 mM CaCl2

ODP:      

CaCl2 --> Ca2+ + 2Cl- (Ca jest dwuwartościowe a Cl jednowartoiściowe ale wystepuje 2x        

·         Wzór: I=1/2 [c(Ca)*z(Ca)^2 + c(Cl)*z(Cl)^2]  

·         Zaczynamy od najprostszego czyli od wyznaczenie ładunku

·         z(Ca)=2 (bo Ca jest dwuwartościowe)

·         z(Cl)=1 (bo Cl jest jednowartościowe)

·          

·         Teraz wyznaczamy steżenie, a w zasadzie przeliczamy je na Mole, bo w treści zadania jest podane w mM milimolach

·         c(Ca)=0,02 mM/dm3= 0,00002 M/dm3 = 2*10^-5 M/dm3

·         c(Cl)=2*0,02 mM/dm3= 4*10^-4 M/dm3

·          

·         teraz wszystko podstawiamy do wzoru głównego na I

·          

·         I=1/2 [2*10^-5 * 2^2 + 4*10^-5 * 1^2]

·         I=1/2 [8*10^-5 + 4*10^-5]

·         I=1/2 *12*10^-5

·         I=6* 10^-5

7) Wymień metody rozdziału białek

ODP:         

· Zmiana mocy jonowej

·         Wysolenia siarczanem amon

·         Denaturacja (ogrzewannie lub dodanie czynnika denaturującego

·         Filtracja lub wirowanie

·         Chromatografia

·         Elektroforeza

8) Co to jest struktura pierwszorzędowa, drugorzędowa, trzeciorzędowa i czwartorzędowa białek?

ODP:

·         Struktura pierwszorzędowa białka,- jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.

• Informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej. Dzięki procesom transkrypcji, a później translacji sekwencja nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu

·         Struktura drugorzędowa - są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Odkryto dwa podstawowe, regularne układy drugorzędowe występujące powszechnie w strukturze białek. Są to struktury a -helisy i b -harmonijki

·         • Pełna trójwymiarowa budowa pojedynczego łańcucha polipeptydowego.

• Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są słabe, dlatego większość białek jest wrażliwa na zmiany temperatury. • Temperatury powyżej 40 °C- 45 °C powodują często zniszczenie struktury trzeciorzędowej (denaturację)

·         Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych Stabilizują ją te same siły co strukturę trzeciorzędową oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

glikoproteiny – zawierają cukier

lipoproteiny – zawierają lipidy

nukleoproteiny – zawierają kwas nukleinowy

chromoproteiny – zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

fosfoproteiny – zawierają resztę kwasu fosforowego.

9) Co stabilizuje struktury I II III IV rzędowe białek?

ODP: I-rzędowa- wiązania kowalencyjne

II-rzędowa – wiązania wodorowe

III- rzędowa -Wiązania wodorowe Oddziaływania hydrofobowe Wiązania jonowe Kowalencyjne mostki dwusiarczkowe Oddziaływania międzycząsteczkowe

IV Stabilizują ją te same siły co strukturę trzeciorzędową

10) Czym różni się struktura α-helisy od struktury β-harmonijki?

ODP:

Struktura a -helisy ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym. Struktura a -helisy jest stabilizowana wiązaniami wodorowym grup NH i CO głównego łańcucha. Grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe i leżącego bezpośrednio nad nią. Wszystkie grupy CO i NH łańcucha głównego są połączone wiązaniem wodorowym.

Struktura b -harmonijki (b -kartki) - cząsteczka polipeptydu przyjmuje kształt, prawie całkowicie rozciągnięty.

• W uformowaniu struktury b -harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy.

• Harmonijkę b stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH, leżącymi w jednej płaszczyźnie obok siebie i niekoniecznie pochodzącymi ze wspólnego łańcucha polipeptydowego.

11) Struktura I , II, III i IV rzędowa białek. Jakie typy wiązań chemicznych stabilizują te struktury? ( Wiązania kowalencyjne, wodorowe, jonowe, oddziaływania hydrofobowe)

ODP: I-rzędowa- wiązania kowalencyjne

II-rzędowa – wiązania wodorowe

III- rzędowa -Wiązania wodorowe Oddziaływania hydrofobowe Wiązania jonowe Kowalencyjne mostki dwusiarczkowe Oddziaływania międzycząsteczkowe

IV Stabilizują ją te same siły co strukturę trzeciorzędową

12) Jak rozdzielić frakcje globulin i albumin?

ODP: Zastosować wysolenie siarczanem amonu. Wytrącą się wtedy globuliny, pozostaną albuminy.

13) Co to jest transport aktywny i bierny przez błony komórkowe

Transport aktywny rodzaj przenikania związków chemicznych przez błony komórkowe, który zachodzi z udziałem pewnych mechanizmów transportujących lub substancji przenośnikowych, ze środowiska o mniejszym stężeniu do środowiska o stężeniu większym, czyli wbrew gradientowi stężeń. Taki transport wymaga dostarczenia energii. Jej źródłem jest hydroliza cząsteczki ATP.

· Transport bierny można określić jako pochodzenie różnych substancji przez błony biologiczne bez nakładu energii metabolicznej żywego organizmu. Ten transport bierny może odbywać się dzięki następującym mechanizmom: dyfuzji prostej, dyfuzji złożonej i dzięki transportowi nośnikowemu.

14) Od czego zależy moc jonowa?

ODP: Substancje biochemiczne a zwłaszcza białka są bardzo wrażliwe na obecność soli w roztworze. Zmiana stężenia soli a co za tym idzie mocy jonowej zmienia właściwości białek a także ich aktywność enzymatyczną.

Aktywność ATPazy aktomiozynowej, generującej siłę mięśni zmienia się nawet kilkukrotnie ze zmianą stężenia soli.

Różne sole w różny sposób wpływają na właściwości białek.

Aby porównywać wpływ różnych soli na właściwości białek wprowadzono pojęcie mocy jonowej

15) Od czego zależy ciśnienie osmotyczne?

Ciśnienie osmotyczne zależy od stężenia związku chemicznego w rozpuszczalniku, którym jest najczęściej woda; przyczyną jego powstawania jest dążenie układu do wyrównania stężeń.

Różnica ciśnień wywieranych na półprzepuszczalną membranę przez dwie ciecze, które ta membrana rozdziela. Przyczyną pojawienia się ciśnienia osmotycznego jest różnica stężeń związków chemicznych lub jonów w roztworach po obu stronach membrany i dążenie układu do ich wyrównania.

16) Na czym polega metoda biuretowa oznaczania białek?

ODP: charakterystyczna reakcja chemiczna pozwalająca na wykrywanie wiązań peptydowych w rozmaitych związkach organicznych, głównie w białkach i peptydach. Warunkiem koniecznym dla pozytywnego wyniku próby jest występowanie co najmniej dwóch wiązań peptydowych bezpośrednio obok siebie lub przedzielonych nie więcej niż jednym atomem węgla. Nazwa testu pochodzi od najprostszego związku, który ulega tej reakcji, a mianowicie biuretu, czyli dimeru mocznika

17) Z ilu punktów powinna składać się krzywa wzorcowa?

ODP: • Krzywa wzorcowa powinna składać się co najmniej z czterech punktów

18) Jakie funkcje pełni krew?

ODP:

• transportowa,

• obronną

• homeostatyczną (czyli utrzymującą stałość parametrów biochemicznych i biofizycznych organizmu).

19) Czym różni się osocze od surowicy krwi?

ODP: Surowica – to osocze krwi pozbawione białka fibrynogenu (włóknika) oraz innych składników biorących udział w krzepnięciu krwi.

21)Co to są kinazy, fosfatozy, proteazy lipazy?

Kinazy – enzymy katalizujące fosforylacje białek. (ATP)

Fosfatazy. enzymy katalizujące rozkład estrów kwasu fosforowego

Lipazy, enzymy katalizujące rozkład estrów kwasów tłuszczowych i gliceryny (tłuszczów) Proteazy to enzymy które dokonują hydrolizy wiązań peptydowych

22)Jaką rolę pełnią albuminy krwi?

Niskocząsteczkowe białka Mcz do 60 kD wiążące wode i utrzymujące ciśnienie osmotyczne krwi Spadek zawartości albumin może wywoływać obrzęki tkanek

(wątroba produkuje albuminy ,wiążą wode transportują kwasy tłuszczowe)

23) Jaką rolę pełnią globuliny krwi?

Globuliny (wysalają się przy 50% wysoleniu siarczanem amonu) masa cząsteczkowa ok. 100 kD białka biorące udział w procesie krzepnięcia krwi, enzymy, fosfatazy , proteazy, lipazy, białka o właściwościach immunologicznych, białka wiążące metale np.: transferyna (żelazo)

24)Czy i jak w trakcie wysiłku fizycznego zmienia się objętość osocza?

zmiany objętości osocza podczas wysiłku

Zmniejszenie objętości osocza powoduje zwiększenie hematokrytu.

• Objętość krwi zmniejsza się o 10-15% w ciągu 10-15 minut podczas wysiłku.

• Im większa intensywność wysiłku tym mniejsza objętość krwi.

• Wzrasta lepkość krwi

• Przyczyną zmniejszenia objętości osocza jest wzrost ciśnienia hydrostatycznego krwi

25) Co to jest anemia sportowa?

Zmiany objętości osocza i ilości czerwonych krwinek pod wpływem długotrwałego treningu

Rodzaj wrodzonej niedokrwistości spowodowanej nieprawidłowa budowa hemoglobiny

26) Czym jest roztwór izotoniczny, hipertoniczny, hipotoniczny?

• Roztwór hipertoniczny - roztwór do którego następuje przepływ indywiduum chemicznego zdolnego do przenikania przez błonę półprzepuszczalną.

• Roztwór hipotoniczny - roztwór od którego następuje przepływ indywiduum chemicznego zdolnego do przenikania przez błonę półprzepuszczalną.

• Roztwór izotoniczny - roztwór, który w kontakcie z innym roztworem przez błonę półprzepuszczalną pozostaje z nim w osmotycznej równowadze dynamicznej.

27)Co to jest hematokryt?

Hematokryt – stosunek objętości skoagulowanych erytrocytów do objętości całej krwi. Wyrażany jest w procentach lub w postaci ułamka (frakcji objętości)

28) Jaki jest właściwy stosunek frakcji albuminowej do globulinowej we krwi?

• Często zmienia się stosunek np. frakcji albuminowej do frakcji globulinowej (normalnie wynosi 1,5

29) Co wywołuje zwiększenie ilości globulin we krwi?

Zwiększenie zawartości globulin obserwuje się w stanach zapalnych w przewlekłych chorobach zakaźnych lub schorzeniach wątroby

30) Na czym polega regulacja allosteryczna enzymów?

Regulacja allosteryczna polega na wiązaniu aktywatora lub inhibitora enzymu w innym miejscu niż następuje wiązanie substratu

31 Na czym polega kooperatywne wiązanie tlenu z hemoglobiną?

Podobnie jak w namiocie najtrudniej wstawić pierwszy maszt, następne wstawia się łatwiej

Hemoglobina jest białkiem allosterycznym

Wiązanie tlenu z jedną z podjednostek, wpływa na oddziaływanie pozostałych podjednostek z tlenem. Po związaniu pierwszej cząsteczki tlenu do pierwszej podjednostki kolejne cząsteczki tlenu przyłączają się coraz łatwiej

32)Jaki wpływ na wiązanie tlenu z hemoglobiną ma stężenie jonów wodorowych?

33) Jaki wpływ na wiązanie tlenu z hemoglobiną ma dwutlenek węgla?

Hemoglobina wiąże 300 razy mocniej tlenek węgla i absorbuje światło przy 572 nm i 535 nm

34) Co to jest mioglobina?

Mioglobina jest białkiem wiążącym i magazynującym tlen. Największe jej stężenie znajduje się w mięśniach szkieletowych odpowiedzialnych za ruch oraz w sercu. Mioglobina jest niewielkim białkiem globularnym o masie około 18 kDa. Nie ma budowy podjednostkowej,

35) Czy hemoglobina wiąże tlen mocniej od mioglobiny?

• Mioglobina najmocniej wiąże tlen przy niskim wysyceniu tlenem • Hemoglobina wiąże tlen słabo przy niskim wysyceniu tlenem a przy większym wysyceniu tlenem wiąże tlen mocno

36) Czy oznaczenie hemoglobiny prowadzi się w obecności czy nieobecności tlenu?

37) Jak można uwolnić cząsteczki hemoglobiny z krwinek czerwonych?

Krwinka czerwona zawiera 280mln cząsteczek hemoglobiny

Umieszczenie krwinek w czystej wodzie prowadzi do pękania błony krwinek czerwonych i uwolnienia cząsteczek hemoglobiny

W roztworze izotonicznym błonę można usunąć rozpuszczając ją w rozpuszczalnikach organicznych (eter aceton)

38) Jakie funkcje można przypisać albuminie krwi:

Mioglobina jest białkiem wiążącym i magazynującym tlen. Największe jej stężenie znajduje się w mięśniach szkieletowych odpowiedzialnych za ruch oraz w sercu. Mioglobina jest niewielkim białkiem globularnym o masie około 18 kDa. Nie ma budowy podjednostkowej,

39) Hemoglobina a mioglobina – podobieństwa i różnice

różnice :Mioglobina jest białkiem wiążącym i magazynującym tlen natomiast hemoglobina jest białkiem transportującym tlen

podobieństwa: są białkami funkcyjnymi. Biorą udział w procesie oddychania

40) Jak można określić stopień związania tlenu przez hemoglobinę?

41)Kooperatywne wiązanie tlenu, siła wiązania tlenu, wpływ pH i dwutleku węgla na siłę wiązania tlenu przez hemoglobinę.

. Im środowisko jest bardziej kwasowe tym słabiej tlen wiąże się z hemoglobiną (w śr. zasadowym odwrotnie)

42)Jakii jest podstawowy mechanizm stabilizacji pH organizmu?

43)Co to jest akaloza oddechowa?

44)Zwiększone tempo oddychania spowoduje obniżenie czy podwyższenie pH krwi?

45)Oblicz ile razy różni się stężenie jonów wodorowych w roztworach o pH=4 i pH=8