SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  I

 

AMINOKWASY I BIAŁKA, ENZYMY

1. Aminokwasy, peptydy i białka:

• budowa (wzory chemiczne aminokwasów), wiązanie peptydowe, struktury   I- ,  II- ,  III-  i   IV- rzędowe, motywy i domeny funkcjonalne,

• właściwości chemiczne: właściwości kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny,

• techniki rozdziału

1. Funkcje biologiczne aminokwasów, peptydów i białek:

• podział aminokwasów na egzogenne i endogenne, hydrofobowe i hydrofilowe, pochodne aminokwasów jako neurotransmitery i hormony

• peptydy biologicznie czynne (glutation, hormony, antybiotyki)

• białka: strukturalne, enzymatyczne, transportowe,odpornościowe, hormony,  toksyny

• zależność między budową a funkcją białek na przykładzie białek fibrylarnych: kolagen, keratyna, elastyna, miozyna, oraz białek globularnych: mioglobina i hemoglobina (allosteryczność, efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne),

• białka osocza krwi i ich funkcje.

1. Potranslacyjne modyfikacje białek

• glikacje,

• fosforylacje,

• acylacje; 

• białka złożone

1. Klasyfikacja enzymów – typy reakcji katalizowanych przez poszczególne klasy enzymów.

2. Budowa enzymów – zależność między budową i funkcją:

• budowa części białkowej, centrum katalityczne,

• kofaktory oraz witaminy będące ich prekursorami

• swoistość działania enzymów,

• aktywność całkowita i specyficzna, jednostki aktywności.

1. Mechanizmy działania enzymów:

• mechanizmy działania chymotrypsyny i transaminaz,

• typy katalizy enzymatycznej przy dwóch substratach.

1. Kinetyka reakcji enzymatycznych – model Michaelisa – Menten:

• szybkość reakcji (równanie kinetyczne; wartości V_max i K_M),

• czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej,

• rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna), stała inhibitorowa (K_i), hamowanie nieodwracalne.

1. Enzymy allosteryczne:

• kinetyka (wykres zależności V od [S] ),

• zjawisko kooperatywności, efektory

• mechanizm działania ( sekwencyjny i jednoprzejściowy).

1. Regulacja metabolizmu poprzez kontrolę aktywności enzymów:

• regulacja przez sprzężenie zwrotne

• regulacja kowalencyjna

• aktywacja proteolityczna na przykładzie proteaz trzustkowych

• izoenzymy –  przykłady izoenzymów tkankowych i rozwojowych, znaczenie fizjologiczne zjawiska izoenzymii.

10. Znaczenie diagnostyczne pomiarów aktywności enzymów  (LDH, fosfatazy kwaśne i zasadowe, transaminazy).

 

SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  II
UTLENIANIA BIOLOGICZNE

                                  

1. Błony -  struktura, organizacja i  funkcja

• składniki lipidowe błon,

• białka integralne i peryferyjne,

• przepuszczalność błon biologicznych.

1. Transport  przez błony biologiczne:

• bierny - kanały jonowe (sodowy, wapniowy, potasowy i kationowy niespecyficzny),

• bierny wspomagany - (transport anionów kwasowych  i ADP/ATP przez błony mitochondrialne)

• aktywny -  pompy (sodowo-potasowa, protonowo-potasowa.

1. Transport atomów wodoru przez błonę mitochondrialną:

• układ wahadłowy („mostek”) glicerolo-3-fosforanowy,

• układ  wahadłowy („mostek”) szczawiooctan – jabłczan – asparaginian.

1. Utlenianie biologiczne:

• enzymy uczestniczące w utlenianiu i redukcji (oksydazy, dehydrogenazy, peroksydazy, i oksygenazy)

1. Łańcuch oddechowy:

• potencjały oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na podstawie potencjałów red-oks,

• lokalizacja łańcucha oddechowego,

• kompleksy łańcucha oddechowego (budowa i funkcja),

• inhibitory

1. Fosforylacja oksydacyjna:

• mechanizm sprzężenia utleniań w łańcuchu oddechowym z fosforylacją ADP,

• błonowa syntaza ATP (budowa, mechanizm dzialania)

• czynniki rozkojarzające i inhibitory

1. Stres oksydacyjny a potencjał antyoksydacyjny organizmu: 

• reaktywne formy tlenu, znaczenie biologiczne procesów z ich udziałem,

• mechanizmy obronne komórek: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydazy ( reakcje katalizowane przez te enzymy), drobnocząsteczkowe antyoksydanty

• rola stresu oksydacyjnego w patogenezie.

1. Procesy utleniań w mikrosomach:

• lokalizacja i znaczenie procesów,

• enzymy biorące udział w tych procesach (oksydazy i oksygenzy),

• rola cytochromu P-450.

1. Cykl Krebsa:

• reakcje i regulacja cyklu,

• znaczenie cyklu - powiązania z innymi przemianami ( miejsca powstawania związków wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji, metabolity glukogenne i  wykorzystywane do syntezy aminokwasów endogennych),

• kompleks dehydrogenazy a-ketokwasów: enzymy i koenzymy kompleksu, mechanizm tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i a-ketoglutaranu.

 

 

Ćwiczenia laboratoryjne:

1. Ilościowe oznaczanie witaminy C.

2. Badanie reakcji katalizowanych przez dehydrogenazę bursztynianową i peroksydazę.

3. Oznaczanie aktywności katalazy.

SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  III
PRZEMIANA CUKRÓW

1. Budowa chemiczna, właściwości i funkcje cukrów prostych i złożonych (heteroglikany).

2. Trawienie węglowodanów i zaburzenia procesów trawiennych.

3. Wchłanianie i transport monosacharydów:   

• typy transportu (aktywny i bierny),

• zróżnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny),

• fosforylacja monosacharydów: (znaczenie procesu, enzymy).

4.       Przemiana glikogenu:

• synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),

• fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),

• zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz).

5.       Metabolizm glukozy:

• glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans energetyczny, powiązania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu),

• glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

• cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

6.       Przemiana innych monosacharydów:

• przemiana fruktozy – zaburzenia,

• przemiana galaktozy – zaburzenia.

7.       Glikoproteiny i ich funkcje biologiczne:

• składniki cukrowe, cukry nukleotydowie

• typy połączeń części cukrowej z białkiem

• substancje grupowe krwi

• udział glikoprotein w patogenezie niektórych chorób.

8.     Proteoglikany i ich funkcje biologiczne

• struktura glikozaminoglikanów

• mukopolisacharydozy i mukolipidozy.

9.       Regulacja przemian cukrów:

• regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów (insulina, glukagon, adrenalina: mechanizm działania i rola),

• zróżnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wątroba, mózg, mięśnie, adipocyty, erytrocyty),

• rola wątroby w ogólnoustrojowej gospodarce węglowodanowej,

• zaburzenia regulacji  gospodarki węglowodanowej.

 

Ćwiczenia laboratoryjne:

1. Ilościowe oznaczanie cukrów redukujących metodą Nelsona.

2. Wpływ pH na aktywność sacharazy.

3. Rozkład glikogenu przez enzymy z mięśni.