staroń, BIOLOGIA MOLEKULARNA, egzamin i kolos


Aminokwasy:*wyst w białkach są L -aminokwasami, *budowa - węgiel , który (poza glicyną) jest połączony z 4 rożnymi podst - atomem H, grupą karb, aminową oraz R - podst, który dec o wła cząsti.*dwa szeregi Li D *w białk wyst 20 aminokw Dzieli się je: *Pos lub nie ład - dec o tym R; *Polarność - istotna w zwijania biał,bo dec o oddzi z rozp, -niepol liczne atomy C w łań bocznym, polarne N lub O (zdolne do w wodor) *Wielkość - czy R jest mały czy du, także o dł i rozb w przestrz łań boczn; *Hydrofo - tendencja do w.wod z rozpusz lub innymi el łań *Posiad pierś - ważne, bo ringi mogą ze sobą oddz na 2spos -silniej utrzym strukt przestrz.dodatkowych:Fosfoseryna,Fosfocysteina,Fosfotreonina,Metylolizyna (biorą się z posttransl modyf nie mają własnych kodonów. Selenocysteina - wyst w peroksydaza glutationowa,ma własne tRNA, UAG, Oddziaływania: 1.kowal(wiaz pept grupa amin-karbonyl) 2.elektrostat (między amin obdarz ład) 3. w wodor (grupą donorem wodoru i akcept wod) 4,hydrofob (łań bocz hydr aa (L,I,V,F,M,W,A,C,P,Y) 5.Wander(wszystkie atomy) 6.miedzy aromatykami (ugrupow boczne F,W,Y 7.aromatyk-gr amin( donor wodoru N-ugrupow boczne F,W,Y) 8.mostki dwusiarcz (między cyst). HELISA, *Stab przez w. wodorowe tworzone między grupą C=O oraz N-H *Na jeden skręt przypada 3,6 AA, sposób ułoż aminokw w helisie: *fraghelisy całk polarny Mamy tu aminokwasy albo naładowane albo polarne *większość amino niepol takie α - helisy wyst w bł. kom. Mają niepoalr podst sterczące na zewn * ułoż aminokw po zwinięciu jest takie, że po 1str lokują się a niepol a po 2 polarne. W efekcie wałeczek helisy może z jednej strony prztykać do niepolarnej części innych aminok, wnętrza niepol czą biał lub bł kom, a z 2 strony ma polarny charakter, który daje moż kont z rozpusz.*α - helisa często jest deformowana. Walec helisy często się wygina. Powody: *występują aminokw które łamią helisę (glicyna albo prolina) *oddzia główn łańc polipept tworzącego helisę z innymi ugrup bocz w cząst białka *kontakt z rozpuszczalnikiem Przeciętna długość wynosi ok. 10. β - HARMONIJKA regula struk przez oddzi pomię grupą karbonyl a aminową w wiązaniu peptydowym. Cechą charakte jest to, że podsta w łańcu nie są ustana zewną lecz na przemian raz w 1 raz w 2stronę. Przeci długość w białkach wynosi ok. 6 łań tworzących strukturę β - harm, często wchodzą w skład globularnej domeny. Mamy dwa typy *równoległa - jeśli polarność jest zgodna dla łańcuchów *przeciwrównoległa - jeśli jest przeciwna. Róznice: W α - helisie różnice w polar wynikały z ułoż podstaw polai niepol. β - harmonijki różnice w polar wynikają właśnie z usta podst na przemian dzięki czemu harmonijka ma jedną stronę polarną a drugą niepolarną. β - harmonijka jest mniej skonden niż α - helisa, pozorne skrócenie łańcucha na skutek sposobu ułożenia aminokwasów w β - harmonijce jest mniejsze. (100 aminokwasów w harmonijce jest dłuższe niż 100 w helisie).ZWROTY:Służą do zmiany kieru łańc *Są również stabi przez wiązania wodo między grupą karbonylowa a aminową w aminokwasie oddalonym o 3 pozycje od 1-go. Motywysą strukt ponad drugorzęd czyli takimi, które zaw w sobie ich kombinacje. Motyw spinki do włosów *Powiązanie dwóch β - wstążek ze zwrotem lub z pętlą która łączy te wstążki. Helisa-pętla-helisa HLH Ma dwie odmienne funkcje(wiele ele struktur, które się powt ma także znaczenie funkcjo - więcej przy domenach):*wiązanie jonów wapniaMiędzy helisami występuje pętla w której lokuje się jon Ca2+ *wiązanie się do DNA (helisy połączone pętlą, czasem zwrotem)Beta-alfa-beta często wystę w bia enzym. Zbudo są z dwóch równoleg β - wstążek połączonych α - helisą. Motyw klucza greckiegoγ - np. krystalina, plastocyjanina.Zbudowany wyłącznie z β - wstążek ułoż przeciwrów.DOMENY Bardziej wyrazista struk cz białka*Strukturalne → domeny są to takie frag cząs biała, które są odrębne struktu i są w stanie fałdować się autonomi *Biochemicznie → domena jest to część białka, która spełnia w tym białku określoną funkcję. *Bioinformatycznie → podobie struktu często przekłada się na podobień sekwencji aminokwas KLASYFIk DOMEN Domeny typu α Są najmniej popularne, *domeny typu wiązki α - helis - nazywane czasami domenami „up and down”*domeny globinowe → występ m.in. w mioglobinie lub w hemoglobinie i mają bardzo określoną strukturę α - helisy. Białko ROPBierze udział w replikacji. Cytochrom C →zbudo na tej samej zasadzie, też ma kieszeń hydrofobową, w której znajduje się pierścień hemowy. Domena globinowaSkłada się z kilku łańc polipepty ułożonych pod pewnym kątem w stosunku do siebie i tworz kieszeń hydrofobową, w której znajduje się pierścień hemowy związany z funkcjonowaniem mioglobiny. Ta domena jest bardzo stabilna. *występuje w różnych białkach, na poziomie aminokwasowym może istnieć niewielka homologia, ale struktura tej domeny jest konserwowana. Domeny typu α/βJest to o wiele bardziej popularny typ domen. Te domeny tworzą dwie struktury :*Jedną z nich jest struktura typu baryłki*Domeny tworzące płaszczyzny (otwarte)

Baryłki zbudowane są w ten sposób, że powtarzają się struktury βαβ. Części β - harmonijki znajdują się wewnątrz tej struktury, tworzą baryłkę, która znajduje się w środku domeny; natomiast α - helisy znajdują się na zewnątrz tego białka. Baryłkowe domeny mają zazwyczaj dwie funkcje:enzymatyczną i transportującąDomeny typu βSą zbudwyłącznie z β - harmonijek, bardzo często przeciwrówn Często tworzą strukturę zamykającą się np. białko wiążące retinol lub poryna. Jest to białko transpo prekursor - witaminę A. Ma podobne cechy jak baryłka αβBIAŁKA OLIGOMERSą to takie białka, które są zbudowane z więcej niż z jednego łańcucha polipeptydowego tanowią większość białek występujących w tek komórce, bardzo symetryczne . Struktura białek oligomerycznych:Białka oligomeryczne mogą tworzyć różnego rodzaju struktury. * nieskończenie długiego polimeru *tworzenia białek pierścieniowych występujących dość często. *białka dimerycznego będącego homodimerem zbudowanym z dwóch identycznych, symetrycznych podjednostek. Łańcuchy te tylko razem mają aktywność proteazy.*struktura tetrameryczna. Ułożenie pod kątem mniej więcej 90o . Obecność struktury oligomerycznej jest często wykorzystywana w regulacji białek. Często tak jak w przypadku *karbamoilotransferazy asparaginianowej mamy do czynienia z różnymi rodzajami podjednostek. Mamy tu do czynienia z podjednostkami regulatorowymi
i podjednostkami katalitycznymi. Aktywność podjednostki katalitycznej jest uzależniona od struktury białka, która jest determinowana przez oddziaływanie podjednostek regulatorowych.*Syntetaza glutaminianowa jest zbudowana z większej liczby podjednostek. Widać dwa sześciokątne pierścienie nałożone na siebie.*kompleks dehydrogenzy pirogronianowej pokazuje że czasem zaciera się różnica między poszczególnym białkiem a już kompleksem enzymatycznym,[Author ID1: at Sun Feb 4 02:40:00 2007 ] gdzie ta filozofia łączenia się poszczególnych łańcuchów polipeptydowych jest identyczna natomiast są to 3 różne rodzaje białek enzymatycznych i w sumie ten kompleks jest zbudowany z 60 łańcuchów polipeptydowych, które połączone są ze sobą.

1



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Biologia Molekularna - egzamin(1), BIOLOGIA MOLEKULARNA, egzamin i kolos
tematy cwiczen - ii rok biologii, Biol UMCS, IV semestr, Biologia molekularna, Egzamin
Egzamin (2), pwr biotechnologia(I stopień), V semestr, Biologia molekularna, Egzamin
Biologia molekularna, egzamin 2011 pkt
Biologia molekularna Egzamin 14 UMCS
Molekularna, Biol UMCS, IV semestr, Biologia molekularna, Egzamin
biologia molekularna, Biol UMCS, IV semestr, Biologia molekularna, Egzamin
biologia molekularna egzamin
Biologia molekularna - egzaminy, Biotechnologia PWR, Semestr 5, Biologia Molekularna - Wykład, egzam
Biologia molekularnaEgzam, Biotechnologia, Semestr III, Biologia molekularna, egzamin
Klimuszko, Biotechnologia, Semestr III, Biologia molekularna, egzamin
Biol z geo, Biol UMCS, IV semestr, Biologia molekularna, Egzamin
pytegz, Biotechnologia, Semestr III, Biologia molekularna, egzamin
pytania biologia111 (1), Medycyna, Biologia molekularna ŚUM Katowice, 1 kolos
Genetyka ogólna - pytania na egzamin, Genetyka, DNA, biologia molekularna, techniki
biologia molekularna kolos 1, Biologia Molekularna

więcej podobnych podstron