KLASYFIKACJA ENZYMÓW

Wyróżniamy następujące klasy enzymów:

-oksydoreduktazy-, Do klasy oksyreduktaz należą enzymy katalizujące procesy utleniania i redukcji. Wśród nich wyróżniamy grupy, które różnią się mechanizmem działania enzymów

-transferazy-, Są to enzymy przenoszące atomy lub grupy atomów z jednego substratu na drugi. W tej klasie enzymów możemy wyróżnić:

- metylotransferazy-,

- karboksylotransferazy,

- acylotransferazy,

- aminotransferazy

-hydrolazy- Enzymy tej klasy katalizują reakcje rozbijania wiązań z udziałem wody. Mogą to być wiązania estrowe, glikozydowi lub peptydowe

-liazy-, Liazy rozbijają wiązania, podobnie jak hydrolazy, ale już bez udziału wody.

-izomerazy-, Enzymy te katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe substratu, prowadząc do wytworzenia nowego produktu.

-syntetazy- katalizują powstawanie wiązań pomiędzy atomami.

KOFAKTORY

związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych. Niektóre kofaktory to związki nieorganiczne, takie jak atomy metali: cynku, żelaza, miedzi w odpowiednich formach. Inne, jak na przykład większość witamin, to związki organiczne, znane jako koenzymy.

KOENZYMY

Wszystkie enzymy są białkami. Mogą mieć budowę białek prostych lub zawierać, obok części białkowej związki drobnocząsteczkowe - koenzymy które odgrywają istotnąrolę w katalizie enzymatycznej. Jedynie klasa hydrolaz nie posiada koenzymów.

W KLASIE OKSYREDUKTAZ KOENZYMAMI SĄ:

- nukleotydy mikotynamidowe ( NAD, NADP ),

- nukleotydy flawinowe ( FMN, FAD ),

- kwas liponowy,

- koenzym Q

- cytochromy ( b, c, c₁, a, a₃ ).

KOENZYMAMI TRANSFERAZ SĄ:

- koenzym A

- pirofosforan tiaminy,

- biotyna,

- fosforan piroksalu,

- adenozynotrójfosforan ( ATP ),

- adenozynometionina,

- kwas tetrahydrofoliowy.

KOENZYM A

-powstaje w org. Z ATP, sluzy jako przenośnik grupy acylowej

-czasteczka coa zw. Jest z reszta acylowa nazwana caylokoenzymem a

-acylokoenzym a to polaczenie coa z z reszta acylowa umozliwaijace transport w org.

-acetylo-coa odgrywa wazna role w metabolizmie. Skl. Się z grupy octanowej związanej kowalencyjnie z coa. Uczestniczy w przemianie tlenu sacharydow w cyklu Krebsa w syntezie kw. Tlusczowych oraz w syntezie steroido

KOENZYM Q

-zwiazek org. Z grupa chianow, wyst. W mitochondriach z kom. Roślinnych i zwiarzecych

-odpowiedzialny za przenoszenie elektronow w lancuchu oddechowym

-w przyłączeniu elektronow swobodnie porusza się w wewnętrznej blonie mitochondrialnej umożliwiając transport elektronow miedzy kompleksami bialek lancucha oddechowego

-czasteczka ta wychwytuje i przekazuje elektrony na dalsze czesci lancucha oddech.

KOENZYM Q10

-obecny w blonie mitochondriow, również w blonach elementow Komorek retikulum Endo., lizosomy,peryksosomy

-q10 w frmie zredukowanej jest głównym antyoksydantem w blonie komorkowej nieustannie narazony na dzialanie wolnych rodnikow

-chroni tluszcze i bialka membranowe przed procesami utleniania, co hamuje proces starzenia się Komorek

-q10 bierze czynny udzial w procesach regeneracyjnych Wit.e , zapobiega procesom utleniania, filtracji LDL w osoczu, zmniejsza ryzyko powstania zatorow w naczyniach krwionośnych

INHIBILATOR KOMPETYCYJNY

-laczy się z centru aktywnym enzymu

-wiazanie inhibitor i substrat wzajemnie się wykluczaja

-inhibitor ten ogranicza liczbe czasteczek enzymu zdolnych do związania substratu

-malonian jest kom petycyjnym inhibilitorem dehydrogenazy bursztynianowej

-zwieksza stala Km nie zmniejszając Vmax

NIEKOMPETYCYJNY

-wiaze się zarówno z enzymem jak i kompleksem enzym- substrat

-przylaczenie inhibitora nie blokuje aktywności enzymu, ale zmniejsza liczbe obrotow enzymow

-inhibitor ten zmniejsza Vmax nie zmieniając Km.

AKOMPETYCYJNY

-wiaze się tylko z kompleksem enzym-substrat

-stymuluje tworzenie kompleksu e-s

-kompleks e-s-inhibilator nie może przeprowadzic reakcji

-zmniejsza Km i Vmax

INHIBILACJA NIEODWRACALNA TRUCIZNY

-tworzy wiazanie kowalencyjne z enzymem zazwyczaj w centrum aktywnym

-wiazanie inhibilator-enzym jest znacznie silniejsze niż s-e

AKTYWACJA I INHIBLIACJA ALLEOSTERYCZNA

Czasteczki aktywatora bądź inhibitora wiaze się z enzymem w miejscu innym niż centrum aktywne i wywoluje zmiany konformacyjne bialka enzymatycznego, które prowadza odpowiednio do wzrostu lub zmniejszenia aktywności enzymu

REGULACJA ALLOSTERYCZNA

-enzymy allo.posiadaja co najmniej 2 struktury przestrzenne

-stany konformacyjne roznia się aktywnością enzymatyczna

-wiazanie substratu lub liganolu allosterycznego stabilizuje stan konformacyjny i reguluje aktywność enzymu

-skl. Się z kilku podjednostek katalitycznych

MODULATORY ALLOSTERYCZNE

-to enzymy przez które nastepuje regulacja szlakow metabolicznych

-zbud. Z co najmniej 2 podjednostek

REGULACJA ALLOSTERYCZNA

-posiada co najmniej 2 stany konformacyjne podjednostek R i T

ZYMOGENY

-enzymatycznie nieczynne prekursory enzymow proteolitycznych

-aktywacja nastepuje poza komurka poprzez czesciowa protolize

-synteza nieaktywnego prekursora zabezpiecza komurki przed autodegradacja

AKTYWACJA PROENZYMOW

-nieaktywne bialka które mogą ulegac aktywacji w wyniku specyficzności proteolizy

-mechanizm taki dotyczy enzymow które musza być magazynowane w formie nieaktywnej, gotowe do szybkiej aktywacji i wykorzystania lub gdy musza być przenoszone w stanie nieaktywnym z miejsca syntezy do miejsca dzialania

ODWRACALNE MODYFIKACJA ENZYMU

-Najczęstszą odwracalną modyfikacją białek enzymatycznych jest fosforylacja reszt seryny i treoniny. Odwracalne modyfikacje kowalencyjne enzymów mają szczególne znaczenie w regulacji metabolizmu.

-Nie wszystkie enzymy ufosforylowane występują w formie aktywnej. W przypadku niektórych enzymów fosforylacja wiąże się z przejściem w formę nieaktywną

---