Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:
Rodzaj rodnika (łańcuchowe, pierścieniowe)
Polarność rodnika (polarny, niepolarny)
Miejsce syntezy (endogenne, egzogenne)
Położenie grupy aminowej względem karboksylowej (α, β, γ, δ i ε-aminokwasy)
Przemiany szkieletów:
Glikogenne (dostarczają pirogronianu)
Ketogenne (dostarczają Acetylo-CoA)
Glikoketogenne
Występowanie w białkach (proteogenne, nieproteogenne)
Klasy aminokwasów:
1. Alifatyczne
2. Siarkowe
3. Aromatyczne
4. Obojętne (z grupą OH)
5. Kwasowe
6. Zasadowe
7. Prolina
W zależności od położenia grupy aminowej, można wyróżnić α, β, γ, δ i ε-aminokwasy, gdzie litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową, a karboksylową. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne przyłączone są do tego samego atomu węgla.
Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżnia się aminokwasy:
obojętne - gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych
kwasowe - gdy przeważa liczba grup karboksylowych
zasadowe - gdy przeważa liczba grup aminowych
Liceum » Chemia » Biochemia
Właściwości aminokwasów
* Ogólne wiadomości o aminokwasach:
W latach 1900-1910 niemiecki chemik Emil Fischer udowodnił, że białka zbudowane są z aminokwasów, które powiązane są w długie łańcuchy zwane łańcuchami polipeptydowymi.
Aminokwasy posiadają dwie grupy funkcyjne: grupę aminową -NH2 oraz grupę karboksylową -COOH. W zależności od położenia grupy aminowej, możemy wyróżnić α, β , γ , δ ι ε-aminokwasy.
Aminokwasy stanowią podstawowy element białek. Poszczególne aminokwasy łączą się ze sobą za pomocą tzw. wiązania peptydowego, które powstaje w wyniku odłączenia grupy OH od grupy karboksylowej oraz atomu H od grupy aminowej, z wytworzeniem jednej cząsteczki wody. Związek, składający się z dwóch aminokwasów, jest dipeptydem. Podobnie powstają tri- i tetrapeptydy, natomiast związki złożone z wielu aminokwasów nazywa się polipeptydami. Większość białek prostych to polipeptydy o łańcuchach składających się niekiedy z kilkuset aminokwasów. Kolejne atomy węgla w łańcuchu, przy którym występują podstawniki (liczenie zaczyna się od grupy karboksylowej) są numerowane za pomocą liczb arabskich. Niekiedy do oznaczenia wykorzystuje się również litery greckie, ale wtedy pierwsza litera alfabetu jest przy atomie węgla, który jest wiązany a grupa karboksylową (nie z atomem węgla należącym do grupy karboksylowej). Najprostszymi przedstawicielami aminokwasów są glicyna oraz alanina. Aminokwasy możemy podzielić ze względu na: rodzaj reszty węglowodorowej oraz ze względu na ilość grup aminowych lub karboksylowych. Wszystkie aminokwasy oprócz glicyny to związki optycznie czynne. Posiadają one konfigurację taką samą jak w przypadku aldehydu L-(-)glicerynowego.
R E K L A M A czytaj dalej ↓
W roztworze wodnym aminokwasy ulegają dysocjacji tworząc jon obojnaczy przy ściśle określonym pH. W roztworze o pH=7 (czyli obojętnym) aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych. Grupa aminowa posiada ładunek dodatni (NH3+), a grupa karboksylowa ładunek ujemny (COO-). Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Jeżeli pH środowiska, w którym znajduje się aminokwas ulega zmianie, zmienia się również stan jonizacji cząsteczek aminokwasów. Wzrost pH powoduje zmniejszenie stężenia jonów H+ i przeważa wówczas forma o niezjonizowanej grupie NH3. Gdy pH spada (wzrost stężenia H+), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.
Aminokwasy mają właściwości amfoteryczne i tworzą sole z kwasami oraz z zasadami. Są one substancjami krystalicznymi, które posiadają wysokie temperatury topnienia. Kondensacja dwóch lub większej ilości cząsteczek aminokwasów powoduje powstanie peptydów. Charakterystycznym wiązaniem, które powstaje przy połączeniu się ze sobą dwóch i więcej aminokwasów jest tzw. wiązanie peptydowe (-NH-CO-) Aminokwasy uczestniczą w biosyntezie wielu związków w komórkach zwierząt, w roślinach i drobnoustrojach.
Aminokwasy dosyć dobrze rozpuszczają się w wodzie i innych rozpuszczalnikach polarnych (takich jak alkohole), natomiast nie ulegają rozpuszczeniu w rozpuszczalnikach niepolarnych (czyli benzenie, eterze, węglowodorach, na przykład heksenie).
W aminokwasach podobnie jak i w cukrach występuje zjawisko izomerii optycznej i strukturalnej. Przez analogię do cukrów należy spodziewać się wśród aminokwasów odmian L i D oraz (+) i (-).Jest to spowodowane obecnością w cząsteczkach aminokwasów centr chiralnych (z wyjątkiem glicyny). Każdy aminokwas z wyjątkiem glicyny może istnieć w tego rodzaju odmianach izomerycznych, różniących się rozmieszczeniem w przestrzeni czterech podstawników związanych z atomem węgla (alfa).
Ze względu na charakter reakcji katabolicznych aminokwasy dzieli się na: cukrotwórcze (glikogenne), włączające się w metabolizm cukrów oraz ketogenne, dostarczające produktów charakterystycznych dla przemiany tłuszczów.
W przyrodzie występuje niewiele ponad dwadzieścia aminokwasów, zarówno w postaci wolnych cząsteczek jak i bardziej lub mniej złożonych kondensatów. Są to głównie białka. W cząsteczkach aminokwasów naturalnych obie grupy funkcyjne są powiązane z tym samym atomem węgla. Są to tak zwane α-aminokwasy. Syntetycznie można otrzymać także aminokwasy o innym ułożeniu grup funkcyjnych. Aminokwasy syntetyczne otrzymywać można każdą skuteczna metodą, najczęstszym sposobem jest amonoliza a-chlorowcopodstawionych kwasów lub ich estrów.
Aminokwasy otrzymane syntetycznie są oczywiście racematami i dla uzyskania wzorców aminokwasów naturalnych lub substratów do syntezy peptydów należy rozdzielić je na enancjomery- co nie jest sprawą łatwa ani tanią.
W skali przemysłowej aminokwasy otrzymuje się głównie w procesie hydrolizy odpowiednio wybranych białek.
W ludzkim ciele powstaje około 300 gram białka dziennie, chociaż średnie spożycie białka wynosi zaledwie 70 gram. Znane jest 21 aminokwasów, z czego dziewięć są to aminokwasy egzogenne, to znaczy takie, które nie mogą być wytwarzane przez ludzki organizm i muszą być dostarczane w diecie. Natomiast aminokwasy endogenne wytwarzane są przez sam organizm, na bazie związków pośrednich metabolizmu węglowodanów. Dla człowieka aminokwasami endogennymi są: alanina, glicyna, prolina, histydyna, arginina, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy oraz odpowiedniki amidowe tych kwasów. Natomiast reszta aminokwasów to aminokwasy egzogenne(są to między innymi treonina, tryptofan, fenyloalanina, lizyna, leucyna, izoleucyna, metionina).
Zatem wśród białek możemy wyróżnić białka pełnowartościowe, które zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne i to w ilości wystarczającej do podtrzymania życia. Białka takie są spotykane w mięsie, rybach, mleku, serze i jajkach. Druga grupa to białka niepełnowartościowe, które są składnikami warzyw, ziaren, nasion i orzechów. Nie zawierają one wszystkich aminokwasów egzogennych.
* Właściwości poszczególnych aminokwasów:
Wszystkie aminokwasy były znane już do 1932 roku.Aminokwasy są krystalicznymi ciałami stałymi. Dość dobrze rozpuszczają się w wodzie, nie rozpuszczając się prawie w rozpuszczalnikach niepolarnych. Naturalne aminokwasy to a-aminokwasy. Podstawowe struktury aminokwasów tworzących białko zawierają różne grupy funkcyjne - kwasowe, zasadowe, pierścienie aromatyczne, grupy alkoholowe, atomy siarki itp. Charakterystykę poszczególnych aminokwasów przedstawiono poniżej:
Glicyna (Gly) to najprostszy aminokwas endogenny, który jest składnikiem wszystkich białek. Glicyna jest bowiem najmniejszym aminokwasem (jej łańcuch boczny to po prostu atom wodoru) i znaleźć ją można w elementach łączących typowe podstruktury białka. Znaczne ilości glicyny występują w skleroproteinach tkanki łącznej oraz w fibroinie jedwabiu. W żywym organizmie jest ona w stanie wolnym materiałem do syntezy wielu związków. Wzór chemiczny glicyny można przedstawić następująco:
Alanina (Ala) aminokwas endogenny; występuje w przyrodzie w dwóch odmianach izomerycznych: α-alanina (występuje w wielu białkach, w plazmie krwi) i β-alanina (jest spotykana w dipeptydach, acetylokoenzymie A i kwasie pantotenowym (witamina B2)). Alanina posiada wzór półstrukturalny:
Walina (Val) to egzogenny aminokwas, który uczestniczy w biosyntezie cukrów. U bakterii oraz roślin powstaje z kwasu pirogronowego. Wzór półstrukturalny waliny:
Lucyna (Leu),czyli kwas 2-amino-4-metylopentanowy, (CH3)2CH-CH2-CH(NH2)-COOH to aminokwas alifatyczny, który ma rozgałęziony łańcuch boczny. Wchodzi ona w skład większości białek i znalazła zastosowanie w lecznictwie, badaniach biochemicznych i przemyśle spożywczym. Jeden z produktów rozkładu leucyny w organizmie - acylokoenzym A jest substratem w biosyntezie steroidów.
Izoleucyna (Ile)posiada rozgałęziony łańcuch węglowy. Jest aminokwasem egzogennym i elektrycznie obojętnym. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Wzór półstrukturalny izoleucyny ma postać taką jak przedstawiona poniżej:
Seryna (Ser) to endogenny aminokwas, który wchodzi w skład białek, takich jak kazeina mleka czy fibroina jedwabiu. Jest także składnikiem niektórych fosfolipidów. Seryna bierze udział w biosyntezie sfingozyny (dihydroksylowy aminoalkohol o jednym podwójnym wiązaniu w łańcuchu złożonym z 18 atomów węgla) i wielu aminokwasów; wchodzi w skład centrum aktywnego wielu enzymów. Pochodne seryny - azaseryna i cykloseryna - są antybiotykami. Seryna posiada wzór chemiczny:
Treonina (Thr) występuje w małych ilościach w większości białek (oprócz protamin). Jest aminokwasem egzogennym. Posiada dwa asymetryczne atomy węgla. U roślin i mikroorganizmów powstaje ona z asparaginy. U niektórych organizmów uczestniczy w biosyntezie izoleucyny. Jest ona pierwszym poznanym aminokwasem egzogennym.
Cysteina (Cys)jest aminokwasem endogennym, zawierającym grupę tiolową -SH, dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków siarczkowych (w postaci odwracalnej) - jednego z czynników wpływających na II-rzędową strukturę białek. Jest ona powszechnym składnikiem białek. Cysteina spełnia funkcje obronne organizmu, wiążąc wiele substancji trujących (na przykład jony metali ciężkich, związki arsenu, cyjanki, węglowodory aromatyczne). Wchodzi ona także w skład centrów aktywnych wielu enzymów i jest ważna w syntezie keratyny - białka występującego w skórze, włosach i paznokciach. Cysteina jest również składnikiem koenzymu A i glutationu.. Z dwóch cząsteczek cysteiny tworzy się, przez odwodornienie, cystyna (Cys-S-S-Cys)zawierającą wiązanie disiarczkowe. Ta odwracalna reakcja ma duże znaczenie w powstawaniu struktury przestrzennej białek i tworzeniu układów oksydoredukcyjnych w komórce. Wzór półstrukturalny cystyny to:
Fenyloalanina (Phe) to egzogenny aminokwas, który wchodzi w skład większości białek. Fenyloalanina stanowi niezbędny składnik białek w organizmie człowieka tak, więc nie może jej zabraknąć w ustroju. Osoby z wadą genetyczną, fenyloketonurią (PKN) nie mogą metabolizować fenyloalaniny. Prowadzi to do niebezpiecznie wysokich poziomów fenyloalaniny w mózgu (czasami śmiertelnych). Aminokwas fenyloalanina znajduje się w pokarmach zawierających dużo białka, takich jak: mięso, jaja, ryby, mleko, ser oraz (w mniejszych ilościach) w produktach zbożowych, warzywach i owocach. Z fenyloalaniny w naszym ustroju powstaje inny aminokwas - tyrozyna. Fenyloketonuria jest zaburzeniem metabolizmu uwarunkowanym genetycznie. Bez właściwego i szybkiego leczenia (które w tym przypadku polega na odpowiedniej diecie) gromadzenie się znacznych ilości fenyloalaniny doprowadza do postępującego uszkodzenia mózgu.
Tryptofan (Try) jest aromatycznym aminokwasem egzogennym. Jest on składnikiem wielu białek i występuje w dużych stężeniach w niektórych antybiotykach. Niedobór tego aminokwasu u człowieka i zwierząt zmniejsza odporność organizmu. Może także powodować niedorozwój. W roślinach z tryptofanu tworzą się alkaloidy, indygo i heteroauksyny. U owadów przemiany tryptofanu prowadzą do powstania pigmentów oczu. U kręgowców tryptofan może być częściowo przekształcany w kwas nikotynowy i jego amid (składnik NAD i NADP), a także - po przyłączeniu grupy hydroksylowej, w substancję macierzystą serotoniny. Serotonina jest hormonem tkankowym wytwarzanym w błonie śluzowej jelita, płytkach krwi, ośrodkowym układzie nerwowym. Hormon ten bierze udział w regulacji ciśnienia krwi, w procesach krzepnięcia krwi i w czynnościach ośrodkowego układu nerwowego.
Tyrozyna (Tyr)jest aromatycznym aminokwasem, który tworzy się na skutek przemian egzogennej dla zwierząt fenyloalaniny. Tyrozyna jest podstawową substancją wśród neuroprzekaźników - czyli substancji, które odpowiadają za przewodzenie bodźców w układzie nerwowym. Aminokwas ten przekształcany jest przez organizm w dopaminę i noradrenalinę, które przekazują bodźce synapsom, tzn. miejscom kontaktu i połączeń komórek nerwowych. Dopamina w znacznym stopniu wpływa na popęd seksualny. Noradrenalina wywiera wpływ na samopoczucie i wydajność pamięciową mózgu. Wysoki poziom tyrozyny wywołuje stan fizyczno-emocjonalnej gotowości i witalności. Tyrozyna wykazuje również działanie anaboliczne, przyspiesza utratę podskórnej tkanki tłuszczowej, powodując jednocześnie przyrost siły i masy mięśni. Zachwianie rozpadu tyrozyny prowadzi do ciężkiej choroby - alkaptonurii. Alkaptonuria prowadzi do zapalenia stawów i ścięgien.Alkaptonuria jest rzadkim schorzeniem, spowodowanym wrodzonym niedoborem oksydazy kwasu homogentyzynowego. Objawami tej choroby jest także ciemnienie moczu i ochronoza.
Prolina (Pro) to aminokwas konieczny do tworzenia kolagenu. Jest aminokwasem endogennym o budowie heterocyklicznej. Aminokwas ten w dużych ilościach występuje w białkach włókienkowych tkanki łącznej oraz w białkach roślinnych prolaminach.
Lizyna (Lys)jest aminokwasem niepolarnym. Ten zasadowy aminokwas endogenny występuje w białkach histonowych i protaminach. Na skutek działania enzymów bakteryjnych z lizyny powstaje bardzo toksyczna kadaweryna (amina biogenna, oleista substancja uszkadzająca układ krążenia, jad trupi). Lizyna potrzebna jest do wzrostu, odnowy tkanek, produkcji przeciwciał, hormonów i enzymów, sprzyja lepszej koncentracji umysłowej, wpływa na właściwe użytkowanie kwasów tłuszczowych.
Arginina (Arg) to endogenny aminokwas zasadowy, który stanowi powszechny składnik białek. Duże ilości argininy występują w białkach jąder komórkowych. Arginina jest podstawowym składnikiem biorącym udział w cyklu mocznikowym; w procesie przygotowującym toksyczny amoniak do bezpiecznego wydalenia przez nerki. Arginina służy do gromadzenia i przenoszenia azotu w żywym organizmie. Uczestniczy ona w cyklu Krebsa.
Histydyna (His) jest endogennym aminokwasem zasadowym. W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań. Aminokwas ten łatwo ulega dekarboksylacji. Jest on prekursorem histaminy i stanowi środek rozszerzający naczynia i pobudzający soki żołądkowe.
Kwas asparaginowy (Asp) to składnik wielu białek, przede wszystkim roślinnych. Kwas ten jest aminokwasem endogennym. Bierze on udział w syntezie puryn, pirymidyn i argininy. Aminokwas ten ma kwaśny charakter.
Glutamina (Glu) to endogenny aminokwas, który jest składnikiem organizmów roślinnych i zwierzęcych. W mięśniach człowieka znajduje się bardzo dużo glutaminy- stanowi ona ponad 50% aminokwasów obecnych w komórkach mięśniowych. Jest ona prekursorem w syntezie niemal wszystkich aminokwasów endogennych. Zdolność organizmu do produkcji glutaminy, chociaż w ograniczonej ilości powoduje, że została ona zaliczona do tak zwanych aminokwasów endogennych. Glutaminy potrzebuje mózg, układ odpornościowy, przewód pokarmowy i mięśnie Ułatwia ona także nabywanie siły i masy mięśniowej. L-glutamina występuje w prawie wszystkich białkach. Szczególnie duże ilości zawiera gliadyna (31%), kazeina (24%), białko serwatkowe (7%), białko z kukurydzy i z soi (6%). Kwaśny glutaminian sodowy często jest stosowany jako przyprawa. Glutaminian sodu jest solą kwasu glutaminowego. Jest to szeroko rozpowszechniony nieszkodliwy dodatek spożywczy, znacznie poprawiający smak i zapach potraw. Wolna glutamina stanowi magazyn amoniaku, który tworzy się na skutek przemian aminokwasów.
Z punktu widzenia chemii L-glutamina i kwas glutaminowy są bardzo podobnymi substancjami, które ulegają w organizmie wzajemnym przekształceniom. Kwas glutaminowy to aminokwas endogenny. Jest to jedyny aminokwas syntetyzowany przez rośliny i zwierzęta bezpośrednio z wolnego amoniaku i kwasu α-ketoglutarowego. Kwas ten jest wykorzystywany w leczeniu chorób związanych z uszkodzeniem układu nerwowego, na przykład choroby Heinego-Medina, stanów nerwicowych oraz gruźliczego zapalenia opon mózgowo-rdzeniowych.