ZESTAW I

1. Omów budowę i wyjaśnij rolę mono i oligosacharydów

2. Wyjaśnij rolę fotosystemów Ps I i PsII

3. Omów budowę i rolę jaką pełni Co A, podaj przykłady reakcji z udziałem tego związku

4. Przebieg i znaczenie cyklu Calvina

5. Tlenowe i beztlenowe przemiany kw pirogronowego

6. B-oksydacja kw palmitynowego (C-16) reakcje enzymu, bilans energetyczny

7. Wyjaśnij mechanizm elongacji łańcucha polipeptydowego

8. Enzymy proteolityczne -podział, mechanizm działania i znaczenie w procesach życiowych.

Ad.2

Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tylakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbcji energii świetlnej oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu ē wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), β karoten , chlorofil B, chlorofil A, P 700.

PS II: ksantofile, chlorofil B, chlorofil A,P680. Barwniki PS I i PS II pełnią rolę tzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I → barwnik P700i w PS II→ P680 ( są to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbcji : 700 nm i 680 nm ) P700 i P680 stanowią tzw. antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ē. Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tej luki. ē wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en .którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie ē biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.

Ad3.

Koenzym A (Co A-SH): kw. palmitynowy jeden ze składników wit. B: dzienne zapotrzebowanie to 5 mg. Objawy niedoboru obserwowane u zwierząt doświadcz. Żywionych sztucznie to ostre zapalenie skóry u kurcząt, siwienie włosów u szczurów. Jest to czynnik niezbędny do rozwoju drobnoustrojów (drożdży). Kw. pantotenowy wchodzi w skład koenzymu A

Co A współdziała z enzymami przenoszącymi grupy acylowe. Przyłączenie acylu do cząsteczki Co A następuje w miejscu bardzo reaktywnej grupy -SH cysteaminy, która tworzy z acylem wiązanie tioestrowe

Ad4.

Na cykl Calvina składają się trzy fazy:

1). Karboksylacji - do 6 cząsteczek rybozo 1,5 difosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. 3 fosfoglicerynowego.

2). PGA ulega redukcji do 12 cz. aldehydu

3fosfo-glicerowego. Jest to najprostszy cukierw fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy .

3). Regeneracja akceptora CO2 czyli rybulozo 1,5 bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3 fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

Ad5.

Kw. pirogronowy- kw. szczawiooctowy (niezbędny do zapoczątkowania cyklu Krebsa). Kw. pirogronowy →alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

PEP→synteza aminokwasów aromatycznych fosfodihydroksyaceton - glicerol ( skł. tł).

PEP→(kw fosfoenolopirgronowy) w kw. szczawiooctowym ostre przemiany kw pirogronwego (PEP) w warunkach beztlenowych nie zachdzą ( całkowite utlenienie PEP do CO2 i H2O tworzy się zw organiczny zawierający enenrgię w warunkach beztlenowych nie jest wytwarzana).

Przemiany beztlenowe kw. pirogronowego to fermentacja: a) etanolowa: skrobia i in. cukry→ glukoza -------→2 kw pirogonowy + 2 ATP + 2 NADH + H+

Ad7.

Elongacja łańcucha polipeptydowego polega na tym, że aminokwas włączany jest w miejscu A, tworzy się wiązanie peptydowe, proces ten analizuje białkowe czynniki elongacyjne, np. przeniesienie metioniny i uruchomienie wiązania peptydowego w miejscu P powstaje tRNA, który w procesie transkrypcji zostaje usunięty i w tym samym procesie peptydylo-tRNA przesunięty jest z położenia A do P , następuje usunięcie mRNA triplet nukleotydowy w miejscu III.

Ad8.

Enzymy proteolityczne peptydazy nie wykazują zbyt ścisłej specyficzności w stosunku do rozkładanego substratu, natomiast charakteryzują się wybiórczością w stosunku do położenia rozkładanego wiązania wewnątrz łańcucha polipetydowego i na jego końcu wykazują również specyficzność do sąsiedniego ładunku dodatniego grupy aminowej lub ujemnego karboksylowej. Peptydazy dzielimy na: Enzymy pozakomórkowe - trawienne; zawierają przede wszystkim typowe endopeptydazy . Należą tu enzymy obecne w soku żołądkowym - pepsyna oraz podpuszczka , enzymy soku trzustkowego- trypsyna, chymotrypsyna i karoksypeptydaza . Enzymy wewną- trzkomórkowe: występują zarówno u roślin i zwierząt. Należą tu papina (sok mleczny drzewa melonowego), ficyna (figa), bromelina (ananasy). Enzymy te wyst. w postaci mieszaniny enzymów proteolitycznych o różno- rodnej specjalności. Ich optymalne działanie jest przy pH 5-7 Enzymy te wymagają do aktywacji zw. zawierających grupy -SH lub jony CN. Peptydazy mają zastosowanie w przemyśle mięsnym, pralniczym, skórzanym.

ZESTAW II

• Omów budowę i wyjaśnij rolę lipidów.

• Wyjaśnij reakcjami proces karboksylacji i regeneracji akceptora CO2 w procesie fotosyntezy w roślinach typu C4.

• Omów budowę i role jaką pełni FAD, podaj przykłady reakcji z udziałem tego związku.

• Przebieg cyklu glioksylamowego, przemiana w węglowodany.

• Podaj ciąg reakcji katabolicznych prowadzących od maltozy do kw. pirogronowego.

• Kataboliczne i anaboliczne przemiany glicerolu, znaczenie otrzymanych produktów w procesach metabolicznych

• Wyjaśnij mechanizm reakcji i znaczenie procesu dekarboksylacji - jakie są dalsze losy produktów tej reakcji.

• Czynniki determinujące szybkość reakcji enzymatycznej.

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

Na cykl Calvina składają się 3 fazy:

1. Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo 1,5bifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fosfoglicerynowego.

2. PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego. Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy.

3. Regeneracja akceptora CO2 czyli rybozo 1,5bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy

Fotosynteza typu C4.

Ad3.

(FAD) dinukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów. Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg , najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki.

Część flawinowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowego wiązania N-glikozydowego.

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogenazami. Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w pozycjach 1 i 5.

Ad4.

Cykl glioksalowy jest modyfikacją cyklu Krebsa. Spotyka się go u wielu roślin i drobnoustrojów zdolnych do bezpośredniego użytkowania octanu do budowy ustrojowych substancji organicznych. Modyfikacja polega na ominięciu stadiów dehydro- genazy izocytrynianowej i 2 oksoglutaranowej i zastąpieniu ich przemianą izocytrynianu do bursztynianu.

Wytworzony kw. gioksylowy ulega kondensacji z cząst. Acetylo-S-Co A i tworzy kw. jabłkowy .W jednym obrocie cyklu przemianom podlegają 2 cz. acetylo-S-Co A, zachodzi więc szybkie zmetabolizowanie powstającego w nadmiarze metabolitu- co ma miejsce przy intensywnym katabolizmie lipidów.

Cykl glioksalowy przebiega bez udziału tlenu i pełni w kom. rolę dostarczania dla innych przemian produktów pośrednich, które są wytwarzane z octanu. Reakcja a jest katalizowana przez liazę izocytrynianową a reakcja b przez syntezę jabłczanu, enzymy te są zokali- zowane w gliosomach. Cykl kw. trójkarboksylowych i jego modyfikacje pełnia role e kom. w warunkach tlenowych, doprowadzających do końca spalania szkieletu węglowego do CO2, przekształcaniu ich na łańcuch oddechowy i dostarczanie produktów pośrednich.

Ad6.

Biosynteza glicerolu.

Fosforan dichydroksyacetlu (w procesie z rozszczepie- niem ,6 trifosforanu fruktozy)

Organizm zwierzęcy może syntezować tłuszcze, z tych które spożywają ale podstawowym ich źródłem są węglowodany a w nielicznym stopniu białka.

ZESTAW III

1. Budowa i rola białek.

2. Proces karboksylacji i regeneracji akceptora w fotosyntezie C3- reakcje.

3. Budowa i rola ATP - przykłady reakcji.

4. Cykl mocznikowy.

5. Proces glukoneogenezy.

6. Biosynteza tripalmitynianu glicerolu.

7. Mechanizm, znaczenie transaminacji.

8. Rola i działanie koenzymów.

Ad1.

Białka są to zw. złożone z co najmniej 100 aminokwasów a pewna ich grupa dodatkowo zawiera składnik niebiałkowy, co dzieli je na proste i złożone. Ze względu na kształt rozróżnia się białka globularne czyli sferyczne i włókniste czyli fibrylarne.

Białka fibrylarne - b. Czynne o charakterze enzymów, antygenów, itp.

Białka włókniste- b. Strukturalne podporowe jak kreatyna, fibroina, miozyna, kolegen.

Budowa przestrzenna białek może być przedstawiona w postaci kolejno po sobie następujących grup aminowej, karboksylowej i węgla 2 z występującymi na zewnątrz rodnikami poszczególnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią strukturę pierwszorzędową białka.

Białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów. Podstawowe czynniki katabo- liczne- enzymy, czyli katalizatory biologiczne umoż- liwiające przebieg reakcji biochemicznych z dostate- czną szybkością w łagodnych warunkach fizjologicz- nych komórki są białkami.

Roztwory białek mają charakter koloidalny, rozproszone cz. mają charakter hydrofilny i otaczają się płaszczem wodnym co chroni je przed łączeniem się w większe zespoły.

Ad2.

Na cykl Calvina składają się 3 fazy:

1. Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo 1,5bifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fosfoglicerynowego.

2. PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego. Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy.

3. Regeneracja akceptora CO2 czyli rybozo 1,5bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

FGAL ulega wewnątrzcząsteczkowym przemianom: powst. RuBP lub cukier. PGA zostaje ufosforylowany kosztem ATP proton (H+) i ē; otrzymane z NADPH prowadzą do powstania PHAL. Produkt jasnej fazy fotos.

NADPH i ATP są wykorzystywane e fazie ciemnej, w otrzymywaniu cukrów i innych zw. org. z CO2. Ze względu na przebieg ciemnej fazy fotosyntezy wyróżniamy fazy niższe typu C3 i C4.

Faza ciemna fotosyntezy:

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4) trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

ATP adenozynotrifosforan - współdziała z transferazami. Ze względu na zawartość w cz. aż dwóch wiązań bezwodnikowych, ATP ma znaczny potencjał przenoszenia (jest szcze- gólnie przystosowany do przenoszenia lub stanowiąca części składowe jako cząsteczki. Zw. ten przy współpracy z białkami enzymów może przekazywać na substraty różne grupy wchodzące w jego skład powodując ich aktywację

Ad4.

Mechanizm cyklu ornitynowego i mocznikowego :1-ornityna, 2-karbamo- ilofosforan, 3-cytrulina, 3a-forma enolowa cytruliny, 4-asparaginian, 5-argininoburszty- nian, 6-umuran, 7-arginina, 8-mocznik.

Pełny aparat enzymatyczny cyklu moczniko- wego znajduje się w mitochondriach.Znaczenie tej przemiany u zwierząt polega na wydzielaniu amoniaku w postaci mocznika powstającego z katabolizmu białek i aminokwasów.

U roślin centralnym produktem cyklu jest energia, która w białkach tych organizmów występuje średnio w ilości 60%; wyższych niż w białkach zwierzęcych. Z tego względu może ona stanowić cenną rezerwę azotową, z drugiej produkt, w którym może się składować nadmiar aminokwasów. Ponadto u roślin deaminacja aminokw. zachodzi na znacznie mniejszą skalę, więc wiązanie endogennego aminokwasu ma mniejsze znaczenie.

Ad5.

Glukogeneza

Odwrócenie glikolizy (resynteza- glukoneogeneza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw. mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogronian nie może w prosty sposób odwrócony na fenolopirogronian z powodu bariery energetycznej. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan. Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja glukogenowa 2)fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1-6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanowej z kw. fosfoendopirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego.

Resynteza glukozy zachodzi głównie w org. zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznie w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta nie są zdolne do przeprowa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłczan, gdyż błony mitochondrialne nie są przepuszczalne dla szczawianu.

Ad7

Transaminacja- może uczestniczyć w niej wiele naturalnych aminokwasów, ma ogromne znaczenie w przemianach materii gdyż pozwala oszczędnie gospodarować azotem, wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiana ta katalizowana jest przez enzymy zwane aminotransferazami, polega na przeniesieniu grupy aminowej z aminokw. na 2 oksokwas.

Preparaty dwóch aminotransferaz odwracalnie przenoszących grupę aminową

L-glutaran + szczawiooctan→2oksoglutaran + L asparaginian

L-glutaran + pirogronian→2oksoglutaran + L alanina

Mechanizm procesu transaminacji- układ pierś- cieniowy 5-fosforanu piryoksalu lub pirydoksaminy.

Reakcja transaminacji przy udziale 2- oksokw. a szczególnie szczawiooctanu, 2- oksoglutaranu i pirogronianu stanowi ważne powiązanie między przemianami cukrów zwłaszcza w końcowym etapie ich rozkładu w cyklu kw. trikarboksylowych. Szkielety węglowe takich aminokwasów jak asparaginian, glutaminian czy alanina dzięki temu powiązaniu mogą być spalane w tej formie do CO2 i H2O

Ad8.

Działanie koenzymów polega na ich wiązaniu stechiometrycznym z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymatycznym. Następnie w obrębie wszystkich tych połączonych składników dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów umożliwiające przemianę substratu, np.

Rys. Mechanizm sprzężenia koenzymatycznego z udziałem NAD+ 1-wodzian 3-fosforan gliceraldehydu, 2- kw. 3- fosfoglicerynowy, 3- kw. mlekowy, 4- kw. pirogronowy. Koenzymy dzieli się ze względu na typy reakcji, w których biorą udział: 1) koenzymy przenoszące protony i elektrony (współdziałające z oksydoreduktazami), 2) koenzymy przenoszące grupy czyli współdziałające z tranferazami, 3) koenzymy liaz, izomeraz i ligaz.

ZESTAW IV

1. Budowa i rola kw. RNA.

2. Przebieg i znaczenie fosforylacji niecyklicznej.

3. NAD - budowa, funkcje, rola.

4. Przebieg cyklu Krebsa.

5. Podaj ciąg reakcji katabolicznych od celobiozy do kw. pirogronowego.

6. β-oksydacja kw. stearynowego, reakcje, bilans energetyczny.

7. Mechanizm i znaczenie deaminacji, dalsze losy produktów.

8. W jakich procesach powstaje acetylo Co A, znaczenie tego zw., reakcje.

Ad1.

RNA- kw. rybonukleinowy występuje w cytoplazmie oraz w mitochondriach, w niewielkich ilościach w jąderku i chromosomach. Najwięcej znajduje się w rybosomach ok. 80% całego RNA. Cukrem w RNA jest ryboza. Zasady wyst. w RNA to: adenina, guanina, cytozyna i uracyl oraz niekiedy 5-metylocytozyna, hipoksantyna, tymina i inne. RNA ma mniejszą wagę cząsteczkową od DNA. Kw. RNA tworzą przeważnie pojedyncze łańcuchy, w pewnych odcinkach mogą być spiralnie zwinięte. Ich rola to: przekazywanie informacji genetycznej i pośredni udział w biosyntezie białka.

RNA dzieli się na :

m-RNA- matrycowy RNA zwany informacyjnym stanowi 1-5% komórkowego RNA, powstaje w jądrze na matrycy cząsteczek DNA, stąd w postaci rybo- nukleoproteidów przechodzi do cytoplazmy przenosząc informację genetyczną z chromosomów do miejsc syntezy białek- rybosomów.

t-RNA- zwany przenoszącym, stanowi ok. 15% ogólnej zawartości kw. RNA. Cząsteczki t-RNA mają małą masę cząsteczkowq, biorą udział w transporcie zakty- wowanych aminokwasów do rybosomów.

r-RNA- rybosomowy (strukturalny) 75-85% całkowitej ilości RNA w komórce. W połączeniu z białkami jest on zasadniczym elementem budowy rybosomów. Ma dużą masę cząsteczkową. Rola jego polega na wytwarzaniu odpowiedniej trójwymiarowej struktury, która umożliwia dołączenie do rybosomów m-RNA i t-RNA z przyłączonymi aminokwasami.

Ad2.

Neicykliczny transport ē i fosforylacja niecykliczna.

Fosforylacja niecykliczna bierze udział w procesie fazy jasnej fotosuntezy. W procesie fosf. niecykl. Tworzy się ATP i NADPH2 (siła asymilacyjna). W niecykliznym transporcie ē uczestniczy Ps I iPs II, energia słoneczna pochłonięta przez Ps I uruchamia przepływ ē wybitych z P700, które są kierowane na łańcuch przenośników

Ē,są to: białko FSv, ferrodoksyna, flawoprotem, NADP, który ulega redukcji do NADPH2 przez ē wybite z P700 oraz protony pochodzące z podstawnika

Luka elektronowa powstała w barwniku P700 musi być zapełniona aby dalej był dawcą ē. Ē wypełniające luki w P700 pochodzą od barwnika P680, z którego nie są przekazywane bezpośrednio na P700 ale przez łańcuch przenośników białkowych, którymi są: fosfityna, plastochinon, kompleks cytochromów B6 i F, plastocyjanina. Z wędrówką ē z barwnika P680 na P700 jest sprzężona synteza ATP z ADP i kw. fosforowego. Proces ten nosi nazwe fosforylacji niecyklicznej i odbywa się wg. Mechanizmu chemi- osmotycznego Mithela (wykorzystującego pompę protonową). Po wybiciu ē z barwnika P680 powstaje w nim luka uzupełniana ē z cząsteczki wody. Woda ulega fotochemicznemu rozpadowi w obecności białek zwanych kompleksem uwalniającym tlen (w skład którego wchodzą manganoproteidy).

Reakcje katalizowane przez kompl. Enzymatyczny

Niecyklicznemu transportowaniu ē towarzyszy wydzielenie tlenu. Fosforylację fotosyntetyczną nie- cykliczną można wyrazić reakcją:

Niecykliczny transport ē zachodzi u wszystkich autotrofów z wyjątkiem bakterii purpurowych.

Ad3.

NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy; w jego skład wchodzi witamina PP czyli kw. nikotynowy zapobiegający chorobie skóry zwanej pelagrą. Bogatym źródłem wit. PP są niektóre pokarmy roślinne, ryby, mleko. Produkty zawierające naczne ilości tryptofanu skutecznie zapobiegają tej chorobie gdyż można go przekształcić go w kw. nikotynowy a następnie w jego amid:

Podstawową funkcją NAD+ jest współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substrstu. Np. dehydrogenaza alkoholowa katalizuje odwracalną reakcję przenoszenia dwóch protonów i 2ē z etanolu na NAD+ a tym samym jego przemianę do aldehydu octowego:

Ad4.

• synteza cytrynianowa

• hydrataza okenitowa

• dehydrogenaza izocytrynianowa

• kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej

• dehydrogenaza bursztynianowa

• hydrataza fumuranowa

• dehygrogenaza jabłczanowa

W czasie 1 obrotu cyklu Krebsa uwalniane są 2 cz. CO2, dla spalenia 1 cz. glukozy trzeba 2 obrotów. Aby cylkl Kr. krążył potrzebny jest kw. szczawiooctowy.

Znaczenie cyklu Krebsa w organizmach:

1) Główny producent CO2 w organizmie wykorzystywanego do procesów katabolicznych

syntezy zasad azotowych i biosyntezy mocznika.

2) Dostarcza kwasom zredukowanych koenzymów NADH + H+, FADH2, w których zawarta jest potencjalna energia chemiczna wyzwalana w postaci ATP o ładunku dodatnim.

3) Dostarczanie metabolitów niezbędnych do biosyntezy wielu zw., np. ketoglutaran i szczawiooctany do syntezy aminokwwsów.

Ad7.

Deaminacja aminokwasów powoduje wydzielanie się amoniaku, w wyniku czego powstaje 2-oksokwas lub rzadziej kw. nienasy- cony. Wyróżnia się 2 typy deaminacji: 1) deaminację oksydacyjną gdzie enzymy mogą współdziałać z NAD+ lub NADP+, FAD lub FMN. Reakcja deaminacji jest nieodwracalna:

Uważa się, że głównym enzymem katalizującym deaminację aminokw. jestdehydrogenaza L-glutaminianowa współdziałająca z FAD. Reakcja ta jest odwracalna.

Inne typy deaminacji:

1. derakuracja (amoniakoliazy) deaminazy, asparaginowa, fenyloalaninowa

u roślin fenyloalanina→kw. cytrynowy.

2. redukcyjna przebiega w glebach w warunkach beztlenowych, powstaje kw. i amoniak

Ad8.

Acetylo Co A powstaje w procesie oddychania tlenowego w drugiej fazie.

1. Hydroliza makrocząsteczkowa:

ZESTAW V

1. Budowa i rola DNA wzór.

2. Reakcje ilustrujące fazę ciemną fotosyntezy roślin typu C4.

3. Budowa i rola jaką spełniają cytochromy, przykłady reakcji z udziałem zw. tej grupy.

4. Przebieg cyklu kw. cytrynowego, jego rola w organizmach.

5. Resynteza glukozy, przebieg i znaczenie procesu.

6. Biosynteza (substraty, enzymy, reakcje) kw. stearynowego (C18).

7. Biochemiczny mechanizm otrzymywania grupy aminowej z form nieorganicznych azotu.

8. Działanie enzymów, procesy inhibitowania ich aktywności- wyjaśnić.

Ad1.

DNA- kw. deoksyrybonukleinowy, występuje w chromosomach obecnych jądrach komórkowych oraz u niektórych wirusów. Również występuje w organellach cytoplazmy: chloroplastach i mitochondriach, DNAzawarty w chromosomach jest wyjściowa matrycą w syntezie białek, jest substancją genetyczną. Składnikiem cukrowym jest deoksyryboza. Występują 4 zasady: adenina, guanina, cytozyna, tymina, niekiedy spotyka się 5- metylocytozynę. Cząsteczka kw. DNA składa się z dwóch łańcuchów polinukleotudowych skręconych w spiralę dookoła tej samej osi. Te łańcuchy utrzymywane są razem za pomocą wiązań wodorowych występujących pomiędzy zasadami azotowymi wewnątrz spirali: wiązania występuja między zasadami G≡C i A=T (reguła komplementarności zasad). Każda sekwencja zasad jednego łańcucha determinuje sekwencję zasad drugiego łańcucha. DNA może występować w postaci podwójnej a wyjątkowo pojedynczej nici zamkniętej w pierścień. Z cząsteczkami DNA są połączone wiązaniami jonowymi białka o charakterze zasadowym (histony) i białka o charakterze kwaśnym.

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

Heminy komórkowe czyli związki o strukturze żelazoporfirynowej występują jako niebiałkowe części składowe cytochromów, czyli chromoprotein biorących udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym.

Budowa grupy prostetycznej cytochromu C:

Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowa- nych koenzymów flawinowych zgodnie z reakcją:

FADH2 + CoQutl. → FAD + CoQzred.

CoQzred.+ 2Cyt b (Fe³⁺)→ CoQutl + 2H⁺+2Cyt b (Fe²⁺)

Cytochromy są rozpowszchnione we wszystkich żywych tkankach. Zostały wyizolowane z serca konia, d, ziarna pszenicy. Pomimo, że uczestniczą w proce rożdżysie przeniesienia elektronów (jako oksydoreduktazy), nie są enzymami a jedynie jednostkami transportującymi elektrony zgodnie ze wzrastającym potencjałem oksydoredukcyjnym. Heminy współpracujące z cytochromami, nie są więc koenzymami a grupami prostetycznymi. Funkcje cytochromów są zróżnicowane np. cytochrom b jest silnie związany z koenzymem Q, cytochrom c (typowe jednostki transportujące ē wewnątrz łańcucha przenośników ), cytochromy końcowe grupy a (przekazuje ē bezpośrednio na O2 i redukuje go do 2 H2O

Ze względu na wartość potencjału oksydoredu- kcyjnego cytochromy są ułożone w łańcuchu w następującej kolejności:

FAD→( )-Cyt b→Cyt g →Cyt c →Cyt a+a₃→O₂

Ad 4.

Produkt reakcji -kw. cytrynowy może się nagromadzić w znacznych stężeniach w przypadku zahamowania działania lub syntezy następnego z kolei enzymu cyklu, występuje w licznych szczepach grzybów Aseperiginum Zjawisko to zostało wykorzystane w fermentacji cytrynowej

Mechanizm cyklu kw. trikarboksylowych:

1-synteza cytrynianowa , 2-hydrataza akonitynowa, 3-dehydrogenaza izocytrynianowa, 4-dehydrogenaza 2-oksoglutaranowa, 5-synreza koenzymu A, 6-dehydrogenaza bursztynianowa, 7-hydroliza jabłczanu 8-dehydrogenaza jabłczanowa.

Ad5.

Glukogeneza

Odwrócenie glikolizy (resynteza- glukoneogeneza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw. mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogronian nie może w prosty sposób odwrócony na fenolopirogronian z powodu bariery energetycznej. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan. Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja glukogenowa 2)fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1-6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanowej z kw. fosfoendopirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego.

Resynteza glukozy zachodzi głównie w org. zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznie w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta nie są zdolne do przeprowa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłczan, gdyż błony mitochondrialne nie są przepuszczalne dla szczawianu.

Ad8.

Enzymy są to białka o właściwościach katalitycznych, wytwarzane przez żywe komórki. Zw. te przyspieszają przebieg reakcji chemicznych w organizmach żywych ale mogą działać poza komórką. Niektóre enzymy należą do białek prostych a inne do złożonych. Pierwsze zbudowane są zaminokw. drugie zaś z części białkowej (aminokw.) i grupy prostetycznej. Enzymy posiadają centrum aktywne, jest to obszar w części białkowej enzymu, w którym odbywa się proces katalizy: centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokw. wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego enzymu. W pierwszym etapie katalizy zw. podlegający przemianom łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych, atywowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie sprzyjające ich rozluźnianiu, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej ulega dalszym przemianom. Następnie układ enzym-substrat ulega rozpadowi, powstaje produkt reakcji a enzym regeneruje się do pierwotnej postaci: E+S↔ES→E+P

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość ale do pewnego momentu gdyż enzymy ulegają denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roślin 20-30⁰C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100⁰C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl^-, peptydazy aktywowane są przez Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺

Inhibitory hamują działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powodując ich unieczynnienie. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu. Enzymy dzieli się na: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.

ZESTAW VI

1.Bbudowa kw. tłuszczowych.

2. Koenzym Q.

3. Cykl z amoniakiem (usunięcie).

4. Reakcje katalityczne od laktozy do kw. pirogronowego.

5. Procesy kataboliczne jakim ulega tripalmitynian glicerolu.

6. Proces translacji w biosyntezie białka.

7. Etapy utleniania biochemicznego, który z nich jest najbardziej wydajny energetycznie.

Ad2.

Ubichinon (koenzym Q) występuje w świecie roślin i zwierząt. Bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w transporcie ē. Cząsteczka ubichinonu składa się z rdzenia aromatycznego lub aminowego podstawionego dwiema grupami karboksylowymi, metylową oraz łańcuchem bocznym pochodzącym od izopentanalu. Liczba reszt izopentanalowych jest ważna i zależy od pochodzenia ubichinonu (6-10 reszt).

Ubichinon występuje prawie wyłącznie w mitocho- ndriach i pozostaje tam w równowadze z formą aromatyczną difenolową. Ubichinon bierze udział w transporcie ē w łańcuchu oddechowym w miejscu przekazania protonów do środowiska reakcji a ē na dalsze przenośniki, tzn. między koenzymem flawinowym i układem cytochromowym. Poza tym inne funkcje tego przenośnika wykazują znaczne analogie do witaminy E.

FADH₂+ Co Q_utl.→FAD +CoQ_red.

CoQ_red.+ 2 Cyt b (Fe³⁺)→Co Q_utl+ 2H⁺ +2Cytb (Fe²⁺)

Ad3.

Reakcja ta jest katalizowana przez syntetazę gluataminową i wymaga udziału ATP jako dawcy energii, jest to jeden z mechanizmów (obok cyklu mocznikowego) związani endogennego NH₃ w formę zw. nietoksycznego.

Ad6.

Biosynteza białka na rybosomie zwana translacją (kolejność nukleozydów w mRNA na kolejność aminokw. w białku), dzielona jest na 3 stadia: inicjacji, elongacji i terminacji .

Rys. schemat pełnego mechanizmu biosyntezy białka:

1)DNA, 2)mRNA, 3)błona jądra kom., 4)rybosom, 5)tRNA, 6)aminokw., 7)aminoacylo tRNA, 8)wytworzone białko.

Ad7.

Łańcuch oddechowy

4ē +4H⁺ + O₂ →H₂O

mniejsza inhibicja transportu ē, FP- flawoproteiny.

Mitochondrialny łańcuch oddechowy składa się z szeregu przenośników ē -NADH, flawoproteiny FP, CoQ, kilka cytochromów, Fe w postaci układu porfirynowego. Przenośnikiem ē między flawopro- teidami a cytochromami jest CoQ. Kompleks cytochromów (cyt. B, cyt. C1, cyt. C) cyt a+a₃- oksydaza cytochromowa końcowy enzym katalizujący reakcje powstawania H₂O. Zadaniem łańcucha oddechowego jest stopniowe utlenianie H do H₂O czemu towarzyszy wydzielanie się znacznych ilości energii. Energia ta uwalniana jest stopniowo porcjami a ich wielkość zależy od różnicy potencjałów kolejnych przenośników łańcucha oddechowego. Przeniesienie każdej pary ē przez łańcuch oddechowy na tlen związane jest z biosyntezą 3 cz. ATP. Część powstałej energii zostaje rozproszona w postaci ciepła, ponieważ niektóre czynniki mogą powodować zniszczenie wewn. Struktury mitochondriów lub jak inne zw. chem. (antybiotyki, herbicydy) rozprzęgają reakcje utleniania od reakcji syntezy 4 ATP

Zysk energetyczny z całkowitego utlenienia glukozy:

W warunkach beztlenowych - 2cz. ATP

-fosforylacja substratowa - 2ATP (2*1,5) (3)

-glikoliza NADH (w łańcuchu oddechowym) 4-6 ATP

-fosforylacja oksydacyjna 6-8 ATP

2 cz. pirogronianu→2 acylo CoA

2 NADH→fosforylacja oksydacyjna 6 ATP

2 acylo CoA z cyklu Krebsa i łańcucha oddecowego: fosforylacja oksydacyjna

6 NADH→18 ATP (15)

2 FADH₂→4 ATP (13)

32 ATP

± u roślin i zwierząt 4 wolne ATP ogółem →36-38 ATP.

ZESTAW VII

1. Budowa i rola aminokwasów.

2. Reakcje fazy jasnej fotosyntezy.

3. Budowa i rola biotyny.

4. Cykl Calvina.

5. Beztlenowe przemiany kw. pirogronowego i jego praktyczne zastosowanie.

6. Biosynteza distearynianu glicerolu.

7. Proces przekazywania informacji genetycznej (replikacja).

8. Fosforylacja substratowa.

Ad2.

Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tylakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbcji energii świetlnej oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu ē wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), β karoten , chlorofil B, chlorofil A, P 700.

PS II: ksantofile, chlorofil B, chlorofil A,P680. Barwniki PS I i PS II pełnią rolę tzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I → barwnik P700i w PS II→ P680 ( są to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbcji : 700 nm i 680 nm ) P700 i P680 stanowią tzw. antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ē. Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tej luki. ē wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en .którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie ē biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.

Ad3.

Biotyna (wit. H)jest czynnikiem wzrostowym bakterii i drożdży w tkankach zwierzęcych, występuje w niewielkich ilościach, w roślinach zacznie więcej. Głównymi źródłami są drożdże i wątroba. Dzienne zapotrzebowanie człowieka to 100 mg, przy spożywaniu surowych jaj wzrasta. Awitaminoza na skutek braku biotyny u ludzi występuje rzadko, objawia się zmianami w skórze, bólem mięśni, osłabieniem. Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, jest związana z karboksylazami tak stale, że nie daje się od nich oddzielić przez dializę. Aktywną formą o charakterze enzymu jest karboksybiotyna, która tworzy się z udziałem CO₂ i ATP

Ad4.

Na cykl Calvina składają się trzy fazy:

1). Karboksylacji - do 6 cząsteczek rybozo 1,5 difosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. 3 fosfoglicerynowego.

2). PGA ulega redukcji do 12 cz. aldehydu

3fosfo-glicerowego. Jest to najprostszy cukierw fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy .

3). Regeneracja akceptora CO2 czyli rybulozo 1,5 bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3 fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

Ad5.

Kw. pirogronowy- kw. szczawiooctowy (niezbędny do zapoczątkowania cyklu Krebsa). Kw. pirogronowy →alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

PEP→synteza aminokwasów aromatycznych fosfodihydroksyaceton - glicerol ( skł. tł).

PEP→(kw fosfoenolopirgronowy) w kw. szczawiooctowym ostre przemiany kw pirogronwego (PEP) w warunkach beztlenowych nie zachdzą ( całkowite utlenienie PEP do CO2 i H2O tworzy się zw organiczny zawierający enenrgię w warunkach beztlenowych nie jest wytwarzana).

Przemiany beztlenowe kw. pirogronowego to fermentacja: a) etanolowa: skrobia i in. cukry→ glukoza -------→2 kw pirogonowy + 2 ATP + 2 NADH + H+

Ad7.

Syntez DNA (replikacja) - musi ją poprzedzać podział kom. w celu wyposarzenia kom. potomnych w kompletny materiał genetyczny. Replikacja dokonuje się w drodze rozplecenia się podwójnej heliksy na dwie nici i dobudowaniu do każdej nici nowej zgodnie z zasadą dopełnialności zasad.

Przy udziale widełek replikacyjnych i enzymu heliksazy następuje rozwinięcie się heliksy i rozpoczęcie syntezy DNA, która przebiega w kierunku widełek replika- cyjnych poruszających się na jednej nici DNA (3'+→5'), kierunek syntezy nowego łańcucha (5'→3') jest zgodny z kierunkiem przemieszczania się widełek replikacyjnych na drugiej nici DNA (5'→3') jest przeciwny (3'+→5').

Pierwsza z nici wydłuża się w sposób ciągły przy udziale 1 cz. polimerazy DNA III, a druga potrzebuje wielu cząstek tego enzymu gdyż proces ten jest nieciągły i zaczyna się w wielu miejscach. Fragmenty okazaki są następnie spajane z udziałem lipazy DNA (tworzy się wiązanie estrowe miedzy grupa OH). Przy nieciągłej syntezie są potrzebne krótkie odcinki startowe RNA komplementarne do matrycy DNA, wytwarza je enzym primaza. Heliksaza jest enzymem, który powoduje rozplecenie się podwójnej heliksy.

Ad8.

Fosforylacja substratowa jest to zdolność organizmów do regeneracji ATP- polega na utlenianiu pochodnej fosforanowej, dzięki czemu związanie z resztą PO₃H₂ zostaje podniesiony na wyższy poziom energetyczny i przekształca się w wiązanie makroergiczne. Jednakże ten mechanizm ma ograniczone znaczenie w porównaniu z fosforylacją oksydacyjną czy fotosyntezą Reakcja z udziałem enzymu- suntetza karbomoilofosforanowa

Reakcja ta jest odwracalna a przebieg jej ze strony prawej do lewej prowadzi do fosforylacji substratowej, w wyniku której tworzy się karbamoilofosforan -CP używany przy biosyntezie nukleotydów pirymidynowych.

ZESTAW VIII

1. Budowa i rola polisacharydów.

2. Reakcje ilustrujące fazę ciemną fotosyntezy roślin typu C3.

3. Koenzym F reakcje.

4. Cykl pentozowy.

5. Ciąg reakcji katabolicznych od sacharozy do kw. pirogronowego.

6. ß-oksydacja kw. margarynowego (C17) reakcje, enzymy, bilans energetyczny.

7. tRNA

8. Proces fosforylacji oksydacyjnej.

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

Koenzym F- w jego skład wchodzi kw. foliowy (wit. B₆), nie jest on czynny biologicznie sam ale w wyniku dwukrotnego działania reduktazy dihydrofolianowej współdziałającej z NADPH; przekształca się w koenzym CoF, FH₄-Pte-Glu lub THF. Z reakcją wiąże się działanie dwóch rodzajów inhibitorów współzawodniczących z PAB przy syntezie kw. Foliowego. Innym przykładem inhibitora blokującego reakcje reduktazy dihydrofolianowej jest diamino-pteryna. Koenzym F współdziała z enzymami przenoszącymi jednowęglową jednostkę pozostającą na różnych stopniach utlenienia, czyli mrówczan grupy metylenowej lub hydro- ksymetylenowej oraz aldehydu mrówkowego.

Ad4.

Mechanizm bezpośredniego utlenienia glukozy: 1)6-fosforan glukozy, 2)lakton kw.6-fosfogluko- zowego,3)kw. 6-fosfoglukonowy,4)kw. 3okso-6-fosfohwksanowy, 5)5 fosforan rybozy.

Mechanizm regeneracji heksozy w cyklu pentozoformfosforanów:

Ru- rybuloza, Ksu- ksyluloza, Ryb- ryboza, Tri- trioza, Su- sudoheptuloza, Eryt- erytroza, Fruktoza.

Cykl pentozowy ma znaczenie ze względu na dostarczanie produktów pośrednich, np. pentoz, które są użytkowane przy budowie kw. nukleinowych: koenzymów a także erytrazy.

Ad7.

T RNA transportujący występuje z reguły w cytoplazmie podstawowej; wykazujący masę cząsteczkową ok. 25000 Da. Jego funkcja polega na wiązaniu i przenoszeniu aktywowanych aminokw. do miejsca syntezy białka czyli rybosomów, t RNA jest jednym z 3 rodzajów kw. rybonukleinowych i stanowi ok. 15% ogólnej zawartości RNA w komórce.

Ad8.

Fosforylacja oksydacyjna (sprzężenie chem konforma- cyjne). Teoria Mitchela zakłada wytwarzanie osmotycznego gradientu kationów wodorowych podczas przepływu ē przez łańcuch oddechowy; wytwarza się gradient protonowy powodując, że pH po zewnętrznej stronie półprzepuszczalnej wewnętrznej błony mitochondrialnej jest mniejsza o 1,4 jednostki niż po zewnętrznej stronie błony. Tworzy się w ten sposób potencjał transportowy, za którego pośrednictwem łańcuch przenośników ē oddziaływuje z kompleksem syntetazy ATP, która przeprowadza kompleks mitochondrialny etapami, składa się on z dwóch części: F₁- część hydrofobowa, którą można oddzielić i działa wtedy jako hydrataza ATP, natomiast syntetaza ATP z udziałem czynnika AT nie jest ponana

F₀- kanał protonowy połączony kilkoma białkami, synteza ATP zachodzi podczas powrotu protonów przez kanał protonowy z cytochromowej na matriksową stronę błony mitochondrialnej.

ZESTAW IX

1. Budowa i rola białek.

2. Wyjaśnij reakcjami proces karboksylacji u roślin typu C3

3. Budowa i rola FAD, reakcje z udziałem tego zw.

5. Tlenowe i beztlenowe przemiany kw. pirogronowego, znaczenie otrzymanych produktów.

6. β-oksydacja kw palmitynowego, reakcje, enzymy, bilans energetyczny

7. Mechanizm i znaczenie procesu deaminacji, jakie są dalsze losy produktów tej reakcji?

9. W jakich procesach powstaje Co A, znaczenie tego związku.

Ad1.

Białka są to zw. złożone z co najmniej 100 aminokwasów a pewna ich grupa dodatkowo zawiera składnik niebiałkowy, co dzieli je na proste i złożone. Ze względu na kształt rozróżnia się białka globularne czyli sferyczne i włókniste czyli fibrylarne.

Białka fibrylarne - b. Czynne o charakterze enzymów, antygenów, itp.

Białka włókniste- b. Strukturalne podporowe jak kreatyna, fibroina, miozyna, kolegen.

Budowa przestrzenna białek może być przedstawiona w postaci kolejno po sobie następujących grup aminowej, karboksylowej i węgla 2 z występującymi na zewnątrz rodnikami poszczególnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią strukturę pierwszorzędową białka.

Białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów. Podstawowe czynniki katabo- liczne- enzymy, czyli katalizatory biologiczne umoż- liwiające przebieg reakcji biochemicznych z dostate- czną szybkością w łagodnych warunkach fizjologicz- nych komórki są białkami.

Roztwory białek mają charakter koloidalny, rozproszone cz. mają charakter hydrofilny i otaczają się płaszczem wodnym co chroni je przed łączeniem się w większe zespoły.

Ad2.

Na cykl Calvina składają się 3 fazy:

1. Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo 1,5bifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fosfoglicerynowego.

2. PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego. Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy.

3. Regeneracja akceptora CO2 czyli rybozo 1,5bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

FGAL ulega wewnątrzcząsteczkowym przemianom: powst. RuBP lub cukier. PGA zostaje ufosforylowany kosztem ATP proton (H+) i ē; otrzymane z NADPH prowadzą do powstania PHAL. Produkt jasnej fazy fotos.

NADPH i ATP są wykorzystywane e fazie ciemnej, w otrzymywaniu cukrów i innych zw. org. z CO2. Ze względu na przebieg ciemnej fazy fotosyntezy wyróżniamy fazy niższe typu C3 i C4.

Faza ciemna fotosyntezy:

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

(FAD) dinukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów. Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg , najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki.

Część flawinowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowego wiązania N-glikozydowego.

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogenazami. Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w pozycjach 1 i 5.

Ad5.

Kw. pirogronowy- kw. szczawiooctowy (niezbędny do zapoczątkowania cyklu Krebsa). Kw. pirogronowy →alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

PEP→synteza aminokwasów aromatycznych fosfodihydroksyaceton - glicerol ( skł. tł).

PEP→(kw fosfoenolopirgronowy) w kw. szczawiooctowym ostre przemiany kw pirogronwego (PEP) w warunkach beztlenowych nie zachdzą ( całkowite utlenienie PEP do CO2 i H2O tworzy się zw organiczny zawierający enenrgię w warunkach beztlenowych nie jest wytwarzana).

Przemiany beztlenowe kw. pirogronowego to fermentacja: a) etanolowa: skrobia i in. cukry→ glukoza -------→2 kw pirogonowy + 2 ATP + 2 NADH + H+

Ad7.

Deaminacja aminokwasów powoduje wydzielanie się amoniaku, w wyniku czego powstaje 2-oksokwas lub rzadziej kw. nienasy- cony. Wyróżnia się 2 typy deaminacji: 1) deaminację oksydacyjną gdzie enzymy mogą współdziałać z NAD+ lub NADP+, FAD lub FMN. Reakcja deaminacji jest nieodwracalna:

Uważa się, że głównym enzymem katalizującym deaminację aminokw. jestdehydrogenaza L-glutaminianowa współdziałająca z FAD. Reakcja ta jest odwracalna.

Inne typy deaminacji:

3. derakuracja (amoniakoliazy) deaminazy, asparaginowa, fenyloalaninowa

u roślin fenyloalanina→kw. cytrynowy.

4. redukcyjna przebiega w glebach w warunkach beztlenowych, powstaje kw. i amoniak

Ad8.

Acetylo Co A powstaje e procesie oddychania tlenowego w drugiej fazie:

1. Hydroliza makrocząsteczkowa:

Cukry złożone--------------------→heksozo lub mannozy

Tłuszcze --------------→ glicerol+kw. tł.

Białka -----------------→aminokwasy

2)

3)Utlenianie produktów etapu drugiego, głównie acetylo Co A w cyklu Krebsa →CO₂, wodory

4) Przemiana na tlen przez kolejne składniki łańcucha oddechwego →H₂O i ATP (fosforylacja oksydacyjna).

ZESTAW X

• Budowa i rola kw. RNA.

• Przebieg i znaczenie fosforylacji niecyklicznej.

• Omów budowę i rolę jaką spełnia ATP, przykłady reakcji z udziałem tego zw.

• Przebieg cyklu mocznikowego i jego rola w organizmie.

• Ciąg reakcji katabolicznych od maltozy do kw. pirogronowego.

• Kataboliczne i anaboliczne przemiany glicerolu, znaczenie otrzymanych produktów w procesie metabolicznym.

• Biochemiczne mechanizmy otrzymywania grupy aminowej z form nieorganicznych azotu.

• Mechanizm działania enzymów i procesy inhibitowania ich aktywności.

Ad1.

RNA- kw. rybonukleinowy występuje w cytoplazmie oraz w mitochondriach, w niewielkich ilościach w jąderku i chromosomach. Najwięcej znajduje się w rybosomach ok. 80% całego RNA. Cukrem w RNA jest ryboza. Zasady wyst. w RNA to: adenina, guanina, cytozyna i uracyl oraz niekiedy 5-metylocytozyna, hipoksantyna, tymina i inne. RNA ma mniejszą wagę cząsteczkową od DNA. Kw. RNA tworzą przeważnie pojedyncze łańcuchy, w pewnych odcinkach mogą być spiralnie zwinięte. Ich rola to: przekazywanie informacji genetycznej i pośredni udział w biosyntezie białka.

RNA dzieli się na :

m-RNA- matrycowy RNA zwany informacyjnym stanowi 1-5% komórkowego RNA, powstaje w jądrze na matrycy cząsteczek DNA, stąd w postaci rybo- nukleoproteidów przechodzi do cytoplazmy przenosząc informację genetyczną z chromosomów do miejsc syntezy białek- rybosomów.

t-RNA- zwany przenoszącym, stanowi ok. 15% ogólnej zawartości kw. RNA. Cząsteczki t-RNA mają małą masę cząsteczkowq, biorą udział w transporcie zakty- wowanych aminokwasów do rybosomów.

r-RNA- rybosomowy (strukturalny) 75-85% całkowitej ilości RNA w komórce. W połączeniu z białkami jest on zasadniczym elementem budowy rybosomów. Ma dużą masę cząsteczkową. Rola jego polega na wytwarzaniu odpowiedniej trójwymiarowej struktury, która umożliwia dołączenie do rybosomów m-RNA i t-RNA z przyłączonymi aminokwasami.

Ad2.

Neicykliczny transport ē i fosforylacja niecykliczna

Fosforylacja niecykliczna bierze udział w procesie fazy jasnej fotosuntezy. W procesie fosf. niecykl. Tworzy się ATP i NADPH2 (siła asymilacyjna). W niecykliznym transporcie ē uczestniczy Ps I iPs II, energia słoneczna pochłonięta przez Ps I uruchamia przepływ ē wybitych z P700, które są kierowane na łańcuch przenośników

Ē,są to: białko FSv, ferrodoksyna, flawoprotem, NADP, który ulega redukcji do NADPH2 przez ē wybite z P700 oraz protony pochodzące z podstawnika

Luka elektronowa powstała w barwniku P700 musi być zapełniona aby dalej był dawcą ē. Ē wypełniające luki w P700 pochodzą od barwnika P680, z którego nie są przekazywane bezpośrednio na P700 ale przez łańcuch przenośników białkowych, którymi są: fosfityna, plastochinon, kompleks cytochromów B6 i F, plastocyjanina. Z wędrówką ē z barwnika P680 na P700 jest sprzężona synteza ATP z ADP i kw. fosforowego. Proces ten nosi nazwe fosforylacji niecyklicznej i odbywa się wg. Mechanizmu chemi- osmotycznego Mithela (wykorzystującego pompę protonową). Po wybiciu ē z barwnika P680 powstaje w nim luka uzupełniana ē z cząsteczki wody. Woda ulega fotochemicznemu rozpadowi w obecności białek zwanych kompleksem uwalniającym tlen (w skład którego wchodzą manganoproteidy).

Reakcje katalizowane przez kompl. Enzymatyczny

Niecyklicznemu transportowaniu ē towarzyszy wydzielenie tlenu. Fosforylację fotosyntetyczną nie- cykliczną można wyrazić reakcją:

Niecykliczny transport ē zachodzi u wszystkich autotrofów z wyjątkiem bakterii purpurowych.

Ad3.

ATP adenozynotrifosforan - współdziała z transferazami. Ze względu na zawartość w cz. aż dwóch wiązań bezwodnikowych, ATP ma znaczny potencjał przenoszenia (jest szcze- gólnie przystosowany do przenoszenia lub stanowiąca części składowe jako cząsteczki. Zw. ten przy współpracy z białkami enzymów może przekazywać na substraty różne grupy wchodzące w jego skład powodując ich aktywację

Ad4.

Mechanizm cyklu ornitynowego i mocznikowego :1-ornityna, 2-karbamo- ilofosforan, 3-cytrulina, 3a-forma enolowa cytruliny, 4-asparaginian, 5-argininoburszty- nian, 6-umuran, 7-arginina, 8-mocznik.

Pełny aparat enzymatyczny cyklu moczniko- wego znajduje się w mitochondriach.Znaczenie tej przemiany u zwierząt polega na wydzielaniu amoniaku w postaci mocznika powstającego z katabolizmu białek i aminokwasów.

U roślin centralnym produktem cyklu jest energia, która w białkach tych organizmów występuje średnio w ilości 60%; wyższych niż w białkach zwierzęcych. Z tego względu może ona stanowić cenną rezerwę azotową, z drugiej produkt, w którym może się składować nadmiar aminokwasów. Ponadto u roślin deaminacja aminokw. zachodzi na znacznie mniejszą skalę, więc wiązanie endogennego aminokwasu ma mniejsze znaczenie.

Ad6.

Biosynteza glicerolu.

Fosforan dichydroksyacetlu (w procesie z rozszczepie- niem ,6 trifosforanu fruktozy)

Organizm zwierzęcy może syntezować tłuszcze, z tych które spożywają ale podstawowym ich źródłem są węglowodany a w nielicznym stopniu białka.

Ad8.

Enzymy są to białka o właściwościach katalitycznych, wytwarzane przez żywe komórki. Zw. te przyspieszają przebieg reakcji chemicznych w organizmach żywych ale mogą działać poza komórką. Niektóre enzymy należą do białek prostych a inne do złożonych. Pierwsze zbudowane są zaminokw. drugie zaś z części białkowej (aminokw.) i grupy prostetycznej. Enzymy posiadają centrum aktywne, jest to obszar w części białkowej enzymu, w którym odbywa się proces katalizy: centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokw. wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego enzymu. W pierwszym etapie katalizy zw. podlegający przemianom łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych, atywowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie sprzyjające ich rozluźnianiu, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej ulega dalszym przemianom. Następnie układ enzym-substrat ulega rozpadowi, powstaje produkt reakcji a enzym regeneruje się do pierwotnej postaci: E+S↔ES→E+P

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość ale do pewnego momentu gdyż enzymy ulegają denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roślin 20-

30⁰C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100⁰C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl^-, peptydazy aktywowane są przez Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺

Inhibitory hamują działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powodując ich unieczynnienie. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu. Enzymy dzieli się na: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.

ZESTAW XI

1. Budowa i rola mono i disacharydów.

2. Rola fotosystemów Ps I i PsII w fazie jasnej fotosyntezy.

3. Budowa i rola jaką spełnia NAD, reakcje.

4. Przebieg cyklu Krebsa.

5. Przebieg cyklu mocznikowego i rola w organizmie.

6. Proces glukogenezy.

7. Mechanizm i znaczenie procesu dekarbksylacji i dalsze losy produktów.

8. Czynniki determinujące szybkośc reakcji enzymatycznych.

Ad2.

Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tylakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbcji energii świetlnej oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu ē wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), β karoten , chlorofil B, chlorofil A, P 700.

PS II: ksantofile, chlorofil B, chlorofil A,P680. Barwniki PS I i PS II pełnią rolę tzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I → barwnik P700i w PS II→ P680 ( są to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbcji : 700 nm i 680 nm ) P700 i P680 stanowią tzw. antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ē. Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tej luki. ē wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en .którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie ē biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.

Ad3.

NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy; w jego skład wchodzi witamina PP czyli kw. nikotynowy zapobiegający chorobie skóry zwanej pelagrą. Bogatym źródłem wit. PP są niektóre pokarmy roślinne, ryby, mleko. Produkty zawierające naczne ilości tryptofanu skutecznie zapobiegają tej chorobie gdyż można go przekształcić go w kw. nikotynowy a następnie w jego amid:

Podstawową funkcją NAD+ jest współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substrstu. Np. dehydrogenaza alkoholowa katalizuje odwracalną reakcję przenoszenia dwóch protonów i 2ē z etanolu na NAD+ a tym samym jego przemianę do aldehydu octowego:

Ad4

1)synteza cytrynianowa

2)hydrataza okenitowa

3)dehydrogenaza izocytrynianowa

4)kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej

5)dehydrogenaza bursztynianowa

6)hydrataza fumuranowa

7)dehygrogenaza jabłczanowa

W czasie 1 obrotu cyklu Krebsa uwalniane są 2 cz. CO2, dla spalenia 1 cz. glukozy trzeba 2 obrotów. Aby cylkl Kr. krążył potrzebny jest kw. szczawiooctowy.

Znaczenie cyklu Krebsa w organizmach:

1) Główny producent CO2 w organizmie wykorzystywanego do procesów katabolicznych

syntezy zasad azotowych i biosyntezy mocznika.

2) Dostarcza kwasom zredukowanych koenzymów NADH + H+, FADH2, w których zawarta jest potencjalna energia chemiczna wyzwalana w postaci ATP o ładunku dodatnim.

Dostarczanie metabolitów niezbędnych do biosyntezy wielu zw., np. ketoglutaran i szczawiooctany do syntezy aminokwwsów.

Ad5

Mechanizm cyklu ornitynowego i mocznikowego :1-ornityna, 2-karbamo- ilofosforan, 3-cytrulina, 3a-forma enolowa cytruliny, 4-asparaginian, 5-argininoburszty- nian, 6-umuran, 7-arginina, 8-mocznik

Pełny aparat enzymatyczny cyklu moczniko- wego znajduje się w mitochondriach.Znaczenie tej przemiany u zwierząt polega na wydzielaniu amoniaku w postaci mocznika powstającego z katabolizmu białek i aminokwasów.

U roślin centralnym produktem cyklu jest energia, która w białkach tych organizmów występuje średnio w ilości 60%; wyższych niż w białkach zwierzęcych. Z tego względu może ona stanowić cenną rezerwę azotową, z drugiej produkt, w którym może się składować nadmiar aminokwasów. Ponadto u roślin deaminacja aminokw. zachodzi na znacznie mniejszą skalę, więc wiązanie endogennego aminokwasu ma mniejsze znaczenie.

Ad6.

Glukogeneza

Odwrócenie glikolizy (resynteza- glukoneogeneza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw. mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogronian nie może w prosty sposób odwrócony na fenolopirogronian z powodu bariery energetycznej. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan. Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja glukogenowa 2)fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1-6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanowej z kw. fosfoendopirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego.

Resynteza glukozy zachodzi głównie w org. zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznie w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta nie są zdolne do przeprowa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłczan, gdyż błony mitochondrialne nie są przepuszczalne dla szczawianu.

Ad8.

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkoœæ ale do pewnego momentu gdy¿ enzymy ulegaj¹ denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roœlin 20-

30⁰C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100⁰C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl^-, peptydazy aktywowane są przez Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺

Inhibitory hamuj¹ dzia³anie enzymów, ³¹cz¹ siê doœæ trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powoduj¹c ich unieczynnienie. Wystêpuj¹ inhibitory wspó³zawodnicz¹ce -wspó³zawodnicz¹ one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie wspó³zawodnicz¹ce- blokuj¹ centrum aktywne enzymu prze przy³¹czenie zw. nie podobnych do substratu.

ZESTAW XII

1. Budowa i rola lipidów.

2. Wyjaśnij reakcjami proces karboksylacji i regeneracji akceptora CO₂ w procesie fotosyntezy typu C3 i C4 ogólnie.

3. Budowa i rola NAD -przykłady reakcje.

4. Przebieg cyklu Krebsa i rola w organizmie.

5. Ciąg reakcji katabolicznych od celobiozy do kw. pirogronowego.

6. ß-oksydacja kw. stearynowego, reakcje, enzymy, bilans energetyczny.

7. Mechanizm i znaczenie procesu transaminacji.

8. Rola koenzymów i mechanizm działania

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

Na cykl Calvina składają się 3 fazy:

1. Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo 1,5bifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek CO2 z powietrza i 6 cz. H2O przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fosfoglicerynowego.

2. PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego. Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy.

3. Regeneracja akceptora CO2 czyli rybozo 1,5bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy

FGAL ulega wewnątrzcząsteczkowym przemianom: powst. RuBP lub cukier. PGA zostaje ufosforylowany kosztem ATP proton (H+) i ē; otrzymane z NADPH prowadzą do powstania PHAL. Produkt jasnej fazy fotos.

NADPH i ATP są wykorzystywane e fazie ciemnej, w otrzymywaniu cukrów i innych zw. org. z CO2. Ze względu na przebieg ciemnej fazy fotosyntezy wyróżniamy fazy niższe typu C3 i C4.

Faza ciemna fotosyntezy:

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Fotosynteza typu C4:

Ad3.

NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy; w jego skład wchodzi witamina PP czyli kw. nikotynowy zapobiegający chorobie skóry zwanej pelagrą. Bogatym źródłem wit. PP są niektóre pokarmy roślinne, ryby, mleko. Produkty zawierające naczne ilości tryptofanu skutecznie zapobiegają tej chorobie gdyż można go przekształcić go w kw. nikotynowy a następnie w jego amid:

Ad4.

1) Synteza cytrynianowa.

2)hydrataza okenitowa

3)dehydrogenaza izocytrynianowa

4)kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej

5)dehydrogenaza bursztynianowa

6)hydrataza fumuranowa

7)dehygrogenaza jabłczanowa

W czasie 1 obrotu cyklu Krebsa uwalniane są 2 cz. CO2, dla spalenia 1 cz. glukozy trzeba 2 obrotów. Aby cylkl Kr. krążył potrzebny jest kw. szczawiooctowy.

Znaczenie cyklu Krebsa w organizmach:

1) Główny producent CO2 w organizmie wykorzystywanego do procesów katabolicznych

syntezy zasad azotowych i biosyntezy mocznika.

2) Dostarcza kwasom zredukowanych koenzymów NADH + H+, FADH2, w których zawarta jest potencjalna energia chemiczna wyzwalana w postaci ATP o ładunku dodatnim.

3) Dostarczanie metabolitów niezbędnych do biosyntezy wielu zw., np. ketoglutaran i szczawiooctany do syntezy aminokwasów, bursztynylo Co Ado synrezy zw. o budowie porfirynowej

Ad6.

Kwas stearynowy -

Ad7.

Transaminacja- może uczestniczyć w niej wiele naturalnych aminokwasów, ma ogromne znaczenie w przemianach materii gdyż pozwala oszczędnie gospodarować azotem, wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiana ta katalizowana jest przez enzymy zwane aminotransferazami, polega na przeniesieniu grupy aminowej z aminokw. na 2 oksokwas.

Preparaty dwóch aminotransferaz odwracalnie przenoszących grupę aminową

L-glutaran + szczawiooctan→2oksoglutaran + L asparaginian

L-glutaran + pirogronian→2oksoglutaran + L alanina

Mechanizm procesu transaminacji- uk³ad pierś- cieniowy 5-fosforanu piryoksalu lub pirydoksaminy

Reakcja transaminacji przy udziale 2- oksokw. a szczególnie szczawiooctanu, 2- oksoglutaranu i pirogronianu stanowi ważne powiązanie między przemianami cukrów zwłaszcza w końcowym etapie ich rozkładu w cyklu kw. trikarboksylowych. Szkielety węglowe takich aminokwasów jak asparaginian, glutaminian czy alanina dzięki temu powiązaniu mogą być spalane w tej formie do CO2 i H2O

Ad8.

Działanie koenzymów polega na ich wiązaniu stechiometrycznym z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymatycznym. Następnie w obrębie wszystkich tych połączonych składników dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów umożliwiające przemianę substratu, np.

Rys. Mechanizm sprzężenia koenzymatycznego z udziałem NAD+ 1-wodzian 3-fosforan gliceraldehydu, 2- kw. 3- fosfoglicerynowy, 3- kw. mlekowy, 4- kw. pirogronowy. Koenzymy dzieli się ze względu na typy reakcji, w których biorą udział: 1) koenzymy przenoszące protony i elektrony (współdziałające z oksydoreduktazami), 2) koenzymy przenoszące grupy czyli współdziałające z tranferazami, 3) koenzymy liaz, izomeraz i ligaz.

ZESTAW XIII

1. Budowa i rola DNA.

2. Reakcje ilustrujące fazę ciemną fotos. Typu C4.

3. Budowa i rola, jaką spełnia koenzym F, przykłady reakcji z udziałem tego zw.

4. Przebieg i znaczenie cyklu pentozo fosforanowego.

5. Przemiany beztlenowe pirogronianu, przebieg i wykorzystanie tych procesów.

6. Biosynteza (reakcje, enzymy, substraty) tristearynianu glicerolu.

7. Rola procesu translacji w biosyntezie białka.

8. Etapy utleniania biologicznego- który z nich daje najwięcej energii?

Ad1.

DNA- kw. deoksyrybonukleinowy, występuje w chromosomach obecnych jądrach komórkowych oraz u niektórych wirusów. Również występuje w organellach cytoplazmy: chloroplastach i mitochondriach, DNAzawarty w chromosomach jest wyjściowa matrycą w syntezie białek, jest substancją genetyczną. Składnikiem cukrowym jest deoksyryboza. Występują 4 zasady: adenina, guanina, cytozyna, tymina, niekiedy spotyka się 5- metylocytozynę. Cząsteczka kw. DNA składa się z dwóch łańcuchów polinukleotudowych skręconych w spiralę dookoła tej samej osi. Te łańcuchy utrzymywane są razem za pomocą wiązań wodorowych występujących pomiędzy zasadami azotowymi wewnątrz spirali: wiązania występuja między zasadami G≡C i A=T (reguła komplementarności zasad). Każda sekwencja zasad jednego łańcucha determinuje sekwencję zasad drugiego łańcucha. DNA może występować w postaci podwójnej a wyjątkowo pojedynczej nici zamkniętej w pierścień. Z cząsteczkami DNA są połączone wiązaniami jonowymi białka o charakterze zasadowym (histony) i białka o charakterze kwaśnym.

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl Calvina Bensona)

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

Koenzym F- w jego skład wchodzi kw. foliowy (wit. B₆), nie jest on czynny biologicznie sam ale w wyniku dwukrotnego działania reduktazy dihydrofolianowej współdziałającej z NADPH; przekształca się w koenzym CoF, FH₄-Pte-Glu lub THF. Z reakcją wiąże się działanie dwóch rodzajów inhibitorów współzawodniczących z PAB przy syntezie kw. Foliowego. Innym przykładem inhibitora blokującego reakcje reduktazy dihydrofolianowej jest diamino-pteryna. Koenzym F współdziała z enzymami przenoszącymi jednowęglową jednostkę pozostającą na różnych stopniach utlenienia, czyli mrówczan grupy metylenowej lub hydro- ksymetylenowej oraz aldehydu mrówkowego

Ad4.

Mechanizm bezpośredniego utlenienia glukozy: 1)6-fosforan glukozy, 2)lakton kw.6-fosfogluko- zowego,3)kw. 6-fosfoglukonowy,4)kw. 3okso-6-fosfohwksanowy, 5)5 fosforan rybozy.

Mechanizm regeneracji heksozy w cyklu pentozoformfosforanów:

Ru- rybuloza, Ksu- ksyluloza, Ryb- ryboza, Tri- trioza, Su- sudoheptuloza, Eryt- erytroza, Fruktoza.

Cykl pentozowy ma znaczenie ze względu na dostarczanie produktów pośrednich, np. pentoz, które są użytkowane przy budowie kw. nukleinowych: koenzymów a także erytrazy.

Ad5.

Kw. pirogronowy- kw. szczawiooctowy (niezbędny do zapoczątkowania cyklu Krebsa). Kw. pirogronowy →alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

PEP→synteza aminokwasów aromatycznych fosfodihydroksyaceton - glicerol ( skł. tł).

PEP→(kw fosfoenolopirgronowy) w kw. szczawiooctowym ostre przemiany kw pirogronwego (PEP) w warunkach beztlenowych nie zachdzą ( całkowite utlenienie PEP do CO2 i H2O tworzy się zw organiczny zawierający enenrgię w warunkach beztlenowych nie jest wytwarzana).

Przemiany beztlenowe kw. pirogronowego to fermentacja: a) etanolowa: skrobia i in. cukry→ glukoza -------→2 kw pirogonowy + 2 ATP + 2 NADH + H+

Ad7.

Biosynteza białka na rybosomie zwana translacją (kolejność nukleozydów w mRNA na kolejność aminokw. w białku), dzielona jest na 3 stadia: inicjacji, elongacji i terminacji .

Rys. schemat pełnego mechanizmu biosyntezy białka:

1)DNA, 2)mRNA, 3)błona jądra kom., 4)rybosom, 5)tRNA, 6)aminokw., 7)aminoacylo tRNA, 8)wytworzone białko.

Ad8.

Łańcuch oddechowy

4ē +4H⁺ + O₂ →H₂O

mniejsza inhibicja transportu ē, FP- flawoproteiny.

Mitochondrialny łańcuch oddechowy składa się z szeregu przenośników ē -NADH, flawoproteiny FP, CoQ, kilka cytochromów, Fe w postaci układu porfirynowego. Przenośnikiem ē między flawopro- teidami a cytochromami jest CoQ. Kompleks cytochromów (cyt. B, cyt. C1, cyt. C) cyt a+a₃- oksydaza cytochromowa końcowy enzym katalizujący reakcje powstawania H₂O. Zadaniem łańcucha oddechowego jest stopniowe utlenianie H do H₂O czemu towarzyszy wydzielanie się znacznych ilości energii. Energia ta uwalniana jest stopniowo porcjami a ich wielkość zależy od różnicy potencjałów kolejnych przenośników łańcucha oddechowego. Przeniesienie każdej pary ē przez łańcuch oddechowy na tlen związane jest z biosyntezą 3 cz. ATP.. Część powstałej energii zostaje rozproszona w postaci ciepła, ponieważ niektóre czynniki mogą powodować zniszczenie wewn. Struktury mitochondriów lub jak inne zw. chem. (antybiotyki, herbicydy) rozprzęgają reakcje utleniania od reakcji syntezy 4 ATP

Zysk energetyczny z całkowitego utlenienia glukozy:

W warunkach beztlenowych - 2cz. ATP

-fosforylacja substratowa - 2ATP (2*1,5) (3)

-glikoliza NADH (w łańcuchu oddechowym) 4-6 ATP

-fosforylacja oksydacyjna 6-8 ATP

2 cz. pirogronianu→2 acylo CoA

2 NADH→fosforylacja oksydacyjna 6 ATP

2 acylo CoA z cyklu Krebsa i łańcucha oddecowego: fosforylacja oksydacyjna

6 NADH→18 ATP (15)

2 FADH₂→4 ATP (13)

32 ATP

± u roślin i zwierząt 4 wolne ATP ogółem →36-38 ATP.

ZESTAW XIV

1. Budowa i rola kw. tłuszczowych.

2. Wyjaśnij proces fosforylacji fotosyntetycznej.

3. Budowa i rola cytochromów, przykłady reakcji z udziałem zw. z tej grupy.

4. Przebieg cyklu kw. cytrynowego i jego rola w organizmie.

5. Reakcje kataboliczne prowadzące od sacharozy do kw. pirogronowego.

6. ß-oksydacja kw. margarynowego, reakcje, enzymy, bilans energetyczny.

7. Proces przekazywania informacji genetygcnej.

8. Na czym polega fosforylacja substratowa, przykład, znaczenie biologiczne otrzymanego zw.

Ad2.

Fosforylacja- tworzenie się ATP w organizmach roślinnych. Tworzenie ATP przebiega zgodnie z chemi- biologiczną teorią Mitchela. W wyniku fotolizy wody i transportu 2 ē w łańcuchu fotosyntetycznym do wnętrza tylakoidów przedostają się 4 protony. Prowadzi to do powstania gradientu stężenia protonów a tym samym do różnicy potencjału elektro- chemicznego między zewnętrzną a wewnętrzną stroną błony tylakoidów. Róznica ta może osiągnąć ponad 200 mln co odpowiada spadkowi energii swobodnej

∆e=-39kJ. Spadek ten jest wyższy od energii potrze- bnej do syntezy 1 cz. ATP (-35,5kJ)

2 H₂O→O₂ + 4H⁺ + 4ē.

Wyrównanie się różnicy potencjału, tj. przenikanie protonów na zewnątrz tylakoidów towarzyszy uwalnianie en., która w drugiej części zostaje wykorzystana do syntezy ATP. Synteza ta odbywa się przy udziale enzymu syntazy ATP.

Ad3.

Heminy komórkowe czyli związki o strukturze żelazoporfirynowej występują jako niebiałkowe części składowe cytochromów, czyli chromoprotein biorących udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym.

Budowa grupy prostetycznej cytochromu C:

Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukú切zymów flawinowych zgodnie z reakcją:

FADH2 + CoQutl. → FAD + CoQzred.

CoQzred.+ 2Cyt b (Fe³⁺)→ CoQutl + 2H⁺+2Cyt b (Fe²⁺)

Cytochromy są rozpowszchnione we wszystkich żywych tkankach. Zostały wyizolowane z serca konia, d, ziarna pszenicy. Pomimo, że uczestniczą w proce rożdżysie przeniesienia elektronów (jako oksydoreduktazy), nie są enzymami a jedynie jednostkami transportującymi elektrony zgodnie ze wzrastającym potencjałem oksydoredukcyjnym. Heminy współpracujące z cytochromami, nie są więc koenzymami a grupami prostetycznymi. Funkcje cytochromów są zróżnicowane np. cytochrom b jest silnie związany z koenzymem Q, cytochrom c (typowe jednostki transportujące ē wewnątrz łańcucha przenośników ), cytochromy końcowe grupy a (przekazuje ē bezpośrednio na O2 i redukuje go do 2 H2O

Ze względu na wartość potencjału oksydoredu- kcyjnego cytochromy są ułożone w łańcuchu w następującej kolejności:

FAD→( )-Cyt b→Cyt g →Cyt c →Cyt a+a₃→O₂

Ad4.

Produkt reakcji -kw. cytrynowy może się nagromadzić w znacznych stężeniach w przypadku zahamowania działania lub syntezy następnego z kolei enzymu cyklu, występuje w licznych szczepach grzybów Aseperiginum Zjawisko to zostało wykorzystane w fermentacji cytrynowej

Mechanizm cyklu kw. trikarboksylowych:

1-synteza cytrynianowa , 2-hydrataza akonitynowa, 3-dehydrogenaza izocytrynianowa, 4-dehydrogenaza 2-oksoglutaranowa, 5-synreza koenzymu A, 6-dehydrogenaza bursztynianowa, 7-hydroliza jabłczanu 8-dehydrogenaza jabłczanowa.

Ad7.

Syntez DNA (replikacja) - musi ją poprzedzać podział kom. w celu wyposarzenia kom. potomnych w kompletny materiał genetyczny. Replikacja dokonuje się w drodze rozplecenia się podwójnej heliksy na dwie nici i dobudowaniu do każdej nici nowej zgodnie z zasadą dopełnialności zasad.

Przy udziale widełek replikacyjnych i enzymu heliksazy następuje rozwinięcie się heliksy i rozpoczęcie syntezy DNA, która przebiega w kierunku widełek replika- cyjnych poruszających się na jednej nici DNA (3'+→5'), kierunek syntezy nowego łańcucha (5'→3') jest zgodny z kierunkiem przemieszczania się widełek replikacyjnych na drugiej nici DNA (5'→3') jest przeciwny (3'+→5').

Pierwsza z nici wydłuża się w sposób ciągły przy udziale 1 cz. polimerazy DNA III, a druga potrzebuje wielu cząstek tego enzymu gdyż proces ten jest nieciągły i zaczyna się w wielu miejscach. Fragmenty okazaki są następnie spajane z udziałem lipazy DNA (tworzy się wiązanie estrowe miedzy grupa OH). Przy nieciągłej syntezie są potrzebne krótkie odcinki startowe RNA komplementarne do matrycy DNA, wytwarza je enzym primaza. Heliksaza jest enzymem, który powoduje rozplecenie się podwójnej heliksy.

Ad8.

Fosforylacja substratowa jest to zdolność organizmów do regeneracji ATP- polega na utlenianiu pochodnej fosforanowej, dzięki czemu związanie z resztą PO₃H₂ zostaje podniesiony na wyższy poziom energetyczny i przekształca się w wiązanie makroergiczne. Jednakże ten mechanizm ma ograniczone znaczenie w porównaniu z fosforylacją oksydacyjną czy fotosyntezą Reakcja z udziałem enzymu- suntetza karbomoilofosforanowa

Reakcja ta jest odwracalna a przebieg jej ze strony prawej do lewej prowadzi do fosforylacji substratowej, w wyniku której tworzy się karbamoilofosforan -CP używany przy biosyntezie nukleotydów pirymidynowych.

ZESTAW XV

• Omów budowę i rolę aminokwasów.

• Przebieg reakcji w jasnej fazie fotosyntezy.

• Budowa i rola koenzymu Co Q, przykłady reakcji z jego udziałem.

• Reakcje i znaczenie cyklu, w którym usuwany jest amoniak.

• Resynteza glukozy, przebieg i znaczenie

• Biosynteza (substraty, produkty, reakcje) kw. stearynowego.

• Funkcje tRNA w biosyntezie białka.

• Na czym polega proces fosoforylacji oksydacyjnej?

Ad1.

Białko poddane hydrolizie kwasowej lub enzymatycznej przekształca się w mieszaninę aminokwasów. Aminokw. są to substancje organiczne o funkcji mieszanej, zawierające co najmniej dwie grupy funkcyjne: karboksylową -COOH, oraz grupę aminową -NH₂. mogą zawierać dodatkowe analogi- czne grupy funkcyjne, względnie grupy innego rodzaju, np. hydroksylową, wodorosiarczkową oraz pierścień aromatyczny lub heterocykliczny. Wszystkie naturalne aminokw. występujące w białkach zawierają grupe aminową w położeniu 2 w stosunku do grupy karboksylowej. Wzór ogólny aminokw. naturalnych wygląda następujaco:

We wzorze tym R stanowi rodnik lub w przypadku glicyny, atom wodoru. Gdy R reprezentuje rodnik wtedy atom C-2 staje się asymetryczny i są możliwe 2 izomerie optyczne:

Tylko forma L jest spotykana powszechnie w białkach, forma D występuje wyjątkowo. Aminokwasy: białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów.

Ad2.

Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tylakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbcji energii świetlnej oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu ē wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), β karoten , chlorofil B, chlorofil A, P 700.

PS II: ksantofile, chlorofil B, chlorofil A,P680. Barwniki PS I i PS II pełnią rolę tzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I → barwnik P700i w PS II→ P680 ( są to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbcji : 700 nm i 680 nm ) P700 i P680 stanowią tzw. antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ē. Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tej luki. ē wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en .którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie ē biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.

Ad4.

Reakcja ta jest katalizowana przez syntetazę gluataminową i wymaga udziału ATP jako dawcy energii, jest to jeden z mechanizmów (obok cyklu mocznikowego) związani endogennego NH₃ w formę zw. nietoksycznego.

Ad5.

Glukogeneza

Odwrócenie glikolizy (resynteza- glukoneogeneza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw. mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogronian nie może w prosty sposób odwrócony na fenolopirogronian z powodu bariery energetycznej. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan. Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja glukogenowa 2)fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1-6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanowej z kw. fosfoendopirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego.

Resynteza glukozy zachodzi głównie w org. zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznie w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta nie są zdolne do przeprowa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłczan, gdyż błony mitochondrialne nie są przepuszczalne dla szczawianu.

Ad7.

T RNA transportujący występuje z reguły w cytoplazmie podstawowej; wykazujący masę cząsteczkową ok. 25000 Da. Jego funkcja polega na wiązaniu i przenoszeniu aktywowanych aminokw. do miejsca syntezy białka czyli rybosomów, t RNA jest jednym z 3 rodzajów kw. rybonukleinowych i stanowi ok. 15% ogólnej zawartości RNA w komórce.

Ad8.

Fosforylacja oksydacyjna (sprzężenie chem konforma- cyjne). Teoria Mitchela zakłada wytwarzanie osmotycznego gradientu kationów wodorowych podczas przepływu ē przez łańcuch oddechowy; wytwarza się gradient protonowy powodując, że pH po zewnętrznej stronie półprzepuszczalnej wewnętrznej błony mitochondrialnej jest mniejsza o 1,4 jednostki niż po zewnętrznej stronie błony. Tworzy się w ten sposób potencjał transportowy, za którego pośrednictwem łańcuch przenośników ē oddziaływuje z kompleksem syntetazy ATP, która przeprowadza kompleks mitochondrialny etapami, składa się on z dwóch części: F₁- część hydrofobowa, którą można oddzielić i działa wtedy jako hydrataza ATP, natomiast syntetaza ATP z udziałem czynnika AT nie jest ponana

F₀- kanał protonowy połączony kilkoma białkami, synteza ATP zachodzi podczas powrotu protonów przez kanał protonowy z cytochromowej na matriksową stronę błony mitochondrialnej

ZESTAW XVI

1. Budowa i rola polisacharydów.

2. Rekcje ilustrujące fazę ciemną fotosyntezy typu C3.

3. Omów budowę i rolę jaką pełni biotyna, przykłady reakcji a udziałem tego zw.

4. Przebieg i znaczenie cyklu Krebsa.

5. Podaj ciąg reakcji katabolicznych od laktozy do kw. pirogronowego.

6. Procesy metaboliczne, jakim ulega tripalmitynian glicerolu.

7. Biochemiczny mechanizm otrzymywania grupy aminowej z form nieorganicznego azotu.

8. Mechanizm działania enzymów i procesy inhibitowania ich aktywności.

Ad2.

Faza ciemna fotosyntezy(cykl CalvinaBensona)

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

Ad3.

Biotyna (wit. H)jest czynnikiem wzrostowym bakterii i drożdży w tkankach zwierzęcych, występuje w niewielkich ilościach, w roślinach zacznie więcej. Głównymi źródłami są drożdże i wątroba. Dzienne zapotrzebowanie człowieka to 100 mg, przy spożywaniu surowych jaj wzrasta. Awitaminoza na skutek braku biotyny u ludzi występuje rzadko, objawia się zmianami w skórze, bólem mięśni, osłabieniem. Biotyna pełni rolę koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe, jest związana z karboksylazami tak stale, że nie daje się od nich oddzielić przez dializę. Aktywną formą o charakterze enzymu jest karboksybiotyna, która tworzy się z udziałem CO₂ i ATP

Ad4.

1)synteza cytrynianowa

2)hydrataza okenitowa

3)dehydrogenaza izocytrynianowa

4)kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutaranowej

5)dehydrogenaza bursztynianowa

6)hydrataza fumuranowa

7)dehygrogenaza jabłczanowa

W czasie 1 obrotu cyklu Krebsa uwalniane są 2 cz. CO2, dla spalenia 1 cz. glukozy trzeba 2 obrotów. Aby cylkl Kr. krążył potrzebny jest kw. szczawiooctowy.

Znaczenie cyklu Krebsa w organizmach:

1) Główny producent CO2 w organizmie wykorzystywanego do procesów katabolicznych

syntezy zasad azotowych i biosyntezy mocznika.

2) Dostarcza kwasom zredukowanych koenzymów NADH + H+, FADH2, w których zawarta jest potencjalna energia chemiczna wyzwalana w postaci ATP o ładunku dodatnim.

Dostarczanie metabolitów niezbędnych do biosyntezy wielu zw., np. ketoglutaran i szczawiooctany do syntezy aminokwwsów.

Ad7.

Enzymy są to białka o właściwościach katalitycznych, wytwarzane przez żywe komórki. Zw. te przyspieszają przebieg reakcji chemicznych w organizmach żywych ale mogą działać poza komórką. Niektóre enzymy należą do białek prostych a inne do złożonych. Pierwsze zbudowane są zaminokw. drugie zaś z części białkowej (aminokw.) i grupy prostetycznej. Enzymy posiadają centrum aktywne, jest to obszar w części białkowej enzymu, w którym odbywa się proces katalizy: centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokw. wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego enzymu. W pierwszym etapie katalizy zw. podlegający przemianom łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat. W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych, atywowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie sprzyjające ich rozluźnianiu, dlatego substrat staje się bardziej aktywny i łatwiej ulega dalszym przemianom. Następnie układ enzym-substrat ulega rozpadowi, powstaje produkt reakcji a enzym regeneruje się do pierwotnej postaci: E+S↔ES→E+P

Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość ale do pewnego momentu gdy¿ enzymy ulegaj¹ denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roślin 20-30⁰C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100⁰C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl^-, peptydazy aktywowane są przez Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺

Inhibitory hamują działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powodując ich unieczynnienie. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu. Enzymy dzieli się na: oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy.

1

---