Farm1955

.    . 3 wewnątrzkomórkowymi (il. i2, i3). Końcowy odci-

zcwnftrznymi (cl. c2. e. )    £ _{w mac}j_erzy pozukomórkowej i bierze udział

nek aminowy (N-konie ) J J - f _umi_ejscowienlu receptora w błonic (_rc. w rozpoznawaniu ncump^którnka ora „^    _{pQ związaniu z} „europr^

reprorj' pływają'' ^z"'^l'ⁿ'%^,milj_ę^J), 7 „dcinków Iransmcmbranowych (TM) tkwi,, kokiem 2tajaji| się W S ^    „„„i zewnętrznymi tworzy kieszcii, dc, kil

“    ¹Sianowi!) bardzo skuteczne rozwiązanie, Świadczy

fakt Z wlokn ewolucji powały niezależnie<»i siebie 3 (a niektórcy mówi,„_s) rodziny łych receptoniw niemające wspdlnycl, przodków (ryc. 3.10). Na pędu,. ^TpSobiefclwa sekwencji aminokwasowych receplorów 7TM można je p„,

I^Najwiętsza ze wszystkich, zawierająca 2 najlepiej poznane recep. lory 7TM - rodopsynę, będącą receptorem retmaln tworzącego się pod wpływem światła, oraz receplor ft.adreneigiczny. Dzięki poznaniu dokładnej budowy _ro. dopsyny na podstawie badali kry stalograficznych obecnie wiadomo wicie o mc-chanizmach działania receptorów 7TM. Badania nad receptorem p-adrenergicz-nvm dostarczy ły m.in wiadomości o regulacji aktywności receptorów 7TM. Cecha charaktery styczną tej rodziny jest obecność palmityJowanej cysteiny w końcu C.

Terminal aminowy (N-koniec)

Helisy transmembranowe

-aktywacja kompleksu -kieszeń receptorowa (w rodzime la)

BŁONA KOMÓRKOWA

pętla i3 -sygnalizaqa -powiązania z cytoszkieletem

Oddziaływania wewnątrzkomórkowe

-sygnakzaqa -transport receptora -umiejscowienie w błonie' -wiązanie z cytoszkieletem

S^^_h^mfI^^UdOWyI^{eCep,0ra s}P^f2^^one9° ²    G Zasadmczą częścią jest 7 helis trans

membranowych połączonych pętlami zewnętrznymi. wewnętrznymi oraz odcinki końcowe - zewnętrzna

5wTS«==!at|

Ryc 3 10 Rodźmy białek sprzężonych z białkami G a - rodz.nv o ooznan*,

rodzinami 1.2.3 nie ma homologn sekwenq, aminokwasów w wskazJe naH    ^ ~ ^P°^m*^1ZY

w procesie ewoluqi, podrodziny 1a. 1b . 1c są ze sobą    w

terminalnych oraz budowie pętli powodują że w poszczeoólnvrh^w?^łu9⁰*^d ścinków

usytuowane są domeny wiążące ligand (Z Bockaert j 'p.n {p Mni"³? ' P?^drodz'^nach raczej

-coupled receptors an evolutionary success EMBO J A999.18^ 1722^1729)    °^{ł G pt0tein}'

77