skanuj003

.. 1% »•

■ •

Wiązania wodorowe- słabe oddziaływanie elektrostatyczne pomiędzy etektroujemnym atomem (akceptorem) a atomem wodom, który jest kowalencyjnie połączony z innym atomem elektroujemnym (donorem). W wiązaniu tym wodór pełni role mostka łączącego dwa elektroujemne atomy.

Siły van der Waalsa to bardzo słabe oddziaływania zachodzące pomiędzy wszystkimi typami atomów. Gdy atomy SA w bezpośrednim sąsiedztwie maja spolaryzowane chmury elektronowe, mogą pojawić się słabe przyciągania.

i

•o. Jaką funkcję spełniają koenzymy?

Za koenzymy uważane są związki luźno związane z białkowym apoenzymem, które mogą odwracalnie odszczepió się od białkowego składnika. Choć koenzym osobno nie mr. właściwości katalitycznych, tc apoenzym decyduje o substracie i o rodzaju katalizowanej reakcji. Koenzym, jest jakby narzędziem w rękach rzemieślnika - apoenzymu, dlatego ten sam koenzym może łączyć się z różnymi apoenzymami i w ten sposób może być skD-.wikiem wielu enzymów. Koenzym bierze udział w reakcji. Przyjmuje on jakiś fragment subsuatu. Dopiero w następnej reakcji oddaje pobrany fragment innemu substratowi i odzysku;-, piei wolna postać. Koenzym jest właściwie przenośnikiem różnych grup, atomów lub elektronów z jednego substratu. na drugi. Przykład: • iwunukleotyd nikotynamidoadcincwy, koenzym A. który przenosi reszty kwasu octowego i innych kwasów.

Inaczej koenzymy spełniają, role przenośników elektronów, atomów lub grup chemicznych. Biorą one udział w dwóch kolejnych reakcjach enzymatycznych. W pierwszej pobierają z jecuego substratu grupę chemiczna, w drugiej oddają ja drugiemu substratowi •.•ćtwarzając się w pierwotnej postaci, po czym proces się powtarza. Połączenie koenzymu-- <• z grupa chemiczna odznacza się dużą reaktywnością. Dzięki cykliczności procesu przenoszenia koenzymy mogą występować w żywej komórce.

Vv'} mień mechanizmy tłumaczące aktywność enzymu

Aktywność enzymu - zdolność enzymu do przerabiania substratu w produkt

Mechanizmy reakcji enzymatycznej.

•zbliżenie i odpowiednie ustawienie w przestrzeni reagujących cząsteczek (topologiczny) "tworzenie wiązań kowalencyjnych reagujących cząsteczek z enzymem (przeniesienie) •wytworzenie odpowiedniego mikrośrodowiska reakcji (zasadowo-kwasowa) •deformacja cząsteczek substratu (naprężenie wiązań)

Równanie Michaelisa-Menten; opisz występujące w nim parametry

E-s-S¹]^ ES% E+P

: "X

W przebiegu reakcji enzym E wiąże się z substratem S w kompleks enzym-substrat ES.

K+li, k-ł, k-2 są. to stale szybkości reakcji, P-produkt reakcji, kierunek reakcji wskazują strzałki

I

Do charakteryzowania enzymu w odniesieniu do danego substratu, przyjęto powszechnie

wwlkość stałej Michaelisa, oznaczana symbolem Km. Określa ona stężenie substratu S, przy którym szybkość reakcji V równa się połowie szybkości maksymalnej (V~l/2 Vruax).

Wartość Km zależna jest od stałych szybkości reakcji (Km=(k-1 + k+2)/(k-M)), charakteryzuje wiec szybkość reakcji katalizowanej przez dany enzym w odniesieniu do

odpowiedniego substratu. Im niższa jest wartość Km. tym silniej wiąże się enzym z substratem, tym większa jest szybkość reakcji.

\'’o-(Vmax*[S])/(KmT[S]) Vo-poezatko\va szybkość reakcji, Vmax-szybkosc maksymalna, (S’-.stężenie substancji, Km- c^łala Michaelisa