skanuj006

-tril.ibióra współzawodniczą;-- Vwspółzawodhict>vo:;?ubstratii i- inhibitora ó;miejsce wbeutnrm. j ybkyi'

aktywnym’ enzymu    .......’    ................ ..........

-inłńbicj a nie współzawodniczą

Inakty wacje enzymu może spowodować: temperatura, pH, rozpuszczalniki organiczne, enzymy protealityczne.

\\, Termo i pH stabilność enzymów

‘ Szybkość przebiegu reakcji enzymatycznej jest wypadkową przyspieszenia rc-tkcji, a zarazem hardowania z powodu inaktywacji enzymu. Powyżej pewnej optymalnej temperatury charakterystycznej dla poszczególnych białek, następuje denaturacja enzymu i zwolnieni., szybkości reakcji. Optymalna temperatura dla wielu enzymów jest przeważnie temperatura od 40 do 50' y OiTOC zriciiii y ro^»^ i    luj/    riTisoc zncic-zniG    t!GxinpGr3.uLix*'^.

Znaczny wpływ na przebieg reakcji może mieć również stężenie jonów wodorowych. Jony te wpływają na ładunek białka Przy pH poniżej punktu izoelektrycznego przeważa w białku ładunek dodatni, a powyżej punktu izoelektrycznego - ujemny. Dotyczy to także wielu innych niebiałkowych związków. Charakter ich ładunku może wpływać bądź korzystnie, bądź niekorzystnie na powstanie kompleksu enzym-substrat, jak i na powstanie produktów reakcji. Dowodem tego są wartości optymalnych pH dla różnych enzymów. Gdy katalitycznemu działaniu pepsyny sprzyja bardzo kwaśne środowisko, to amylaza najskuteczniej działa w środowisku oboietnym.

'■r

i!

-'Ci

i •

U

Wyjaśnij pojęcia: inhibicja kompctycyjnai niekompetycyjna

Inhibicja kcmpetycyjna jest najprostszym typem odwracalnej inhibicji, w której enzym może wiązać substrat lub inhibitor, ale nie oba na raz. Inhibitor kompetycyjny jest podobny do su Pstra cii i wiąże się w miejscu aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu z tym miejscem. Inhibitor kcmpetycyjny zmniejsza szybkość katalizy przez zmniejszenie liczby cząsteczek enzymu wiążących substrat.

W inhibicji n iekompetycyj r.ei, która jest także odwracalna, inliibitor i substrat mogą się jednocześnie wiążąc z cząsteczką enzymu. Oznacza to, ze ich miejsca wiązania nie zachodzą na siebie. Działanie tego inhibitora polega na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu. Inhibicji aiękompetyuyjnej nic można przezwyciężyć przez zwiększenie stężenia substratu.

Co te jest aktywność enzymatyczna?

Aktywność enzymatyczna to Wolność katalizowani-, reakcji biochemicznych właściwa białkom z grupy enzymów; podstawą oznaczania i porównywania aktywności enzymatycznych różnych preparatów danego enzymu jest pomiar szybkości reakcji. Zmiana aktywności enzymatycznej wywoływana przez różne współdziałające czynniki, m.in. przez enzymatyczne aktywatory i enzymatyczni:- inhibitory ma duże znaczenie w regulacji i koordynacji procesów przemiany materii w organizmie; np. regulacja przez tzw. sprzężenie zwrome polega na zmianie aktywności enzymatycznej pierwszego enzymu w metabolicznyn- ciągu reakcji przez jeden z produktów tego ciągu, czyli na allosterycznym hamowaniu lub aktywowaniu tego enzymu, często w wyniku zmiany jego struktury (białka). Inaczej - jest 10 zdolność enzymu uo reagowania, określa ile enzymu potrzeba do otrzymania określonej ilości produbu w jednostce czasu w określonych warunkach.

i ^    \    '•

Lr. ^ c\ i.X?\ o.. O- * 't' > "■ X

«