1) cząsteczka substratu musi łączyć się z enzymem w ściśle określonej orientacji przestrzennej i co najmniej w trzech miejscach zaczepienia, dla uzyskania usztywnionej struktury kompleksu;
2) poszczególne miejsca zaczepienia enzymu muszą być między sobą różne lub asymetryczne;
3) przyłączony związek może mieć tylko dwie grupy identyczne i dwie różne, powiązane z tym samym atomem węgla; połączenie enzymu z substratem zgodnie z podanymi zasadami jest pokazane na rysunku 27.
'C\ £ C3
Rys. 27. Schemat przyłączenia suh-stratu do aktywnego centrum enzymu: S — substrat, E — enzym, A — centrum aktywne, C1( C2 i C3 — reaktywne grupy substratu, „Ci”, ,.C2” i „C,” — miejsca kontaktowe enzymu
Podstawowym elementem katalizy, w tym również enzymatycznej, są: zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń, zmniejszenie bariery energetycznej i ukierunkowanie reagujących cząsteczek. Utworzenie kompleksu enzymu z substratem i ewentualny udział jego w tworzeniu dodatkowych elementów, jak koenzym i inne kofaktory, stwarzają warunki do zaistnienia wymienionych elementów przyspieszających reakcję. Mianowicie ściśle sprecyzowana konformacja centrum aktywnego (str. 90) pozwala na przyłączenie wybiórczo tylko właściwego substratu, względnie substratów, w ściśle określonym położeniu, tzn. właściwym ukierunkowaniu grup reaktywnych. Możliwość wytworzenia kompleksu oraz zmiany układów elektronowych w jego obrębie umożliwiają przebieg zasadniczej reakcji w kilku stadiach, a tym samym rozkład sumarycznej energii aktywacji na mniejsze porcje, co znacznie przyspiesza przebieg całego procesu. Z kolei sztywne ukierunkowanie reaktywnych grup substratu, czy substratów względem siebie, względem koenzymu, czy kofaktora, umożliwia wspomniane zmiany układów elektronowych, co powoduje np. rozkład jednych a wytworzenie innych wiązań. Tego rodzaju rozumowanie jest w zasadzie słuszne dla wszystkich typów reakcji.
Zagadnieniem nurtującym uczonych od wielu lat jest wyjaśnienie mechanizmu katalizy enzymatycznej i stworzenie jednego lub kilku ogól-
107