24510 LastScan2 (2)

ENZYMY PROTEOLITYCZNE cd.

Ze względu na budowę centrum aktywnego proteazy możemy podzielić na:

•    serynowe ( zasadowe) - zawierające w centrum aktywnym grupy -OH seryny oraz histydynę i kwas asparaginowy (np. chymotrypsyna, trypsyna);

•    aspartylowe ( karboksylowe, kwasowe) - zawierające w centrum aktywnym grupę karboksylową ( np. proteaza HIV, pepsyna);

•    cysteinowe (tiolowe ) - ich aktywność jest uwarunkowana obecnością w centrum aktywnym grup -SH ( np. papaina, ficyna);

•    metaloproteazy - których aktywność zależy od obecności określonych jonów metali ( np. Zn²⁺, Ca²⁺) - należą tu karboksypeptydazy A i B.