Chemia20

I

M N ( M i OOH	MN CM ĆOOłi	MM CM (DOM	MN IM i i >i <11	MN CH C< X )l
H	CM,	CH	CH,	|ch ch.
		CH, CH,	CH	CH
			CH, CH,	CH,
glloyrm ((Hy)	alanina (Ala)	walina (Val)	leucyna (Lou)	l/oleucyna (lin)

MN CM COOH	MN CH COOH	H.N-CH-COOH	H^N-CH-COOH	H..N-CH C
CH OH 1	-! X -o	CH / \ CH OH	CH. 1 CH—S—CH.	CH -1
fiorynn (Kor)	cysteina (Cys)	treonina (Thr)	metionina (Met)	kwas asparagino

11 N Cl 1 COOH CH ‘ CH. COOH	H.N CH — COOH CH., CH, CH 1 CH — NH.	H^N —CH —COOH CH, CH, cn, nh // NH-C \ NH,	H,N —CH-COOH CH CONH	H,N—CH —COOH | CH 1 CH..—CONI
i i. glutaminowy (Glu)	lizyna (Lys)	arginina (Arg)	asparagina (Asn)	glutamina (Gin)
N COOH 1 H	H..N-CH-COOH ^2 1 CH, ó	H N—CH—COOH 1 CH. 0 OH	H.N-CH-COOH CH OL \ H	H2N—CH—COOI CH, - /'N-H W
ptollnn (Pro) fenyloalanina (Phe)		tyrozyna (Tyr)	tryptofan (Trp)	histydyna (His)

Myt ’> 18. Wzory i nazwy aminokwasów białkowych

Analizując strukturę podstawnika R, można podzielić aminokwasy n i

następujące grupy:

a)    aminokwasy z alifatycznym łańcuchem bocznym, na przykład glicyn i (Gly), alanina (Ala);

b)    aminokwasy mające alifatyczne łańcuchy boczne z grupą hydroksylu wą, na przykład seryna (Ser);

c)    aminokwasy mające aromatyczny łańcuch boczny, na przykład fenyli' alanina (Phe);

d)    aminokwasy mające zasadowe łańcuchy boczne, czyli łańcuch boczne z grupą —NH_:, na przykład lizyna (Lys);

e)    aminokwasy mające kwasowe łańcuchy boczne, czyli łańcuchy boczm z grupą -COOII, na przykład kwas asparaginowy (Asp);

f)    aminokwasy mające siarkę w łańcuchu bocznym, na przykład cyslcin (Cys).

'M2

NieUoir .iiiinii >k w,i v I • i. 111 • • - • ni |) i yl.lml | u i >1111.1 111.11. i i' 1111 u. iiiii nową /.iwiiil.i w | m. im n mu nim n,i |n yU.nl . i 11. ir.i n. i i )ⁱlul,imm,i m;i|i| dodatkową |'Mip. ( ( >MII n.i/ywaiii| giupą amidowi). Widni więt , że ammoku,i ,y bi.ill o\m nne/nie su, rożni;) między sobą budowa l’o/a glicyn;), kloia nic ma asynu llyc/.ncgo alomn węgla w ez.ąslee/ee, I>i»/(istnie aminokwasy bioliigie/nie e/.ynne wykazują c/ynmisc «>plyezną, islolnc jcsl więc określenie u h konfiguracji przestrzennej. Aminokwasy biogenne należ;) do grupy I,, czyli maja grupę aminowi) po lewej stronie laneueha głównego.

Wszyslkln aml nnkwasy lilnlkn we, / wy|i|lkliuii dllcyiiy. -..| i yn no optyi /ulu

Różnorodna struktura aminokwasów sprawia, że charakteryzuj;) się one bardzo różnymi punktami izoelektrycznymi. Kwasy asparaginowy i glutaminowy, zaliczane do aminokwasów kwasowych, mają dwie grupy karboksylowe, s;j więc bardziej kwaśne od alaniny czy glicyny, a ich punkty izoelektryczne wynoszą około 3. Punkty izoelektryczne amino kwasów zasadowych, na przykład lizyny czy argininy, wynoszą około Id. W tabeli poniżej podano wartości punktów izoelektrycznych wybranych a m i n o kwa sów b i ałkowyc h.

Aminokwas	Typ aminokwasu	pH punktu izoelektrycznego
alanina	obojętny, niepolarny	6,02
walina	obojętny, niepolarny	5,97
seryna	obojętny, polarny	5,68
kwas asparaginowy	kwasowy	2,87
kwas glutaminowy	kwasowy	3,25
lizyna	zasadowy	9,74
arginina	zasadowy	10,47

lab. 5.1. Wartości punktów izoelektrycznych niektórych aminokwasów białkowych

Polecenia kontrolne

I. Zapisz równanie reakcji alaniny: a) z kwasem solnym, b) z zasadą sodową.

.’. Zapisz równanie reakcji tworzenia dipeptydu przez alaninę. V Wyjaśnij, dlaczego kwas mrówkowy nie tworzy aminokwasu. I. ()dpowiedz, dlaczego kwas octowy może reagować z glicyną.

s. Wymień aminokwasy biogenne, mające w cząsteczce grupę hydroksylową i odpowiedz, czy mogą one reagować tak, jak reagują alkohole.

(>. Określ, czy walina rozpuszczona w roztworze o pl 1 = 3 będzie w nim występowała w postaci kationu czy anionu.

7 Wyjaśnij, dlaczego m i win rozpuszczona w czystej wodzie występuje w niej w postni i .mumu