Obraz2 (18)

2. PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego Jest to najprostszy cukier w fazie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasnej fazy fotosyntezy

Regeneracja akceptora C02 czyli rybozo .Sbifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fbsfogJicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy £

I

CHl ,

Maturo- f^Ml

(oclA *^W*^>P+

te*U

^(UiOMnUAs UU*VuivU. ,

. , V*ł?io\OoU<.\

I*uuuim. u) eiotuc;

7.BDDOWA I ROLA FAO:    ’

(FAD) chnukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawtna wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg, najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki

Część flawinowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowegoMtl wiązania N-gliki

toott

i

c-o

Wytworzony kw. gioksyiowy ulega kondensacji z cząst. Acetyk>-S-C’o A i tworzy kw. jabłkowy .W jednym obrocie cyklu przemianom podlegają 2 cz. acetylo-S-Co A, zachodzi więc szybkie zmetaboli zowanie powstającego w nadmiarze metabolitu- co ma miejsce przy

H katabolizmie lipidów

ĄŁ_& ‘ ‘

- •> ST**

- ji

ry

•^a S-

Koenzymy (lawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogcnazami. Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w

Avo<KUflru>Uw

H, /*■

3. OC

ęoo

WrrtL, ^Ł ” ^M

UH c

Cykl glioksalowy przebiega bez udziału tlenu i pełni w kom. rolę dostarczania dla innych przemian produktów pośrednich, które są wytwarzane z octanu. Reakcja a jest katalizowana przez liazę izocytrynianową a reakcja b przez syntezę jabłezanu. enzymy te są zokali- zowane w gliosomach. Cykl kw. trójkarboksylowych i jego modyfikacje pełnia role e kom. w warunkach tlenowych, doprowadzających do końca spalania szkieletu węglowego do C02, przekształcaniu ich na łańcuch oddechowy i dostarczanie produktów pośrednich.

9. KATABO LICZNE 1 ANABOLICZNE

PRZEMIANY

GLICEROLU:

Fosforan dtehydroksyacetiu (w procesie z rozszczepie- nieij^^rifosforanu fajkŁMy)^,

enzymowego, a więc działają nieodwracalnie i są nazwane n aktywatorami, aktywatorami proces niespecyficznego i nieodwracalnego hamowania-inaktyweją

I    Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji enzymatycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Szybkość reakcji jest w pewnych granicach zalczna od stężenia substratu. Przy bardzo niskim stężeniu substratu przyrost szybkości reakcji jest wprost proporcjonalny do stężenia substratu, natomiast przy wysokim stężeniu substratu szybkość reakcji osiąga stałą wartość max. Niezależną od dalszego zwiększania stężenia substratu. Przy niskim stężeniu

P substratu centra aktywne cząsteczek enzymu nie są w pełni wysycane. W miarę zwiększania się stężenia substratu wysycenie centrów aktywnych enzymu stopniowo wzrasta i przy pełnym wysyceniu szybkość jest max I dalszy wzrost stężenia substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji.

II    Zależność szybkości enzymatycznej od temp.

Wpływ temp. Zgodnie z regułą vant’Hoffe-podnieaenie temp. O 10 stopni C zwiększa szybkość reakcji 2-3 razy w określonym zakresie temp. Enzym jest substancja białkową i wzrost temp. powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturacjię i zanik własności katalitycznych. Optymalna temp Dla działania enzymów jest zalezna od ich pochodzenia np.enzymy zwierzęce temp.zbliżona do temp.ciała, enzymy roślinne temp. wynosi od 20-30 stopni C, enzymy bakteryjne-zróżnicowana temp. nawet powyżej 100 stopni C.enzymy w większości przypadków ulegają nieodwracalnym zmianom w strukturze chemicznej po ogrzaniu powyżej 50-70 stopni C. istnieją jednakże odstępstwa od reguły (np.miiiona) zachowuje swoje właściwości katalityczne nawet przy ogrzaniu do 100 stop.C.

HI Zależność od pH środowiska Bardzo charakterystyczne jest zachowanie się enzymów pod wpływem zmiany pH środowiska, zbyt duże stężenie jonów wodorowych albo wodorotlenowych niszczy zdolność katalityczną enzymów nieodwracalnie. Natomiast zmiany pH w pewnym zakresie powodują charakterystyczne zmiany właściwości katalitycznych enzymów. Enzymów reguły istnieje ściśle określona strefa pH w obrębie, której enzymy rozwijają max. Zdolność katalityczną. Ta optymalna

____________

_CH-o«—-«| wartość pH zawiera optimum pH dla

fHr-oH

C-O _

-t> * *i

łtat-oe

4*

t

„ t~o Co*, I

w

Hic-oe i-o

H\» -ę H h -ę-oH H -c--oVt H-c-of

iMotoe. ¹

i)

mcwMma

ttOMUA-

3VVloWt.

<ńJ^0D\0V(VUAA

Ąi/uiudou^

na kształt rozróżnia się białka globulamc czyli sferyczne i włókniste czyli fibry lamę Białka fibrylamc - b. Czynne o charakterze enzymów, antygenów, itp.

Białka włókniste- b. Strukturalne podporowe jak kreatyna, fibroina, miozyna, kolegen.

Budowa przestrzenna białek może być przedstawione w postaci kolejno po sobie następujących grup aminową, karboksylową i węgla 2 z występującymi na zewnątrz rodnikami poszczególnych aminokwasów. Składniki te są powiązane wiązaniami peptydowymi i stanowią strukturę pierwszo rzędową biaHca.Białka mają zasadnicze znaczenie w przemianach żywych organizmów. Podstawowe czynniki katabo- liczne- enzymy, czyli katalizatory biologiczne umoż- liwiającc przebieg reakcji biochemicznych z dostate- czną szybkością w łagodnych warunkach fizjologicz- nych komórki są białkami. Roztwory białek mają charakter koloidalny, rozproszone cz. mają charakter hydrofilny i otaczają się płaszczem wodnym co chroni je przed łączeniem się w większe zespoły 12.KARBOKSYLACJA 1 REGENERACJA AKCEPTORA W FOTOSYNTEZIE O :

Na cykl Calvina składają się 3 fezy:

1.    Karbksylacji- do 6 cząsteczek rybozo 1,Sbifosforanu przyłącza się 6 cząsteczek C02 z powietrza i 6 cz. H20 przy udziale enzymu karboksylazy RuBP. Produktem reakcji jest 12 cz. kw. fosfoglicerynowego

2.    PGA ulega redukcjji do 21 cz. aldehydu 3P-gicerynowego. Jest to najprostszy cukier w fezie redukcji uczestniczą NADPH2 i ATP pochodzące z reakcji jasną fezy fotosyntezy.

3.    Regeneracja akceptora C02 czyli rybozo l,5bifosforanu. Do reakcji RuBP wykorzystywane jest 10 cz. triozy aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Tylko 2 cz. aldehydu służą do syntezy glukozy.

7) .Transketołaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu kryl ul ozy)

8) .Aldo!aza (kondensacja Cl fosforanu erytrozy z Cl fosforami dihydroksyacetalu )•

9)

10) T ransketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu scroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy).

11)    Epimeraza (fosforan ksyfulozy-»fbsfbranu rybulozy).

12) .lzomeraza pentozofosforanowa

13) .FosforoybiUokinaza (estryfikacja ATP)

13.BUDOWA I ROLA ATP:

ATP adenozyaotrifosforan współdziała z transferazami. Ze względu na zawartość cz. aż dwóch wiązań bezwodnikowych, ATP ma znaczny potencjał przenoszenia (jest szcze- gólnie przystosowany do przenoszenia lub stanowiąca części składowe jako cząsteczki. Zw. ten przy współpracy z białkami enzymów może przekazywać na substraty różne grupy wchodzące w jego skład powodując ich

) SS U 5

^{w clł}o9

frttUołUuil    ł<rt\o

(U*0ń    CHłOf

&>ri&

8.PRZEBIEG CYKLU GłJOKSALOWEGO:

Cykl głioksałowy jest modyfikacją cyklu Krebsa Spotyka się go u widu roślin i drobnoustrojów zdolnych do bezpośredniego użytkowania octanu do budowy ustrojowych substancji organicznych Modyfikacja polega na ominięciu stadiów dehydro- genazy izocyirynianowej i 2 oksoglutaranowej i zastąpieniu ich przemianą izocytryroanu do

HOoctSk

4*

CHt-to»W

{^ooVA

ćh*.

_*^:00^[ptfb»iA

bursztynianu.

foort Ho-f-H H-j.'«OOK H*C-(OOH

Organizm zwierzęcy może syntezować tłuszcze, z tych które spożywają ale podstawowym ich źródłem są węglowodany a w nielicznym stopniu białka

10.CZYNNIKI DETEMINUJACE SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ:

Szybkość reakcji enzymatycznej zalezy od wiełu czynników hamujących, obecnych w środowisku. Czynniki te dzielimy na działające niespecyficznie i specyficznie Do działających niespecyficznie należą czynniki fizycze (jak zmiana pH, czy podwyższanie temperatury), oraz chemiczne (jak niektóre rozpuszczalniki organiczne, stężone roztwory soli metali ciężkich, niektóre kw. aromatyczne czynniki te powodują denaturację białka

danego enzymu jest różne dla różnych enzymów i stanowi charakterystyczną cechę. Środowisko silnie kwaśne i silnie zasadowe działa z reguły denat u ruj ąco niszcząc nieodwracalnie aktywność enzymów. Niewielkie odchylenie od wartości optymalną nie powoduje denaturacji, ale obniża szybkość katalizowanej reakcji. Małe zmiany pH wpływają na stopień jonizacji enzymu i substratu. Optimum pH dla większości enzymów znajduje siew pobliżu pH odpowiadającego środowisku obojętnemu lub słabo kwaśnemu IV Duży wpływ maja aktywatory i inhibitory

Aktywatory-zwiększaja aktywność enzymów ułatwiają powstawanie układu enzym-substrat. Aktywatorami enzymów mogą być jony metali lub aniony współdziałając z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od którego zależy budowa centrów aktywnych, związki odczepiające pewne grupy chemblokujące centra aktywne enzymów. Substancje chem.o różnorodną budowie hamują specyficzne działanie enzymów noszą nazwę inhibitorów Zatrzymywanie reakcji biochemiczną w wyniku działania inhibitorów nazywamy inhibicją. Działanie inhibitorów polega na ograniczeniu możliwości utwożenia kompleksu enzym-substrat z powodu łączenia się z jednym ze składników uczestniczących w reakcji enzymatyczną i blokowania ich współdziałania. Wyróżnia się różne inhibitory ze względu na mechanizm działania-inhibitory współzawodniczące (kompetycyjne); _inhibitory nicwspółzawodniczące (niekompetycyjne) 11.BUDÓW A 1 ROLA BIAŁEK:

Białka są to zw. złożone z co najmniej 100 aminokwasów a pewna ich grupa dodatkowo zawiera składnik niebiałkowy, co dzieli je na proste i złożone Ze względu

UW

CHaOP ,

C-0    C0v,

-C-oW «ę”.c-oW ^cv\m«a

-ć-oW    twłowo.

CM* ot^{5 CHł}°^M CHiO t _t-ow vh0 o ^7-4-0 6-ott Ho-ę-0 ĆHiOP dw

Uw-l-J|oJ\o-

CHiOP i

OH «H

^oW 6

PąiaUooUUIC

ilot^Uout^

<H| OH

V-i*^MP

14.CYKL MOCZNIKOWY: Mechanizm cykln:omitynowego i mocznikowego l-ornityna, 2-karbamo-ilofosforan, 3-cytrulina. 3a-forma enolowa cytrułiny. 4-asparagmian. 5-argininobur&zty- nian, 6-umuran, 7 nik

FGAL ulega wewnątrzcząsteczkowym przemianom powst. RuBP lub cukier. PGA zostaje ufosforylowany kosztem ATP proton (H+) i 6. otrzymane z NADPH prowadzą do powstania PHAL. Produkt jasnej fazy fotos.

NADPH i ATP są wykorzystywane e fezie ciemnej, w otrzymywaniu cukrów i innych zw. org. z C02. Ze względu na przebieg demną fazy fotosyntezy wyróżniamy fezy niższe typu C3 i C4.

Faza ciemna fotosyntezy

1) .Karboksylaza rybulozobifosforanowa

2) .Kinaza fbsfoglicerynianowa

3)    Dehydrogenaza triozofosforanowa.

trioza

5)    Aldoza (kondensacja Cl aldehydu fosfoglicerynowego z Cl fosforanu trihydroksyacetalu)

6) . Fosfataza

*<0

H

/ Cc*M

cu * i

Co₀- -H,

^ cB

%

CC1

bo

C, Coo

CHł b fot

coo~

©