3582323895

enzy 2012-01-18 mioglobina i chemioglobina

miglobina dużo mniejszy % 90 do 7 uwalnianego tlenu

związanie tleniu zmienia połozneie Fe2+ struktura czwartorzędowa chemogłobiny aipia2ip2 więc para dimerów a 3 trzeciorzędowe struktury są konserwatywne mioglobina a łańcuch i mioglobina i leghemoglobina

alfa i LHb maja 15,6 % identycznych amiokwasów (nie istotne statystycznie)

krzywa wysycenia mioglobiny asymptotyczna wysynie tlenem (w torach) -hemoglobiny S kształtna (sigmoidalna) - leszy przenośnik

koperatwyność (związanie jednej prząstki ułatwia związania kolejnej)

w płucach 100 torów

mioglobina w tkankach 7 % tlenu hemoglobina 66%

struktura IV rzędowa zmienia się po związaniu tleniu w odległych rejonach muszą działać mechanizmy sprzeęgające

Dimery mają większą swobodę ruchu względem siebie w stanie utienowanym niż nie udenowany stanT tense - silne odziaływania między podjednostkami i stan R (relaxed) - wiąże tlen z dużym powinowactwem)

koperatywność Hb model jednoprzejściowy Model MWC Wszystkie cząstki występują w stanie T albo w stanie R

Zwiększa się prawdopodobieństwo przyłączenia dodatkowych cząstek tlenu do trzech wolnych miejsc

model sekwencyjny KNF (Koschland Nemethy Filmer

Związnie ligandu zmienia konformację podjednostki do kórej się związał

Ta zmiana konformacji inicjuje zmiany w dodatkowych ...

Zmiana pozycji końca karboksylowego sprzyja przejściu z T do R W ten spowósb zmiany struktury w otoczeniu Fe2+ w jednej podjednostce są przekazywane pezpośrendio do innch podjednostek

Im dłużę trwa stna T tym lepiej

2,3 BPG (bisphosphoglycerate (bisfosfoglicerynian) efektor allosteryczny hemoglobiny mają przedłużyć trwanie stenu T takie stężenie jak hemoglobiny jak AT P

u ssaków BPG u ptaków szejściofosforan ,,. u ryb ATP

cząstekczak BPG więżę w centrum tetrameru Hb w kieszeni obecnej w formie T