2982019612

Zawartość poszczególnych form w roztworze zależy' od jego pH:

h₂nchrcoo- ^ ^ ^w- ⁺h₃nchrcoo-    ⁺H₃NCHRCOOH

ii    i    m

Wzrost zasadowości powoduje zwiększenie udziału formy (II), wzrost kwasowości z kolei, wzrost stężenia formy (III).

W roztworach zasadowych, w któiych przeważa udział formy (II), cząsteczki aminokwasu migrują, po umieszczeniu próbki w polu elektrycznym, do anody. W środowisku kwaśnym, z powodu przewagi jonów (III), zachodzi migracja do katody. Przy pH przy który m udział form (II) i (III) pewnego aminokwasu jest równy, nie obserwuje się żadnej migracji. Punkt ten nazywamy punktem izoelektrycznym danego aminokwasu (pH,). W punkcie izoelektrycznym stężenie jonów obojnaczych jest największe. Współczynnik pH równy pHj odbiega na ogól w od wartości 7. odpowiadającej roztworowi obojętnemu. Na przykład, dla glicyny, obserwuje się przewagę właściwości kwasowych (K_a>K_b). Po rozpuszczeniu w wodzie, udział formy II będzie nieznacznie większy niż formy III. w związku z tym, aby osiągnąć stan równowagi, do roztworu należy dodać niewielką ilość kwasu. Stąd pH, * 7,0 i punkt izoelektryczny znajduje się pny pH=6,l.

W aminokwasach kwaśnych lub zasadowych, obecność dodatkowej grupy -COOH lub -NH₂ mamy do czynienia z większą ilością równowag. Grupa aminowa w lizynie czy też guanidynowa w argininie są bardziej zasadow a niż grupy a-aminowa tych aminokwasów , zatem to one uczestniczą w tworzeniu jonu obojnaczego. Z kolei grupy a-karboksylowe wykazują silniejszy charakter kwasowy, co powoduje iż ich udział w tworzeniu form jonowych jest istotniejszy.

Charakter jonów obojnaczych lub polijonów' wykazują także białka, ze względu na obecność wolnych gmp aminowych i karboksylowych. Z tego powodu możemy mówić także o punkcie izoelektiycznym peptydów' i białek.