Opis cząsteczki

Wygląd cząsteczki

Liczba

aminokwasów

Peptydy

od 2

Oligopeptydy

kilka-kilkanaście

Polipeptydy

poniżej 100

Białka

powyżej 100

Łańcuch polipeptydowy tworzą:

regularnie powtarzający się układ wiązań szkieletu

i charakterystyczne łańcuchy boczne (R1, R2, R3, R4)

3

4

Łańcuchy polipeptydowe są utworzone z aminokwasów

połączonych wiązaniami peptydowymi

R

1

I

+

H

3

N-C-C

I

H

O

O

-

R

2

I

+

H

3

N-C-C

I

H

O

O

-

R

1

O R

2

I II I

+

H

3

N-C- C - N -C-C

I I I

H H H

O

O

-

Wiązanie peptydowe

+

+ H

2

O

Dipeptydy

Trójpeptydy

Karnozyna (β-Ala-His)

Anseryna (β-Ala-N-Met-His)

Występują w mięśniach

Funkcja buforująca (kwas mlekowy)

Glutation (γ-Glu-Cys-Gly)

Działanie antyutleniające w komórkach

Reaguje z H

2

O

2

i nadtlenkami organicznymi

2GSH 2GSSG

-2H

+2H

γ

-glutaminian

cysteina

glicyna

Oligopeptydy i polipeptydy są często hormonami

Oksytocyna

Wazopresyna

Insulina

Glukagon

Kalcytonina

Gastryna

Sekretyna

Hormon

Miejsce biosyntezy

Struktura

Angiotensyna

Bradykinina

Działanie

podwzgórze

podwzgórze

trzustka
(komórki

β)

trzustka
(komórki

α)

tarczyca

błona śluzowa
żołądka

błona śluzowa
jelit

plazma krwi

plazma krwi

Skurcz macicy (początek porodu),
wydzielanie mleka
Wzrost ciśnienia krwi, efekt
antydiuretyczny

Obniża poziom cukru we krwi

Obniża poziom wapnia we krwi

Pobudza wydzielanie soków
żołądkowych i pepsyny

Pobudza trzustkę do syntezy

i wydzielania soków trawiennych

Podnosi ciśnienie krwi; pobudza produkcję
aldosteronu w nadnerczach

Obniża ciśnienie krwi; zwiększa
przepuszczalność naczyń; powoduje skurcz
mięśni gładkich

peptyd cykliczny;

9 reszt

peptyd cykliczny;

9 reszt

peptyd cykliczny;

51 reszt

peptyd liniowy;

29 reszt

peptyd cykliczny;

32 reszty

peptyd liniowy;

17 reszt

peptyd liniowy;

27 reszt

peptyd liniowy;

8 reszt

peptyd liniowy;

9 reszt

Podwyższa poziom cukru we krwi

Białka przyjmują ściśle określoną konformację przestrzenną zdeterminowaną sekwencją aminokwasową

Struktura

pierwszorzędowa:

kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

Struktura

drugorzędowa:

układ głównego łańcucha polipeptydowego bez uwzględniania

konformacji łańcuchów bocznych cząsteczki białka

Struktura

trzeciorzędowa:

przestrzenny układ wszystkich atomów w cząsteczce (podjednostce)

Struktura

czwartorzędowa:

układ przestrzenny podjednostek w cząsteczce białka

struktura

pierwszorzędowa

struktura

drugorzędowa

struktura

trzeciorzędowa

struktura

czwartorzędowa

RZĘDOWOŚĆ STRUKTURY BIAŁEK

Grupa peptydowa

jest sztywnym i płaskim

elementem strukturalnym

Grupa peptydowa jest płaska,

ponieważ wiązanie między atomami azotu i węgla ma częściowo charakter wiązania podwójnego

Struktura

wiązania peptydowego

forma ketonowa

forma enolowa

Struktury drugorzędowe białek – α helisa

3.6 aminokwasu
na skręt

Model

prawoskrętnej helisy α

Widok z boku w modelu kulkowym

przedstawiający wiązania wodorowe (linie przerywane)

między grupami NH i CO

Widok z góry

Model czaszowy rysunku (C)

przedstawiający

ściśle upakowany wewnętrzny rdzeń helisy

0.5 nm

N

O

H

R

Struktura β (β sheet)

Antyr

Antyr

ó

ó

wnoleg

wnoleg

ł

ł

a

a

harmonijka

harmonijka

β

β

.

.

Sąsiadujące nici β są ułożone w przeciwnych

kierunkach.

Strukturę stabilizują wiązania wodorowe

między grupami NH i CO.

Równoległa harmonijka β.

Sąsiednie nici β są ułożone

w tym samym kierunku.

Struktura wstęga-zwrot-wstęga.

W łańcuchu polipeptydowym grupa CO reszty

i

jest

związana wiązaniem wodorowym z grupą NH reszty

i+3

,

stabilizując strukturę zwrotu

Pętle na powierzchni białka.

Część cząsteczki zawiera pętle powierzchniowe

(zaznaczone kolorem czerwonym), które pośredniczą

często w oddziaływaniach z innymi cząsteczkami.

Pętle

Struktury typu wstęga-zwrot-wstęga

(spinki do włosów lub zwrotu β)

Mioglobina

Była pierwszym białkiem, którego 3-D strukturę

określono na podstawie badań rentgenowskich (1960);

sekwencja – 1965r.

Model (B) pokazuje gęste

upakowanie struktury

Struktura przestrzenna mioglobiny,

białka przenoszącego tlen w mięśniach.

Rozkład aminokwasów

w mioglobinie

Model czaszowy mioglobiny

z aminokwasami hydrofobowymi (kolor żółty),

naładowanymi (kolor niebieski) i pozostałymi

(kolor biały)

Przekrój poprzeczny – większość aminokwasów

hydrofobowych znajduje się wewnątrz struktury,

natomiast aminokwasy naładowane występują na

powierzchni białka

Mostek dwusiarczkowy (-S-S-) powstaje z grup tiolowych

dwu reszt cysteiny (-SH). Produktem reakcji jest reszta cystyny.

H H O

I I II

-N- C - C -

I

CH

2

I

SH

H H O

I I II

-N- C - C -

I

CH

2

I

S

I

SH

I

CH

2

I

-N- C - C -

I I II

H H O

S

I

CH

2

I

-N- C - C -

I I II

H H O

cysteina

cystyna

-2H

Obecność mostków dwusiarczkowych w białkach

wpływa w istotny sposób na ich konformację przestrzenną

Sekwencja aminokwasów

rybonukleazy bydła domowego.

Cztery mostki dwusiarczkowe

zaznaczono kolorami.

Rybonukleaza A, enzym trawienny, ma złożoną

strukturę przestrzenną. Na tym schematycznym

rysunku helisy α mają kolor czerwony, a nici β –

zielony. Narysowano również cztery mostki

dwusiarczkowe: atomy siarki zaznaczono kolorem

żółtym.

Rybonukleaza

Czwartorzędowa struktura hemoglobiny.

Dwie identyczne podjednostki α- kolor żółty i pomarańczowy,

a podjednostki β, również identyczne – niebieski i zielony.

Grupy hemowe – czerwony, dwie z nich są widoczne.

α

2

β

2

Struktura czwartorzędowa (podjednostkowa)

Struktura czwartorzędowa białek

RUBISCO – karboksylaza/oksygenaza 1,5-rybulozobisfosforanu (RuBP)

Budowa:

• 16 podjednostek

• 8 dużych, katalityczne, 55 kDa, kodowane w

genomie chloroplastowym

• 8 małych (S), 15 kDa, kodowane w jądrze

• u roślin wyższych struktura – L8S8

• dwa miejsca katalityczne występują na styku 2

podjednostek L

• kluczowy enzym w fazie ciemnej fotosyntezy

• asymilacja CO

2

• najpowszechniej występujące białko w biosferze (ok.. 40 X 10

6

ton !)

struktura krystaliczna Rubisco L8S8

widok z boku: RuBP (niebieski) jest

związany do miejsc aktywnych między

parą dimeru L2

widok góry

Liczba zdeponowanych

struktur przestrzennych białek:

• do końca 20001 – 14 781

• do 31 01 2006 – 31903

• obecnie rocznie ~ 5000

(tyle ile było znane do 1997 r.)

Spinach ferredoxin reductase at 1.7 A resolution

Klasyfikacja białek na podstawie

ich funkcji biologicznej

TYP

Enzymy

Białka zapasowe

Białka transportowe

Białka kurczliwe

Białka ochronne

we krwi kręgowców

Toksyny

Hormony

Białka strukturalne

PRZYKŁADY

rybonukleaza, lizozym, trypsyna

owoalbumina, kazeina, ferrytyna (Fe), gliadyna, zeina

hemoglobina, hemocjanina, mioglobina (tlen), albumina surowicy (kwasy

tłuszczowe), ceruloplazmina (Cu)

miozyna, aktyna, dyneina

przeciwciała, fibrynogen, trombina

toksyna jadu kiełbasianego (

Clostriclium botulinum

),

toksyna błonicy i cholery, jad węża, rycyna (roślinna)

insulina, hormon wzrostowy (somatotropina), relaksyna

białka osłonki wirusów, glikoproteid, białka strukturalne błon,

keratyna (włosy), sklerotyna, fibroina jedwabiu,

kolagen (tkanka łączna, skóra, chrząstka), elastyna (naczynia krwionośne),

mukoproteidy, białka cytoszkieletu: mikrotubule (tubuliny),

mikrofilamenty (aktyna, tropomiozyna), filamenty pośrednie (fibronektyna)

Wartości punktu izoelektrycznego

niektórych białek

Rodzaj białka

Izoelektryczna

wartość pH

Pepsyna

< 1.0

Albumina jaj

4.6

Albumina surowicy

4.9

Ureaza

5.0

β

-laktoglobilina

5.2

γ

1 globulina

6.6

Hemoglobina

6.8

Mioglobina

7.0

Chymotrypsynogen

9.5

Cytochrom c

10.65

Lizozym

11.0

Białka proste

Nierozp. białka

strukturalne, typowo

zwierzęce

Rozp. w kwasach i zasadach,

w H

2

O i r-rach soli; duża

zawartość Glu (do 45%)

Rozp. w 50-90% etanolu,

30-45 Glu, ok. 15% Pro

Rozp. w r-rach soli

Dobrze rozp. w H

2

O; (20-

25% Asp, Glu)

pI = 10-11, duża zawartość

Arg,Lys, rozp. W H

2

O i

kwasach, w jądrach poł. z

DNA u

Eucariota

, M.cz. 10-

20kDa

W jądrach, poł. z DNA; pI =

10-12, rozp. w H

2

O i

kwasach, 80-85% Arg,

M.cz. 4000-4500

kolagen, keratyna, fibroina, elastyna

skleroproteiny

oryzeina ryżu, glutenina (pszenica)
Glutenina i gliadyna składają się
na lepkie białko (gluten) mąki pszennej i żytniej

gluteliny

gliadyna (pszenica i żyto),
hordenina (jęczmień),
zeina (kukurydza)

prolaminy

edestyna (nasiona konopii), glicynina (ziarna soi),
a-laktoglobulina mleka, immunoglubuliny

globuliny

leukozyna żyta, legumelina roślin strączkowych, rycyna,
albumina surowicy, α-laktoalbumina (mleko)

albuminy

histony

salmina (łosoś), klupeina (śledź)

protaminy

Białka złożone

Kazeina mleka (ok. 80% białek), witellina i fosfowityna żółtka jaja
(58 % reszt fosfowityny stanowi P-Ser)
* reszta kwasu fosforowego dołączona do grup –OH Ser, Thr

Fosfoproteidy

hemocjanina, plastocjanina, oksydaza fenolowa, oksydaza askorbinianowa

(Cu), , dehydrogenaza alkoholowa (Zn), nitrogenaza (Mo)

Metaloproteidy

hemoglonbina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza

Chromoproteidy

β

-lipoproteina osocza

Lipoproteidy

owomukoid jaja, γ-globulina krwi
• przyłączanie oligosacharydów przez wiązanie O-glikozydowe (do Ser,

Thr), N-glikozydowe (do N-końcowych grup NH

2

np. Lys, Asn),

• połączenia estrowe z Glu, Asp

Glikoproteidy

kompleksy kwasów nukleinowych (DNA) z białkami (histony, protaminy,

białka niehistonowe chromosomów), białka wirusowe

Nukleoproteidy