Przypadek 1

Młodzi badacze z Katedry Biochemii i Biologii Molekularnej planują wyizolowanie i zbadanie białka odpowiedzialnego za transdukcję sygnałów w komórce raka szyjki macicy. Udało im się wyizolować to białko i poznać jego strukturę pierwszorzędową, teraz chcą zbadać jego budowę przestrzenną. W tym celu, używając specyficznej peptydazy rozcinającej wiązania pomiędzy asparaginianem a waliną, pocięli białko na 14 fragmentów, aby analizować odrębne fragmenty białka.

Czy można założyć, że każdy otrzymany peptyd będzie przyjmował dokładnie taka sama strukturę przestrzenną jak odpowiadająca mu sekwencja białka?

Pytania:

1. Od czego zależy struktura I-rzędowa i struktury II-, III- i IV-rzędowe białek?

2. Jakie wiązania są odpowiedzialne za utrzymanie tych struktur? Jaka jest ich trwałość?

3. W jaki powstają sposób struktury wtórnorzędowe in vitro?

Przypadek 2

Pamiętając o tym, że w harmonijce  łańcuchy boczne aminokwasów wystając ze szkieletu polipeptydowego znajdują się poniżej lub powyżej płaszczyzny tej struktury, rozważ następującą sekwencję:

Leu-Lys-Val-Asp-Ile-Ser-Leu-Arg-Leu-Lys-Ile-Arg-Phe-Glu

Czy po włączeniu tej sekwencji w harmonijkę  ułożenie aminokwasów będzie się charakteryzowało czymś szczególnym?

Pytania:

1. Czym charakteryzuje się struktura  harmonijki?

2. Czym cechuje się -helisa?

3. Jakie jeszcze inne struktury występują w białkach?

4. W jaki sposób można podzielić białka ze względu na budowę?

5. Czy można przewidzieć, jak opisana harmonijka ułoży się w białku?

Przypadek 3

Młodzi badacze z Katedry Biochemii i Biologii Molekularnej badają białko będące aktywatorem transkrypcji genów odpowiedzialnych za syntezę leptyny. Znają sekwencję aminokwasową fragmentu białka tworzącą strukturę -helisy:

Leu-Lys-Arg-Ile-Val-Asp-Ile-Leu-Ser-Arg-Leu-Phe-Lys-Val.

Czy ułożenie rozpatrywanej sekwencji w -helisie charakteryzuje się czymś szczególnym?

Pytania:

1. Jaki wpływ ma struktura pierwszorzędowa na wtórnorzędowe?

2. Od czego zależna jest budowa poszczególnych domen białka?

3. Jak będą zbudowane domeny wewnątrzbiałkowe, np. w centrach aktywnych enzymów?

4. Co będzie cechowało białka transbłonowe?

Przypadek 4

U 65-letniego chorego przyjętego w niedzielę do Szpitalnego Oddziału Ratunkowego z powodu objawów ostrego brzucha wykonano laparotomię zwiadowczą i rozpoznano jałowe zapalenie otrzewnej wywołane ostrym zapaleniem trzustki. W badaniach laboratoryjnych stwierdzono leukocytozę, niedokrwistość, przyśpieszone OB, zwiększone CRP oraz zwiększone stężenia diastazy.

Jaka jest bezpośrednia przyczyna zapalenia otrzewnej w tym przypadku?

Pytania:

1. Dlaczego ten proces zachodzi tylko w przypadku zapalenia trzustki?

2. Jakie enzymy są wydzielane w trzustce? Które z nich trawią białka?

3. Jaka jest specyficzność substratowa peptydaz działających w przewodzie pokarmowym? Od czego zależy?

Przypadek 5

Do Poradni Lekarza Rodzinnego zgłosił się 25-letni chłopak, u którego w trakcie rutynowych badań kontrolnych w miejscu pracy, stwierdzono zwiększone stężenia aminotransferaz alaninowej (AlAT) oraz asparaginianowej (AspAT). Chłopak czuje się dobrze, nie skarży się na żadne dolegliwości. W badaniu przedmiotowym stwierdza się lekkie zażółcenie powłok skórnych i miernie powiększona wątrobę.

Co może być przyczyną zwiększonej aktywności aminotransferaz we krwi?

Pytania:

1. Jaką funkcję pełnią aminotransferazy?

2. W jaki jeszcze inny sposób aminokwasy mogą ulegać deaminacji?

3. Na czym polega proces dekarboksylacji aminokwasów?

4. Jakie związki powstają w wyniku dekarboksylacji?

Przypadek 6

73-letnia chora po zawale serca, z nadciśnieniem tętniczym, cukrzycą i niewydolnością nerek zostaje przyjęta do Oddziału Chorób Wewnętrznych z powodu obrzęku płuc i masywnych obrzęków obwodowych.

Co może być przyczyną takiego stanu chorej?

Pytania:

1. Które białka są odpowiedzialne za utrzymanie ciśnienia onkotycznego krwi?

2. Jak są zbudowane, gdzie powstają?

3. Co może być przyczyną hipo- lub hiperalbuminemii?

4. Jakie funkcje pełnią albuminy?

Przypadek 7

Młodzi badacze z Katedry Biochemii i Biologii Molekularnej badają białko odpowiedzialne za aktywację ekspresji genów, indukowane glukokortykoidami. Zauważyli, że czas życia białka w komórce jest bardzo krótki, nie przekracza 20 minut. Jednak badając szlaki degradacji białek, nie zauważyli, żeby białko było kierowane do lizosomów i tam degradowane.

Jaka może być tego przyczyna?

Pytania:

1. W jaki sposób są degradowane białka komórkowe?

2. Co wpływa na czas życia białek?

3. Dlaczego niektóre białka „żyją” kilka minut, a inne kilkadziesiąt godzin?

Przypadek 8

45-letnia chora zgłosiła się do lekarza rodzinnego z powodu trwającego od 2 dni bólu, obrzęku, zaczerwienienia prawego podudzia z towarzyszącą gorączką. Podejrzewając zakrzepowe zapalenie żył lekarz zlecił wykonanie badania usg żył prawej kończyny dolnej oraz oznaczenie stężenia we krwi D-dimerów. Badanie usg potwierdziło rozpoznanie zakrzepicy żyły podkolanowej prawej, natomiast stężenie D-dimerów wynosiło 2487 ng/ml (norma <500 ng/ml).

Dlaczego u chorej stężenie D-dimerów było zwiększone?

Pytania:

1. Jak powstają D-dimery?

2. W jaki sposób powstaje fibryna?

3. Jakie informacje może wnieść pomiar stężenia fibrynogenu we krwi?

Przypadek 9

Mama 4-letniego chłopca zgłosiła się do poradni Lekarza Rodzinnego na bilans 4-latka. W trakcie badania dziecka lekarz stwierdził powiększone węzły chłonne szyjne i zlecił wykonanie odpowiednich badań. Ponieważ z wywiadów wynika, że chłopiec w czasie wakacji u babci miał kontakt z kotem, zalecił również wykonanie badania przeciwciał przeciwko Toxoplasma gondii. Okazało się, że miano przeciwciał w klasie IgM jest prawidłowe, natomiast zwiększone jest stężenie przeciwciał w klasie IgG.

Czy powyższy wynik może świadczyć o świeżym zachorowaniu na toksoplazmozę?

Pytania:

1. Czym są i gdzie powstają przeciwciała?

2. Jak są zbudowane? Jaką funkcję pełnią poszczególne klasy?

3. Na czym polega konwersja przeciwciał?

4. Co może być przyczyną hipo- bądź hipergammaglobulinemii?

5. Co to jest hiperglobulinemia mono- i poliklonalna?

Przypadek 10

17-letnia Karolina, uczennica liceum, od 3 lat nie je mięsa. Dziewczyna jest szczupła, BMI=18,4. Od kilku miesięcy czuje się osłabiona, zmęczona, senna, w ostatni wtorek zasłabła na lekcji wf. Mama zaprowadziła ją do Lekarza Rodzinnego, który zlecił oznaczenie morfologii krwi. Badanie wykazało niedokrwistość niedobarwliwą. Stężenie żelaza we krwi wynosiło 15g/ml.

Jakie najprawdopodobniej będzie stężenie transferyny i ferrytyny we krwi dziewczyny?

Pytania:

1. Co to za białka ferrytyna i transferyna? Gdzie powstają? Jaką pełnią funkcję?

2. Jaka rolę w metabolizmie żelaza w organizmie odgrywa haptoglobina?

3. Dlaczego aż tyle białek jest zaangażowanych w transport i metabolizm żelaza?

4. Jak zmienia się stężenie tych białek w niedoborze żelaza, nadmiarze tego mikroelementu i stanach zapalnych?

Przypadek 11

33-letnia kobieta została przyjęta do Kliniki Gastroenterologii z powodu podejrzenia marskości wątroby. Wywiad w kierunku choroby alkoholowej był ujemny, nie stwierdzono również narażenia na czynniki hepatotoksyczne. Badania w kierunku obecności wirusów hepatotropowych - ujemne. W badaniach laboratoryjnych stwierdzono miernie zwiększoną aktywność AspAT i AlAT, zwiększone stężenia bilirubiny. Ze względu na obecność drżeń zamiarowych i problemów z pamięcią pacjentkę skierowano na konsultację neurologiczną. W wyniku konsultacji wysunięto podejrzenie choroby Wilsona i zlecono wykonanie stężenia ceruloplazminy we krwi i stężenia miedzi w moczu.

Jakich wyników należy oczekiwać?

Pytania:

1. Co to jest ceruloplazmina? Gdzie powstaje i jaka pełni funkcję?

2. Co jest przyczyną choroby Wilsona?

3. W jaki sposób można rozpoznać tę chorobę?

4. Do jakiej frakcji białek osoczowych należy ceruloplazmina?

5. Jakie inne białka należą do tej frakcji?

6

---