1. Co to są  aminokwasy i jak zmieniają się  ich właściwości elektryczne za zmianą  pH?

Aminokwasy - to związki chemiczne, zawierające grupę aminową -NH2 (zasadową) oraz grupę karboksylową

-COOH (kwasową) oraz resztę biogenną, która może zawierać pierścień  aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. Aminokwasy są rozpuszczalne w wodzie. Są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek/polipeptydów. W skład białek i polipeptydów wszystkich organizmów żywych wchodzi 20 "podstawowych" aminokwasów, które są α-aminokwasami szeregu L oraz wiele innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych.

W środowisku zasadowym zachowują się jak zasady, a w środowisku kwasowym jak kwasy. 

2. Co to jest wiązanie peptydowe?

Jest to wiązanie kowalencyjne między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą  aminową drugiego aminokwasu. Tworzy się w reakcji kondensacji, przy czym uwalnia się cząsteczka wody. Ulega rozerwaniu na skutek hydrolizy, czyli pod wpływem wody.  

3. Do jakiego szeregu optycznego należą aminokwasy wchodzące w skład budowy białek?

Wszystkie aminokwasy wchodzące w skład budowy białek mają grupę aminowa po lewej stronie, czyli w pozycji L. Są to L-aminokwasy. 

4. Co to są  aminokwasy niezbędne (egzogenne) i jakie jest ich znaczenie w metabolizmie?

Są to aminokwasy, których organizm nie jest w stanie sam sobie zsyntezować, dlatego muszą one by dostarczane z pokarmem. Żywienie pokarmami ubogimi w aminokwasy niezbędne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych. Np. tryptofan, walina, arginina, metioniny, leucyna, lizyna. 

5. Co to są  aminokwasy endogenne?

To aminokwasy, które organizm zwierzęcy może syntetyzować samodzielnie. Np. alanina, cysteina, glutamina, seryna, prolina. 

6. Co to są  aminokwasy glukogenne i jakie mają znaczenie w metabolizmie?

Aminokwasy glukogenne dostarczają substratów do produkcji glukozy w procesie glukoneogenezy (powstaje z nich pirogronian). Zaspokajają zapotrzebowanie organizmu na glukozę, gdy jest mało węglowodanów dostarczanych z pożywieniem. 

7. Dekarboksylacja aminokwasów.

W procesie dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych powstają aminy biogenne, np. aminokwas - histydyna, jego produktem dekarboksylacji jest histamina - hormon tkankowy obniżający ciśnienie krwi.  

8. Jaką  rolę spełnia reakcja transaminacji w metabolizmie aminokwasów i co jest niezbędne do jej przeprowadzenia?

Jest to proces zachodzący w cytoplazmie. Reakcja chemiczna przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Aminokwasy pozbawione grupy aminowej mogą być zużyte do innych celów niż biosynteza białka. 

9. Oksydacyjna dezaminacja.

Utlenienie aminokwasu do ketokwasu z odłączeniem grupy aminowej w postaci amoniaku. Następuje odwodorowanie aminokwasu przy udziale enzymu dehydrogenazy (koenzym FAD, rzadziej NAD+) do iminokwasu, następnie samorzutne dołączenie wody z odłączeniem amoniaku. 

10. Co to jest punkt izoelektryczny(pI)?

Takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna. W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma wędrowania w polu elektrycznym. Punkt izoelektryczny ulega zmianie, bo zależy od środowiska. W roztworze o pH większym od punktu izoelektrycznego cząsteczka występuje w postaci anionu, a poniżej pI - w formie kationu. W punkcie izoelektrycznym jest najsłabiej rozpuszczalna, czyli najłatwiej ją strącić. 

11. Co to jest punkt izojonowy? 

Taka wartość pH, przy której liczba protonów związanych z grupami -NH2 jest równa liczbie protonów odszczepionych przez grupy -COOH. W tym punkcie przeciętny ładunek jest równy zeru. Punkt ten ma wartość stałą i charakterystyczną dla danego aminokwasu lub białka. 

12. Jakim ładunkiem obdarzona będzie teczka aminokwasu lub białka przy pH wyższym od punktu izoelektrycznego?

Cząsteczka będzie miała ładunek ujemny. Im wyższe pH tym związek jest silniejszą zasadą, dlatego ładunek będzie ujemny. 

13. W jakiej reakcji przemian aminokwasów tworzy się amoniak i co się  z nim dzieje?

Amoniak tworzy się  w procesie dezaminacji. Amoniak łączy się z dwutlenkiem węgla i przy nakładzie energii powstaje karbamoilofosforan. Karbamoilofosforan wchodzi w cykl mocznikowy łącząc się z ornityną i jest przekształcany w mocznik, który jest usuwany z organizmu. 

14. W której tkance dokonuje się przemiana amoniaku i co jest jej końcowym produktem?

W wątrobie, w komórkach hepatocytów, częściowo w mitochondrium, częściowo w cytoplazmie. Końcowym produktem jest mocznik. 

15. Ile energii potrzeba na przekształcenie 1 cząsteczki amoniaku?

Strata 4 ATP (2 ATP na syntezę karbomoilofosforanu, 2 ATP na przeminę cytruliny w argininę). 3 ATP są uzyskiwane przy odbudowie fumaran w cyklu Krebsa. Ogólny bilans: -1 ATP. 

16. W jakich warunkach nasila się katabolizm białek i dlaczego?

Gdy jest obniżony poziom glukozy we krwi. Białka mogą być substratem energetycznym, mogą służyć do odbudowy glukozy. 

17. Czy białka mogą  wywierać działanie buforujące?

Tak, ponieważ dzięki obecności grupy karboksylowej i amonowej zachowują się  jak kwas i jak zasada. W zależności od pH występują w postaci jonów dodatnich lub ujemnych. 

18. Hemoglobina i mioglobina.

Hemoglobina to czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu - przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach. Cząsteczka hemoglobiny jest tetramerem złożonym z dwóch par białkowych podjednostek. Każda podjednostka zawiera, jako grupę prostetyczną (niebiałkową), cząsteczkę hemu. Cząsteczka hemu zawiera położony centralnie atom żelaza umożliwiający jej wiązanie cząsteczek tlenu (O2). Jedna cząsteczka hemoglobiny może przyłączyć cztery cząsteczki tlenu. 

 

Mioglobina złożone białko globularne biorące udział w magazynowaniu tlenu. Jest pojedynczym łańcuchem białkowym. Grupę prostetyczną mioglobiny stanowi hem. Główną funkcją mioglobiny jest magazynowanie tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Podczas nadmiernego wysiłku, kiedy ciśnienie cząsteczkowe tlenu spada w mięśniach do bardzo niskiej wartości 5 mm Hg, mioglobina uwalnia zmagazynowane cząsteczki O2 i pozwala mitochondrium na syntezę ATP na drodze fosforylacji oksydacyjnej. 

19. Węgiel asymetryczny. Jak wpływa na właściwości związków chemicznych?

Węgiel asymetryczny to taki, który ma 4 różne podstawniki. Wpływa na aktywność optyczną  związku, czyli możliwość skręcania światła spolaryzowanego. Związki z takim węglem tworzą izomery optyczne. 

20. Co to są  lipoproteiny?

Są to kompleksy białek z lipidami. Białka „opakowują” tłuszcz i dzięki temu mogą być transportowane do krwi, ponieważ moją  charakter hydrofobowy. Mięśnie mogą z nich korzystać jako z substratów energetycznych. 

21. Co to są  cukry?

Węglowodany (cukrowce, sacharydy) - organiczne związki chemiczne składające się z atomów węgla, wodoru i tlenu. Są to związki zawierające jednocześnie liczne grupy hydroksylowe (-OH), karbonylowe (=CO, lub >C=O) oraz czasami mostki półacetalowe. Wzór ogólny CnH2nOn. 
 

Podstawowym kryterium podziału węglowodanów jest podział na:

• Cukry proste, inaczej monosacharydy (jednocukry)

• Dwucukry, inaczej disacharydy

• Wielocukry dzielące się na oligosacharydy i polisacharydy

Stanowią podstawowe źródło energii niezbędnej do procesów życiowych.  

22. Jakie grupy funkcyjne występują w cukrach?

Hydroksylowe (-OH), karbonylowe (=CO, lub >C=O) oraz czasami mostki półacetalowe. Hemiacetale posiadają  grupę hydroksylową i grupę alkoksylową (-OR, gdzie R to dowolna grupa alkilowa CnH2n+1) przy tym samym atomie węgla. 

23. Co to są  aldozy?

Cukry proste, w których cząsteczkach występuje grupa aldehydowa (-CHO). Ich ogólny wzór sumaryczny to: CnH2nOn. Np. glukoza, galaktoza. 

24. Co to są  ketozy?

Cukry proste, w których cząsteczkach występuje grupa ketonowa (=CO, lub >C=O). Są  cukrami redukującymi.

Ketozy to cukry redukujące, gdyż:

• Grupa aldehydowa w tych cukrach w reakcji z odczynnikiem redukuje go, natomiast sama ulega utlenieniu do grupy karboksylowej;

• Grupa ketonowa w tych cukrach ulega reakcji enolizacji tworząc epimery (dwie aldozy i jedną ketozę). Aldozy w dalszej reakcji wykazują właściwości redukujące (są odczynnikiem redukującym w dalszej reakcji cukrów).

• Dają reakcję z odczynnikiem Benedicta i Fehlinga oraz próbą Tollensa (podobnie jak aldozy)

• Nie odbarwiają wody bromowej (w przeciwieństwie do aldoz)

Np. fruktoza. 

25. Budowa glukozy.

Węglowodan -  aldoheksoza (6 atomów węgla w cząsteczce), należący do cukrów prostych.

Glukoza jest podstawowym związkiem energetycznym dla większości organizmów, jest rozkładana w procesie glikolizy na kwas pirogronowy. Jest ona składowana w formie polimerów - skrobi i glikogenu. Jest ona również wykorzystywana jako substrat wielu procesów zachodzących w komórce - m.in. do produkcji celulozy. 

26. Budowa laktozy.

Zwana cukrem mlecznym jest dwucukrem, zbudowanym z D-galaktozy i D-glukozy, występującym w mleku ssaków. Zawartość laktozy: mleko krowie - 4,5%, mleko ludzkie - 5,5-7,5% 

27. Budowa sacharozy.

Węglowodan, disacharyd, złożony z fruktozy i glukozy, będący zasadniczym składnikiem cukru trzcinowego i cukru buraczanego. 

28. Budowa maltozy.

Zwana inaczej cukier słodowy. Jest to dwucukier zbudowany z dwóch cząsteczek glukozy, połączonych wiązaniem α-1,4 glikozydowym. 

29. Budowa skrobi.

Węglowodan, polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z merów glukozy, pełniący w roślinach rolę magazynu energii.

30. Budowa glikogenu.

Polisacharyd (wielocukier) zbudowany z glukozy i gromadzony w wątrobie i (w mniejszym stopniu) w tkance mięśniowej. Jest głównym wielocukrowcem stanowiącym materiał zapasowy w komórkach zwierzęcych. Ma strukturę podobną do amylopektyny, tylko, że jego cząsteczki są bardziej rozgałęzione i jego łańcuchy są krótsze. Rozgałęzienie następuje co 8-12 reszt glukozy. Może być szybko rozkładany do glukozy.  
 
 
 
 

31. W jakiej postaci izomerycznej występują jednostki cukrowe wchodzące w skład glikogenu?

W postaci L/α 

32. W jakiej postaci izomerycznej występują jednostki cukrowe wchodzące w skład skrobi?

W postaci L/α 

33. W jakiej postaci izomerycznej występują jednostki cukrowe wchodzące w skład celulozy?

W postaci D/ß 

34. Kiedy występuje nietolerancja laktozy?

Nietolerancja laktozy jest zaburzeniem trawienia, w którym organizm wytwarza za mało lub nie wytwarza wcale laktazy, enzymu wymaganego do prawidłowego rozkładu laktozy. W przypadku nietolerancji laktozy spożycie produktów zawierających laktozę prowadzi do nadmiernej produkcji gazów trawiennych (wzdęcia i kurczowe bóle brzucha) i często do wodnistej biegunki. 

35. Mechanizm działania insuliny.

Insulina produkowana jest przez komórki β (komórki B) wysp trzustki. Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększenie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty, adipocyty, hepatocyty) zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi.

Działanie insuliny podlega homeostatycznej kontroli licznych mechanizmów, głównie hormonalnych. 

36. W jaki sposób jest uruchamiana endogenna rezerwa glikogenowa jako substrat energetyczny?

W fosforylazie glikogenu. Produktem tej reakcji jest glukozo-1-fosforan. 

37. Co jest pierwszym produktem rozkładu glikogenu w przewodzie pokarmowym?

Glukoza. 

38. Jakie enzymy biorą  udział w trawieniu glikogenu?

Amylaza ślinowa, amylaza trzustkowa, maltaza. 

39. Co powstaje w wątrobie w wyniku rozkładu glikogenu?

Glukozo-1-fosforan przekształcany następnie w glukozę. 

40. Jakie enzymy biorą  udział w tym procesie i w jakiej formie uwalniane są  produkty ich działania?

Fosforoliza uwalnia glukozo-1-fosforan. 

41. Jaką  funkcję spełnia rezerwa glikogenowa?

W mięśniach występuje około 0,6-1%, a w wątrobie 6- 8% glikogenu. W razie niedoboru glukozy we krwi następuje uaktywnienie rezerw węglowodanów w formie glikogenu. W procesie fosforolizy, czyli glikogenolizy zachodzi odłączanie cząsteczek glukozy od łańcucha glikogenu. Reakcję katalizuje fosforylaza glikogenowa: 

(C6H12O6) +Pi —(fosforylaza glikogenowa) ——> glukozo-1-fosforan — fosfoglukomutaza-—» glukozo-6-fosforan— odjęcie Pi — glukozo-6-fosfataza —> glukoza C6H12O6 

42. Co reguluje proces fosforolizy w atrofie a co w mięśniach?

W wątrobie - glukagon, w mięśniach - adrenalina. 

43. Fosforoliza glikogenu.

Glikogenoliza, fosforoliza glikogenu, jego degradacja, rozkład, katalizowany przez fosforylazę glikogenową i enzym usuwający rozgałęzienia; funkcja g. polega na dostarczaniu glukozy intensywnie pracującym mięśniom oraz, łącznie z syntezą glikogenu, na utrzymywaniu odpowiedniego poziomu glukozy we krwi. Glikogenolizę w mięśniach stymuluje adrenalina, a w wątrobie - adrenalina i glukagon. Glikogenoliza w mięśniach jest dodatkowo kontrolowana przez jony wapniowe. 

44. Co to jest cAMP i jaka jest jego rola w regulacji hormonalnej metabolizmu węglowodanów?

cAMP - cykliczny AMP lub 3'-5'-cykliczny adenozynomonofosforan. Bierze udział w wielu reakcjach biochemicznych jako element transdukcji sygnału.

Wzór sumaryczny cAMP: C10H12N5O6P

Cząsteczka ta jest wykorzystywana przez komórki jako jeden z tzw. 'drugich przekaźników'. Pobudzenie niektórych receptorów błonowych komórek prowadzi do uruchomienia enzymu zwanego cyklazą adenylową, który wytwarza cząsteczki cAMP z ATP. Cząsteczki cAMP łączą się z różnymi białkami komórki i wpływają na wiele różnych procesów życiowych oraz na aktywność różnych genów.

Jest kluczowym związkiem integrującym regulację rozpadu i syntezy glikogenu.

Zwiększony poziom cAMP uruchamia serię reakcji, które powodują aktywacje fosforylazy, a równocześnie hamują działanie syntezy glikogenowej. Aktywacja fosforylazy polega na fosforyzowaniu specyficznych reszt seryny. Fosforylaza w mięśniu jest aktywowana przez adrenalinę za pośrednictwem cAMP. Zwiększenie poziomu cAMP aktywuje następnie kinazę białek zależna od cAMP, która katalizuje z udziałem ATP fosforylację nieaktywnej kinazy b fosforylazy do aktywnej kinazy a fosforylazy. Z kolei kinaza a w wyniku kolejnej fosforylacji aktywuje fosforylazę b do fosforylazy alfa. Wykazano również, że aktywność fosforylazy a tym samym nasilenie glikogenolizy w mięśniach są zsynchronizowane z przejściowym wzrostem stężenia Ca2+ w cytoplazmie oraz ze skurczem mięśni. Rozpad glikogenu w mięśniach zwiększa się kilkaset razy bezpośrednio po rozpoczęciu jego skurczu. Obserwuje się wówczas uwolnienie jonów wapnia, które powodują szybka aktywację kinazy fosforylazy. 

45. Choroby związane z patologią w wykorzystywaniu zasobów glikogenu.

Choroba von Gierkego-  najczęstsza z glikogenoz. Jest stosunkowo rzadką chorobą  genetyczną, dziedziczoną w sposób autosomalny recesywny. Polega na braku glukozo-6-fosfatazy, enzymu niezbędnego w procesie glukoneogenezy. Leczenie polega głównie na odpowiedniej diecie.

Choroba McArdle'a - rzadka choroba genetyczna, dziedziczona autosomalnie recesywnie, spowodowana niedoborem enzymu - mięśniowej fosforylazy glikogenowej. Polega na nadmiernym gromadzeniu glikogenu w mięśniach. Ludzie z tą chorobą mają mniejsze możliwości wysiłkowe.  

46. Jaką  funkcję w organizmie spełnia przemiana glukozy szlakiem pentozofosforanowym?

Powstają redukowane koenzymy NADPH, które są wykorzystywane w biosyntezie kwasów tłuszczowych. 

47. Które komórki zdolne są do utlenienia glukozy szlakiem pentozofosforanowym?

Erytrocyty- ponieważ  są narażone na silne działanie tlenu.

Adipocyty - ponieważ  tam są syntezowanie tłuszcze proste. 

48. Resynteza glukozy.

Rozpoczyna się  od karboksylację pirogronianu, katalizowanej przez karboksybiotynę. Przebiega w mitochondriach, w jej wyniku powstaje szczawiooctan. Ta reakcja omija nieodwracalną reakcję glikolizy w glukoneogenezie.  

49. Jakie substraty są  zużywane przez wątrobę do odbudowy glukozy w procesie glukoneogenezy?

Pirogronian, mleczan, alanina, glicerol, glicyna. 

50. Glikoliza.

Jest podstawowym procesem metabolicznym. Dostarcza ATP nawet w warunkach beztlenowych. 

51. Ile energii uzyskuje komórka w glikolizie beztlenowej i jakie ma korzyści?

Uzyskuje 2 cząsteczki ATP. Komórka zyskuje na czasie. 

52. Jakie są  losy produktu glikolizy beztlenowej?

Wątroba wykorzystuje mleczan do odbudowy glukozy. 

53. Jakie jest znaczenie glikolizy beztlenowej w wysiłku fizycznym?

Dostarcza energii pomimo niedoboru tlenu. 

54. W jakiej części komórki dokonuje się tlenowa przemiana pirogronianu?

W mitochondrium, ponieważ  tam znajdują się odpowiednie układy enzymatyczne, które umożliwiają produkcję energii w łańcuchu oddechowym. 

55. Jakie są  produkty tlenowej przemiany pirogronianu?

CO2, H2O, ATP 

56. Jakie szlaki metaboliczne są zaangażowane w tym procesie?

Glikoliza, dekarboksylacja oksydacyjna, cykl Krebsa, łańcuch oddechowy. 

57. Glukoneogeneza.

Potrzebne substraty: pirogronian, mleczan, alanina, glicerol. Stwarza możliwość wytworzenia zapasowego cukru ze związków niecukrowych. Zachodzi w cytoplazmie. 

58. Cykl Krebsa.

Zachodzi w macierzy mitochondrialnej. Polega na utlenieniu cząsteczki acetylo-CoA do dwóch cząsteczek CO2. Powstająca energia jest magazynowana w wysokoenergetycznych wiązaniach ATP, a uwolnione atomy wodoru są przenoszone przez koenzymy NAD i FAD na łańcuch oddechowy. 

59. Fosforylacja oksydacyjna.

Proces wytwarzania ATP w sprzężeniu z łańcuchem oddechowym (przenoszenie elektronów z NADH i FADH2). Zachodzi w mitochondrium i glikolizie tlenowej. 

60. Łańcuch oddechowy.

Jeden z etapów oddychania komórkowego. Funkcją transportu elektronów i fosforylacji oksydacyjnej jest utlenianie NADH2 i FADH2 oraz zatrzymywanie uwolnionej energii w cząsteczce ATP. transport elektronów i fosforylacja oksydacyjna zachodzą w wewnętrznej błonie mitochondrialnej.

Elektrony są transportowane z NADH do atomów tlenu przez łańcuch transportu elektronów. NADH przenosi elektrony do dehydrogenazy NADH, dużego kompleksu białkowego zawierającego FMN i dwa typy centrów żelazowo-siarkowych (Fe-S) umieszczonych w białkach żelazowo-siarkowych. FMN przyjmuje elektrony przechodząc w FMNH2 i przekazuje je dalej do centrum Fe-S, gdzie atom żelaza odbiera i oddaje elektrony oscylując między stanem Fe³+ a stanem Fe2+.

Z dehydrogenazy NADH elektrony są przenoszone do ubichinonu (koenzym Q, CoQ), przekształcają go w ubichinol (czyli CoQH2) i przechodzą dalej do kompleksu cytochromów bc1. Ten ostatni obejmuje cytochrom b i cytochrom c1, a także białko Fe-S.

Każdy cytochrom zawiera grupę hemową z umieszczonym w centrum atomem żelaza, który w trakcie przyjmowania elektronu przechodzi ze stanu Fe³(+) do stanu Fe²(+). Po oddaniu elektronu do następnego przenośnika atom żelaza powraca do stanu Fe³(+). Kompleks cytochromów bc1 przenosi elektrony do cytochromu c, który z kolei przekazuje je do oksydazy cytochromowej, kompleksu zawierającego dwa cytochromy (cytochrom a i cytochrom a3), związane z dwoma atomami miedzi (odpowiednio Cu A i Cu B). Podczas przenoszenia elektronów atomy miedzi oscylują między stanem Cu²(+) a stanem Cu(+).

W końcu oksydaza cytochromowa przenosi 4 elektrony do tlenu cząsteczkowego, z utworzeniem dwóch cząsteczek wody. Uwolniona w wyniku tych procesów energia i atomy wodoru uczestniczą w chemiosmozie

 

61. Cykl Corich.

Jest to cykl mięśniowo-wątrobowy. Mleczan opuszcza komórkę mięśniową, dostaje się do krwioobiegu i jest przenoszony do wątroby, gdzie jest wykorzystywany jako substrat do produkcji glukozy. 

62. Co to jest enzym i jak jest zbudowany?

Białkowe katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne, obniżając energię aktywacji, potrzebną do zajścia reakcji, nie zmieniają stanu równowagi chemicznej, ani nie wpływają na kierunek katalizowanej reakcji.

Enzymy mogą być  zarówno białkami prostymi, jak i złożonymi. Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:

• części białkowej nazywanej apoenzymem

• części niebiałkowej nazywanej koenzymem lub grupą prostetyczną enzymu (w zależności od rodzaju wiązania łączącego ją z apoenzymem). Grupa prostetyczna jest trwale związana z enzymem.

Enzym składający się  z obu wymienionych części określany jest mianem holoenzymu (apoenzym + koenzym = holoenzym) 

63. Klasyfikacja enzymów.

Klasy enzymów wg klasyfikacji międzynarodowej: 

• Klasa 1: oksydoreduktazy przenoszą ładunki z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora

• Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji.

 
 
 
 
 

• Klasa 3: hydrolazy - powodują  rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza). Przykłady:

• Proteolityczne (proteazy)- rozkładają białka;

• Amylolityczne (amylazy) - rozkładają skrobię;

• Lipolityczne (lipazy) - rozkładają tłuszcze;

• Nukleolityczne (nukleazy) - rozkładają kwasy nukleinowe.

• Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy.

• Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku.

• Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek.

Klasyfikacja enzymów przydziela im numer EC (ang. Enzyme Commission), czyli numer jaki nadała im komisja enzymatyczna. 

64. Mechanizm oddziaływań  enzymu z substratem.

Działanie enzymu opiera się na przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego, które zbudowane jest z konkretnej sekwencji aminokwasów. Następuje to w specyficznych warunkach, tj.:

• W temperaturze ok. 37-40 °C

• Przy odpowiednim pH

• Przy braku inhibitorów (np. soli metali ciężkich)

• W obecności aktywatorów

Enzymy, podobnie jak inne katalizatory, nie zużywają się w wyniku uczestniczenia w reakcji.

Ich działanie polega na obniżeniu energii aktywacji poprzez zmianę mechanizmu reakcji.  

W 1894 roku Emil Fischer zasugerował, że zarówno miejsce aktywne enzymu jak i substrat posiadają specyficzne, komplementarne względem siebie kształty. Model ten często przyrównuje się do "klucza i zamka". Enzym łączy się z substratem, tworząc nietrwały kompleks enzym-substrat. Model ten tłumaczy specyficzność enzymu względem substratu, jednak nie wyjaśnia, w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy. 

W 1958 roku Daniel Koshland zmodyfikował model "klucza i zamka". Enzymy są strukturami giętkimi, w związku, z czym możliwa jest modyfikacja kształtu enzymu w wyniku interakcji z substratem. Łańcuchy boczne aminokwasów tworzące miejsce aktywne enzymu mogą przemieszczać się w jego obrębie, dopasowując się do kształtu specyficznego substratu. W przeciwieństwie do modelu "klucza i zamka", ten model wyjaśnia specyficzność enzymów oraz sposób stabilizacji stanu przejściowego. Nazywa się go modelem "rękawiczki i ręki" 

65. Równanie reakcji enzymatycznej.

Reakcja enzymatyczna przebiega dwustopniowo:

• Enzym wiąże się z substratem à produkt pośredni enzym-substrat

• E-S rozpada się uwalniając enzym i produkt

E+S à E-S à E+P 

66. Jak na aktywność enzymatyczną wpływa temperatura a jak pH środowiska?

Przy temperaturze powyżej 40°C może dojść do denaturacji białka i enzym straci swoje właściwości.

Każdy enzym ma swoje optymalne pH, którego zmiana może przesunąć stałą równowagi.  

67. Jak enzymy wpływają  na szybkość reakcji?

Enzymy przyspieszają  szybkość reakcji obniżając energię aktywacji.

Enzymy nie wpływają  na stałą równowagi. 

68. Znaczenie stałej Michaelisa.

Stała Michaelisa (Km) - Jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jest równa połowie maksymalnej szybkości tej reakcji. Stała określa powinowactwo enzymu do substratu: im jest mniejsza, tym powinowactwo rośnie, natomiast duża wartość tej stałej mówi o małym powinowactwie enzymu do substratu.

Ponieważ mówi ona, przy jakim stężeniu szybkość reakcji osiąga wartość maksymalną, jej wartość jest pomocna w przypadkach oznaczania i badania enzymów. 

69. Co to jest stała równowagi?

Stosunek stężeń  substratów w stanie równowagi do stężenia iloczynu produktów w stanie równowagi. 

70. Kiedy reakcja enzymatyczna przebiega z max szybkością?

Przy bardzo wysokim stężeniu substratów i enzymów - wszystkie enzymy są połączone z cząsteczkami substratu. 
 

71. Mechanizm działania enzymów regulatorowych.

Enzymy kluczowe dla funkcjonowania danego szlaku metabolicznego to tzw. enzymy regulatorowe, które katalizują  zwykle reakcje będące w stanie oddalonym od stanu równowagi. Są to enzymy, które oprócz przyspieszania reakcji mogą także ją hamować.

Przykład: enzymy allosteryczne, (np., fosfofruktokinaza, której szybkość regulowana jest poziomem ATP). 

72. Czym enzymy regulatorowe różnią się od innych enzymów?

Enzymy regulatorowe prócz centrum aktywnego posiadają centrum allosteryczne, do którego przyłącza się regulator allosteryczny.  

73. Hamowanie reakcji enzymatycznych.

Za hamowanie enzymów odpowiadają różnego rodzaju substancje niskocząsteczkowe. Jeżeli związek chemiczny jest na tyle podobny do substratu, że centrum aktywne ich nie odróżnia następuje hamowanie kompetencyjne. Charakterystyczne tu jest współzawodnictwo dwóch rodzajów cząsteczek (substratu i inhibitora) o jedno centrum aktywne. 

Jeżeli substancja, niepodobna do substratu, częściowo blokuje centrum aktywne, to zachodzi hamowanie niekompetencyjne. Substrat jest związany, ale reakcja ulega zahamowaniu.  

Hamowanie allosteryczne - polega na dołączeniu się do enzymu inhibitora allosterycznego do centrum allosterycznego.  

74. Związki wysokoenergetyczne to:

Cząsteczki substancji organicznych, w których występuje wiązanie wysokoenergetyczne (zawierające dużą ilość tzw. energii swobodnej). ATP, fosfokreatyna, fosfoendopirogronian. 

75. Budowa ATP.

 

76. Dlaczego ATP jest nośnikiem energii?

Ma stosunkowo małą masę cząsteczkową, jest rozpuszczalne w wodzie i jest zbudowane ze składników powszechnie występujących w komórkach. Posiada wiązanie wysokoenergetyczne typu bezwodnikowego, którego rozpad powoduje uwolnienie energii. 

77. Zasoby ATP w organizmie.

100-150 g/dobę

 

78. Co spowodowałby spadek rezerwy ATP do zera?

Mięśnie nie mógłby się skurczyć ani rozkurczać, komórki by obumarły. 

79. Które białko bierze udział w hydrolizie ATP?

Miozyna białko wchodzące w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w mięśniach. Dokładniej główki miozyny. 

80. Mechanizmy resyntezy ATP.

Fosforylacja substratowa (reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu), fosforylacja oksydacyjna (cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.), fosforylacja fotosyntetyczna. 

81. Co to jest bufor i jaką spełnia rolę?

Bufor jest solą  mocnego kwasu i słabej zasady lub słabego kwasu i mocnej zasady. Ma on za zadanie zniwelować jony H+ lub OH- 
 
 

82. Co to są  tłuszcze?

Tłuszcze (inaczej triglicerydy) - grupa organicznych związków chemicznych, podgrupa lipidów, estry glicerolu i kwasów tłuszczowych. Tłuszcze w organizmie zwierząt są magazynowane w tkance tłuszczowej, która pełni funkcję magazynu energii, a także cieplnej izolacji oraz mechanicznej osłony.

Podział:

Ze względu na pochodzenie:

• Roślinne

• Zwierzęce

• Sztuczne i modyfikowane

Ze względu na budowę:

• Nienasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne; tłuszcze te występują w dużych ilościach w roślinach i są zwykle w temperaturze pokojowej ciekłe

• Nasycone, w których nie występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne; tłuszcze te są produkowane przede wszystkim przez zwierzęta.

Tłuszcze w niewielkich ilościach są niezbędnym składnikiem pokarmowym ludzi. Są one głównym źródłem glicerolu i kwasów tłuszczowych, z których organizm syntezuje inne lipidy. Spożywanie nadmiaru tłuszczów - zwłaszcza nasyconych - sprzyja jednak chorobom układu krążenia i powoduje nadwagę. Zapotrzebowanie na tłuszcz zmienia się z wiekiem i trybem życia. Czym bardziej siedzący tryb życia i czym większy wiek, tym zapotrzebowanie na tłuszcze spada. 

83. Czy tłuszcze mogą  stanowić substraty energetyczne w warunkach beztlenowych?

Nie. 

84. W jakich warunkach fizjologicznych możliwe jest korzystanie z tłuszczów jako substratów energetycznych?

Tylko w warunkach tlenowych.  

85. ß-oksydacja.

β-oksydacja - proces enzymatycznego rozkładu cząsteczek kwasów tłuszczowych, które następnie wchodzą do cyklu kwasu cytrynowego. Przy rozkładzie uwalniane są elektrony i protony, które przechodzą do łańcucha oddechowego. Proces odbywa się we wnętrzu mitochondriów w tzw. macierzy mitochondrialnej, gdzie następuje rozkład enzymatyczny tłuszczów do acetylo-koenzymu A (acetylo-CoA), który następnie w cyklu Krebsa utlenia się do dwutlenku węgla i wody. 

86. Lipoliza w tkance tłuszczowej.

Lipoliza - proces rozkładu hydrolitycznego triacyloglicerolu (trójglicerydu) w tkance tłuszczowej prowadzący do powstania kwasów tłuszczowych i glicerolu, które uwolnione do krwioobiegu, wychwytywane są przez większość tkanek (za wyjątkiem mózgu i erytrocytów) i estryfikowane do acylogliceroli lub utleniane jako główne źródło energetyczne do dwutlenku węgla i wody. 

87. Co to są  ciała ketonowe?

Związki posiadające grupę karbonylową (=CO, lub >C=O), do której z obu stron są przyłączone grupy węglowodorowe. Aceton, acetooctan, betahydroksymaślan. 

88. W jakich warunkach fizjologicznych nasila się ketogeneza?

Cukrzyca, głodówka, dieta bogata w tłuszcze. 

89. Co to jest ketonemia?

Ketonemia - medyczne określenie podwyższonego poziomu ketonów (acetonu) w surowicy krwi. 

90. Co to jest ketonuria?

Ketonuria - to stan, gdy w moczu pojawiają się ciała ketonowe. 

91. Co to są  hormony?

Hormon - u kręgowców związek chemiczny, który jest wydzielany przez gruczoły lub tkanki układu hormonalnego. Funkcją hormonu jest regulacja czynności i modyfikacja cech strukturalnych tkanek leżących w pobliżu miejsca jego wydzielania lub oddalonych, do których dociera poprzez krew. Istnieją także takie hormony, które wywierają wpływ na funkcjonowanie wszystkich tkanek organizmu.

Hormony są wydzielane przez rodzaj gruczołów do krwi lub limfy organizmów. Z tego względu bywają też określane mianem gruczołów dokrewnych, a układ hormonalny - układem dokrewnym. 

92. Podział  hormonów.

• Sterydowe (hydrofobowe, przenikają przez błonę komórkową), np. hormony kory nadnerczy

• Glikoproteinowe (hydrofilne, nie przechodzą przez błonę komórkową), np. folikulotropina

• Pochodne aminokwasów i peptydów (hydrofilne, nie przechodzą przez błonę komórkową), np. adrenalina, wazopresyna

 

93. Mechanizm działania hormonów.

Ogólnie działanie hormonów polega na aktywacji lub dezaktywacji pewnych mechanizmów komórkowych w tkankach docelowych (narządach docelowych). Aktywacja lub dezaktywacja odbywa się przez łączenie ze specyficznymi błonowymi lub wewnątrzkomórkowymi receptorami.

Wiele hormonów ma działanie wzajemnie antagonistyczne - np. insulina i glukagon. Insulina powoduje spadek stężenia glukozy we krwi, a glukagon wzrost jej stężenia. 

94. Resynteza ATP w mięśniach.

• Resynteza ATP kosztem rezerwy fosfokreatynowej

• Reakcja miokinazowa - synteza ATP kosztem ADP

• Glikoliza beztlenowa

• ß-oksydacja, cykl Krebsa.

 

95. Co to jest fosfokreatyna i jaką pełni rolę?

Związek gromadzący energię w wiązaniach wysokoenergetycznych, występujący w tkance mięśniowej. Bierze udział w syntezie ATP, przekształcając się pod wpływem kinazy kreatynowej w kreatynę.

Fosfokreatyna jest głównym i jedynym substratem energetycznym do resyntezy ATP podczas pierwszych 10 sekund wysiłku o maksymalnej intensywności.

Jest go jednak niewiele w organizmie człowieka, wystarcza na kilka sekund wysiłku. 

96. Co to jest pH?

Skala pH to ilościowa skala kwasowości i zasadowości roztworów wodnych związków chemicznych. Skala ta jest oparta na aktywności jonów hydroniowych [H3O+] w roztworach wodnych. Dokładnie jest to:

    pH = -log10[H3O+]

czyli minus logarytm dziesiętny aktywności jonów hydroniowych wyrażonych w molach na decymetr sześcienny. 

97. Czy mleczan jest trucizną  metaboliczną?

Nie, ponieważ jest wykorzystywany przez wątrobę jako substrat do odbudowy glukozy. 

98. Co to jest izomeria?

Jest to występowanie 2 lub więcej związków chemicznych o identycznym wzorze sumarycznym, ale innym strukturalnym. 

99. Izomeria geometryczna.

Izomeria geometryczna, izomeria trans-cis- rodzaj izomerii konfiguracyjnej, która wynika z faktu różnego układu atomów i podstawników przy wiązaniach wielokrotnych lub w układach cyklicznych.

Izomery geometryczne (w odróżnieniu od optycznych) nie wykazują różnic w skręcalności światła, ale mają zwykle różne temperatury topnienia i wrzenia. Nie jest możliwe samorzutne przekształcenie z jednej formy w inną bez reakcji chemicznej.

(np. Kwas maleinowy - kwas cis-butenodiowy)

100. Izomeria optyczna.

Izomeria optyczna, rodzaj izomerii konfiguracyjnej, która polega na występowaniu dwu różnych odmian postaci niektórych związków chemicznych, które nie różnią się niczym oprócz tego, że stanowią swoje wzajemnie nienakładalne odbicie lustrzane, np. aldehyd L-glicerynowy

101. Co to jest cykl Randla?

Cykl glukoza à wolne kwasy tłuszczowe

102. Gdzie zachodzi produkcja energii bez tlenu?

2 w glikolizie, 1 w cyklu Krebsa.

103. Wymień szlaki glikolizy tlenowej.

• Glikoliza

• Reakcja pomostowa

• Cykl Krebsa

• Łańcuch oddechowy

104. Czy ß-oksydacja generuje bezpośrednio energię dla skurczu mięśnia?

Nie. Tłuszcze spalają  się w ogniu węglowodanów.

---