Peptydy i białka

Białka powstają w wyniku polikondensacji-L-aminokwasów. Reakcja ta zachodzi przy udziale wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych - rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów żywych i jest określana mianem translacji.

WIĄZANIE PEPTYDOWE

Stabilizowane: rezonansem elektronowych, ułożeniem trans atomów wodoru i tlenu. Ma budowę płaską - atomy w stanie hybrydyzacji sp²

O

C

CH₂ N

H

Opis cząsteczki	Wygląd cząsteczki	Liczba aminokwasów
Peptydy		od 2
Oligopeptydy		kilka - kilkanaście
Polipeptydy		poniżej 100
Białka		powyżej 100

N-terminalny, ze względu na wolną grupę aminową (⁺H₃N-), zapisywaną z lewej, oraz C-terminalną oznaczającą grupę karboksylową ( -COO^- ), którą zapisuję się z prawej strony cząsteczki. Oba końce cząsteczki są reaktywne. Ułożenie poszczególnych aminokwasów w łańcuchu zapisuje się, stosując skróty trzy-, lub jednoliterowe. Wzór cząsteczki peptydu można zatem sobie wyobrazić jako łańcuch szeregowo ułożonych wiązań peptydowych, porozdzielanych "węzłami" atomów węgla, od których odchodzą boczne łańcuchy - reszty aminokwasowi.

struktury białek

Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki			Obraz cząsteczki
Sekwencja aminokwasów	Struktura pierwszorzędowa
Konformacja	Struktura drugorzędowa	Typy struktur:
				Motywy strukturalne:	Motyw 
		Struktura trzeciorzędowa		Domena
		Struktura czwartorzędowa

I - rzędowa

to kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym,

stabilizowana wiązaniami peptydowymi.

II - rzędowa

to różne ułożenia łańcuchów peptydowych w przestrzeni,

stabilizowana wiązaniami wodorowymi.

Konformacja głównego łańcucha jest w pełni określona, gdy dla każdej reszty aminokwasowej ustalono wartości kątów  i  .  Reszta aminokwasowa w łańcuchu polipeptydowym nie może przyjmować dowolnej pary wartości  i  , gdyż pewne kombinacje tych wartości są całkowicie niemożliwe ze względu na zawadę przestrzenną pomiędzy grupami funkcyjnymi sąsiadujących aminokwasów. Odkryto dwa podstawowe, regularne układy drugorzędowe występujące powszechnie w strukturze białek. Są to struktury  -helisy i  -harmonijki.

Struktura  -helisy, odkryta jako pierwsza, ma kształt cylindra. Ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne łańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym.

struktura α

Struktura  -helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup

NH i CO głównego łańcucha. Grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym
z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe i leżącego bezpośrednio nad nią. Rezultatem tego jest fakt, że wszystkie grupy CO i NH łańcucha głównego są połączone wiązaniem wodorowym.

Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy
i obrócona o 100^o wokół osi. Na jeden obrót helisy przypada zatem 3,6 reszt aminokwasowych. Skok helisy wynosi wtedy 0,54 nm

Helisa, podobnie jak każda śruba może być zarówno prawo, jak i lewoskrętna. W białkach występuje głównie struktura helisy prawoskrętnej.  -Helisa charakteryzuje się także polarnością. Jej budowa sugeruje, że jest dipolem - wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki.

b) Struktura  -harmonijki ( -kartki) - W odróżnieniu od cylindrycznej struktury  -helisy, cząsteczka polipeptydu przyjmuje kształt, prawie całkowicie rozciągnięty. W uformowaniu struktury  -harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Odległość sąsiednich aminokwasów wzdłuż osi cząsteczki wynosi 0,35 nm (w  -helisie - 0,15 nm). Harmonijkę  stabilizują wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO
i NH, leżącymi w jednej płaszczyźnie obok siebie i niekoniecznie pochodzących ze wspólnego łańcucha polipeptydowego.

Sąsiadujące ze sobą łańcuchy mogą być ułożone w jednym kierunku (równoległa  harmonijka) lub w kierunku przeciwnym (antyrównoległa  harmonijka).

III - rzędowa

konformacje łańcuchów peptydowych względem siebie

różne zwoje, kłębki, sploty

ZNISZCZENIE STRUKTURY POWODUJE UTRATĘ WŁASNOŚCI BIAŁKA

, mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od  aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina).

Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe",

powstające pomiędzy dwiema resztami cysteinowymi (zobacz i porównaj: aminokwasy). Innymi możliwymi interakcjami pomiędzy grupami aminokwasowymi są oddziaływania apolarnych reszt będące przykładem oddziaływania tzw. sił van der Waalsa. Są to oddziaływania pomiędzy aminokwasami zawierającymi silnie hydrofobowe grupy funkcyjne (Np.: fenyloalanina-fenyloalanina).

Kolejnymi ważnymi czynnikami warunkującym strukturę trzeciorzędową są oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolarnych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne - niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji (zobacz rysunek). Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.

- wiązania wodorowe

- oddziaływania elektrostatyczne

- mostki dwusiarczkowe - wiązanie disulfodowe

- oddziaływania hydrofobowe (pomiędzy grupami węglowodorowymi)

IV - rzędowa

tzw. podjednostkowa struktura białek, związana z funkcją białka.

określa ilość podjednostek i sposób ich powiązania

Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego. Podobny zestaw oddziaływań reszt aminokwasowych pomiędzy sobą oraz z rozpuszczalnikiem jest charakterystyczny dla czynników stabilizujących strukturę czwartorzędową białek oligomerycznych. Często się zdarza, że powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika. Rozbicie podjednostek oznacza destabilizację dalszych struktur, gdyż jest to wysoce niekorzystne energetycznie ponieważ zachodzi kontakt
z polarnym rozpuszczalnikiem. Struktura czwartorzędowa staje się szczególnie trwała gdy podjednostki wiążą się "mostkami" dwusiarczkowymi lub solnymi.

Podział białek

I PROSTE - PROTEINY ZŁOŻONE - PROTEIDY

tylko łańcuchy polipeptydowe łańcuchy polipeptydowe + inne jednostki strukturalne

II WŁÓKNIASTE (FIBRYLARNE) KŁĘBUSZKOWE (GLOBULARNE)

tkanka zwierzęca biokatalizatory (enzymy), hormony , przeciwciała

III STRUKTURALNE

KATALITYCZNE

OBRONNE

KURCZLIWE

REGULACYJNE

TRANSPORTUJĄCE

SPRZĘŻONE Z APARATEM GENETYCZNYM

INNE

PROTEINY ZŁOŻONE

GRUPA PROSTETYCZNA

NUKLEOPROTEIDY	- kwasy nukleinowe
GLIKOPROTEIDY MUKOPROTEIDY	- polisacharydy
BROMOPROTEIDY	- barwna grupa prostetyczna, - obecność metalu Fe, Mg, Zn, Cu, Mn, Co
FOSFOROPROTEIDY	- reszta kwasy foforowego ( ale nie fosfolipidy, DNA, RNA)

PROTEINY ZASADOWE:

HISTONY PROTAMINY SWEROPROTEINY:

rozp. w H₂O, kwasy rozp. w H₂O - nierozp. H₂O, sole

nierozp. NH₃ rozc. kwasy, NH₃ - rozp. H₂O (degradacja)

+ Q brak koagulacji (nie mają S)

Po rozpuszczeniu białek w wodzie

(białka - masa powyżej 10000 u lub w łańcuchu powyżej 100 aminokwasów)

ROZTWÓR KOLOIDALNY

(koloidy cząsteczkowe)

ZOL ROZMIAR od 10^-9m do 10^-7m

KOAGULACJA

ŻELE POLICZĄSTKI ( ZAWIESINA lub OSAD)

ZOL ^KOLAGULACJA ŻEL

_PEPTYZACJA

REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE BIAŁEK

Reakcja biuretowa Piotrowskiego
(biuret powstaje w reakcji dikondensacji mocznika - produktem ubocznym jest amoniak)

tworzenie charakterystycznych, barwnych połączeń z CuSO₄ w środowisku zasadowym (pomiędzy kationem miedzi i wolnymi parami elektronowymi atomów wiązania peptydowego powstają wiązania donorowo - akceptorowe)

Reakcja ksantoproteinowa

pojawienie się charakterystycznego żółtego zabarwienia (pod wpływem amoniaku przechodzi w barwę pomarańczową); nitrowaniu ulegają pierścienie aromatyczne grup bocznych aminokwasów

DENATURACJA

ZMIANA STRUKTURY III - cio RZĘDOWEJ

(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)

ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM

- ogrzewania

-naświetlania X i ultrafioletem

- ultradżwięki

PEPTYZACJA POD WPŁYWEM ROZPUSZCZALNIKA

KOAGULACJA POD WPŁYWEM SOLI - WYSALANIE

koagulacja koloidów hydrofilowych pod wpływem dużych ilości elektrolitów.

Jeżeli są to sole metali ciężkich

jest to proces nieodwracalny.

DENATURACJA

zmiana struktury III rzędowej

(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)

ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM

- ogrzewania

-naświetlania X i ultrafioletem

- ultradżwięki

---