Peptydy i białka

Białka powstają w wyniku polikondensacji

α

-L-aminokwasów. Reakcja ta zachodzi przy udziale

wyspecjalizowanych kompleksów enzymatycznych - rybosomów, we wszystkich komórkach organizmów
żywych i jest określana mianem translacji.

WIĄZANIE PEPTYDOWE

Stabilizowane: rezonansem elektronowych, ułożeniem trans atomów wodoru i tlenu. Ma budowę płaską –
atomy w stanie hybrydyzacji sp

2

O

C

CH

2

N

H

Opis cząsteczki

Wygląd cząsteczki

Liczba aminokwasów

Peptydy

od 2

Oligopeptydy

kilka - kilkanaście

Polipeptydy

poniżej 100

Białka

powyżej 100

I – rzędowa struktura białek

to kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym,

stabilizowana wiązaniami peptydowymi.

II – rzędowa struktura białek

to różne ułożenia łańcuchów peptydowych w przestrzeni,

stabilizowana wiązaniami wodorowymi.

III - rzędowa struktura białek

konformacje łańcuchów peptydowych względem siebie

różne zwoje, kłębki, sploty

ZNISZCZENIE STRUKTURY POWODUJE UTRATĘ WŁASNOŚCI BIAŁKA

IV - rzędowa

tzw. podjednostkowa struktura białek, związana z funkcją białka.

określa ilość podjednostek i sposób ich powiązania

Podział białek

I

PROSTE - PROTEINY

ZŁOŻONE - PROTEIDY

tylko łańcuchy polipeptydowe

łańcuchy polipeptydowe + inne jednostki
strukturalne

II

WŁÓKNIASTE (FIBRYLARNE)

KŁĘBUSZKOWE (GLOBULARNE)

tkanka

zwierzęca

biokatalizatory (enzymy), hormony , przeciwciała

III

STRUKTURALNE

KATALITYCZNE

OBRONNE

KURCZLIWE

REGULACYJNE

TRANSPORTUJĄCE

SPRZĘŻONE Z APARATEM GENETYCZNYM

INNE

PROTEINY ZŁOŻONE
GRUPA PROSTETYCZNA
NUKLEOPROTEIDY

- kwasy nukleinowe

GLIKOPROTEIDY

MUKOPROTEIDY

- polisacharydy

BROMOPROTEIDY

- barwna grupa prostetyczna,
- obecność metalu Fe, Mg, Zn, Cu, Mn, Co

FOSFOROPROTEIDY

- reszta kwasy foforowego ( ale nie fosfolipidy,
DNA, RNA)

PROTEINY ZASADOWE:

HISTONY

PROTAMINY

SWEROPROTEINY:

rozp. w H

2

O, kwasy

rozp. w H

2

O

- nierozp. H

2

O, sole

nierozp. NH

3

rozc. kwasy, NH

3

- rozp. H

2

O (degradacja)

+ Q brak koagulacji

(nie mają S)

Po rozpuszczeniu białek w wodzie

(białka - masa powyżej 10000 u lub w łańcuchu powyżej 100 aminokwasów)

ROZTWÓR KOLOIDALNY

(koloidy cząsteczkowe)

ZOL

ROZMIAR od 10

-9

m do 10

-7

m

KOAGULACJA

ŻELE

POLICZĄSTKI ( ZAWIESINA lub OSAD)

ZOL

KOLAGULACJA

ŻEL

PEPTYZACJA

REAKCJE CHARAKTERYSTYCZNE BIAŁEK

Reakcja biuretowa Piotrowskiego
(biuret powstaje w reakcji dikondensacji mocznika – produktem ubocznym jest amoniak)
tworzenie charakterystycznych, barwnych połączeń z CuSO

4

w środowisku zasadowym (pomiędzy kationem

miedzi i wolnymi parami elektronowymi atomów wiązania peptydowego powstają wiązania donorowo –
akceptorowe)
Reakcja ksantoproteinowa
pojawienie się charakterystycznego żółtego zabarwienia (pod wpływem amoniaku przechodzi w barwę
pomarańczową); nitrowaniu ulegają pierścienie aromatyczne grup bocznych aminokwasów

DENATURACJA

ZMIANA STRUKTURY III - cio RZĘDOWEJ

(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)

ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM

- ogrzewania

-naświetlania X i ultrafioletem

- ultradżwięki

PEPTYZACJA POD WPŁYWEM ROZPUSZCZALNIKA

KOAGULACJA POD WPŁYWEM SOLI - WYSALANIE

koagulacja koloidów hydrofilowych pod wpływem dużych ilości elektrolitów.

Jeżeli są to sole metali ciężkich

jest to proces nieodwracalny.

DENATURACJA

zmiana struktury III rzędowej

(utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)

ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM

- ogrzewania

-naświetlania X i ultrafioletem

- ultradżwięki