Peptydy i białka

Reakcja kondensacji α-aminokwasów
Peptydy
Białka i ich struktury
Klasyfikacja białek
Właściwości białek

Peptydy i reakcja

kondensacji aminokwasów

• Peptydy

– produkty reakcji pomiędzy

cząsteczkami

α-aminokwasów

(reakcja

peptyzacji) –

peptyzacja

jest reakcją

kondensacji,

obok produktu głównego

powstaje małocząsteczkowy produkt

uboczny,

(w przypadku kondensacji

aminokwasów tym produktem jest

cząsteczka wody)

• Dipeptyd

– produkt kondensacji dwóch

aminokwasów,

jeżeli mieszaninie

reakcyjnej znajdują się

dwa

różne

aminokwasy,

to w reakcji kondensacji

mogą powstać 4 różne dipeptydy.

Przykłady – dipeptydów

• Mieszanina reakcyjna zawiera: alaninę (Ala), glicynę (Gly) :

dipeptydy, które powstać: 1)Ala – Ala; 2) Gly – Gly; 3) Gly –

Ala; 4) Ala-Ggly:

O H

O

// \

//

1. H

2

N – CH–

C

+

N

– CH – COOH  H

2

N – CH –

C – N

–

CH – COOH

| \ / | |

|

| +

H

2

O

CH

3

OH H

CH

3

CH

3

H

CH

3

• alanina + alanina

alaniloalanina (Ala – Ala)

O H

O

// \ /

/

2. H

2

N – CH

2

–

C

+

N

– CH

2

– COOH  H

2

N – CH

2

–

C – N

–

CH

2

– COOH

\ /

|

+

H

2

O

OH H

H

• glicyna + glicyna

glicyloglicyna (Ala – Ala)

Przykłady – dipeptydów

cd

O

H

O

//

\

//

3. H

2

N – CH–

C

+

N

– CH

2

– COOH  H

2

N – CH –

C – N

–

CH

2

– COOH

|

\

/ |

|

+

H

2

O

CH

3

OH H

CH

3

H

• alanina + glicyna

alaniloglicyna (Ala – Gly)

O H

O

// \

//

4. H

2

N – CH

2

–

C

+

N

– CH – COOH  H

2

N – CH

2

–

C – N

– CH – COOH

\ / |

|

| +

H

2

O

OH H

CH

3

H

CH

3

• glicyna + alanina

glicyloalanina (Gly – Ala)

Przykłady tripeptdów

Mieszania trzech różnych aminokwasów (alanina – Ala,

glicyna – Gly, seryna – Ser) mogą powstać następujące

tripeptydy:

Ala – Ala – Ala

alaniloalanyloalanina,

Gly – Gly – Gly

glicyloglicynyloglicyna

Ser – Ser – Ser

serynoserynyloseryna;

Pozostałe możliwe tripeptydy

Ala

–

Ala

–

Gly

:

Ala

–

Gly

–

Ala

:

Gly

–

Ala

–

Ala

:

Ala

–

Ala

–

Ser

:

Ala

–

Ser

–

Ala

:

S

er

–

Ala

–

Ala

:

Gly

–

Gly

–

Ala

:

Gly

–

Ala

–

Gly

:

Ala

–

Gly

–

Gly

:

Gly

–

Gly

–

Ser

Gly

–

Ser

–

Gly

:

Ser

–

Gly

–

Gly

:

Ser

–

Ser

–

Ala

:

Ser

–

Ala

–

Ser

:

Ala

–

Ser

–

Ser

:

Ser

–

Ser

–

Gly

:

Ser

–

Gly

–

Ser:

Gly

-

Ser

–

Ser:

Ser

–

Gly

–

Ala

:

Ser

–

Ala

–

Gly

:

Ala

–

Ser

–

Gly

:

Ala

–

Gly

–

Ser

:

Gly

–

Ala

–

Ser

:

Gly

–

Ser

–

Ala

:

W przypadku 4 różnych aminokwasów możliwe jest

utworzenie 256 różnych tetrapeptydów, dla 20 różnych

aminokwasów istnieje 2,4·10

18

rekombinacji peptydów.

Oligopeptydy, polipeptydy i

białka

• Oligopeptydy

– peptydy zawierające

do 10 reszt

α - aminokwasów

w łańcuchu peptydowym.

• Polipeptydy

– peptydy zawierające

od 10 do

100 reszt
α - aminokwasów

w łańcuchu peptydowym.

• Białka

– peptydy zawierające

ponad 100 reszt

α - aminokwasów

w łańcuchu peptydowym,

masy cząsteczkowe białek mogą wynosić od
kilkuset do kilku milionów unitów.

• Kolejność aminokwasów w łańcuchu

peptydowym

decyduje

o ich właściwościach i funkcji

, np. bradykinina

:

Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

powoduje skurcz mięśni gładkich i odczuwanie
bólu w przypadku skaleczenia, peptyd o
odwrotnej sekwencji aminokwasów nie
wykazuje takich właściwości.

Struktury białek

• Struktura I-rzędowa białek

– kolejność

aminokwasów

w liniowym łańcuchu polipeptydowym, strukturę

I-rzędową ustala się metodami analitycznymi w

procesie stopniowej hydrolizy białek i analizę

poszczególnych aminokwasów.

• Struktura II – rzędowa białek

– sposób

przestrzennego ułożenia łańcucha

polipeptydowego wynikający z geometrycznej

budowy wiązania peptydowego i wiązań

wodorowych, które powstają miedzy grupami

karbonylowymi ( C = O) i grupami aminowymi

(– N )z tego samego lub różnych łańcuchów

peptydowych:

 łańcuchy mogą ulec

prawoskrętnemu spiralnemu

(cylindrycznemu) skręceniu -

łańcuch

polipeptydowy α

,

 lub sfałdowaniu harmonijkowemu

-

łańcuch

polipeptydowy β,

w którym wiązania wodorowe

powstają miedzy dwoma równoległymi do siebie

łańcuchami polipeptydowymi.

Struktury białek cd

• Struktura III - rzędowa białek

–

ułożenie przestrzenne skręconych

cylindrycznie (spiralnie) II-rzędowych

łańcuchów polipeptydowych α,

w wyniku powstawania wiązań

wodorowych z cząsteczkami wody,

spirala zgina się i tworzy kłębek

• Struktura IV – rzędowa białek

– sposób

organizacji w przestrzeni kilku

makrocząsteczek polipeptydów

( przykładem może być hemoglobina

złożona

z 4 łańcuchów polipeptydowych, z

którymi związana jest jedna grupa

hemu porfiryny krwi, do której

z kolei przyłącza się cząsteczka tlenu.

Klasyfikacja białek z

względu

na skład

• Proteiny

– białka proste zbudowane

wyłącznie z reszt aminokwasów.

• Proteidy

– substancje białkowe,

które w swoim składzie zwierają

elementy substancji niebiałkowych,

tzw.

grupy prostetyczne

:

Reszty kwasu ortofosforowego –

fosfoproteidy

,

Cukry –

glikoproteidy

,

Glicerydy (tłuszcze) –

lipoproteidy

,

Barwniki (hem, chlorofil) –

chromoproteidy

,

Kwasy nukleinowe –

nukleoproteidy

Klasyfikacja białek ze

względu na budowę

protein

• Białka fibrylarne (włóknowe)

–

cząsteczki wydłużone, nitkowate,

trudno rozpuszczalne lub

nierozpuszczalne w wodzie:

kolagen

(skóra, kości, ścięgna)

miozyna

(mięśnie)

keratyna

(włosy, paznokcie,

kopyta, pióra),

fibroina i sercyna

(jedwab naturalny)

• Białka globularne (kłębkowe)

–

cząsteczki mają kształt zbliżony do kuli,

są składnikami płynów ustrojowych:

albuminy

– rozpuszczalne w wodzie,

globuliny

– nierozpuszczalne w wodzie,

ale rozpuszczalne w rozcieńczonych

wodnych roztworach soli.

Właściwości chemiczne

białek

• Denaturacja

–

proces nieodwracalnego

wytrącenia białka

z układu

koloidalnego na skutek rozpadu wiązań

wodorowych oraz niektórych wiązań

kowalencyjnych tworzących struktury

II i III- rzędowe białek (bez zrywania

wiązań peptydowych) pod wpływem

stężonych kwasów, zasad, alkoholu,

formaliny, wysokich temp., kationów

metali ciężkich (Pb, Hg, Fe).

• Koagulacja

–

proces odwracalny

wytrącenia białek

z układu koloidalnego pod wpływem

soli metali lekkich lub soli amonowych

(NaCl, MgSO

4

, (NH

4

)

2

SO

4

, Ca(NO

3

)

2

.

Właściwości chemiczne

białek cd

• Hydroliza

– proces rozpadu białek na

aminokwasy w podwyższonej temperaturze w
środowisku kwasowym lub zasadowym

• Reakcja ksantoproteinowa

- reakcja białek

zawierających w bocznych łańcuchach reszty
aminokwasów z pierścieniem aromatycznym –
tyrozyna - ze stężonym kwasem HNO

3

(białka

barwią się na kolor żółty)

• Reakcja biuretowa

– reakcja wynikająca z

wiązania peptydowego, które jest identyczne z
wiązaniem amidowym. (patrz mocznik)

• Białka zawierające reszty aminokwasowe z

grupą – SH

(cysteina) - dają pozytywną próbę

z octanem ołowiu(II) i NaOH w podwyższonej
temp. – wytrąca się czarny osad PbS.