Enzymy: biokatalizatory, przyspieszają osiągnięcie równowagi reakcji, których zajście jest możliwe w z termodynamicznego punktu widzenia; katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji; w większości białka; zawierają centrum aktywne enzymu(dodatkowo miejsce wiązania części nie białkowej np. konfaktorów); aktywność enzymów uwarunkowana jest przez jego strukturę IV rzędową.

Apoenzym + Konfaktor = Holoenzym (złożony)

Rodzaje enzymów:

-oksydoreduktazy: przenoszenie elektronów, np. dehydrogenaza alkoholowa;

-transferazy: przenoszenie grup funkcyjnych(P i inne), np. kinaza fosforanowa;

-hydrolazy: rozpad przy pomocy wody(hydroliza), np. trypsyna;

-liazy: reakcje rozpadu wiązań (C-C, C-O, C-N i inne), np. dekarboksylaza pirogronianowa;

-izomerazy: przenoszą grupę w obrębie cząsteczki, np. izomeraz malenianowa;

-ligazy: tworzenie wiązań sprzężonych z hydrolizą ATP (synteza), np. karboksylaza pirogranianowa.

Katalizatory: mają sprawność katalityczna(przyspieszają przebieg reakcji); swoistość(względem substratów lub reakcji); działają w odpowiednich warunkach temperatury, pH i ciśnienia parcjalnego substancji; regulacja aktywności zależnie od czynników wewnętrznych i środowiskowych.

Centrum aktywne enzymu:

-niewielka część całkowitej objętości;

-struktura dominowa III rzędu obejmująca odległe sekwencje aminokwasów;

-wiąże substrat po przez liczne oddziaływanie niekowalencyjne jonowe, hydrofobowe, wodorowe Van der Wasala;

-stanowi niszę, zagłębienie w strukturze enzymu

Konfaktory:

-grupa prostetyczna: jon metalu, cząsteczki nieorganiczne kowalencyjnie, na stałe związane z enzymami np. jony cynku, hem;

-koenzym: nie białkowe cząsteczki organiczne związane tylko na czas reakcji enzymatyczne np. koenzym NADH z reduktaza cytochromu B5

Koenzym	Prekursor	Choroby niedoboru
A	Kwas pantotenowy	Zapalenie skórne
FAD, FMN	Ryboflawina (B2)	Niedobór wzrostu
NAD^+, NADP^+	Niacyna	Pelagra
Fosforana timiny	Tiamina (B1)	Beri-beri
Tetrahydrofolion	Kwas foliowy	Niedokrwistość
Deoksyadenozynokobalamina	Kobalamina (B12)	Niedokrwistość złośliwa
Kosubstraty do hydroksylacji praliny w kolagenie	Kwas askorbinowy (C)	Szkorbut
Fosforan pirydoksylu	Pirydoksyna (B6)	Zapalenie skóry

Działanie enzymów:

-entalpijne(energetyczne): obniżenie energii aktywacji po przez zmiany mechanizmu reakcji(inne stany przejściowe niż w reakcji niekatalizowanej); kataliza obejmuje tylko reakcje egzoergiczne; reakcje endoergiczne są sprzęgane z rekcjami egzoergicznymi np. hydroliza ATP daje sumarycznie reakcje egzoergiczną.

-entropijne(porządkowe): uporządkowanie atomów; lokalne zagęszczenie substratów przez wiązanie w bliskim sąsiedztwie; odpowiednie ustawienie substratów i grup katalitycznych względem siebie; związanie z substratem w konformacji ułatwiającej odkształcenie wiązań np. ułatwienie zdarcia otoczki hydratacji

Modele katalizy enzymatycznej: enzym + substrat → kompleks enzym-substrat

-klucza i zamka(idealne dopasowanie, Fisher)

-wymuszone dopasowanie(Kosdard)

Kinetyka reakcji enzymatycznych:

-odwracalne: enzym + substrat ↔ kompleks enzym-substrat

-nieodwracalne: kompleks enzym-substrat → enzym + produkt

Czynniki wpłwające na zmiany szybkości reakcji:

-zewnętrzne: temperatura, pH(optimum sprzyja), inhibitory(zmniejszają)

Inhibitor: kontrolują aktywność enzymów w organizmie: modulując ekspresje genów kodujących enzym, aktywując zymogenowy-enzym w postaci nieaktywnego proenzymu, poprzez efektory allosteryczne, czy modyfikacje kowalencyjne

Inhibicja:

-nieodwracalna: np. leki-bakterie

-odwracalna:

I kompetycyjna: inhibitor zajmuje miejsce w centrum aktywnym i uniemożliwia przyłączenie substratu i przeprowadzenie reakcji, występuje, gdy stężenie produktu jest za duże.

II niekompetycyjna: inhibitor po przyłączeniu zmienia strukturę enzymu modyfikując centrum aktywne, co uniemożliwia przyłączenie substratu, reakcja możliwa po odblokowaniu inhibitora.

III akompetycyjna: inhibitor przyłącza się w momencie, gdy substrat jest przyłączony do enzymu i tworzy nieaktywny kompleks enzym-inhibitor-substrat.

Cukry: związki organiczne złożone z C, H, O; posiadają grupę aldehydową(-CHO); związki optycznie czynne, skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego(+ w prawo; - w lewo); ogólny wzór sumaryczny C_nH_2nO_n; cukry w organizmie należą do szeregu D; podział:

-proste(wedle liczby C w cząsteczce): C₃ triozy, C4 tertrozy, C₅ pentozy, C₆ heksozy, C₇ heptozy; np. C₆H₁₂O₆ glukoza, fruktoza, galaktoza

-złożone:

a)oligosacharydy(do 10 reszt cukrowych): dwucukry(disacharydy)[C₁₂H₂₂O₁₁

sacharoza, laktoza, maltoza]; trisacharydy;

b)polisacharydy(>10 reszt cukrowych): wielocukry[(C₆H₁₀O₅)n

skrobia, celuloza, chityna, glikogen]

-obecność grup funkcyjnych:

a)aldozy(polichydroksy aldehydy): grupy -OH i -CHO, np. glukoza

b)ketozy(polichydroksy ketozy): grupy -OH i -CO, np. fruktoza

-forma cząsteczki: łańcuchowa; pierścieniowa:

a)piranozy(heterocykliczne, 6 elementów): anomery α i β, np. glukoza

b)faranozy(heterocykliczne, 5elementów): anomery α i β, np. fruktoza

-homoglikany: te same reszty cukrowe

-heteroglikany: różne reszt cukrowe

-ulegające hydrolizie: kwasowej; enzymatycznej

-mające właściwości redukcyjne: posiadają w formie pierścieniowatej wolny hydroksyl glikozydowy, mogą otwierać forme pierścieniową w łańcuchową, np.:

glukoza + Ag₂O → kwas glukozowy + 2Ag [O przyłącza się do H od C₁ tworząc OH;

reduktor(elektrono dawca) C⁺¹ - 2e → C⁺³ reakcja utlenienia;

utleniacz(elektrono biorca) 2Ag⁺¹ + 2e → 2Ag⁰ reakcja redukcji]

-nie mające właściwości redukcyjnych

Glukoza: OH po prawej D/OH po lewej L

α-D(+)-glukopiranoza (najwięcej) Stopnie utlenienia*: C1→+1; C5→ -1; C2-4→ 0; *stopień utlenienia H→+1; O→-2; C→ równoważy przyłączone H i O

β-D(+)-glukopiranoza

Fruktoza: β-D(-)fruktofaranoza

Stopnie utlenienia:

C₂→+2

C_3-4→0

C₅→ -1

Redoks: sprzężone reakcje utleniania/redukcji

-utlenianie: reakcja chemiczna atom przechodzi z niższego na wyższy stopień utlenienia (oddanie elektronów, przyłączenie O lub odłączenie H)

-redukcja: reakcja chemiczna atom przechodzi z wyższego na niższy stopień utlenienia (pobranie elektronów, odłączenie O lub przyłączenie H)

IG(indeks glikemiczny): określa o ile podniesie się poziom glukozy we krwi ponad poziom podstawowy po przyjęciu pokarmu zawierającego 50g węglowodanów; produkty o wysokim IG to takie są szybko trawione i wchłaniane, oraz wpływają gwałtownie na wzrost glukozy we krwi oraz wydzielanie insuliny; produkty o niskim IG są wolno trawione i wchłaniane jest rozłożony w czasie (wpływają na stopniowy wzrost glukozy w krwi)

Poziom glukozy we krwi: regulują hormony insulina, glukagon, adrenalina

Prawidłowe poziomy cukrów:

-na czczo: <80mg/dl- hipoglikemia 80-110 mg/dl - prawidłowy 110-125 mg/dl - nieprawidłowa tolerancja glukozy 126-300 mg/dl - cukrzyca >300 mg/dl- hiperglikemia

-dwie godziny po posiłku: poniżej 140 mg/dl - prawidłowy 140-200 mg/dl - nieprawidłowa tolerancja glukozy Powyżej 200 mg/dl - cukrzyca

Metabolizm: ogół zachodzących w komórce procesów, które umożliwiają wymianę materii i energii pomiędzy komórką, a środowiskiem.

-anabolizm: reakcje syntez związków prostych w złożone(wzrost, różnicowanie) wymagające dostarczenia energii(endoergiczne), np. biosyntezy, redukcja(pobieranie H⁺)

-katabolizm: reakcje rozpadu związków złożonych na drobno cząsteczkowe, uwalniają energie(egzoergiczne) np. utlenianie(oddawanie H⁺)

Nośniki energii: ATP(adenozynotrójfosforan), PCr(fofokreatyna), FAD(dinukleotyd flaminoadeinowy[pochodna witaminy B₂-ryboflawiny], koenzym), NAD⁺(dinukleotyd nikotynoamidoadeinowy[pochodne witaminy PP-niacyny], koenzym), GTP(guanocytotrójfosforan)

ATP(adenozynotrójfosforan): nukleotyd złożony z 3 części: zasady amonowej adeiny, monosacharydu rybozy(cukier prosty) i 3x grupy kwasów ortofosforowego(V)[Pα, Pβ, Pγ]; powstaje przez połączenie fosforanu nieorganicznego do ADP przy udziale energii(ADP + Pi + E ↔ ATP; E = 7,3 kcal reakcja odwracalna przez hydrolizę, co powoduje uwolnienie energii); Mg ²⁺ stabilizuje cząsteczki P~P~P-Adeina/Ryboza(~ wiązanie wysoko energetyczne bezwodnikowi, - wiązanie estrowe, /wiązanie N-glikozydowe); bierze udział w biosyntezie kwasów tłuszczowych; reagując z aktyną i miozyną powodując skurcz mięśni.

Fosforylacja: reakcja przyłączania reszty fosforowej(synteza ATP, wymaga dostarczenia przez synteza ATP z cytoplazmy do wnętrza mitochodrium 4H⁺; resynteza)

-substratowa: wymaga substratu o wysokim potencjale energetycznym, bez O_2, intensywny wysiłek, krótki;

-oksydacyjna: wymaga O₂ do uzyskanie energii z łańcucha oddechowego, wysiłek o niskiej intensywności długi

Hydroliza ATP: rozpad wiązań wysoko energetycznych bezwodnikowych;

ATP + H₂O ↔ ADP + Pi + H⁺ + E lub ATP + H₂O ↔ AMP + PPi + H⁺ + E

-E(energia): do transportu aktywnego, pracy mięśni, tworzenia błony komórkowej, procesów naprawczych, biosyntezy, ciepło, po.

PCr(fofokreatyna): w mięśniach dodatkowy nośnik energii prócz ATP, stężenie PCr kilkukrotnie przewyższa stężenie ATP; główna funkcja to odbudowa ATP

CPr + ADP ↔ ATP + Cr (→cytoplazma, ←mitochondria)

Substraty energetyczne do resyntezy w mięśniach szkieletowych:

-warunki anaerobowe: PCr, glikogen w mięśniach i krwi

-warunki tlenowe aerobowe: glikogen w krwi, kwasy tłuszczowe, aminokwasy

Utlenianie biologiczne: utlenianie związków organicznych(cukry, tłuszcze, białka) do CO₂ i H₂O i E(magazynowana w postaci ATP), przebiega stopniowo:

-I etap: rozbicie dużych cząsteczek pożywienia na prostsze jednostki monomeryczne, białka hydrolizowane na aminokwasy, polisacharydy do cukrów prostych, tłuszcze są rozkładane do glicerolu i kwasów tłuszczowych(trawienie pokarmowe); w tej fazie energia nie zostaje uwolniona.

-II etap: rozbicie prostych wielowęglowych jednostek monomerycznych na acetylo-CoA (acetylo-koenzym A) z jednoczesnym wytworzeniem niewielkich ilości NADH i ATP(fosforylacja substratowi: glikoliza/betaoksydacja); pozyskanie E=10% procesu.

-III etap: całkowite utlenienie w mitochondriach acetylo-CoA do CO₂ i H₂O z jednoczesnym wytworzeniem dużych ilości NADH, FADH₂ i ATP(fosforyzacja oksydacyjna: cykl krebsa, synteza ATP); pozyskanie E=90% procesu.

Pozyskiwanie Energii z glukozy:

Beztlenowa: aktywacja: -2ATP, wygenerowanie: 4ATP, suma: 2ATP

-I etap(glikoliza): glukoza [ATP → ADP] → glukozo-6-fosforan → fruktozo-6-fosforan → fruktozo-1,6-bisfosforan [ATP → ADP]→

2x cząsteczki aldehydu 3-fosfoglicerydowego [2NAD⁺ → 2NADH]→ 1,3-difosfoglicerynian [2ADP → 2ATP] →

3-fosfoglicerynian [H₂O]→2-fosfoglicerynian → fosfoenolopirogronian [2ADP → 2ATP] → pirogronian

-II etap(redukcja): [dehydrogenaza mleczanowa] pirogronian → mleczan / przerwa regeneracja NAD⁺ kwas mlekowy dyfunduje z komórek mięśniowych w formie jonów wodorowych i aminowo-mleczanowych: ²/₃ transportowane jest prze krwioobieg do wątroby(proces glukoneogenezy: kwas mlekowy → glukoza); ¹/₃ do mięśni typu wolno-kurczliwego (czerwonych) nierekrutowanych podczas wysiłku.

Tlenowa: aktywacja: -2ATP, wygenerowanie: 32ATP, suma: 30ATP

-I etap(glikoliza): glukoza + 2Pi + 2ADP + 2NAD⁺ → 2x cząsteczki pirogronianu + 2H₂O + 2ATP + 2NADH + 2H⁺ [2ATP]

-II etap(oksydacyjna dekarboksylacja): pirogronian → acetylo-CoA katalizuje dehydrogenaza pirogronianowa [10ATP]

-III etap(cykl Krebsa): acetylo-CoA → fumaran i powtórzenie cyklu[20 ATP]

-IV etap(fosforyzacja oksydacyjna) CO₂ i H₂O

1.utlenienie substratów energetycznych: NAD⁺ → NADH lub FAD→ FADH₂

2.utlenienienie NADH lub FADH₂ na łańcuchu oddechowym: przeniesienie elektronówka przenośniki elektronowe w łańcuchu oddechowym, a ostatecznie na O₂; wydzielenie E służącej do wypompowania H⁺ z macierzy do przestrzeni między błonowej.

3.wytworzenie siły protonomotorycznej: gradient pH i transbłonowego potencjału elektronowego; powrót H⁺ do macierzy przez synteza ATP

4.synteza ATP.

Komplek I: dehydrogenazy NADH

Q: ubihinom(koenzym Q)

Kompleks II: dehydrogenazy bursztynianowej

Komplek III: cytokinów b-c₁

C: cytochrom C

Komplek IV: oksydacji cytochromowej

NADH i FADH₂: nośniki elektronów o wysokim potencjale przenoszenia, substraty łańcucha oddechowego, przeniesienie elektronów na tlen

Koenzym dehydrogenazy: odłączanie i przyłączanie atomów H⁺

H₂O: woda metaboliczna powstaje przez redukcje tlenu i połączenia z H⁺

Łańcuch oddechowy: ostatni etap oddychania wewnątrzkomórkowego, przebiegający na wewnętrznych błonach mitochondrium i polegający na przenoszeniu elektronów i protonów na kolejne przenośniki, wydzielona E zostaje wykorzystana do syntezy ATP z ADP. Ostatecznym akceptorem elektronów i H⁺ jest O, a reakcja ta prowadzi do utworzenia cząsteczki H₂O, jest podstawową reakcją dostarczającą energii komórkom w warunkach tlenowych.

NADH→I→Q→III→C→IV FADH2 →II→Q→III→IV XH2 + NAD^+↔X + NADH + H^+ XH2 + FAD↔X + FADH2 → redukcja; ← utlenienie

Siła protonomotoryczna: 4H^+=ATP NADH → 10H^+= synteza 2,5ATP FADH2 → 6H^+= synteza 1,5ATP

Przechodzenie NADH przez błonę mitochodrialną(cytoplazma → macierz):

-czółenko glicerolo-fosforanowe: NADH → FADH₂(mięśnie szkieletowe)

-czółenko jabłczanowo-asparginianowe: NADH → NADH(hepatocyty w wątrobie)

Glukoneogeneza: proces anaboliczny, resynteza glukozy z substratów nie węglowodanowych, albuminy, glicerolu, kwasów mlekowego; przebiega w mitochondrium mięśni i cytoplazmie wątroby; wymaga 6x wysokoenergetycznych wiązań; przebiega przy dużym stężeniu ATP w komórkach, po wysiłku i przy niedoborze glukozy w organizmie(wynika z głodzenia lub raku węglowodanów w diecie)

Glikogen: polisacharyd zbudowany z glukozy gromadzony w wątrobie i w tkance mięśniowej.

Synteza/rozkład glikogenu:

-mięśnie: po każdym treningu, dostarczenie węglowodanów o wysokim IG/wysiłek

-wątroba: gdy stężenie glukozy we krwi nie przekracza górnej granicy normy/głodzenie, niedobór węglowodanów w diecie

Mitochondrium: organella komórkowa wyspecjalizowane w przemianach, tlenowych (fosforylacja oksydacyjna, łańcuch oddechowy), owalne, otoczone dwiema błonami, z których wewnętrzna tworzy grzebienie (głębokie uwypuklenia), wnętrze wypełnione jest bezpostaciową substancją macierzą

---