Wyróżnia się 4 podstawowe typy struktur białek:1-,2-,3-,4-rzęd.

Trzy ostatnie określane są jako konformacje białek(wtórne struktury) .

Struktura 1-rzęd.

Określa sekw. aminokw. W łań białkowym. Poszczególne reszty aminokw. są połączone kowalencyjnie przez wiązania peptydowe. Mimo że w białku wyst. 20 aminokw.,to liczba ich kombinacji jest wysoka. Przy dł. łań. Odp. 100 aminokw, liczba możliwych kombinacji wynosi 20 ¹⁰⁰ . wartość ta wzrasta ze wzrostem dł. łań białkowego. Jednak w białkach wyst tylko niektóre spośród możliwych sekw aminokw. Rozmieszczenie reszt aminokw wzdłuż łań polipeptydowego nie podlega żadnym regułom ani okresowościom. Można jedynie stwierdzić że aminokw kwaśne, zasadowe i aromatyczne często występują w skupieniach. Sekw aminokw jest zdeterminowana genet. Wiele białek wyk. daleko idące podobieństwo( homologie) sekw aminokw. Pewne białka na znacznej przestrzeni w odp sobie pozycjach posiadają te same aminokw i takie odc łań białkowego nazywamy sekw homolog. Zazwyczaj białka o sekw homolog wykazuja podobne f- cje biologiczne. Sekw aminokw to podstawowy el. od którego zal. jego zdolność do pełnienia f-cji biolog. Przykładem białka o strukturze 1-rzed jest hemoglobina.

Struktura 2-rzęd.

• α- helisa -jest najczęściej spotykana forma struktury 2- rzęd.

Jest to specyficzna forma spirali. Na 1 skręt przypada 3,6 reszt aminokw. Skok spirali wynosi 0,54 nm ,odl osiowa 2óch reszt aminokw 0,15 nm. Taki układ wyróżnia się do innych struktur spiralnych, tym że pozwala na utworzenie wew.łań międzyzwojowych wiązań wodorowych. W α- helisie wiąz. wodorowe powstają między at. H zawartym w grupie NH jednego wiązania peptydowego a at.O gr COO nal. do aminokw wg zasady n+4 gdzie n- kolejny nr r. aminokw od końca n. At. H wiązany kowalencyjnie z at N w gr NH jest również przyciągany przez elektroujemny at O zaw. w gr COO. Taki układ przestrzenny stwarza możliwość oddziaływań elektrostat. zapewniających maks siłę wiązań wodorowych. Każde wiązanie peptydowe łań białkowego objętego strukturą α- helisy uczestniczy w tworzeniu wiązań wodor. Nie dotyczy to wiązań powst. z udziałem gr iminowych proliny. We wszyst. białkach α- helisa jest prawoskrętna i zbudowana z L- aminokw. Zagęszczenie aminokw , których łań boczne są nośnikami ład el ( Glu Asp Lys His Arg) destabilizują strukturę α- helisy z uwagi na oddziaływania el- stat pomiędzy gr obdarzonymi ład. Ponad to aminokw z dużym bądź rozgałęzionym łań także destabilizują α- helisę. Obecnośc proliny powoduje zniekształcenia α- helisy bo azot wbudowany w pierścień pirolowy zaburza geometrię wiązania peptydowego. Obecność aminokw destabilizujących i odkształcających sprawia, że struktura α- helisy na ogół nie jest ciągła.

Przykłady: α- kreatyna, lizozym

• struktura β-„harmonijka β''

Łań białkowy o strukturze β jest bardziej rozciągnięty w kier osiowym. Odl 2óch sąsiednich r aminokw jest ponad 2 razy większa niż w α- helisie 0,35 nm. Białka o takiej strukturze nie wyst z wew.łań wiąz wodorowymi między -NH i -CO tylko między -CO i -NH sąsiadujących ze sobą łań i są kształtowane poprzecznie do ich dł osi. Wiązanie peptydowe jest tak skonstruowane ze atomy gr COO i NH i 2 sąsiednie at węgla tworzą 1 płaszczyznę. Węgiel α każdej r aminokw jest m-cem styku tych płaszczyzn. Z tych względów białka o strukturze β może być traktowane jako układ sztywnych płaszczyzn ustawionych względem siebie pod pewnym kątem. W strukturze β uczestniczą zazwyczaj 2 lub więcej łań białkowych. Ich przebieg może być równoległy gdy końce aminowe i karboksylowe każdego z łań są skierowane w tą samą stronę lub antyrównolegle. Łań biał o strukturze β- często tworzą zagięcia zmieniając kier przebiegu dł osi cząst.

Struktury nie powtarzalne

Ok. połowy białek jest skonstruowana w ten sposób , że całe cząsteczki bądź ich frag są objęte strukturą α- helisy bądź β, bądź obie te struktury wyst naprzemiennie w różnych frag tej samej czast.

Są to struktury powtarzalne wyst w różnych białkach.

Pozostałe białka lub frag ich cząst mają strukture 2-rzęd.mniej uporzadkowaną- niepowtarzalną. Łań białkowe tw różne niepowtarzalne ukł przestrzenne. swoiste dla określonych białek jak np. pętle . Niekiedy struktury n.pow. wyst na przemian z α- helisą i s.β w obrębie jednej czast.

Struktura 3-rzęd

Określa sposób wtórnego trójwymiarowego pofałdowania cząst białka zachowaniem el. s. 2- rzęd. sposób przestrzennego upakowania cząst białka jest zdeterminowany przez jego struktury 1- rzędową a pośrednio 2-rzed. Jest stabilizowana przez interakcje łań bocznych reszt aminokw zarówno przez wiązania kowalencyjne (mostki dwu siarczkowe) jak i niekowalencyjne o niskiej energii. Struktura α- helisy i s.β wytwarzają max liczbę wiązań wodorowych przez co eliminują możliwość dostania się wody do hydrofobowego wnętrza cząsteczki białka .Dzięki zagięciom łańcucha b. jego fragmenty odległe od siebie o kilkadziesiąt/kilkanaście reszt aminokw. Stają się bliskie przestrzennie. Mogą reagować ze sobą tworząc wiązania kowalencyjne i niekowal. stabilizujące s 3rzęd.

Wiązania stabilizujące strukturę 3rzęd

Mostki dwusiarczkowi

Gr sulfhydrylowe -SH dwureszt cysteiny mogą być utl przez odł od nich at H i powstania wiąz kowal między at S. tak powst wewłań mostek dwusiarczkowy S-S który tworzy klamrę zespalającą 2ie odległe r cysteiny. Tą drogą 2 cysteiny przekształcają się w cystyny. Reszty Cys uczestniczą w tworzeniu mostka dwusiarczkowego są zazwyczaj b. odległe od siebie i oddzielone wieloma resztami aminokw. Pofałdowania łań polipept sprawiają, że reszty te zbliżają się na odl pozwalającą na interakcje grup SH i wytworzenie wiązania kowal miedzy at S.

Wiązania hydrofobowe

W środ wodnym reszty amonokw z niepolarnymi łań bocznymi mają tendencje do lokalizacji w głębi czast białkowej i asocjacji z łań bocznymi in aminokw niepolarnych. Między nimi zach oddziaływania zwane wiązaniami hydrofobowymi. Reszty aminokw z łań polarnym lokują się na powierzchni czast.

W środ lipidowym(polarnym) wyst zjawisko odwrotne:łań polarny na pow cząst, łań hydrofilowy kierują się do wnętrza czast.

Wiązania wodorowe

Łań boczne aminokw zaw wodór związany z tlenem lub azotem jak gr OH Ser i Thr, lub gr NH₂ Lys lub Arg . Mogą tworzyć wiąz wodorowe z tlenem gr karbonylowych wiąz peptydowych lub z tlenem gr karbonylowych. Te same gr mogą tworzyć wiązania wodorowe z H₂O dzięki czemu czast białka pokrywa się tzw płaszczem wodnym. Nadaje to białkom rozp w środ wodnym.

Wiązania jonowe

Ujemnie naład. gr COO^- zawarte w łań Asparaginianu i Glutaminianu przyciągają dodatnio naład gr aminowe NH₃⁺ zawarte w łań bocznym reszt Lys lub dodatnio naład gr guanidynowe zaw w łań bocznych reszt Ar.

Struktura 4rzędowa

Białka o wysokiej masie cząst są zazwyczaj oligomerami składającymi się z dwóch lub większej liczby łańcuchów polipeptyd zwanych podjednostkami. Są one identyczne lub różne. Mogą funkcjonować niezależnie od siebie lub współdziałać ze sobą. Skład podjedn.i wzajemny ukł przestrzenny podjedn w obrębie jednej cząst białkowej to s. 4-rzędowa.w odróżnieniu od innych struktur ta występuje tylko w określonych białkach . na ogół podjed białkowe uczestniczące w tworzeniu s 4rzęd są zespolone ze sobą wiązaniami niekowalencyjnymi o niskiej energii. W niekt białkach struktura ta jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe miedzy resztami cysteiny różnych pojedn. Jedynie w kolagenie i elastynie

Występują b. stabilne wiązania kowalencyjne pomiędzy podjedn. Rozpad s 4rzęd i uwolnienie podjednostek Można osiągnąć poprzez traktowanie białka sub rozrywającymi wymienione wiązania.

Wiele białek oligomerycznych dysocjuje na podjedn przy zmianie pH, pod działaniem roztw mocznika, chlorowodorkiem guanidyny, SDS lub pod wpływem sub chelatujących. Mocznik i chlorowodorek guanidyny rozrywają wiązania wodorowe zespalające podjedn białkowe. Betamerkaptoetanol niszczy mostki dwusiarczkowe. Wersenian wiąże jony metali dwuwartościowych np. Ca²⁺ ,Mg²⁺ tworząc z nimi niedysocjujące kompleksy. Powoduje to zanik międzyłań wiązań jonowych powst z udziałem tych metali. SDS również sprzyja dysocjacji białek na podjedn. Jest detergentem jonowym wiążącym się z białkami nadając ich czast silny ład ujemny. Pomiędzy podjedn pojawiaja się siły odpychania el-stat. powodując rozpad struktury 4rzęd. Struktura 4rzęd białek a pośrednio ich wł biolog są modyfikowane subst drobnocząsteczkowe zwane efektorami allosferycznymi.

LIPIDY.

Kwasy tłuszczowe

Składają się z łań węglowodorowego zakończonego gr karboksylową. W fizjolog pH gr ta wyst w postaci zjonizowanej COOH. Kw tł którego gr została pozbawiona OH nosi nazwę gr acylowej. Zdecydowana większość kw tł cechuje się parzystą liczbą at węgla. Najczęściej wyst zaw 16 lub 18 at C. dzielą się one na nasycone i nienasycone. Te ost zaw od 1 do6 wiązań podwójnych, najczęściej o konfiguracji cis. Konf trans wyst rzadko. Obecność tego wiązania sprawia iż w m- Cu tym nast zagięcie dł osi kw tł. Jeśli kw t łzaw 2 lub więcej podwójnych wiązań nigdy nie wyst one w bezpośrednim sąsiedztwie, at C biorące udział w tw takich wiązań są rozdzielone przez gr -CH₂ . W miarę wzrostu liczby at C w cząst kw tł rośnie jego temp topnienia. Natomiast obecność i wzrost liczby podwójnych wiązań powoduje spadek tej temp. czast kw tł ma charakter amfipatyczny, to oznacza że posiada frag hydrofilny i hydrofobowy. Jednak szczeg w kw tł o długich łań zdec dom wł hydrofobowe. Kw takie mimo obecnośi frag hydrofilowego są nierozp w środ wodnym. Poszczególnym at C wchodzącym w skład cząst kw tł przypisano odp numery. Poczynając od węgla gr karboksyl ozn jako nr 1 (C1). Równolegle ist inny system oznaczania - at węgla z którym wiąże się gr COOH nazywamy węglem α, at C3 to węgiel β, C4- γ itd. Ost z at C tworzący koniec metylowy nosi nazwę węgla ω niezależnie od dł łań. W niekt przypadkach szczególnie w odniesieniu do kw nienasyc stos się numerację at C poczynając od węgla ω i nadając mu nr ω-1. np. kw linolenowy jest kw ω- 3 ponieważ wiąz podwójne najbliższe węglowi omega znajduje się przy C3. natomiast kw linolowy jest zaliczanym do kw omega-6 ponieważ najbliższe węglowi wiązanie podwójne znajduje się przy C6.

Acyloglicerole.

Są to estry glicerolu i kw tł . w zal od liczby reszt kw tł wchodzących w skład cząst wyróżnia się: mono-,di-, triacyglicerole. W skł 1 cząst triacyglicerolu mogą wchodzić jednakowe (rzadko) bądź różne reszty kw tł. W pozycji C1 glicerolu zwykle znajduję się zwykle kw nasycony ,przy C2 nienacony, przy C3 równie często każdy z nich . obecność nienasyc kw tł obniża temp topnienia acygliceroli. Triacyglicerole są głównym magazynem energii dla org ludzkiego. Są one bowiem w wysokim st zred w przeciwieństwie do cukrów. Stos H do O jest dużo większy niż w cukrach. Są one mag w org bezwodnej formie. Stanowią ok. 60-90% masy tkanki tł . w młej obj tkanki może być zdeponowana duża il substratu energetycznego. Utl 1g kw tł do CO₂ i H₂O dostarcza ponad 2 razy więcej (ok. 37kJ/g) energii niż utl cukrów czy białek.

Trawienie acygliceroli pokarmowych

Dorosły człowiek pobiera w ciagu doby ok. 60-150g lipidów, ponad 90% z nich to triacyglicerole, pozostałe- cholesterol i jego estry, fosfolipidy i wolne kw tł. Rozkład acygliceroli i innych estrów nosi nazwę glikolizy. Enzymy katalizujące ten proc nazywane są lipazami. Triacyglicerole trawione przez lipazę

trzustkową która odł kw tł przy skrajnych at węgla C1 i C3 glicerolu. Produktami tej r-cji jest mieszanina 2-monoacyoglicerolu i wolnych kw tł.

Na pow kom śródbłonka naczyń włosowatych gł mięśni szkielet,tk tł, mięsnia sercowego itd. wyst lipaza lipoproteinowa. Enzym ten rozkłada triacyglicerole zaw w chylomikronach do glicerolu i wolnych kw tł. Glicerol uwalniany z triacygliceroli jest uzywany prawienwył przez wątrobę do prod glicerolo-3-fosforanu,który jest utl do fosfodihydroksyacetonu. Ten ost może być przekształcany w 1 z3 możliwych kierunków. Włączając się do glikolizy przetwarzając się w pirogronian lub do glukoneogenezy przetw się w glukozę, bądź red się do glicerolo-3-fosforanu służąc jako substrat do ponownej syntezy triacygliceroli. Kw tł uwolnione z triacygliceroli wnikają do wnętrza przylegających kom lub wiążą się z albuminą osoczową i krążą we krwi do czasu wyłapania ich przez kom. Większość kom utl kw tł w cel prod energi. Inaczej zachowują się kom tk tł- lipocyty(adiapocyty)

, zużywają one wolne kw tł do resyntezy triacygliceroli, kt są przechowywane we wnętrzu tych kom jako mat zapasowy.

Rozkład triacygliceroli w kom

Mechanizm rozpadu w kom a przede wszystkim w tk tł jest zasadniczo podobny do rozpadu triacygliceroli w przewodzie pokarmowym.

Utlenianie kw tł

Gł źródłem kw tł w kom lipoliza acygliceroli i estrów cholesterolu oraz biosynteza tych kw w kom. Obydwa te proc zachodzą w cytozolu natomiast utl kw tł zachodzi w macierzy mitochondrialnej. Oznacza to iż kw tł przeznaczone do utl muszą być przetransportowane do wnętrza mitochondriów. Kw tł o krótkim łań zaw do 10 at węgla przenikają bezpośrednio do wnętrza organelli. Tam są aktywowane przez przył CoA-SH kosztem energii powst z rozpadu 1 cząst ATP do AMP i pirofosforanu. Powst odp acylo-S-CoA. R- cja jest katalprzez mitichond syntetazę acylo-S-CoA(tiopinaze). Koszt energet tego procesu jest równoważny utracie 2 cząst ATP przy jego przemianie do ADP. Utl kw tł w mitochondriach jest proc dwuetapowym.

1-szy etap- β-oksydacja :

Ponieważ polega na wielokrotnie powt utl łań węglowodorowego kw tł przy węglu β. Prod β-oksydacji jest wiele cząst acetylo-S-CoA.

2gi etap: polega na utl reszt acetylowych w cyklu kw trikarboksyl. Obydwa procesy są b. wydajne pod względem energet. Dostarczają ATP.

Pomiędzy utl kw tł o parzystej i nieparzystej liczbie at węgla, kw nasyconych i nienasyconych, prostych i rozgałęzionych Zach pewne róznice.

Β-oksydacja nasyconych kw tł o parzystej liczbie at C.

Większość kw tł org człowieka zaw parzysta liczbe at węgla. Dlatego podczas β-oksydacji rozpada się na odp liczbę cząst acylo-S-CoA.

1szym etapem β-oksydacji jest odłączenie pary at H od węgli α i β. R -cję katal dehydrogenazy acylo-S-CoA. Akceptorem wodoru jest FAD. Powstaje nienasycony acylo-S-CoA i cząst FADH₂

• hydratacja nienasyc acylo-S-CoA

produky poprzedniej r-cji przył H₂O w m-cu podwójnego wiązania. R-cję katal hydrataza enoilo-S-CoA. Wodór wiąże się z węglem α, a gr OH z węglem β, powstaje β-hydroksy-acylo-S-CoA.

• Utl β-hydroksy-acylo-S-CoA.

Kolejna r-cja polega na utl prod poprzedniej r-cji przy udziale dehydrogenazy β-hydroksy-acylo-S-CoA, współdziałającej z NAD. Enzym odłącza parę at wodoru od β-hydroksy-acylo-S-CoA.

, powst β-ketoacylo-S-CoA i cząst NADH + H⁺ .

• Odłączenie acetylo-S-CoA

kolejna r-cja prowadzi do skrócenia łań kw tł o frag dwówęglowy pod działaniem tiolazy i nast. Odłączenie acetylo-S-CoA i powst nowego acylo-S-CoA, krótszego od poprzedniego o 2 at C.

4 powyższe r-cje powtarzają się wielokrotnie aż do całkowitego rozpadu kw tł.

n-liczba par at C wyst w utl kw tł

n-1-liczba zach β-oksydacji;n-1 gdyż prod ost z nich są dwie czast acetylo-S-CoA.

*rola peroksysomów

Peroksysomy uczestniczą w β-oksyd kw tł o ponad 20 at C. proces ten prowadzi do skrócenia łań a to ułatwia ich dalszą β-oksyd w mitochondrim.

*metaboliczne losy acetylo-S-CoA

Większość acetylo-S-CoA włącza się do cyklu kw trkarboksyl gdzie reszty acetylowi są utl do CO₂ i H₂O. ponad to metabolit ten może być substratem w biosynt cholesterolu, estrów acetylowych, ciał ketonowych, kw tł itd.

*bilans energetyczny β-oksydacji i utl jego produktów

Ilość energii uwalnianej w wyniku całkowitego utl kw tł zal przede wszystkim od dł łań węglowego. Przykładem może być bilans utl kw palmitynowego zaw 16 at C:

Aktywacja palmitynianu do polmitoiloS-CoA -2 ATP

β-oksyd palmitoilo-S-CoA +35ATP

spalanie reszt acetylowych w cyklu Krebsa +96 ATP

łącznie:utl 1 cząst palmitynianu do CO₂ H₂O dostarcza 129 cząst ATP. Utl kw tł o niższej lub wyższej liczbie at węgla w cząst dostarcza odp mniej lub więcej ATP.

• Utl gliceroli

Glicerol poch z rozpadu acylogliceroli jest fosforyl w cytozolu przez kinazę glicerolowi zużywającą 1 cząst ATP. Powstaje glicerolo-3-fosforan. W kolejnych et glicerolo-3-fosforan jest utleniany przez dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową kosztem red NAD⁺ do NADH + H⁺ . Powst fosfohydroksyaceton. Może przekształcić się on w glukozę lub utl się do pirogronianu. Ten ost drogą oksyd.dekarboksyl przekształca się w acetylo-S-CoA, a reszta acetylowi przez cykl kw trikarboksyl utl się do CO₂ i H₂O dostarczając ATP.

• Bilans energetyczny utl gliceroli.

Fosforylacja glicerolu -1ATP

Utlenianie glicerolo-3-fosforanu +3ATP

Przemiana fosfodihydroksyacetonu w pirogronian drogą glikolizy +5ATP

Oksydacja dekarboksylacyjna pirogronianu +3ATP

Utl reszty acetylowej cyklu Krebsa +12ATP

Łącznie:utl 1 cząst glicerolu do CO₂ i H₂O 22ATP

GLIKOLIZA TLENOWA: Szlak metaboliczny przekształcający glukozę do pirogronianu, w celu dostarczenia energii w postaci ATP, oraz substratów do innych szlaków metabolicznych. Glikoliza jest centralnym punktem przemiany cyklu, ponieważ prawie wszystkie z nich przekształcają się poprzez glikolizę. Glukoza jest głównym, a dla niektórych komórek jedynym (erytrocyty, płytki krwi) lub prawie jedynym (komórki mózgu) substratem energetycznym. Przemiana glukozy do CO₂ i H₂O jest procesem wieloetapowym. Pierwszym z nich jest glikoliza. Produktem w warunkach tlenowych jest pirogronian. Ten ulega oksydacyjnej dekarboksylacji do acetylo-S-Co-A. Reszty acetylowi utleniają się w cyklu kwasów trikarboksylowych do CO₂ i H₂O. Każdy z tych etapów generuje energie zmagazynowana w postaci ATP. Przemiana glukozy do pirogronianu przebiega poprzez 10 kolejno po sobie następujących reakcji. Pierwszy etap glikolizy obejmuje 5 reakcji, to faza zużywająca energię. Kosztem energii zaangażowanej w ten proces poprzez zużycie 2 cząsteczek ATP. Zysk netto wynosi 2 cząsteczki ATP w przeliczeniu na 1 cząsteczkę glukozy, jednocześnie powstają 2 cząsteczki NADH+H⁺. Utlenienie NADH poprzez łańcuch oddechowy dostarcza dodatkowo 6 cząsteczek ATP.

-Faza zużywająca energię: Fosforylacja glukozy. W pierwszym etapie następuje fosforylacja glukozy w pozycji C6 z wytworzeniem glukozo-6-fosforanu. Dawcą reszty fosforanowej jest ATP przekształcający się do ADP. Reakcja jest nieodwracalna, prowadzi do zakotwiczenia glukozy w komórce. Powstający glukozo-6-fosforanu nie przenika przez błonę plazmatyczną na zewnątrz komórki. Estry fosforanowe cukrów nie mogą przenikać przez błonę komórkową, ponieważ ta nie posiada odpowiednich przenośników, muszą być przetwarzane w komórce. Fosforylacja glukozy jest katalizowana przez heksokinazę lub glukokinazę.

-Izomeryzacja glukozo-6-fosforanu do fruktozo-6-fosforanu jest katalizowana przez fosfoheksoizomerazę. Reakcja ta jest odwracalna. Podczas izomeryzacji zachodzi poprzez łańcuchowe formy cukrów

-Fosforylacja fruktozo-6-fosforanu: fosforylacja produktu poprzedniej reakcji prowadzi do powstania fruktozo-1,6-bisfosforanu. Jest katalizowana przez fosfofruktokinazę. Zużywa się druga cząsteczka ATP. Proces nieodwracalny.

-Rozpad fruktozo-1,6-bisfosforanu: Pod działaniem aldolazy fruktozo-1,6-bisfozsoran rozpada się odwracalnie na dwa ufosforylowane cukry trój węglowe-> fosfotriozy. Są to aldehyd-3-fosfoglicerynowy i fosfodihydroksyaceton.

-Izomeryzacja fosfotrioz: Obydwa produkty reakcji aldolazowej są izomerami w siebie przechodzącymi. Reakcje izomeryzacji katalizuje izomeraza fosfotriozowa.

-Faza generująca energię-utlenianie aldehydu-3-fosfogliceryowego: Utlenienie do 1,3-bisfosfoglicerynianu. Proces ten jest odwracalny i obejmuje 2 sprzężone ze sobą reakcje. W 1 grupa aldehydowa jest utleniana do grupy karboksylowej. Reakcję katalizuje dehydrogenaza 3-fosfogliceroaldehydowa. Uczestniczy grupa SH reszty cysteinowej tego enzymu. Powstaje przejściowo hemitioacetal, który przekazuje jon wodorkowy na NAD⁺. Powstaje NADH+H⁺. Jest to jedyna reakcja oksydoredukcji zachodząca w przebiegu glikolizy. Powstaje bogate w energię wiązanie fosfodiestrowe między siarką enzymu a grupą karboksylową. W 2 etapie fosforan nieorganiczny rozkłada wiązanie tioestrowe, uwalnia enzym z grupą SH i wytwarza wiązanie bezwodnikowe między grupa karboksylową 3-fosfoglicerynianu a resztą fosforanową. Powstaje 1,3-bisfosfoglicerynian zawierający wiązanie bezwodnikowe bogate w energię. Wiązanie bezwodnikowe w pozycji C1 1,3-bisfosforynianu zachowuje większość energii uwalnianej przy utlenianiu aldehydu-3-fosfoglicerynowego. Ten etap zużywa cytosolowy NAD redukując go do NADH. Dla zapewnienia ciągłości glikolizy potrzebne jest sprawne utlenienie NADH w celu odzyskania NAD+. Zachodzi ten proces przy udziale mitochondrialnego łańcucha oddechowego.

-Powstanie ATP z 1,3-bisfosfoglicerynianu i ADP: Reszta fosforanowa z 1,3-bisfosfoglicerynianu zostaje przeniesiona na ADP z wytworzeniem ATP, natomiast 1,3-bisfosforynian przekształca się w 3-fosfoglicerynian. Reakcję katalizuje kinaza fosfoglicerynianowa. Reakcja ta jest przykładem fosforylacji substratowej, w której powstawanie wiązania bezwodnikowego bogatego w energię nie jest bezpośrednio związane z utlenianym substratem.

-Przeniesienie fosforanu z C3 do C2: Powstały 3-fosfoglicerynian ulega odwracalnej izomeryzacji do 2-fosfoglicerynianu. Reakcja jest katalizowana przez mutazę fosfoglicerynianową i polega na wewnątrzcząsteczkowym przeniesieniu reszty fosforanowej. Jest odwracalna, enzym wymaga katalitycznych ilości 2,3-bisfosfoglicerynianu.

-Dehydratacja 2-fosfoglicerynianu: Odłączenie H2O przez enolazę powoduje redystrybucję energii w odrębie przekształcanego substratu, a to prowadzi do wytworzenia wiązania bogatego w energię między C2 a fosforanem. Powstaje fosfoenolopirogronian zawierający bogate w energię wiązanie enolofosforanowe. Reakcja jest odwracalna.

-Powstanie pirogronianu: Kinaza pirogronianowa przekształca fosfoenolopirogronian w pirogronian. Jest to 3 z kolei reakcja nieodwracalna. Następuje przekazanie reszty fosforanowej z fosfoenolopirogronianu na ADP. Po raz drugi zachodzi fosforylacja substratowa.

-Bilans energetyczny glikolizy tlenowej: Przemiana 1 cząsteczki glukozy do 2 cząsteczek pirogronianu dostarcza 2 cząsteczki ATP w drodze fosforylacji substratowej. Uwzględniając utlenienie powstałych w tym procesie 2 cząsteczek NADH bilans wzbogaca się o dodatkowo o 6(2x3) cząsteczek ATP powstających na drodze fosforylacji oksydacyjnej. Pirogronian zachowuje większość energii zawartej w glukozie, jest ona uwalniana w kolejnych etapach rozpadu pirogronianu.

GLIKOLIZA BEZTENOWA: Występuje w komórkach nieposiadających mitochondriów (erytrocyty, płytki krwi). Większość reakcji glikolizy beztlenowej pokrywa się z przebiegiem glikolizy tlenowej. Różnica polega na tym, że NADH+H+, będący wytworem reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę 3-fosfogliceroaldehydową nie jest utleniany przez mitochondrialny łańcuch oddechowy lecz przez końcowy produkt glikolizy jakim jest pirogronian. Cząsteczka pirogronianu przejmuje parę atomów wodoru z NADH+H+, redukując się do mleczanu i utleniając NADH+H+ do NAD+. Ten ostatni może wziąć udział w kolejnej reakcji utleniania aldehydu 3-fosfoglicerynowego do 1,3-bisfosfoglicerynianu. Gdyby nie funkcjonował sprawny mechanizm regeneracji NAD+ doszłoby do zatrzymania glikolizy na etapie aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Redukcja piogronianu do mleczanu przy równoczesnym utlenieniu NADH+H+ do NAD+. Zachodzi w cytosolu pod katalitycznym działaniem dehydrogenazy mleczanowej. Wprawdzie mięśnie szkieletowe posiadają mitochondria to jednak ich ilość NADH+H+ wytworzonego przez dehydrogenazę 3-ffosfogliceroaldehydową w pracującym mięśniu przewyższa możliwości jego utleniania przez mitochondrialny łańcuch oddechowy. Powoduje to wzrost stosunku NADH/NAD+, co sprzyja redukcji pirogronianu do mleczanu. Mleczan obniża pH wewnątrz komórki, przenika do wątroby, gdzie następuje jego utlenienie do pirogronianu. Reakcja katalizowana przez dehydrogrnaze mleczanową jest odwracalna

-Bilans energetyczny glikolizy beztlenowej: Mniej wydajna niż glikoliza tlenowa. Przemiana 1 cząsteczki glukozy do 2 cząsteczek mleczanu dostarcza 2 cząsteczek ATP. Powstają drogą fosforylacji substratowej. Brak łańcucha oddechowego. Mleczan zatrzymuje więcej energii zawartej w glukozie niż pirogronian. Energia ta może być uwalniana przez utlenienie mleczanu w innych tkankach.

FERMENTACJA ALKOHOLOWA: Drożdże i niektóre bakterie przekształcają pirogronian w alkohol etylowy. Proces obejmuje 2 reakcje. Dekarboksylacja, która polega na odłączeniu grupy karboksylowej w postaci CO2 z wytworzeniem aldehydu octowego oraz redukcję powstałego aldehydu przez NADH+H+ do etanol. Aldehyd jest akceptorem 2H++2e z NADH+H+ powstałego podczas reakcji utleniania aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Bilans podobny do bilansu glikolizy beztlenowej. 1 cząst. Glukozy=2 cząst. Etanolu + 2 cząst. CO2.

CYKL KWASÓW TRIKARBOKSYLOWYCH:
Odgrywa podstawową rolę w metabolizmie. Jego funkcja polega na utlenieniu grup acetylo~S-CoA do CO2 i H2O. Acetylo~S-CoA pochodzi z metabolizmu substratów energetycznych. Cykl ten funkcjonuje wyłącznie w mitochondriach, jest sprzężony z mitoch. Łańcuchem oddechowym i reakcjami fosforylacji oksydacyjnej. Reakcje cyklu:

-Wiązanie reszt acetylowych ze szczawiooctanem. Katalizowane przez syntezę cytrynianową. Powstaje cytrynian.

-Izomeryzacja cytrynianu: Cytrynian izomeryzuje do izocytrynianu pod działaniem akonitazy. Pośrednikiem jest cis-akonitan. Reakcja polega na dehydratacji cytrynianu do cis-akonitanu, który hydratowany jest do izocytrynianu. Produkt reakcji różni się od substratu położeniem grupy -OH

-Utlenienie i dekarboksylacja izocytrynianu: Pod działaniem dehydrogenazy izocytrynianowej zachodzi dekarboksylacja oksydacyjna izocytrynianu do α-ketoglutaranu. Dwa etapy: 1- utl. Izocytrynianu przy udziale NAD+ do nietrwałego szczawiobursztynianu, powstaje 1 cząst. NADH+H+. 2-szczawiobursztynian ulega samoistnej dekarboksylacji do α-ketolutaranu, atom C odłącza się w postaci CO2.

-Oksydacyjna dekarboksylacja α-ketoglutaranu: Konwersja α-ketogluaranu do bursztynylo~S-CoA jest katalizowana przez dehydrogenazą α-ketoglutaranową. W przebiegu tej reakcji uwalnia się druga cząsteczka CO2. W ten sposób obydwa atomy węgla wniesione do cyklu przez grupę acetylowi zostały utlenione do CO2. Powstaje druga cząsteczka NAD+H+. produktem reakcji jest bursztynylo~S-CoA bogaty w energię.

-Rozpad bursztynylo~S-CoA: Tiokinaza bursztynianowi rozkłada wiązanie tioestrowe w bursztynylo~S-CoA. Reakcja ta jest sprzężona z fosforylacją ADP Do ATP lub GDP do GTP.

-Utlenienie bursztynianu: Jest on utl. Przez dehydrogenazę bursztynianowi do Dumaranu. Akceptorem 2 atomów wodoru jest FAD przechodzący w FADH2

-Hydratacja Fumaranu: Fumaran ulega hydratacji do jabłczanu w odwracalnej reakcji katalizowanej przez fumarazę. Enzym ten wiąże cząst, H2O z fumaranem przekształcając go w L-jabłczan. Zanika podwójne wiązanie między atomami węgla.

-Utlenienie jabłczanu: Utl. Przez dehydrogenazę jabłczanową do szczawioctanu. Rekcja ta jest źródłem trzeciej cząst. NADH+H+.

Bilans cyklu: Do cyklu wchodzą 2 atomy C a opuszczają w postaci 2 cząst. CO2. Podczas jednego obrotu cyklu 4 pary elektronów są przenoszone z substratów na akceptory (3 pary na NAD+, który redukuje się do NADH+H+, 1 para na FAD redukujący się do FADH2). Utlenienie 1 cząst NADH przez łańcuch oddechowy prowadzi do powstania 3 cząst. ATP. Podczas 1 obrotu cyklu powstają 3 cząst.NADH czyli 3x3=9 cząst ATP. Utlenienie 1 cząst. FADH2 wytwarza 2 cząst. ATP. Łącznie powstaje 11 cząst. ATP. Dodatkowo 1 cząst. GTP lub ATP w fosforylacji substratowej.

Z podsumowania efektów energetycznych glikolizy tlenowej, dekarboksylacji oksydacyjnej 2 cząst. Pirogronianu oraz utlenienia 2 reszt acetylowych w cyklu Krebsa wynika, że 1 cząst. Glukozy dostarcza 38 cząst. ATP (8ATP+2x3ATP+2x12ATP).

GLUKONEOGENEZA: Biosynteza glukozy z substratów niebędących cukrami (mleczan pirogronian, glicerol, aminokwasy). Nie jest prostym odzwierciedleniem glikolizy, ta bowiem jest nieodwracalna w 3 spośród 10 ze swoich reakcji. Miejscem glukoneogenezy jest głównie wątroba oraz kora nerki.

Reakcje:7 spośród 10 rekcji jest odwracalne i zachodzą przy udziale tych samych enzymów. Reakcje nieodwracalne to:

-Karboksylacja pirogronianu: Reakcja katalizowana w glikolizie przez kinazę pirogronianowa jest nieodwracalna. Pirogronian nie może przekształcić się w fosfoenolopirogronian. Przemiana pirogronianu zachodzi innym szlakiem w 2 etapach. Najpierw pirogronian w mitochondriach jest karboksylowany przez karboksylazę pirogronianaową do szczawiooctanu a ten jest transportowany do cytosolu, gdzie ulega przemianie w fosfoenolopirogronian. Szczawiooctan powstały w mitochondriom wnika do cytosolu gdzie zlokalizowane są pozostałe enzymy glukoneogenezy. Jednakże wewnątrz błona mitochondrialna jest dla niego nieprzepuszczalna i musi on zredukować się do jabłczanu, wiązać resztę acetylowi z acetylo-CoA i przekształcić w cytrynian, albo drogą transami nacji przekształcić się w asparaginian. Produkty te przenikają do cytosolu, gdzie przekształcają się powrotem w szczawiooctan.Szczawiooctan jest dekarboksylowany i fosforyzowany w cytosolu przez karboksylazę fosfoenolopirogronianową. Produktem reakcji jest fosfoenolopirogronian.

-Defosforylacja fruktozo-1,6-bisfosforanu: Hydrolityczne odłączenie fosforanu w pozycji C1 fruktoza-1,6-bissfosforanu prowadzi do powstania fruktozo-6-fosforanu. Reakcja katalizowana przez fruktozo-1,6-bisfosfatazę. Enzym ten pozwala na ominięcie nieodwracalnego etapu glikolizy katalizowanego przez fosfofruktokinazę.

-Hydroliza glukozo-6-fosforanu przez glukozo-6-fosfatazę przekształca ten ester w wolną glukozę. Pozwala na ominięcie nieodwracalnego etapu katalizowanego przez heksokinazę lub glukokinazę. Wolna glukoza może opuścić komórkę, przenikać do krwi i docierać do narządów.

CUKRY PROSTE:

-budowa i metabolizm: większość z nich składa się z 3 pierwiastków: C,O,H. Najwyżej utleniony jest C w grupie aldehydowej lub ketonowej, pozostałe at. C są nośnikami atomów wodoru i grup hydroksylowych. Cukry posiadające od 3 do 7 atomów węgla w cząsteczce , jedną grupę ketonową lub aldehydową oraz przy najmniej 2 grupy hydroksylowe przy różnych atomach węgla noszą nazwę cukrów prostych czyli monosacharydów.

-klasyfikacja: podziały ze względu na liczbę atomów węgla, od charakteru. Lokalizacji grup funkcyjnych, kierunku skręcalności światła spolaryzowanego, typu pierścienia itp.

-monosacharydy: nie ula gaja hydrolizie do prostszych związków zachowujących cechy cukrów.

*trój węglowe-triozy: aldehyd glicerynowy i jego izomer dihydroksyaceton

*pentozy: ryboza, deoksyryboza, rybuloza

*heksozy: glukoza, mannoza, galaktoza, fruktoza

EPIMERY: jeżeli dwa monosacharydy różnią się położeniem podstawników -H i -OH przy jednym z atomów węgla z wyjątkiem węgla grupy karboksylowej są nazywane epimerami, np. glukoza i galaktoza, glukoza i mannoza.

ENANCJOMERIA: forma izomerii polegająca na występowaniu pewnych związków w dwóch postaciach, z których jedna jest odbiciem zwierciadlanym drugiej. Izomery takie to enancjomery. Enancjomerycznym formom cukrów przypisano symbole D i L. w org. Człowieka dominują cukry szeregu D.

IZOMERIA ŁAŃCUCHOWO-PIERŚCIENIOWA: cukry proste mogą występować w postaci łańcuchowej lub pierścieniowej. Większość monosacharydów występuje w formie pierścieniowej. Grupa aldehydowa lub ketonowa reagują z grupą alkoholowa (-OH) tej samej cząsteczki cukru tworzy pierścień hemiacetalowy lub hemiketalowy. Jeśli pierścień zawiera 5 członów to powstały cukier to piranoza, a jeżeli 6 członów to furanoza.

ANOMERIA: przejście cukrów z postaci łańcuchowej w pierścieniową wiąże się z powstaniem węgla asymetrycznego zwanego węglem anomerycznym w pozycji C1 aldozy lub C2 ketozy. W zależności od położenia grupy -OH względem płaszczyzny pierścienia powstająca struktura może dwojaka: α lub β. Powstają izomery zwane anomerami. Przejście anomeru α w anomer β lub odwrotnie zachodzi przez łańcuchową postać tego cukru i wiąże się ze zmianą skręcalności optycznej. Zjawisko to nosi nazwę mutarotacji. Grupy -OH przy węglu anomerycznym uczestniczą w tworzeniu wiązań odpowiednio α- i glikozydowych.

UTLENIANIE I REDUKCJA CUKRÓW: Obecność grup aldehydowych i ketonowych oraz hydroksylowych sprawia, że cukry wykazują reakcje charakterystyczne dla aldehydów, ketonów i alkoholi. Na uwagę zasługują właściwości redukcyjne cukrów. Mogą one łatwo utleniać się do odpowiednich kwasów aldonowych kosztem redukcji czynnika redukcyjnego. Inne elementy składowe cząsteczki nie zmieniają się. Grupa aldehydowa utlenia się do grupy karboksylowej. W prawdzie ketony w odróżnieniu do aldehydów nie dają odczynów redukujących, w środowisku alkalicznym ketozy izoweryzują do aldoz, np. fruktoza do glukozy. Jeżeli tlen grupy karboksylowej przy węglu anomerycznym cukru nie jest związany z żadną inna strukturą, cukier ten ma właściwości redukujące. Jednocześnie węgiel anomeryczny utlenia się do grupy karboksylowej. Redukcja grupy karboksylowej zamienia ją w grupę alkoholową. Cukier staje się alkoholem wielowodorotlenowym

CYKL MOCZNIKOWY:
Proces przekształcania toksycznego amoniaku w nietoksyczny mocznik. Najpierw mocznik wchodzi w reakcję z CO2 i 2 cząst. ATP tworząc karbomoilofosforan. Reakcja ta jest katalizowana przez syntetazę karbomoilofosforanową I występującą w mitochondriom. 1 cząst.ATP rozpada się do ADP Pi, druga przekształca się w ADP, przekazuje Pi do produktu reakcji-karbomoilofosforanu.

-Karbomoilofosforan jest związkiem bogatym w energię. Dzięki wiązaniu bezwodnikowemu cechuje się wysokim potencjałem przenoszenia. Grupa karbomoilowa jest przenoszona na ornitynę tworząc cytrulinę. Reakcje katalizuje karbomoilotransferaza ornitynowa.

-W wyniku kondensacji cytruliny z asparaginianem zachodzącej przy udziale syntetazy argininobursztynianowej powstaje argininobursztynian. Jest to reakcja energiochłonna. Zużywa 1 cząst. ATP rozkładają ją do AMP.

-Arganinobursztynian pod działaniem liazy argininobursztynianowej rozpada się na argininę i fumaran.

-Hydroliza argininy zachodząca pod działaniem arginazy uwalnia mocznik i odtwarza ornitynę. Ornityna wchodzi w reakcję z kolejna cząsteczką karbomoilofosforan i cykl się powtarza.

-Bilans: 2NH3+CO2+asparaginian+3ATP-> mocznik+fumaran+2ADP+2Pi+AMP+PPi

-Reakcje cyklu mocznikowego zachodzą w mitochondriom i w cytosolu wątrobowym. Uwalnianie amoniaku z glutaminianu , tworzenie karbomoilofosforan i jego wiązanie z ornityną zachodzi w macierzy mitochondrialnej a pozostałe reakcje w cytosolu. Cząsteczka moczniku zawiera 2 at. Azotu. Jeden z nich pochodzi z amoniaku a drugi z asparaginian, który jest produktem transaminacji. Fumaran przyłącza H2O przechodząc w jabłczan , ten utlenia się do szczawiooctanu, który staje się akceptorem grupy aminowej w procesie transaminacji.

Genomika - dziedzina biologii molekularnej i biologii teoretycznej (pokrewna genetyce i ściśle związana z bioinformatyką) zajmująca się analizą genomu organizmów. Głównym celem genomiki jest poznanie sekwencji materiału genetycznego oraz mapowanie genomu ale również określenie wszelkich zależności i interakcji wewnątrz genomu. Najnowsze badania sugerują, iż za pomocą genomiki możliwe jest wykrycie u człowieka podatności na poszczególne choroby. Przy pomocy tej metody diagnozowania może się znacznie poprawić statystyka wyleczonych chorób, a nawet zapobiegania ich rozwojowi.

Proteomika - gałąź nauki zajmująca się badaniem białek - ich struktury, sprawowanych przez nie funkcji i zależności między nimi.

FAD, Dinukleotyd flawinoadeninowy - organiczny związek chemiczny, złożony z mononukleotydu flawinowego(FMN) (pochodnej ryboflawiny) i kwasu adenozynomonofosforowego (AMP), koenzym oksydoreduktaz, pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH₂.

NAD, Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy - organiczny związek chemiczny, nukleotyd pełniący istotną rolę w procesach oddychania komórkowego. Różne pochodne tego związku są akceptorami elektronów i protonów w procesach utleniania komórkowego. Pełnią też rolę koenzymów oksydoreduktaz. Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy nie występuje w zasadzie w organizmach żywych w stanie wolnym, lecz występuje w postaci jonów (NAD⁺ i NADP⁺) oraz w formie zredukowanej (NADH i NADPH).

CYKL CALVINA:

Zachodzi w stromie chloroplastów oraz cytoplazmie niektórych bakterii, jest to drugi etap fotosyntezy określany jako faza bezpośrednio niezależna od światła lub faza ciemna fotosyntezy.

Faza karboksylacyjna (karboksylacji):Rozpoczyna się od przyłączenia cząsteczki CO₂ do 1,5-bisfosforybulozy (RuBP). Reakcja ta katalizowana jest przez enzym karboksylaza 1,5-bisfosforybulozy, często określanym jako enzym RuBisCO lub karboksydysmutaza. W wyniku przyłączenia CO₂ powstaje nietrwały produkt przejściowy 1,5-bisfosfo-2-karboksy-3-ketoarabinitol, który szybko ulega rozpadowi na dwie cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego (PGA).

Faza redukcyjna (redukcji): Polega na wytworzeniu prostego cukru - fosfotriozy - aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Powstały w fazie karboksylacyjnej 3-fosfoglicerynian (PGA) przy udziale ATP ulega fosforylacji do 1,3-bisfosfoglicerynianu, a następnie redukcji, ze zużyciem NADPH, do aldehydu 3-fosfoglicerynowego (PGAL).

Faza regeneracyjna (regeneracji): W tej fazie z aldehydu 3-fosfoglicerynowego i jego izomeru fosfodihydroksyacetonu odtwarzana jest w wyniku wielu reakcji chemicznych 1,5-bisfosforybuloza. Część aldehydu 3-fosfoglicerynowego, która nie jest potrzebna do odtwarzania akceptora CO₂ jest przekształcana w glukozę a w dalszych etapach w skrobię (synteza).

W wyniku cyklu Calvina-Bensona zużywane są wytworzone w fazie jasnej ATP i NADPH, a ich energia magazynowana jest w postaci wiązań wytwarzanych w cyklu cukrów.

KWASY NUKLEINOWE: Przypominają białka, chociaż pod względem chemicznym są od nich całkowicie różne. Podczas gdy szkieletem cząsteczki białka jest łańcuch poliamidowy (polipeptydowy), szkieletem cząsteczki kwasu nukleinowego jest łańcuch poliestrowy, nazywany łańcuchem polinukleotydowym.
Łańcuchy cząsteczek kwasów nukleinowych zbudowane są z elementów zwanych nukleotydami, zawierających 3 składniki - kwas fosforowy, cukier (pentozę) oraz purynową lub pirymidynową zasadę. Łańcuchy powstają, gdy grupy fosforanowe jednego nukleotydu łączą się z cukrem drugiego nukleotydu i w ten sposób powstają długie nici kwasów nukleinowych. Nici te różnią się między sobą jedynie długością.

Podobnie jak w białkach, również i w kwasach nukleinowych wyróżniamy struktury;
· strukturę pierwszorzędową- Kolejność (sekwencja) ułożenia zasad azotowych w łańcuchu kwasu nukleinowego
· strukturę drugorzędową- Najważniejszym czynnikiem stabilizującym strukturę jest komplementarność zasad, czyli ich zdolność łączenia się w pary. Pary zasad są to takie kompleksy, w których zasada purynowa z jednego łańcucha cząsteczki łączy się z pirymidynową, z drugiego łańcucha, za pośrednictwem wiązań wodorowych. Adenina łączy się z tyminą lub uracylem za pomocą dwóch wiązań wodorowych, guanina zaś z cytozyną za pomocą trzech. Odpowiadające wzajemnie zasady azotowe nazywa się komplementarnymi. W dwuniciowej cząsteczce pierścienie par zasad azotowych leżą zasadniczo w jednej płaszczyźnie.
· strukturę trzeciorzędowa- występuje w przypadku fałdowania się dwuniciowych odcinków cząsteczki. Może tworzyć struktury, które odgrywają ważną rolę w procesie regulacji ekspresji informacji genetycznej.

SZLAK PENTOZOFOSFORANOWY: Cytosolowy mechanizm przetwarzania glukozy . jego celem jest dostarczenie komórce zredukowanej postaci fosforanu dinukleotydu nikotynamidoadeninowego: NADH+H+ oraz rybozo-5-fosforanu. Składa się z 2 faz:

-Faza oksydacyjna: składa się z 3 reakcji prowadzących do przekształcenia glikozo-6-fosforanu w rybulozo-5-fosforanu. Procesowi temu towarzyszy odłączenie CO2 i redukcja 2 cząst. NADP z powstaniem 2 cząst. NADPH+H+. każda z 6 włączonych cząsteczek glukozy do szlaku w fazie tej ulega jednakowym przemianom w odróżnieniu do fazy drugiej.

*utlenienie glukozy: dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa katalizuje nieodwracalną reakcję utleniania glukozo-6-fosforanu do 6-fosfoglukanolaktonu. Akceptorem e jest NADP+ przechodzący w NADPH+H+. Etap ten jest regulowany przez stosunek NADPH/NAD+ (mały stosunek, wzrost aktywności enzymu i przyspieszenie szlaku aż do wytworzenia odpowiedniego stosunku).

*hydroliza 6-fosfoglukanolaktonu: nietrwały związek, ulega hydrolizie nawet bez udziału enzymu. Jednak jego rozpad jest katalizowany 6-fosfoglukanolaktonazę. Powstaje 6-fosfoglukanian.

*utlenianie 6-fosfoglukanianu: reakcja jest katalizowana przez dehydrogenazę 6-fosfoglukanianową, enzym współdziałający z Mg2+. Produktami są rybulozo-5-fosforan, CO2, cząst. NADPH

-Faza nieoksydacyjna: w zależności potrzeb komórki, rybulozo-5-fosforan zmienia się w rybozo-5-fosforan albo przekształca się w metabolity pośrednie glikolizy lub glukoneogenezy. Przebieg reakcji jest regulowany przez dostępność substratów. Jedynym koenzymem potrzebnym do funkcjonowania tej fazy jest pirofosforan tiaminy.

*powstanie rybozo-5-fosforanu: izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu do rybozo-5-fosforanu. Katalizowana przez izomerazę pentozofostoranową. Tą drogą powstaje substrat do biosyntezy nukleotydów.

*powstawanie pośredników glikolizy i glukoneogenezy: w komórka wykazujących większe zapotrzebowanie na NADPH niż rybozo-5-fosforan. Przekształcenie rybulozo-5-fosforanu w aldehyd 3-fosfoglicerynowy lub fruktozo-6-fosforanowy. Mogą się one przekształcić w pirogronian bądź odtworzyć glukozo-5-fosforan. 2 spośród 6 cząst.rybulozo-6-fosforanu izomeryzuje do rybozo-5-fosforanu. Katalizuje izomeraza pentozo fosforanowa. 4 cząst izomeryzują do 4 cząst. Ksylulozo-5-fosforanu. Katalizuje epimeraza pentozo fosforanowa. Pod działaniem transketolazy następuje przeniesienie fragmentów 2-węglowych z 2 cząst ksylulozo-5-fosforanu na 2 cząst. rybulozo-5-fosforanu. Powstają 2 cząst. Aldehydu 3-fosfoglicerynowego i 2 cząst. Ksenoheptulozo-7-P. w kolejnym etapie powstałe cząst. reagują ze sobą i powstaje 2 cząst. fruktozo-6-P i odłączają się 2 cząst. erytrozo-4-P. Następnie do 2 pozostałych cząst. ksylulozo-5-P dołączają się cząst erytrozo-4-Pi tworzą się 2 cząst. fruktozo-6-P oraz 2 cząst aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Produkty te mogą drogą glikolizy przekształcić się w pirogronian, bądź drogą glukoneogenezy w glukozę.

---