SkanX

_ mnych enzymów warto wymienić lipazę i lizozym stosowane w produkcji serów oraz lipooksygenazę i fosfolipazy A i D wprowadzone do przemysłu piekarskiego.

ENZYMY UNIERUCHOMIONE- stosowanie tych enzymów prowadzi do znacznych korzyści jak : możliwość wielokrotnego użycia, prowadzenie procesów ciągłych . ciągłych praktyce stosuje się różnorodne nośniki organiczne, mineralne, naturalne i syntetyczne. Z org można wymienić celulozę, polimery winylowe.

24. Wymień i omów typy hamowania reakcji enzymatycznych.

Hamowanie aktywności enzymów czynnikami (inhibitory) nie będącymi naturalnymi składnikami środowiska katalizowanych przez nie reakcji:

a/ inhibicja nieodwracalna - najczęściej kowalencyjna modyfikacja łańcuchów bocznych aminokwasów centrum aktywnego lub katalitycznego, organizm nie posiada enzymów, które mogłyby rozciąć tak powstałe wiązanie, stąd nosi ono charakter trwałego i wyłącza zmodyfikowane cząsteczki enzymu z udziału w katalizie

-    aspiryna (kwas acetylosalicylowy) acetyluje serynę (via grupa -OH) centrum aktywnego cyklooksygenazy i wpływa w ten sposób na przemiany kwasu

arachidonowego i syntezę związków uczestniczących i towarzyszących szeroko rozumianemu procesowi zapalnemu

-    DFP (diizopropylofluorofosforan) i inne halogenopochodne związków fosforoorganicznych (np. sarin - gaz bojowy czy liczne pestycydy) reagują z

grupą -OH seryny centrum aktywnego wielu hydrolaz jak np. acetylocholinesterazy, enzymu odpowiedzialnego za hydrolizę acetylocholiny, zahamowanie jego aktywności powoduje utrzymujące się pobudzenie cholinergicznych zakończeń nerwowych; podobne pochodne siarczanów organicznych jak PMSF (fluorek fenylometylosulfonylu) reagują z grupami - OH reszt seryn licznych proteaz serynowych jak np. trypsyna

-    jodooctan lub amid kwasu jodooctowego reagują z grupami -SH łańcuchów bocznych cystein obecnych w centrum aktywnym wielu enzymów; podobną reaktywność wykazują jony metali ciężkich jak rtęci czy ołowiu (Hg⁺², Pb⁺²)

-    penicylina należy do inhibitorów przypominających działanie tzw. "substratów samobójców”- modyfikuje kowalencyjnie centrum aktywne peptydylotransferazy glikopeptydów, której aktywność jest niezbędna licznym szczepom bakterii dla budowania szczelnych ścian komórkowych; penicylina jako analog "stanu przejściowego” wiąże się efektywnie z centrum aktywnym tego enzymu i tworzy estrowe połączenie z łańcuchem bocznym obecnej tam seryny nie dopuszczając do budowania przez bakterie zabezpieczających je ścian komórkowych

b/ inhibicja odwracalna - przejściowe, odwracalne wiązanie inhibitorów co prowadzi do czasowego wyłączenia cząsteczek enzymów wiążących inhibitor z udziału w katalizie

• hamowanie kompetycyjne - inhibitor wykazuje strukturalne podobieństwo do substratu i konkuruje, współzawodniczy z nim o związanie się w centrum aktywnym (E*): wytworzenie kompleksu z inhibitorem (E*I) wyłącza enzymu z udziału w katalizie ale wzrost stężenia substratu usuwa efekt działania inhibitora - T[S] => tv₀, V'_max - V_max, K'_m = Km»(l+ [I]/Kj); analiza wykresów obrazujących zależność v od [S] i l/v od 1/[S]; poszukiwania inhibitorów kompetycyjnych znajdują się w centrum zainteresowania nauk biomedycznych (na przykład metotreksat i amino-