3772

Aminokwasy dzielimy na:

1.    Aminokwasy hydrofobowe

Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas -fenyloalanina - zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (-CH2-).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.

Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe, czyli tendencję do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się. Ma znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.

2. Aminokwasy polarne, nie posiadające ładunku

Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna - jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.

3. Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim

W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.

4. Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym

Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.