110391

Jak wynika ze wzoru, hem zawiera atom żelaza związany z uldadem pirolowym, znanym jako porfina. To właśnie utworzenie odwracalnego kompleksu tlen-hem umożliwia hemoglobinie przenoszenie tlenu z płuc do tkanek.

Tlenek węgla tworzy podobny, ale bardziej trwały kompleks, dzięki czemu wiąże on hemoglobinę uniemożliwiając transport tlenu, co powoduje śmierć.

Hem jest połączony z peptydowym fragmentem białka (globiną) w wyniku chelatowania atomu żelaza przez histydynowe atomy azotu białka, a także za pomocą wiązań wodorowych oraz sił van der Waalsa działających pomiędzy hydrofobowymi fragmentami dwóch cząsteczek.

Struktura drugorzędowa

Termin "struktura drugorzędowa" określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Badania prowadzone metodami rentgenowskimi udowodniły, że nie wszystkie możliwe struktury łańcucha białkowego są jednakowo cenne pod względem trwałości. Najtrwalsze muszą zawierać maksymalną liczbę wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi -C=0 i grupami -N-H występującymi w wiązaniu peptydowym. Wiązania wodorowe będą silnie stabilizować strukturę, jednakże aby mogły powstać, odpowiednie grupy muszą znaleźć się w odległości oddziaływań wodorowych.

W przypadku białek z grupy skleroproteidów trwała struktura osiągana jest dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi biegnącymi równolegle do siebie. Tworzą one wtedy tzw. strukturę "pofałdowanej kartki (harmonijki)”. Taka struktura nazywana jest również strukturą beta.

To pofałdowanie powstaje w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych, przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego aminokwasu z płaskiej na pofałdowaną (rysunek 13.4). Uzykujemy wtedy bardziej korzystną strukturę do rozmieszczenia małych lub średnich łańcuchów bocznych.

Na rysunku 13.4 przedstawiono płaskie wiązanie peptydowe w kolorze czarnym, natomiast kolorem różowym efekt ściągnięcia łańcuchów peptydowych w strukturze beta.