3184153225

[9] STRUKTURA BŁON TYLAKOIDÓW 519

nie cząstki białkowe o średnicy 14nm są oddalone od siebie na odległość większą niż wynosi długość cząsteczki przeciwciała. Po wprowadzeniu surowicy immunizowanej cząsteczka przeciwciała łączy się najpierw jednym końcem z większą cząstką. Kompleks taki „pływając” w warstwie lipidowej

Ryc. 4. Obraz powierzchni błony tylakoidu uzyskany w mikroskopie elektronowym

(preparat przygotowany metodą kriorytowania).

Widać równomiernie rozmieszczone cząstki o średnicy 14 (L) i 10 (S) nm (34).

napotyka następną cząsteczkę CF,, która przyłącza się do drugiego końca specyficznego przeciwciała i w ten sposób zachodzi agregacja co prowadzi do zahamowania fosforylacji. Zahamowanie fosforylacji można znieść przez preinkubację antysurowicy z preparatem zawierającym czynnik sprzęgający (35). Występowanie ruchów cząstek białkowych w płaszczyźnie błony potwierdzają także inne badania (36).

Przy pomocy specyficznych przeciwciał badano również usytuowanie karboksylazy rybulozodwufosforanu (37). Frzeciwciała przeciwko temu białku aglutynowały izolowane układy lameliarne, hamowały fosforylację i aktywność karboksylazy rybulozodwufosforanu. Aglutynacja nie występowała po przemyciu lamelli roztworem EDTA. Autorzy wnioskują, że zarówno czynnik sprzęgający jak i karboksylaza rybulozodwufosforanu (ta jej część która występuje w połączeniu z błonami) rozmieszczone są na zewnętrznej powierzchni tylakoidów.