Lista Zadań nr 8 – PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW

- 1 z 2-

OBLICZENIA BIOCHEMICZNE

do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego

LISTA ZADAŃ NR 8

PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW

1. Wskaż, które z poniższych stwierdzeo są właściwościami proteasomu 26S.

(a) Jest zbudowany z podjednostki katalitycznej 20S i podjednostki regulatorowej 19S

(b) Jako produkty uwalnia jedynie wolne aminokwasy

(c) Trawi ubikwitynę razem z białkami, do których jest ona dołączona

(d) Zawiera sześd ATPaz.

2. Które z poniższych cząsteczek służą jako akceptor grup aminowych wielu aminokwasów

podczas ich katabolizmu?

(a) glutamina

(c) α-ketoglutaran

(b) asparagina

(d) szczawian

3. Wskaż, które z poniższych odpowiedzi kooczy prawidłowo zdanie: Usunięcie grupy

α-aminowej z aminokwasów przekształcanych w mocznik może zajśd przez:

(a) Transaminację.

(b) Redukcyjną deaminację.

(c) Oksydacyjną deaminację.

(d) Transamidacji.

4. Wskaż, które z poniższych odpowiedzi kooczy prawidłowo zdanie: Produkty reakcji,

pomiędzy pirogroanianem a glutaminianem, katalizowanej przez aminotransferazę to:

(a) Asparaginian i szczawiooctan

(b) Asparaginian i α-ketoglutaran

(c) Alanian i szczawiooctan

(d) Alanina i α-ketoglutaran.

5. Ile moli ATP jest wymaganych do kondensacji dwóch moli azotu i jednego mola CO

2

w jedne

mol mocznika w cyklu mocznikowym? Ile wysokoenergetycznych wiązao jest zużywanych w
tym procesie? Czy oba atomy azotu wchodzą do cyklu jako NH

4+

?

6. Jaki byłby efekt, netto, połączenia dwóch poniższych reakcji transaminacji i dalczego takie

sprzężenie było by przydatne, kiedy nadmiar białek jest katabolizowany w celu wytworzenia
energii?

Alanina +

α

-keloglutaran

→

pirogronian +

glutaminian

Szczawiooctan +

glutaminian

→

asparaginian +

α

-ketoglutaran

7. Wyjaśnij rolę fosforanu pirydoksalu w reakcjach aminotransferazowych.

Lista Zadań nr 8 – PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW

- 2 z 2-

8. Przyporządkuj produkty kataboliczne w prawej kolumnie aminokwasom w lewej kolumnie z

których mogły by one powstad.

(a) alanina

(1)

bursztynylo-CoA

(b) asparaginian

(2)

acetylooctan

(c) glutamina

(3)

α-ketoglutaran

(d) fenyloalanina

(4)

szczawiooctan

(e) leucyna

(5)

pirogronian

(f) valina

(6)

acetylo-CoA

(7)

fumaran

9. Przyporządkuj poniższe aminokwasy jako glukogenne (G), ketogenne (K), lub zarówno jedne

jak i drugie (GK).

(a) leucyna

(e)

histydyna

(b) alanina

(f)

izoleucyna

(c) tyrozyna

(g)

asparaginian

(d) seryna

(h)

fenyloalanina

10. Wskaż, które z poniższych stwierdzeo o chorobie metabolicznej fenyloketonurii są

prawdziwe:

(a) Choroba jest powodowana przez brak możliwości syntezy fenyloalaniny.
(b) Choroba może byd powodowana przez niedobór hydroksylazy fenyloalaninowej.
(c) Choroba może byd wywoływana przez niedobór tetrahydrobiopteryny.
(d) Chorobę leczy się przez podawanie dużych ilości fenyloalaniny w diecie.
(e) Choroba prowadzi do nagromadzania się fenyloalaniny w ciele.

11. Jakie wspólne cechy posiadaja katabolizm kw. tłuszczowych o nieparzystej ilości atomów

węgla z katabolizmem aminokwasów: izoleucyny metioniny i waliny?

12. Co mogło by mieśd większy wpływ na szybkośd biosyntezy mocznika, defekt w aktywności

fuma razy czy defekt w aktywności aminotransferazy alaninowej?

13. Dlaczego dehydrogenza glutaminianowa jest logicznym punktem kontroli produkcji

amoniaku w komórkach?