OKSYDOREDUKTAZY
OKSYDOREDUKTAZY
I ICH KOFAKTORY
I ICH KOFAKTORY
Oksydoreduktazy
vð
Enzymy katalizujÄ…ce reakcje utleniania i
redukcji
vð
Wymagają kofaktorów
Oksydoreduktazy
OKSYDAZY
OKSYDAZY
PEROKSYDAZY
PEROKSYDAZY
OKSGENAZY
OKSGENAZY
DEHYDROGENAZY
DEHYDROGENAZY
Oksydoreduktazy
Enzymy pirydynowe NAD, NADP
Flawoproteiny FMN, FAD
Białka żelazosiarkowe FeS, Fe2S2, Fe4S4
Ubichinony Koenzym Q
Cytochromy Hem A lub hem C
Kofaktory
oksydoreduktaz
Holoenzym = kofaktor + apoenzym
koenzym grupa prostetyczna
(słabiej połączone z grupą białkową) (połączone silnymi wiązaniami z częścią białkową)
Koenzym Q FMN, FAD
Koenzym A hem C
NAD, NADP
Enzymy pirydynowe
vð
Centra aktywne wiążące substrat mają
niepowtarzalną budowę  wysoka swoistość
vð
Obszary wiążące koenzymy wykazują duże
podobieństwo
vð
Koenzymy pirydynowe:
-mononukleotyd nikotynoamidowy NMN
-dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy NAD
-fosforan dinukleotydu
nikotynoamidoadeninowego NADP
NAD i NADP
NADP
NADP
vð
ZawierajÄ… dwa nukleotydy: adeninÄ™ i amid kwasu nikotynowego
vð
Pochodne wit. PP (niacyny)
vð
Słabo związane z białkiem
vð
Współdziałają z dehydrogenzami przez odwodorowanie substratów i
przechodzą w formę zredukowaną NADH i NADPH  służą teraz jako
dostawcy wodoru w procesach syntezy
vð
Biorcą dwóch elektronów (at. N i C-4) oraz protonu ( C-4) jest
pierścień amidowy. Drugi proton wydzielany jest do środowiska.
Enzymy pirydynowe
vð
Dehydrogenazy pirydynowe katalizujÄ…
reakcje typu sekwencyjnego i
uporzÄ…dkowanego:
1. przyłącza się koenzym
2.przyłącza się substrat
3.uwalnia siÄ™ produkt, czyli utleniony
substrat
4.uwalnia siÄ™ zredukowany koenzym
Flawoproteiny
vð
Silniejsze utleniacze niż NAD+
vð
Przenośnikami elektronów są ich grupy
prostetyczne silnie związane z białkiem:
- mononukleotyd flawinowy FMN
- dinukleotyd flawinoadeninowy FAD
vð
Niektóre zawierają też jony metali: Mo,
Zn, Fe, hem i centra żelazosiarkowe
FMN i FAD
FMN
FMN FAD
FAD
vð
Pochodne ryboflawiny (wit. B2)
vð
Trwale związane z białkiem enzymatycznym tworząc flawoproteiny
vð
Pierścień izoalloksazyny jest akceptorem pary atomów wodoru,
przechodząc odpowiednio w FMNH2 lub FADH2 (zanik żółtej barwy utlenionej
flawiny)
vð
FMN jest jednym z przenośników protonów i elektronów w łańcuchu
oddechowym
vð
FAD jest bezpośrednim akceptorem atomów wodoru odłączanych od
niektórych substratów
Flawoproteiny
Akceptorem elektronów może być:
vð
O2 (oksydaza L-aminokwasów, ksantynowa)
vð
Ubichinon (dehydrogenaza cholinowa)
vð
Inna flawinoproteina (dehydrogenaza acylo-
CoA)
vð
ZwiÄ…zki tworzÄ…ce dwusiarczki (reduktaza
glutationowa)
Białka
żelazosiarkowe
vð
Atomy żelaza tworzą chelatowe połączenia z atomami
siarki, pochÄ…dzÄ…cymi z gr. SH reszt cysteinowych lub
z nieorganicznych siarczków
vð
Trzy typy: FeS, Fe2S2, Fe4S4
vð
PrzenoszÄ… po jednym elektronie
vð
Mają charakter hydrofobowy i wiążą się z lipidami
błon
vð
Przykłady:
dehydrogenaza NADH, dehydrogenaza
bursztynianowa, białko kompleksu III,
adrenodoksyna, ferredoksyna
vð
Zawiera pierścień chinonowy 
Ubichinon=
właściwy przenośnik pary protonów i
elektronów (2H+ + 2e-)
koenzym Q
vð
Połączony z długim łańcuchem
izoprenoidowym  umożliwia
W formie utlenionej
W formie utlenionej
zakotwiczenie koenzymu Q w chinonowej
chinonowej
lipidowym sektorze wewnętrznej
błony mitochondrialnej
vð
przyjmuje atomy wodoru z FMNH2 i
FADH2
vð
bardzo ruchliwy przenośnik
elektronów między flawoproteidami i
W formie zredukowanej
W formie zredukowanej
cytochromami
chinolowej
chinolowej
Cytochromy
vð
Białka o małej masie cząsteczkowej M=13-22 kDa
vð
Wiążą cząsteczkę hemu, zawierającą jon Fe2+,3+
vð
w wewnętrznej błonie mitochondrialnej występują
cytochromy b, c, c1, a i a3 i sÄ… silnie z niÄ… zwiÄ…zane
(wyjÄ…tkiem jest cytochrom c)
vð
Są na przemian dawcami i akceptorami elektronów w
łańcuchu oddechowym
2 cyt c1 2 cyt c2
2 cyt c1 2 cyt c2
CoQ 2 cyt b
CoQ 2 cyt b
½ O2 2 cyt a + a3
½ O2 2 cyt a + a3
Cytochrom c
vð
Dobrze rozpuszczalny w
wodzie
vð
A
atwo poddajÄ…cy siÄ™ izolacji
+ białko
+ białko
vð
Atom Fe połączony z 6
wiÄ…zaniami
koordynacyjnymi
vð
Hem C zespolony z białkiem
enzymatycznym 2
wiÄ…zaniami kowalencyjnymi
 trwałe wiązanie
apoenzymu z grupÄ…
prostetycznÄ…
Cytochrom a + a 3
vð
Końcowe ogniwo w transporcie
elektronów na tlen
czÄ…steczkowy  wytwarzanie
czÄ…steczki wody
vð
Uczestniczy w tworzeniu
kompleksu
okskydoredukcyjnego =
oksydazy cytochromowej
vð
Hem A nie tworzy wiązań
kowalencyjnych z białkiem
enzymatycznym  wiąże się z
cytochromem a i a3 poprzez
wiÄ…zanie koordynacyjne
Tetrahydrofolian
THF
vð
Kofaktor enzymów, katalizujących odłączanie się
substratu lub wbudowanie gr. jednowęglowych, np.
metylowej, metylenowej, formylowej, karboksylowej
vð
Pochodny kwasu foliowego po uwodorowaniu w pozycji
5, 6, 7 , 8
vð
Odebrane od substratu gr. jednowęglowe łączą się z
atomami azotu w pozycji 5 i/lub 10
Koenzym A
vð
Przenośnik grup acylowych (grup kwasowych)
vð
Trzy składniki: adenozynodifosforan, kwas pantotenowy
i cystamina
vð
-SH cystaminy tworzy wiązania tioesterowe z różnymi
kwasami organicznymi => powstajÄ… acylowe pochodne acylo-
S-CoA
vð
Umożlwia syntezę kwasów tłuszczowych, metabolizm ciał
ketonowych.