1

1. Bakterie kumulujące fosfor
W strefie beztlenowej obecne w ściekach bakterie fosforowe (np. Acinetobacter), które są
ścisłymi tlenowcami nie mogą oddychać w tych warunkach. Z drugiej strony obecność dużej
ilości pokarmu (szczególnie lotnych kwasów tłuszczowych - głównie octowego), ich
ulubionego pożywienia, jest tak atrakcyjna, ze zdobywają się na energię, aby je przyswoić i
zakumulować (w postaci polihydroksymaślanów lub poliwalerianianów) na "gorsze czasy",
gdy o pożywienie będzie trudniej.
To "zdobycie się na energię" oznacza, że rozładowują one swoją baterię polifosforanową i
wydzielają fosfor do otoczenia. To uwolnienie fosforu do ścieków w strefie beztlenowej jest
z nawiązką rekompensowane w następnej strefie, którą jest strefa napowietrzania. W
warunkach tlenowych "objedzone" bakterie fosforowe zużywają zakumulowany pokarm na
procesy życiowe do których jest potrzebna energia. Gdy jest większa konkurencja o pokarm i
pokarmu zaczyna brakować, bakterie fosforanowe zaczynają gromadzić fosfor w postaci
polifosforanów (na wypadek, gdyby ponownie znalazły się w warunkach beztlenowych).
Dzięki temu, że w strefie napowietrzonej bakterie te rozmnożyły się, zostaje wchłonięte dużo
więcej fosforu niż uwolniło się go w strefie beztlenowej.
2. Wiązania wodorowe i znaczenie ich dla organizmów
Wiązanie takie może się wytworzyć między atomem elektroujemnym i atomem wodoru
połączonym kowalencyjnie z tlenem lub azotem. Atomy biorące udział w wiązaniu
wodorowym mogą się znajdować w dwóch częściach tej samej cząsteczki lub należeć do
różnych cząsteczek. Wiązania wodorowe decydują w znacznym stopniu o właściwościach
wody. Wiązania te należą do oddziaływań słabych: łatwo się tworzą, łatwo również ulegają
zerwaniu. Wiązania wodorowe są najsilniejsze wtedy, gdy 3 atomy ułożone są liniowo.
Tworzenie się wiązania wodorowego wpływa znacznie na właściwości fizyczne i chemiczne
substancji, np. na podwyższenie temp wrzenia np. białka i kwasy nukleinowe wiele ze
swoich cech strukturalnych , a więc i właściwości zawdzięczają wiązaniu wodorowym.
3. Wydzielenie grupy



-aminowej od aminokwasu.

Głównym miejscem rozkładu aminokwasów u ssaków jest wątroba. Grupy



-aminowe z

wielu różnych aminokwasów są przenoszone na



-ketoglutaran, co prowadzi do otrzymania

glutaminianu. Ten z kolei ulega deaminacji oksydacyjnej, dając NH

4

+

. Przeniesienie grup



-

aminowych z



-aminowkasu na



-ketokwas katalizują aminotransferazy. Ogólnie te enzymy

skierowują spływ grup aminowych z różnych aminokwasów na



-ketoglutaran w celu

przemiany w NH

4

+

. Najważniejsza z tej grupy enzymów aminotransferaza asparaginianowa

katalizuje przeniesienie grupy aminowej z asparaginianu na



-ketoglutaran.

4. Kinetyka enzymów. Model Michaelisa-Mentena.
Kinetykę enzymów opisuje model M-M. Zasadniczym założeniem teorii MM jest
konieczność wytworzenia odwracalnego kompleksu między enzymem, a substratem: E + S



k1

k2



ES



k3



E+P. Kompleks ten podlega przemianie nieodwracalnej do produktu P z

uwolnieniem enzymu. Stężenie enzymu jest wielokrotnie mniejsze w porównaniu ze
stężeniem substratu i produktu, dlatego można przyjąć, że stężenie kompleksu ES jest stałe i
zależy od stężenia enzymów w strukturze. Im większe jest stężenie kompleksu ES, tym
więcej produktu powstanie.
5.Oksydacyjna deaminacja. (metabolizm aminokwasów)
W procesie deaminacji aminokwasu wydziela się amoniak, w wyniku czego powstaje



-

ketokwas. Jednym z typów tego procesu jest deaminacja oksydacyjna. Enzymy mogą
współdziałać z NAD

+

lub NADP

+

względnie z FAD lub FMN. Najważniejszym przykładem

enzymów enzymów deaminujących, współdziałających z NAD

+

jest dehydrogenaza

glutaminianowa. Enzym ten katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do



-

ketoglutarowego i amoniaku. Podstawowe znaczenie dehydrogenazy glutaminianowej, przy
pełnej jej odwracalności, polega na wprowadzaniu amoniaku o związków organicznych oraz

2

na powiązaniu przemiany aminokwasów z cyklem kwasów trójkarboksylowych, w którym



-

ketoglutaran jest produktem pośrednim.
6.Rola transaminacji.
Transmicja, w której może uczestniczyć wiele naturalnych aminokwasów, ma ogromne
znaczenie w przemianie materii, gdyż pozwala organizmowi oszczędnie gospodarować
azotem i wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiana
ta, katalizowana przez enzymy zwane aminotransferazami, polega na przeniesieniu grupy
aminowej z aminokwasu na



-ketokwas. Reakcja transaminacji przez udział



-ketokwasów,

a szczególnie szczawiooctanu,



-ketoglutaranu i pirogronianu, stanowi ważne powiązanie

między przemianą azotową a przemianami cukrowców, a zwłaszcza z końcowym etapem ich
rozkładu w cykl kwasów trójkarboksylowych.
7.Tetrahydrofolian
Bardzo uniwersalny nośnik aktywowanych fragmentów jednowęglowych, odgrywa ważną
rolę w metabolizmie aminokwasów i nukleotydów Koenzym ten przenosi fragmenty
jednowęglowe o trzech wzajemnie zamiennych stanach utlenienia; najbardziej
zredukowanym – grupę metylową; w stanie pośrednim – grupę metylenową; bardziej
utlenionym – grupę formylową, formiminową i metenylową. Składa się z 3 grup:
podstawowej pterydyny, p-aminobenzoesanu i glutaminianu.
8.Synteza „de novo” pierścienia purynowego i pirymidynowego.
Ważnym etapem w syntezie nukleotydów purynowych de novo jest powstanie 5-
fosforybozyloaminy z PRPP i glutaminy. Grupa amidowa bocznego łańcucha glutaminy
wchodzi na miejsce grupy pirofosforanowej, związanej z C-1 PRPP, z odwróceniem
konfiguracji



do



, charakterystyczną dla normalnie występujących nukleotydów. Z

fosforybozyloaminą łączy się glicyna, dając rybonukleotyd glicynoamidu. Wiązanie
amidowe między grupą karboksylową glicyny i grupą aminową fosforybozyloaminy
powstaje kosztem ATP.
W syntezie nukleotydów pirymidynowych najpierw powstaje pierścień pirymidyny, który
następnie łączy się z rybozofosforanem tworząc nukleotyd pirymidynowy, odwrotnie niż w
sekwencji syntezy de novo nukleotydów purynowych. PRPP ponownie jest donorem reszty
rybozofosforanowej. Synteza pierścienia pirymidynowego zaczyna się od utworzenia
karbamoiloaparaginianu z karbamoilofosforanu i asparaginianu w reakcji katalizowanej przez
karbamoilotransferazę asparaginianową.
9.Porównać inhibitory kompetencyjne i niekompetencyjne.
Ihibicja - unieczynnienie enzymu przez inhibitor. Inhibicja odwracalna:
kompetencyjna: inhibitor jest cząsteczką bardzo zbliżoną strukturalnie do właściwego
substratu, która pasuje do centrum aktywnego i wiąże się z enzymem. Nie jest na tyle
podobny do substratu, by go w pełni zastąpić. Nie dochodzi więc do reakcji i do wytworzenia
produktu. Enzym jest natomiast zablokowany dopóty, dopóki inhibitor pozostaje w miejscu
aktywnym.
niekompetencyjna: inhibitor i substrat mogą się równocześnie wiązać z cząsteczką enzymu.
Działanie inhibitora niekompetycyjnego polega na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu, a
nie na zmniejszeniu liczby cząstek enzymu. na skutek tego czas reakcji, w której następuje
przemiana substratu, jak i szybkość wytworzenia produktu końcowego, znacznie się wydłuża.
10.Porównać fotosystem I i fotosystem II.
Chociaż równanie fotosyntezy pozornie jest bardzo proste: 6CO

2

+ 6H

2

O—

energia świetlna



C

6

H

12

O

6

+ 6O

2

to w rzeczywistości proces ten jest niezwykle złożony i wymaga

współdziałania 2 fotosystemów. Fotosystem I (fosforylacja cykliczna) wytwarza potencjał
redukujący w postaci NADPH, a w pewnych warunkach wytwarza też ATP. Fotosystem II
(fosforylacja niecykliczna) rozszczepia wodą, produkuje wolny tlen i dostarcza reduktora.
11.Rola NAD

+

i NADP

+

w metabolizmie.

3

Wodory i elektrony odłączone od substancji przez odpowiednie dehydrogenazy w cyklu
Krebsa są przekazywane na główne akceptory elektronów, do których należy dwunukleotyd
nikotynamidoadeninowy NAD lub fosforan tego nukleotydu NADP. Większość
dehydrogenaz przekazująca elektrony na te właśnie przenośniki jest ściśle swoista i
współdziała z NAD lub NADP. Niektóre dehydrogenazy mogą przekazywać wodór i
elektrony na oba nukleotydy, jednak szybsze działanie wykazują zawsze we współdziałaniu
tylko z jednym z nich. Po przyjęciu H i elektronów od dehydrogenaz wymienione nukleotydy
redukują się do NADH lub NADH+H według reakcji: NAD

+

+H

+

+2e

-



NADH;

NADP

+



+2H

–2H



NADPH + H. NAD

+

jest koenzymem oksydoreduktaz. Pełni rolę

przenośnika elektronów. Rola NADP polega na podobnej reakcji odwracalnej, przenoszenia
wodoru jak w przypadku NAD.
12.Synteza i rozkład glikogenu-przez adrenalinę przykład kaskady AMP.
Metabolizm glikogenu w znacznym stopniu podlega wpływowi kilku hormonów. Insulina
indukuje syntezę glikogenu. Glukagon i adrenalina wyzwalają rozkład glikogenu. Adrenalina
silnie stymuluje rozpad glikogenu w mięśniach i w mniejszym stopniu w wątrobie.
Adrenalina i glukagon wiążą się do receptorów w błonie komórkowej komórek docelowych i
wyzwalają aktywację białka pobudzającego, której podjednostka połączona z GTP aktywuje
cyklazę adenylanową, enzym transbłonowy, który katalizuje przemianę ATP w cykliczny
AMP.
ROZKŁAD GLIKOGENU (glikogeneza)
glikogen (n reszt) tPi



glikogen (n-1 reszt) + glukoza – 1 – fosforan



fosforylaza glikozydowa – rozbija wiązania



-1,4-glikozydowe i usuwa kolejno reszty

glukozy z nieredukującego końca (koniec z wolną grupą n-OH cząst. glikogenu)



enzym usuwający rozgałęzienia – usuwa wiązanie



-1,6-glikozydowe w miejscach

rozgałęzienia
glukozo-1-fosforan



fosfoglukomutaza



glukozo-6-fosforan – sam metabolizowany w szlaku

glikolizy w mięśniach (energia)
+ H

2

O + glukozo-6-fosfataza



glukoza + Pi: w wątrobie



glukoza dyfunduje do krwi,

utrzymuje się w możliwie stałym stężeniu.
SYNTEZA GLIKOGENU (GLIKOGENOGENAZA)
UTP+glukozo-1-fosforan



UDP-glukoza + PPi

PPi + H

2

O



2Pi + energia.

UTP = urydyno-trifosforan.
Syntaza glikogenowa przenosi reszty glikozylowe z UDP-glukozy do gup C

4

OH przy końcu

nieredukującym cząsteczki glikogenu tworząc wiązania



-1,4-glikozydowe.

Gdy pewna liczba cząstek glukozy zostanie już połączona w prosty łańcuch, enzym
rozgałęziający rozcina jedno wiązania



-1,4-glikozydowe i przenosi odcinek (ok. 7 reszt) do

bardziej wewnętrznego miejsca cząsteczki i go przyłącza przez wiązania



-1,6-glikozydowe

Równoczesna synteza i degradacja glikogenu powoduje netto hydrolizę UTP.
13.Rozkład puryn i pirymidyn.
U człowieka puryny są rozkładane do moczanu i wydalany z moczem.
14.Glukoneogeneza (rola, przebieg, własności). Czy jest to proces odwrotny do
glikolizy?
Jest syntezą glukozy z prekursorów nie będących cukrowcami. Odgrywa on ważną rolę w
mózgu, dla którego glukoza stanowi podstawowy materiał energetyczny. Odgrywa również
ważną rolę podczas intensywnego wysiłku organizmu. Podczas glukoneogenezy pirogronian
przekształca się w glukozę. Niecukrowcowe prekursory wchodzą na szlak glukoneogenezy
głównie jako pirogronian, szczawiooctan i fosforan dihydroksyacetonu. Najważniejszymi
prekursorami niecukrowcowymi glukozy są mleczan, aminokwasy i glicerol. Głównym

4

miejscem glukoneogenezy jest wątroba i nerki. Utrzymują one stały poziom we krwi, skąd
cukier ten pobierają intensywnie metabolizujące go mięśnie i mózg.
15.Rola NAD

+

i cytochromów w procesie oddychania.

Cytochromy są białkami transportującymi elektrony w łańcuchu oddechowym, które
zawierają hem jako grupę prostetyczną. Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega
na utlenieniu zredukowanych koenzymów flawionowych.
NAD

+

dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy jest głównym akceptorem elektronów w

reakcjach utleniania substratów oddechowych. Reaktywną część NAD

+

stanowi jego

pierścień nikotynoamidowy, pochodna pirydynowa. W reakcji utleniania substratu
nikotynoamidowy pierścień NAD

+

przyjmuje jon wodorowy i dwa elektrony, które są

ekwiwalentem jonu hydroniowego.
16.Cykl mocznikowy w metabolizmie i procesie syntezy aminokwasów.
Część grup NH

4

+

powstających przez rozkład aminokwasów jest używana w biosyntezie

związków azotowych. U większości kręgowców nadmiar NH

4

+

jest przekształcany w

mocznik i wydalany. Ptaki i gady przed wydaleniem NH

4

+

przekształcają go w kwas

moczowy, a niektóre zwierzęta wydalają go bezpośrednio. Cykl mocznikowy jest tzw.
cyklicznym torem metabolicznym. W moczniku 1 atom azotu pochodzi z NH

4

+

a drugi z

asparaginianu. Atom węgla w moczniku pochodzi z CO

2

. Nośnikiem atomów węgla i azotu

wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna – aminokwas, który nie stanowi jednostki
budulcowej białek.
17.Wiązania kowalencyjne i jonowe. Porównać.
Atomy mogą uzyskać stabilniejszy układ elektronów w zewnętrznej powłoce elektronowej
przez oddziaływanie z innymi atomami. Gdy elektrony są przekazywane z jednego atomu na
drugi, tworzy się wiązanie jonowe. Wiązanie kowalencyjne powstaje, jeśli elektrony są
wspólnie użytkowane przez dwa atomy. Często tworzą się wiązania kowalencyjne, w których
elektrony są częściowo przesunięte w kierunku jednego z atomów (nierówny udział w
użytkowaniu elektronów), tworzy się wówczas wiązanie kowalencyjne spolaryzowane.
Atomy połączone dwoma lub więcej wiązaniami kowalencyjnymi nie mogą się swobodnie
obracać wokół osi wiązania.
18.Jakie produkty metaboliczne tłuszczy lipidów wpływają na metabolizm glikolizy?
Tłuszcze stanowią wyjątkowo bogatą w energię i mogącą ulec w miarę potrzeby szybkiemu
uruchomieniu rezerwę odkładaną w tkankach żywych organizmów.
19.Cykl pentozofosforanowy rola i przebieg
Reakcja sumaryczna przekształcania glukozy w pirogronian: glukoza + 2P

i

+ 2 ADP + 2

NAD

+



2 cząsteczki pirogronianu + 2 ATP + 2 NADH + 2H

+

+ 2 H

2

O. W ten sposób

podczas tego przekształcenia w dwie cząsteczki pirogronianu powstają dwie cząsteczki ATP.
Porównując z wydajnością utleniania cukru w cyklu pentozofosforanów, glikoliza łącznie z
dalszym utlenieniem pirogronianu do CO

2

i H

2

O jest procesem bardziej wydajnym

energetycznie.
20.Rola dUMP (metylacji deoksyurydylanu).
Uracyl nie jest składnikiem DNA. Natomiast DNA zawiera tyminę, metylowany analog
uracylu. Deoksyurydylan (dUMP) jest metylowany do deoksytymidalanu (dTMP) w reakcji
katalizowanej przez syntazę tymidylanową. Donorem grupy metylowej w tej reakcji jest
pochodna tetrahydrofiolianu. Grupa metylowa wprowadzona jest do deoksyurydylanu jest
bardziej zredukowana niż grupa metylenowa.
21.Rola FAD i FMN. Jakie ma znaczenie w metabolizmie komórki?
Są to nukleotydy flawinowe. Są pierwszymi akceptorami wodoru w łańcuchu oddechowym.
Dinukleotyd flawinoadeninowy FAD jest syntezowany z ryboflawiny i dwóch cząsteczek
ATP. Ryboflawina ulega fosforylacji przez ATP do mononukleotydu flawinowego FMN.
Reaktywną częścią FAD jest jego pierścień izoalaksazynowy. FAD, podobnie jak NAD

+

5

może przyjmować dwa elektrony. Czyniąc to FAD, w przeciwieństwie do NAD

+

, wiąże

proton tak samo, jak jon hydroniowy. FMN może przyjmować jeden elektron (albo FMNH

2

może oddawać jeden elektron), tworząc pośrednią formę rodnika semichinonowego.
Ryboflawina jest składnikiem FMN i FAD.
22.Synteza kwasów tłuszczowych.
Synteza rozpoczyna się od karboksylacji acetylo-CoA prowadzącej do malonylo-CoA. W
reakcji tej katalizowanej przez karboksylazę acetylo-CoA zawierającą biotynę jest zużywany
ATP. Intermediaty syntezy kwasów tłuszczowych są związane z białkowym nośnikiem grup
acetylowych (ACP) przez kowalencyjne wiązanie z siarką jego fosfopantoteinowej grupy
prostetycznej. Acetylo-ACP i malonylo-ACP kondensują tworząc acetoacetylo-ACP; reakcja
ta jest napędzana przez uwalnianie CO

2

z aktywowanej jednostki malonylowej. Po tym etapie

następuje redukcja, dehydratacja i druga redukcja; reduktorem tutaj jest NADPH. Utworzony
w ten sposób butyrylo-ACP wchodzi w następny cykl elongacji, rozpoczynający się od
dołączenia jednostki dwuwęglowej, pochodzącej z cząsteczki malonylo-CoA. Siedem cykli
elongacji prowadzi do palmitoilo-ACP; jego hydroliza daje palmitynian.
23.IMP.
IMP jest inhibitorem (obok AMP i GMP) biosyntezy nukleotydów purynowych przez
sprzężenie zwrotne. Inozynian jest miejscem rozgałęzienia w syntezie AMP i GMP. Reakcje
prowadzące dalej z inozynianu są miejscami inhibicji przez sprzężenie zwrotne. AMP
hamuje przemianę inozynianu w adenylobursztynian, swój bezpośredni prekursor. Podobnie
GMP jest inhibitorem przejścia inozynianu w bezpośredni prekursor – ksantylan.
24.Synteza NAD, FAD, koenzymów kwasów nukleinowych.
Synteza NAD (dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego) zaczyna się od utworzenia
rybonukleotydu nikotynowego z nikotynianu i PRPP. Potem z ATP zostaje przeniesiona
reszta ANP na rybonukleotyd nikotynianu i tworzy się deamido-NAD+. Końcowym etapem
jest przeniesienie grupy amidowej glutaminy na grupę karboksylową nikotynianu i
utworzenie NAD

+

.

FAD jest syntetyzowany z ryboflawiny i dwóch cząsteczek ATP. ryboflawina + ATP ->
ryboflawino-5-fosforan + ADP, ryboflawino-5-fosforan + ATP



dwunukleotyd

flawinoadeninowy + PP

i

.

Synteza koenzymu A zaczyna się fosforylacją pantotenianu za 4-fosfopantotenian, który
przyłącza grupę aminową z cysteiny i po odszczepieniu CO

2

powstaje 4-fosfopantoteina.

Potem zostaje przniesiona z ATP reszta ANP tworząc defosfokoenzym A. Następuje
fosforylacja tego związku kosztem ATP, który przechodzi w ADP, co prowadzi do powstania
koenzymu A.
25.Fermentacja mleczanowa i alkoholowe - porównanie.
Organizmami zdolnymi do fermentacji alkoholowej są w pierwszym rzędzie drożdże oraz
niektóre pleśnie. Organizmy te zawierają komplet enzymów łańcucha glikolizy oraz
zasadnicze dla fermentacji alkoholowej enzymy: dekarboksylazę pirogronianową i
dehydrogenazę alkoholową. Enzymy te katalizują kolejno dekarboksylację pirogronianu do
aldehydu octowego i przeniesienie na ten związek atomów wodoru z NADH, powstałego
przez uwodorowanie NAD

+

przy utlenianiu gliceraldehydo-3-fosforanu. Fermentacja

alkoholowa może być modyfikowana w celu innych niż alkohol etylowy produktów
końcowych.
Mleczanowa.
W mięśniach zwierząt wykonujących intensywną pracę tlenowy rozkład glikogenu, który
dostarcza energii musi być często, z powodu niedostatku tlenu, zastąpiony beztlenowym
procesem glikolizy – fermentacją mleczanową. W wyniku tego tworzy się pirogronian, który
w warunkach beztlenowych jest akceptorem atomów wodoru z NADH i po ich przyłączeniu
przechodzi w kwas mlekowy.

6

26.Rozkład palmitynianu. Obliczyć ilość ATP, jaka powstanie w wyniku jego
utlenienia?
Oblicza się ilość energii uzyskiwanej w procesie utleniania kwasu tłuszczowego. W każdym
cyklu reakcji łańcuch acylo-CoA ulega skróceniu o dwa atomy węgla i powstaje NADH,
FADH

2

oraz acetylo-CoA.

C

n

acylo-CoA+FAD+NAD

+

+H

2

O+CoA



C

n-2

-acyloCoA+FADH

2

+NADH + acetylo-CoA +

H

+

. Degradacja palmitoilo-CoA wymaga siedmiu reakcji. (C

16

-acylo-CoA). Podczas

siódmego cyklu C

4

-ketoacylo-CoA ulega tiolizie do dwóch cząsteczek acetylo-CoA.

pamitoilo-CoA + 7FAD + 7NAD

+

+ 7CoA + 7H

2

O



8 acetylo-CoA + 7FADH

2

+ 2 NADH

+ 7H

+

. Podczas utleniania każdej cząsteczki NADH w łańcuchu oddechowym powstaje 2,5

cząsteczki ATP, a 1,5 cząsteczki ATP na skutek utleniania każdej cząsteczki FADH

2

,

ponieważ jej elektrony wchodzą do łańcucha oddechowego na poziomie ubichinonu.
Utlenienie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego prowadzi do wytworzenia 10
cząsteczek ATP. Podczas całkowitego utlenienia pamitoilo-CoA powstaje zatem cząsteczek
ATP: 10,5 z siedmiu FADH

2

, 17,5 z siedmiu NADH i 80 z ośmiu cząsteczek acetylo-CoA, co

w sumie daje 108 cząsteczek ATP. W procesie aktywacji palmitynianu (wiązanie go z
koenzymem A_ zużywane są dwa wysokoenergetyczne wiązania fosforanowe. Więc zupełne
utlenienie pamitynianu dostarcza netto 106 cząsteczek ATP.
27.Rola kwasu cytrynowego
Większość intermediatów metabolicznych, które powstają podczas rozkładu aminokwasów,
może może być przekształcona do glukozy lub utleniana w cyklu kwasów cytrynowych. W
rezultacie część lub wszystkie atomy węgla rozkładanych 20 aminokwasów białkowych
można znaleźć w zaledwie 7 rodzajach cząsteczek. Są nimi: pirogronian, acetylo-CoA,



-

ketoglutaran, bursztynylo-CoA, fumaran i szczawiooctan. Aminokwasy, których rozkład
prowadzi do acetylo-CoA lub acetoacetylo-CoA, określa się jako ketogenne, gdyż powstają z
nich związki (ciała) ketonowe. Aminokwasy ulegające rozkładowi do pirogronianu,



-

ketoglutaranu, bursztynylo-CoA, fumuranu lub szczawiooctanu nazywa się aminokwasami
glukogennymi. Synteza glukozy z tych aminokwasów jest możliwa dlatego, że intermediaty
cyklu kwasu cytrynowego i pirogronian mogą być przekształcone w fosfoeneolopirogronian,
a ten z kolei w glukozę.
28.Rozpad i synteza hemu.
4 cząsteczki porfobilinogenu kondensują liniowo i w reakcji katalizowanej przez deaminazę
porfobilinogenu powstaje łańcuchowy tetrapirol. Utworzenie każdego mostka metylowego
wiąże się z uwolnieniem jonu amonowego. Łańcuchowy tetrapirol cyklizuje do
uroporfirynogenu III o asymetrycznym układzie łańcuchów bocznych. Reakcje te wymagają
obecności syntazy i kosyntazy. W obecności samej syntazy tworzy się uroporfirynogen I
symetryczny izomer niefizjologiczny. Uroporfirynogen III jest również kluczowym
związkiem pośrednim w syntezie witaminy B12 przez bakterie oraz chlorofilu przez bakterie
i rośliny.
Teraz tworzy się szkielet porfiryny. Dalsze reakcje przekształcają łańcuchy boczne i
zmieniają stopień nasycenia pierścienia porfirynowego.
29.Reakcje Endo i egzogeniczne.
ATP – adenozynotrójfosforan – jest przenośnikiem energii swobodnej (pełni rolę w
wymianie, transporcie, magazynowaniu energii). Jest on nukleotydem zbudowanym z
adeniny, rybozy i trójfosforanu. Jest cząsteczką bogatą w energię, gdyż jego składowa
trójfosforanowa zawiera 2 bezwodnikowe wiązania fosforanowe. Podczas hydrolizy ATP
uwalniana jest duża ilość energii swobodnej i powstaje ADP – adenozynodwufosforan i
ortofosforan. ATP + H

2

O



ADP + ortofosforan. W wyniki tej egzoergicznej reakcji

uwalniane jest około 7,3 kcal energii z 1 mola ATP.
30.Wbudowanie grupy



-aminowej do aminokwasów.

7

Wbudowanie NH

4

+

do aminokwasów. W procesie tym kluczową rolę odgrywają glutaminian

i glutamina. Grupa



-aminowa w większościa aminokwasów pochodzi z grupy



-aminowej

glutaminianu, przenoszonej do nich w reakcji transaminacji. Glutamina, drugi ważny donor
azotu, dostarcza go z bocznego łańcucha do biosyntezy wielu ważnych związków.
Glutaminian jest syntetyzowany z NH

4

+

i



-ketoglutaranu, związku pośredniego w cyklu

kwasu cytrynowego z udziałem dehydrogenazy glutaminianowej. Jon amonowy zostaje
wprowadzony do glutaminy podczas działania syntetazy glutaminowej na glutaminian.
Amidacja jest zależna od hydrolizy ATP.
31.Beztlenowy rozkład glukozy
Zasadniczym szlakiem degradacji glukozy jest glikoliza – szlak EMP, w czasie której jest
ona przekształcana w duże trójwęglowe cząsteczki pirogronianu, cząsteczki ATP i NADH.
Umożliwia ona zapoczątkowanie i dalszy przebieg reakcji składających się na cykl Krebsa.
W ten sposób zdobywają energię bakterie tlenowe, mimo, że glikoliza przebiega bez udziału
tlenu. Pirogronian jest podstawowym metabolitem, od którego rozdzielają się drogi
oddychania tlenowego i fermentacji (oddychanie beztlenowe). Reakcje glikolizy zachodzą w
cytoplazmie, natomiast dalsze przemiany pirogronianu – w matriks mitochondrium i
dostarczają one energii namagazynowanej w ATP.
32.Własności wody.
Dipolowy charakter cząsteczki wody stwarza możliwości przeprowadzenia do roztworu o
polarnym i jonowym charakterze, np. zasad organ i nieorgan., ich soli oraz pochodnych,
kwasów, sacharydów, itp.
Wiele niezwykłych właściwości wody, jak duże napięcie powierzchniowe, ciepło właściwe i
ciepło parowania, wynika z kohezyjnego charakteru wody. Rola wody:



powszechny

rozpuszczalnik związków ustrojowych,



jest czynnikiem umożliwiającym wymianę cieplną



związek uczestniczący w przebiegu większości reakcji metabolicznych;



środek transportu

wewnątrzustrojowego;



utrzymuje odpowiednie wymiary i kształty komórek, warunkuje

jędrność komórki (turgor).



uczestniczy w regulacji temp, ciśnienia osmotycznego, pH.

33.Szlak ED.
Szlak ten funkcjonuje u wielu bakterii (m.in.: Pseudomonas, Acetobacter, Gluconobacter).
Rozpoczyna się od degradacji glukozy pod wpływem heksokinazy (ATP



ADP) i powstaje

glukozo-6-fosforan utleniony; dehydrogenaza przekształca go w 6-fosfoglukonian
(NADP

+



NADPH+H

+



syntezy komórkowe). Na skutek dehydrotazy powstaje 2-keto-3-

deoksy-6-fosfoglukonian (KDPG). Wskutek rozszczepienia KDPG powstaje aldehyd 3-
fosfoglicerynowy i pirogronian. Szlak ten dostarcza komórce prekursorów do procesów
biosyntetycznych. Bilans: glukoza



2 pirogronian + 1NAD(P)H

2

+ 1 NADH

2

+ 1 ATP

34.Synteza aminokwasów aromatycznych.
Syntezę aminokwasów aromatycznych zapoczątkowuje reakcja kondensacji kwasu
fosfoenolopirogronowego, który jest jednym z produktów pośrednich łańcucha glikolizy oraz
erytrozo-4-fosforanu, który jest produktem pośrednim cyklu pentozofosforanów. Reakcja ta
jest katalizowana przez transaldolazę, a jej produktem jest kwas 3-dezoksy-7-fosfo-
heptulozonowy. Związek ten – przez kwas dehydrochinowy – przekształca się do kwasu
szikimowego i następnie 5-fosf-szikimowego. Ten ostatni jest kluczowym produktem w
syntezie aminokwasów aromatycznych, następuje rozwidlenie dróg w kierunku tryptofanu
oraz fenyloalaniny i tyrozyny. Synteza aminokwasów aromatycznych jest ściśle powiązana z
przemianami cukrowców.
35. Właściwości kinetyczne enzymów allosterycznych.
Enzymy alloster mają sigmoidalną kinetykę. Zbudowane są z podjednostek. Mają symetrie
cząsteczkową, znajdują się w miejscach rozgałęzień dróg metabolicznych. Enzymy alloster.
mają specjalne miejsce receptorowe (centrum allosteryczne). W innym miejscu niż centrum
aktywne. Większość enz alloste zwiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Są bardziej

8

skomplikowane. Enz allost mogą przyłączać w miejscu alloster efektory alloster (ligandy),
które oddziałują na aktywność enzymu. Zmienia się aktywność enzymu, wywołana zmianą
kształtu enzymu lub jego centrum aktywnego. Efektorami – mogą być same substraty reakcji.
W ich nieobecności enzymy alloster przejawiają niewielką aktywność katalityczną.
36. Rola, przebieg i regulacja cyklu pentozofosfora-nowego.
Szlak pentozofosforanowy wytwarza w cytozolu NADPH i rybozo-5-fosforan. NADPH jest
zużywany w biosyntezach redukcyjnych, natomiast rybozo-5-fosforan jest konieczny do
syntezy DNA i RNA i koenzymów nukleotydowych. Szlak pentozofosforanowy rozpoczyna
się od dehydrogenacji glukozo-6-fosforanu w wyniku której powstaje lakton, hydrolizowany
następnie do 6-fosfoglukonianu (oksydacyjna dekarboksylacja tego związku prowadzi do
utworzenia rybulozo-5-fosforanu) – akceptorem elektronów jest NADP

+

. Ostatnim etapem

szlaku jest izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu (ketozy) katalizowana przez izomerazę
pentozofosforanową do rybozo-5-fosforanu (aldozy).
37.Reakcje enzymatyczne w biosyntezie pirymidyn.
Biosynteza pirymidyny zaczyna się od utworzenia karbamoilofosforanu, który powstaje z
udziałem różnych syntetaz karbamoilofosforanowych. Następny etap (utworzenie N-
karbamoiloasparaginianu

z

asparaginianu

i

karbamoilofosforanu)

katalizuje

karbamoilotransferaza asparaginianowa – enzym regulujący. Orotan (powstał przez
odwodorowanie dihydroortanu) reaguje z fosforybozylopirofosforanem (PRPP) i powstaje
ortodylan (nukleoid pirymidynowy). Reakcję ta katalizuje fosforyozylotransferaza
orotanowa. Udział w ostatnim z procesów ma też dekarboksylaza orotydylanowa.
38.W jaki sposób szlak C-4 wpływa na cykl Calvina pewnych roślin?
Szlak C4 jest dodatkowym mechanizmem wprowadzania CO

2

do cyklu Calvina, który jest

ostatnim etapem fotosyntezy zachodzącym bez udziału światła. Pobrany ze środowiska
zewnętrznego CO

2

podlega przekształceniu do poziomu heksozy (glukoza, fruktoza).

Szlak

C

4

rozpoczyna się w komórkach mezofilu od kondensacji CO

2

z

fosfoenolopirogronianem z udziałem karboksylazy fosfoenolopirogronianowej. W wyniku
czego powstaje szczawiooctan. Uwolniony CO

2

kondensuje z rybulozo-1,5-bisfosforanem i

ta reakcja rozpoczyna cykl Calvina.
Jeżeli CO

2

jest doprowadzony do miejsca funkcjonowania cyklu Calvina z udziałem szlaku

C

4

, to 30 cząsteczek ATP jest niezbędnych do wytworzenia jednej heksozy, natomiast tylko

18 cząsteczek potrzeba, jeżeli nie pośredniczy szlak C

4

.

39.Synteza cysteiny.
Cysteina jest aminokwasem endogennym, który jest potrzebny człowiekowi do biosyntezy
białka – powstaje w wyniku biosyntezy wewnątrzkomórkowej. Jest syntezowana z seryny,
która jest syntezowana z kolei z metabolitu, który występuje w czasie glikolizy (3-
fosfoglicerynian). Związkiem pośrednim w syntezie cysteiny jest homocysteina. Seryna
podlega kondensacji z homocysteiną, dając cystationinę. Następnie cystationina ulega
dezaminacji i rozpada się, przy udziale enzymu cystationazy, na cysteinę i



-ketomaślan.

homocysteina+seryna



H2O





cystationina



H2O





cysteina +



-ketomaślan