Bakterie kumulujące fosfor
W strefie beztlenowej obecne w ściekach bakterie fosforowe (np. Acinetobacter), które są ścisłymi tlenowcami nie mogą oddychać w tych warunkach. Z drugiej strony obecność dużej ilości pokarmu (szczególnie lotnych kwasów tłuszczowych - głównie octowego), ich ulubionego pożywienia, jest tak atrakcyjna, ze zdobywają się na energię, aby je przyswoić i zakumulować (w postaci polihydroksymaślanów lub poliwalerianianów) na "gorsze czasy", gdy o pożywienie będzie trudniej.
To "zdobycie się na energię" oznacza, że rozładowują one swoją baterię polifosforanową i wydzielają fosfor do otoczenia. To uwolnienie fosforu do ścieków w strefie beztlenowej jest z nawiązką rekompensowane w następnej strefie, którą jest strefa napowietrzania. W warunkach tlenowych "objedzone" bakterie fosforowe zużywają zakumulowany pokarm na procesy życiowe do których jest potrzebna energia. Gdy jest większa konkurencja o pokarm i pokarmu zaczyna brakować, bakterie fosforanowe zaczynają gromadzić fosfor w postaci polifosforanów (na wypadek, gdyby ponownie znalazły się w warunkach beztlenowych). Dzięki temu, że w strefie napowietrzonej bakterie te rozmnożyły się, zostaje wchłonięte dużo więcej fosforu niż uwolniło się go w strefie beztlenowej.
Wiązania wodorowe i znaczenie ich dla organizmów
Wiązanie takie może się wytworzyć między atomem elektroujemnym i atomem wodoru połączonym kowalencyjnie z tlenem lub azotem. Atomy biorące udział w wiązaniu wodorowym mogą się znajdować w dwóch częściach tej samej cząsteczki lub należeć do różnych cząsteczek. Wiązania wodorowe decydują w znacznym stopniu o właściwościach wody. Wiązania te należą do oddziaływań słabych: łatwo się tworzą, łatwo również ulegają zerwaniu. Wiązania wodorowe są najsilniejsze wtedy, gdy 3 atomy ułożone są liniowo. Tworzenie się wiązania wodorowego wpływa znacznie na właściwości fizyczne i chemiczne substancji, np. na podwyższenie temp wrzenia np. białka i kwasy nukleinowe wiele ze swoich cech strukturalnych , a więc i właściwości zawdzięczają wiązaniu wodorowym.
Wydzielenie grupy α-aminowej od aminokwasu.
Głównym miejscem rozkładu aminokwasów u ssaków jest wątroba. Grupy α-aminowe z wielu różnych aminokwasów są przenoszone na α-ketoglutaran, co prowadzi do otrzymania glutaminianu. Ten z kolei ulega deaminacji oksydacyjnej, dając NH4+. Przeniesienie grup α-aminowych z α-aminowkasu na α-ketokwas katalizują aminotransferazy. Ogólnie te enzymy skierowują spływ grup aminowych z różnych aminokwasów na α-ketoglutaran w celu przemiany w NH4+. Najważniejsza z tej grupy enzymów aminotransferaza asparaginianowa katalizuje przeniesienie grupy aminowej z asparaginianu na α-ketoglutaran.
4. Kinetyka enzymów. Model Michaelisa-Mentena.
Kinetykę enzymów opisuje model M-M. Zasadniczym założeniem teorii MM jest konieczność wytworzenia odwracalnego kompleksu między enzymem, a substratem: E + S← k1k2→ ES →k3→ E+P. Kompleks ten podlega przemianie nieodwracalnej do produktu P z uwolnieniem enzymu. Stężenie enzymu jest wielokrotnie mniejsze w porównaniu ze stężeniem substratu i produktu, dlatego można przyjąć, że stężenie kompleksu ES jest stałe i zależy od stężenia enzymów w strukturze. Im większe jest stężenie kompleksu ES, tym więcej produktu powstanie.
5.Oksydacyjna deaminacja. (metabolizm aminokwasów)
W procesie deaminacji aminokwasu wydziela się amoniak, w wyniku czego powstaje α-ketokwas. Jednym z typów tego procesu jest deaminacja oksydacyjna. Enzymy mogą współdziałać z NAD+ lub NADP+ względnie z FAD lub FMN. Najważniejszym przykładem enzymów enzymów deaminujących, współdziałających z NAD+ jest dehydrogenaza glutaminianowa. Enzym ten katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do α-ketoglutarowego i amoniaku. Podstawowe znaczenie dehydrogenazy glutaminianowej, przy pełnej jej odwracalności, polega na wprowadzaniu amoniaku o związków organicznych oraz na powiązaniu przemiany aminokwasów z cyklem kwasów trójkarboksylowych, w którym α-ketoglutaran jest produktem pośrednim.
6.Rola transaminacji.
Transmicja, w której może uczestniczyć wiele naturalnych aminokwasów, ma ogromne znaczenie w przemianie materii, gdyż pozwala organizmowi oszczędnie gospodarować azotem i wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiana ta, katalizowana przez enzymy zwane aminotransferazami, polega na przeniesieniu grupy aminowej z aminokwasu na α-ketokwas. Reakcja transaminacji przez udział α-ketokwasów, a szczególnie szczawiooctanu, α-ketoglutaranu i pirogronianu, stanowi ważne powiązanie między przemianą azotową a przemianami cukrowców, a zwłaszcza z końcowym etapem ich rozkładu w cykl kwasów trójkarboksylowych.
7.Tetrahydrofolian
Bardzo uniwersalny nośnik aktywowanych fragmentów jednowęglowych, odgrywa ważną rolę w metabolizmie aminokwasów i nukleotydów Koenzym ten przenosi fragmenty jednowęglowe o trzech wzajemnie zamiennych stanach utlenienia; najbardziej zredukowanym - grupę metylową; w stanie pośrednim - grupę metylenową; bardziej utlenionym - grupę formylową, formiminową i metenylową. Składa się z 3 grup: podstawowej pterydyny, p-aminobenzoesanu i glutaminianu.
8.Synteza „de novo” pierścienia purynowego i pirymidynowego.
Ważnym etapem w syntezie nukleotydów purynowych de novo jest powstanie 5-fosforybozyloaminy z PRPP i glutaminy. Grupa amidowa bocznego łańcucha glutaminy wchodzi na miejsce grupy pirofosforanowej, związanej z C-1 PRPP, z odwróceniem konfiguracji α do β, charakterystyczną dla normalnie występujących nukleotydów. Z fosforybozyloaminą łączy się glicyna, dając rybonukleotyd glicynoamidu. Wiązanie amidowe między grupą karboksylową glicyny i grupą aminową fosforybozyloaminy powstaje kosztem ATP.
W syntezie nukleotydów pirymidynowych najpierw powstaje pierścień pirymidyny, który następnie łączy się z rybozofosforanem tworząc nukleotyd pirymidynowy, odwrotnie niż w sekwencji syntezy de novo nukleotydów purynowych. PRPP ponownie jest donorem reszty rybozofosforanowej. Synteza pierścienia pirymidynowego zaczyna się od utworzenia karbamoiloaparaginianu z karbamoilofosforanu i asparaginianu w reakcji katalizowanej przez karbamoilotransferazę asparaginianową.
9.Porównać inhibitory kompetencyjne i niekompetencyjne.
Ihibicja - unieczynnienie enzymu przez inhibitor. Inhibicja odwracalna:
kompetencyjna: inhibitor jest cząsteczką bardzo zbliżoną strukturalnie do właściwego substratu, która pasuje do centrum aktywnego i wiąże się z enzymem. Nie jest na tyle podobny do substratu, by go w pełni zastąpić. Nie dochodzi więc do reakcji i do wytworzenia produktu. Enzym jest natomiast zablokowany dopóty, dopóki inhibitor pozostaje w miejscu aktywnym.
niekompetencyjna: inhibitor i substrat mogą się równocześnie wiązać z cząsteczką enzymu. Działanie inhibitora niekompetycyjnego polega na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu, a nie na zmniejszeniu liczby cząstek enzymu. na skutek tego czas reakcji, w której następuje przemiana substratu, jak i szybkość wytworzenia produktu końcowego, znacznie się wydłuża.
10.Porównać fotosystem I i fotosystem II.
Chociaż równanie fotosyntezy pozornie jest bardzo proste: 6CO2 + 6H2O—energia świetlna → C6H12O6 + 6O2 to w rzeczywistości proces ten jest niezwykle złożony i wymaga współdziałania 2 fotosystemów. Fotosystem I (fosforylacja cykliczna) wytwarza potencjał redukujący w postaci NADPH, a w pewnych warunkach wytwarza też ATP. Fotosystem II (fosforylacja niecykliczna) rozszczepia wodą, produkuje wolny tlen i dostarcza reduktora.
11.Rola NAD+ i NADP+ w metabolizmie.
Wodory i elektrony odłączone od substancji przez odpowiednie dehydrogenazy w cyklu Krebsa są przekazywane na główne akceptory elektronów, do których należy dwunukleotyd nikotynamidoadeninowy NAD lub fosforan tego nukleotydu NADP. Większość dehydrogenaz przekazująca elektrony na te właśnie przenośniki jest ściśle swoista i współdziała z NAD lub NADP. Niektóre dehydrogenazy mogą przekazywać wodór i elektrony na oba nukleotydy, jednak szybsze działanie wykazują zawsze we współdziałaniu tylko z jednym z nich. Po przyjęciu H i elektronów od dehydrogenaz wymienione nukleotydy redukują się do NADH lub NADH+H według reakcji: NAD++H++2e-↔ NADH; NADP+←+2H -2H→ NADPH + H. NAD+ jest koenzymem oksydoreduktaz. Pełni rolę przenośnika elektronów. Rola NADP polega na podobnej reakcji odwracalnej, przenoszenia wodoru jak w przypadku NAD.
12.Synteza i rozkład glikogenu-przez adrenalinę przykład kaskady AMP.
Metabolizm glikogenu w znacznym stopniu podlega wpływowi kilku hormonów. Insulina indukuje syntezę glikogenu. Glukagon i adrenalina wyzwalają rozkład glikogenu. Adrenalina silnie stymuluje rozpad glikogenu w mięśniach i w mniejszym stopniu w wątrobie.
Adrenalina i glukagon wiążą się do receptorów w błonie komórkowej komórek docelowych i wyzwalają aktywację białka pobudzającego, której podjednostka połączona z GTP aktywuje cyklazę adenylanową, enzym transbłonowy, który katalizuje przemianę ATP w cykliczny AMP.
ROZKŁAD GLIKOGENU (glikogeneza)
glikogen (n reszt) tPi ↔glikogen (n-1 reszt) + glukoza - 1 - fosforan
•fosforylaza glikozydowa - rozbija wiązania α-1,4-glikozydowe i usuwa kolejno reszty glukozy z nieredukującego końca (koniec z wolną grupą n-OH cząst. glikogenu)
•enzym usuwający rozgałęzienia - usuwa wiązanie α -1,6-glikozydowe w miejscach rozgałęzienia
glukozo-1-fosforan←fosfoglukomutaza→glukozo-6-fosforan - sam metabolizowany w szlaku glikolizy w mięśniach (energia)
+ H2O + glukozo-6-fosfataza→glukoza + Pi: w wątrobie →glukoza dyfunduje do krwi, utrzymuje się w możliwie stałym stężeniu.
Synteza glikogenu (GLIKOGENOGENAZA)
UTP+glukozo-1-fosforan ↔ UDP-glukoza + PPi
PPi + H2O→2Pi + energia.
UTP = urydyno-trifosforan.
Syntaza glikogenowa przenosi reszty glikozylowe z UDP-glukozy do gup C4OH przy końcu nieredukującym cząsteczki glikogenu tworząc wiązania α-1,4-glikozydowe.
Gdy pewna liczba cząstek glukozy zostanie już połączona w prosty łańcuch, enzym rozgałęziający rozcina jedno wiązania α-1,4-glikozydowe i przenosi odcinek (ok. 7 reszt) do bardziej wewnętrznego miejsca cząsteczki i go przyłącza przez wiązania α-1,6-glikozydowe
Równoczesna synteza i degradacja glikogenu powoduje netto hydrolizę UTP.
13.Rozkład puryn i pirymidyn.
U człowieka puryny są rozkładane do moczanu i wydalany z moczem.
14.Glukoneogeneza (rola, przebieg, własności). Czy jest to proces odwrotny do glikolizy?
Jest syntezą glukozy z prekursorów nie będących cukrowcami. Odgrywa on ważną rolę w mózgu, dla którego glukoza stanowi podstawowy materiał energetyczny. Odgrywa również ważną rolę podczas intensywnego wysiłku organizmu. Podczas glukoneogenezy pirogronian przekształca się w glukozę. Niecukrowcowe prekursory wchodzą na szlak glukoneogenezy głównie jako pirogronian, szczawiooctan i fosforan dihydroksyacetonu. Najważniejszymi prekursorami niecukrowcowymi glukozy są mleczan, aminokwasy i glicerol. Głównym miejscem glukoneogenezy jest wątroba i nerki. Utrzymują one stały poziom we krwi, skąd cukier ten pobierają intensywnie metabolizujące go mięśnie i mózg.
15.Rola NAD+ i cytochromów w procesie oddychania.
Cytochromy są białkami transportującymi elektrony w łańcuchu oddechowym, które zawierają hem jako grupę prostetyczną. Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenieniu zredukowanych koenzymów flawionowych.
NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy jest głównym akceptorem elektronów w reakcjach utleniania substratów oddechowych. Reaktywną część NAD+ stanowi jego pierścień nikotynoamidowy, pochodna pirydynowa. W reakcji utleniania substratu nikotynoamidowy pierścień NAD+ przyjmuje jon wodorowy i dwa elektrony, które są ekwiwalentem jonu hydroniowego.
16.Cykl mocznikowy w metabolizmie i procesie syntezy aminokwasów.
Część grup NH4+ powstających przez rozkład aminokwasów jest używana w biosyntezie związków azotowych. U większości kręgowców nadmiar NH4+ jest przekształcany w mocznik i wydalany. Ptaki i gady przed wydaleniem NH4+ przekształcają go w kwas moczowy, a niektóre zwierzęta wydalają go bezpośrednio. Cykl mocznikowy jest tzw. cyklicznym torem metabolicznym. W moczniku 1 atom azotu pochodzi z NH4+ a drugi z asparaginianu. Atom węgla w moczniku pochodzi z CO2. Nośnikiem atomów węgla i azotu wchodzących w cykl mocznikowy jest ornityna - aminokwas, który nie stanowi jednostki budulcowej białek.
17.Wiązania kowalencyjne i jonowe. Porównać.
Atomy mogą uzyskać stabilniejszy układ elektronów w zewnętrznej powłoce elektronowej przez oddziaływanie z innymi atomami. Gdy elektrony są przekazywane z jednego atomu na drugi, tworzy się wiązanie jonowe. Wiązanie kowalencyjne powstaje, jeśli elektrony są wspólnie użytkowane przez dwa atomy. Często tworzą się wiązania kowalencyjne, w których elektrony są częściowo przesunięte w kierunku jednego z atomów (nierówny udział w użytkowaniu elektronów), tworzy się wówczas wiązanie kowalencyjne spolaryzowane. Atomy połączone dwoma lub więcej wiązaniami kowalencyjnymi nie mogą się swobodnie obracać wokół osi wiązania.
18.Jakie produkty metaboliczne tłuszczy lipidów wpływają na metabolizm glikolizy?
Tłuszcze stanowią wyjątkowo bogatą w energię i mogącą ulec w miarę potrzeby szybkiemu uruchomieniu rezerwę odkładaną w tkankach żywych organizmów.
19.Cykl pentozofosforanowy rola i przebieg
Reakcja sumaryczna przekształcania glukozy w pirogronian: glukoza + 2Pi + 2 ADP + 2 NAD+ → 2 cząsteczki pirogronianu + 2 ATP + 2 NADH + 2H+ + 2 H2O. W ten sposób podczas tego przekształcenia w dwie cząsteczki pirogronianu powstają dwie cząsteczki ATP. Porównując z wydajnością utleniania cukru w cyklu pentozofosforanów, glikoliza łącznie z dalszym utlenieniem pirogronianu do CO2 i H2O jest procesem bardziej wydajnym energetycznie.
20.Rola dUMP (metylacji deoksyurydylanu).
Uracyl nie jest składnikiem DNA. Natomiast DNA zawiera tyminę, metylowany analog uracylu. Deoksyurydylan (dUMP) jest metylowany do deoksytymidalanu (dTMP) w reakcji katalizowanej przez syntazę tymidylanową. Donorem grupy metylowej w tej reakcji jest pochodna tetrahydrofiolianu. Grupa metylowa wprowadzona jest do deoksyurydylanu jest bardziej zredukowana niż grupa metylenowa.
21.Rola FAD i FMN. Jakie ma znaczenie w metabolizmie komórki?
Są to nukleotydy flawinowe. Są pierwszymi akceptorami wodoru w łańcuchu oddechowym.
Dinukleotyd flawinoadeninowy FAD jest syntezowany z ryboflawiny i dwóch cząsteczek ATP. Ryboflawina ulega fosforylacji przez ATP do mononukleotydu flawinowego FMN. Reaktywną częścią FAD jest jego pierścień izoalaksazynowy. FAD, podobnie jak NAD+ może przyjmować dwa elektrony. Czyniąc to FAD, w przeciwieństwie do NAD+, wiąże proton tak samo, jak jon hydroniowy. FMN może przyjmować jeden elektron (albo FMNH2 może oddawać jeden elektron), tworząc pośrednią formę rodnika semichinonowego. Ryboflawina jest składnikiem FMN i FAD.
22.Synteza kwasów tłuszczowych.
Synteza rozpoczyna się od karboksylacji acetylo-CoA prowadzącej do malonylo-CoA. W reakcji tej katalizowanej przez karboksylazę acetylo-CoA zawierającą biotynę jest zużywany ATP. Intermediaty syntezy kwasów tłuszczowych są związane z białkowym nośnikiem grup acetylowych (ACP) przez kowalencyjne wiązanie z siarką jego fosfopantoteinowej grupy prostetycznej. Acetylo-ACP i malonylo-ACP kondensują tworząc acetoacetylo-ACP; reakcja ta jest napędzana przez uwalnianie CO2 z aktywowanej jednostki malonylowej. Po tym etapie następuje redukcja, dehydratacja i druga redukcja; reduktorem tutaj jest NADPH. Utworzony w ten sposób butyrylo-ACP wchodzi w następny cykl elongacji, rozpoczynający się od dołączenia jednostki dwuwęglowej, pochodzącej z cząsteczki malonylo-CoA. Siedem cykli elongacji prowadzi do palmitoilo-ACP; jego hydroliza daje palmitynian.
23.IMP.
IMP jest inhibitorem (obok AMP i GMP) biosyntezy nukleotydów purynowych przez sprzężenie zwrotne. Inozynian jest miejscem rozgałęzienia w syntezie AMP i GMP. Reakcje prowadzące dalej z inozynianu są miejscami inhibicji przez sprzężenie zwrotne. AMP hamuje przemianę inozynianu w adenylobursztynian, swój bezpośredni prekursor. Podobnie GMP jest inhibitorem przejścia inozynianu w bezpośredni prekursor - ksantylan.
24.Synteza NAD, FAD, koenzymów kwasów nukleinowych.
Synteza NAD (dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego) zaczyna się od utworzenia rybonukleotydu nikotynowego z nikotynianu i PRPP. Potem z ATP zostaje przeniesiona reszta ANP na rybonukleotyd nikotynianu i tworzy się deamido-NAD+. Końcowym etapem jest przeniesienie grupy amidowej glutaminy na grupę karboksylową nikotynianu i utworzenie NAD+.
FAD jest syntetyzowany z ryboflawiny i dwóch cząsteczek ATP. ryboflawina + ATP -> ryboflawino-5-fosforan + ADP, ryboflawino-5-fosforan + ATP ↔ dwunukleotyd flawinoadeninowy + PPi.
Synteza koenzymu A zaczyna się fosforylacją pantotenianu za 4-fosfopantotenian, który przyłącza grupę aminową z cysteiny i po odszczepieniu CO2 powstaje 4-fosfopantoteina. Potem zostaje przniesiona z ATP reszta ANP tworząc defosfokoenzym A. Następuje fosforylacja tego związku kosztem ATP, który przechodzi w ADP, co prowadzi do powstania koenzymu A.
25.Fermentacja mleczanowa i alkoholowe - porównanie.
Organizmami zdolnymi do fermentacji alkoholowej są w pierwszym rzędzie drożdże oraz niektóre pleśnie. Organizmy te zawierają komplet enzymów łańcucha glikolizy oraz zasadnicze dla fermentacji alkoholowej enzymy: dekarboksylazę pirogronianową i dehydrogenazę alkoholową. Enzymy te katalizują kolejno dekarboksylację pirogronianu do aldehydu octowego i przeniesienie na ten związek atomów wodoru z NADH, powstałego przez uwodorowanie NAD+ przy utlenianiu gliceraldehydo-3-fosforanu. Fermentacja alkoholowa może być modyfikowana w celu innych niż alkohol etylowy produktów końcowych.
Mleczanowa.
W mięśniach zwierząt wykonujących intensywną pracę tlenowy rozkład glikogenu, który dostarcza energii musi być często, z powodu niedostatku tlenu, zastąpiony beztlenowym procesem glikolizy - fermentacją mleczanową. W wyniku tego tworzy się pirogronian, który w warunkach beztlenowych jest akceptorem atomów wodoru z NADH i po ich przyłączeniu przechodzi w kwas mlekowy.
26.Rozkład palmitynianu. Obliczyć ilość ATP, jaka powstanie w wyniku jego utlenienia?
Oblicza się ilość energii uzyskiwanej w procesie utleniania kwasu tłuszczowego. W każdym cyklu reakcji łańcuch acylo-CoA ulega skróceniu o dwa atomy węgla i powstaje NADH, FADH2 oraz acetylo-CoA.
Cnacylo-CoA+FAD+NAD++H2O+CoA→Cn-2-acyloCoA+FADH2+NADH + acetylo-CoA + H+. Degradacja palmitoilo-CoA wymaga siedmiu reakcji. (C16-acylo-CoA). Podczas siódmego cyklu C4-ketoacylo-CoA ulega tiolizie do dwóch cząsteczek acetylo-CoA. pamitoilo-CoA + 7FAD + 7NAD+ + 7CoA + 7H2O → 8 acetylo-CoA + 7FADH2 + 2 NADH + 7H+. Podczas utleniania każdej cząsteczki NADH w łańcuchu oddechowym powstaje 2,5 cząsteczki ATP, a 1,5 cząsteczki ATP na skutek utleniania każdej cząsteczki FADH2, ponieważ jej elektrony wchodzą do łańcucha oddechowego na poziomie ubichinonu. Utlenienie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego prowadzi do wytworzenia 10 cząsteczek ATP. Podczas całkowitego utlenienia pamitoilo-CoA powstaje zatem cząsteczek ATP: 10,5 z siedmiu FADH2, 17,5 z siedmiu NADH i 80 z ośmiu cząsteczek acetylo-CoA, co w sumie daje 108 cząsteczek ATP. W procesie aktywacji palmitynianu (wiązanie go z koenzymem A_ zużywane są dwa wysokoenergetyczne wiązania fosforanowe. Więc zupełne utlenienie pamitynianu dostarcza netto 106 cząsteczek ATP.
27.Rola kwasu cytrynowego
Większość intermediatów metabolicznych, które powstają podczas rozkładu aminokwasów, może może być przekształcona do glukozy lub utleniana w cyklu kwasów cytrynowych. W rezultacie część lub wszystkie atomy węgla rozkładanych 20 aminokwasów białkowych można znaleźć w zaledwie 7 rodzajach cząsteczek. Są nimi: pirogronian, acetylo-CoA, α-ketoglutaran, bursztynylo-CoA, fumaran i szczawiooctan. Aminokwasy, których rozkład prowadzi do acetylo-CoA lub acetoacetylo-CoA, określa się jako ketogenne, gdyż powstają z nich związki (ciała) ketonowe. Aminokwasy ulegające rozkładowi do pirogronianu, α-ketoglutaranu, bursztynylo-CoA, fumuranu lub szczawiooctanu nazywa się aminokwasami glukogennymi. Synteza glukozy z tych aminokwasów jest możliwa dlatego, że intermediaty cyklu kwasu cytrynowego i pirogronian mogą być przekształcone w fosfoeneolopirogronian, a ten z kolei w glukozę.
28.Rozpad i synteza hemu.
4 cząsteczki porfobilinogenu kondensują liniowo i w reakcji katalizowanej przez deaminazę porfobilinogenu powstaje łańcuchowy tetrapirol. Utworzenie każdego mostka metylowego wiąże się z uwolnieniem jonu amonowego. Łańcuchowy tetrapirol cyklizuje do uroporfirynogenu III o asymetrycznym układzie łańcuchów bocznych. Reakcje te wymagają obecności syntazy i kosyntazy. W obecności samej syntazy tworzy się uroporfirynogen I symetryczny izomer niefizjologiczny. Uroporfirynogen III jest również kluczowym związkiem pośrednim w syntezie witaminy B12 przez bakterie oraz chlorofilu przez bakterie i rośliny.
Teraz tworzy się szkielet porfiryny. Dalsze reakcje przekształcają łańcuchy boczne i zmieniają stopień nasycenia pierścienia porfirynowego.
29.Reakcje Endo i egzogeniczne.
ATP - adenozynotrójfosforan - jest przenośnikiem energii swobodnej (pełni rolę w wymianie, transporcie, magazynowaniu energii). Jest on nukleotydem zbudowanym z adeniny, rybozy i trójfosforanu. Jest cząsteczką bogatą w energię, gdyż jego składowa trójfosforanowa zawiera 2 bezwodnikowe wiązania fosforanowe. Podczas hydrolizy ATP uwalniana jest duża ilość energii swobodnej i powstaje ADP - adenozynodwufosforan i ortofosforan. ATP + H2O → ADP + ortofosforan. W wyniki tej egzoergicznej reakcji uwalniane jest około 7,3 kcal energii z 1 mola ATP.
30.Wbudowanie grupy α-aminowej do aminokwasów.
Wbudowanie NH4+ do aminokwasów. W procesie tym kluczową rolę odgrywają glutaminian i glutamina. Grupa α-aminowa w większościa aminokwasów pochodzi z grupy α-aminowej glutaminianu, przenoszonej do nich w reakcji transaminacji. Glutamina, drugi ważny donor azotu, dostarcza go z bocznego łańcucha do biosyntezy wielu ważnych związków. Glutaminian jest syntetyzowany z NH4+ i α-ketoglutaranu, związku pośredniego w cyklu kwasu cytrynowego z udziałem dehydrogenazy glutaminianowej. Jon amonowy zostaje wprowadzony do glutaminy podczas działania syntetazy glutaminowej na glutaminian. Amidacja jest zależna od hydrolizy ATP.
31.Beztlenowy rozkład glukozy
Zasadniczym szlakiem degradacji glukozy jest glikoliza - szlak EMP, w czasie której jest ona przekształcana w duże trójwęglowe cząsteczki pirogronianu, cząsteczki ATP i NADH. Umożliwia ona zapoczątkowanie i dalszy przebieg reakcji składających się na cykl Krebsa. W ten sposób zdobywają energię bakterie tlenowe, mimo, że glikoliza przebiega bez udziału tlenu. Pirogronian jest podstawowym metabolitem, od którego rozdzielają się drogi oddychania tlenowego i fermentacji (oddychanie beztlenowe). Reakcje glikolizy zachodzą w cytoplazmie, natomiast dalsze przemiany pirogronianu - w matriks mitochondrium i dostarczają one energii namagazynowanej w ATP.
32.Własności wody.
Dipolowy charakter cząsteczki wody stwarza możliwości przeprowadzenia do roztworu o polarnym i jonowym charakterze, np. zasad organ i nieorgan., ich soli oraz pochodnych, kwasów, sacharydów, itp.
Wiele niezwykłych właściwości wody, jak duże napięcie powierzchniowe, ciepło właściwe i ciepło parowania, wynika z kohezyjnego charakteru wody. Rola wody: • powszechny rozpuszczalnik związków ustrojowych, • jest czynnikiem umożliwiającym wymianę cieplną • związek uczestniczący w przebiegu większości reakcji metabolicznych; • środek transportu wewnątrzustrojowego; • utrzymuje odpowiednie wymiary i kształty komórek, warunkuje jędrność komórki (turgor). • uczestniczy w regulacji temp, ciśnienia osmotycznego, pH.
33.Szlak ED.
Szlak ten funkcjonuje u wielu bakterii (m.in.: Pseudomonas, Acetobacter, Gluconobacter). Rozpoczyna się od degradacji glukozy pod wpływem heksokinazy (ATP→ADP) i powstaje glukozo-6-fosforan utleniony; dehydrogenaza przekształca go w 6-fosfoglukonian (NADP+→NADPH+H+→syntezy komórkowe). Na skutek dehydrotazy powstaje 2-keto-3-deoksy-6-fosfoglukonian (KDPG). Wskutek rozszczepienia KDPG powstaje aldehyd 3-fosfoglicerynowy i pirogronian. Szlak ten dostarcza komórce prekursorów do procesów biosyntetycznych. Bilans: glukoza→2 pirogronian + 1NAD(P)H2 + 1 NADH2 + 1 ATP
34.Synteza aminokwasów aromatycznych.
Syntezę aminokwasów aromatycznych zapoczątkowuje reakcja kondensacji kwasu fosfoenolopirogronowego, który jest jednym z produktów pośrednich łańcucha glikolizy oraz erytrozo-4-fosforanu, który jest produktem pośrednim cyklu pentozofosforanów. Reakcja ta jest katalizowana przez transaldolazę, a jej produktem jest kwas 3-dezoksy-7-fosfo-heptulozonowy. Związek ten - przez kwas dehydrochinowy - przekształca się do kwasu szikimowego i następnie 5-fosf-szikimowego. Ten ostatni jest kluczowym produktem w syntezie aminokwasów aromatycznych, następuje rozwidlenie dróg w kierunku tryptofanu oraz fenyloalaniny i tyrozyny. Synteza aminokwasów aromatycznych jest ściśle powiązana z przemianami cukrowców.
35. Właściwości kinetyczne enzymów allosterycznych.
Enzymy alloster mają sigmoidalną kinetykę. Zbudowane są z podjednostek. Mają symetrie cząsteczkową, znajdują się w miejscach rozgałęzień dróg metabolicznych. Enzymy alloster. mają specjalne miejsce receptorowe (centrum allosteryczne). W innym miejscu niż centrum aktywne. Większość enz alloste zwiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Są bardziej skomplikowane. Enz allost mogą przyłączać w miejscu alloster efektory alloster (ligandy), które oddziałują na aktywność enzymu. Zmienia się aktywność enzymu, wywołana zmianą kształtu enzymu lub jego centrum aktywnego. Efektorami - mogą być same substraty reakcji. W ich nieobecności enzymy alloster przejawiają niewielką aktywność katalityczną.
36. Rola, przebieg i regulacja cyklu pentozofosfora-nowego.
Szlak pentozofosforanowy wytwarza w cytozolu NADPH i rybozo-5-fosforan. NADPH jest zużywany w biosyntezach redukcyjnych, natomiast rybozo-5-fosforan jest konieczny do syntezy DNA i RNA i koenzymów nukleotydowych. Szlak pentozofosforanowy rozpoczyna się od dehydrogenacji glukozo-6-fosforanu w wyniku której powstaje lakton, hydrolizowany następnie do 6-fosfoglukonianu (oksydacyjna dekarboksylacja tego związku prowadzi do utworzenia rybulozo-5-fosforanu) - akceptorem elektronów jest NADP+. Ostatnim etapem szlaku jest izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu (ketozy) katalizowana przez izomerazę pentozofosforanową do rybozo-5-fosforanu (aldozy).
37.Reakcje enzymatyczne w biosyntezie pirymidyn.
Biosynteza pirymidyny zaczyna się od utworzenia karbamoilofosforanu, który powstaje z udziałem różnych syntetaz karbamoilofosforanowych. Następny etap (utworzenie N-karbamoiloasparaginianu z asparaginianu i karbamoilofosforanu) katalizuje karbamoilotransferaza asparaginianowa - enzym regulujący. Orotan (powstał przez odwodorowanie dihydroortanu) reaguje z fosforybozylopirofosforanem (PRPP) i powstaje ortodylan (nukleoid pirymidynowy). Reakcję ta katalizuje fosforyozylotransferaza orotanowa. Udział w ostatnim z procesów ma też dekarboksylaza orotydylanowa.
38.W jaki sposób szlak C-4 wpływa na cykl Calvina pewnych roślin?
Szlak C4 jest dodatkowym mechanizmem wprowadzania CO2 do cyklu Calvina, który jest ostatnim etapem fotosyntezy zachodzącym bez udziału światła. Pobrany ze środowiska zewnętrznego CO2 podlega przekształceniu do poziomu heksozy (glukoza, fruktoza).
Szlak C4 rozpoczyna się w komórkach mezofilu od kondensacji CO2 z fosfoenolopirogronianem z udziałem karboksylazy fosfoenolopirogronianowej. W wyniku czego powstaje szczawiooctan. Uwolniony CO2 kondensuje z rybulozo-1,5-bisfosforanem i ta reakcja rozpoczyna cykl Calvina.
Jeżeli CO2 jest doprowadzony do miejsca funkcjonowania cyklu Calvina z udziałem szlaku C4, to 30 cząsteczek ATP jest niezbędnych do wytworzenia jednej heksozy, natomiast tylko 18 cząsteczek potrzeba, jeżeli nie pośredniczy szlak C4.
39.Synteza cysteiny.
Cysteina jest aminokwasem endogennym, który jest potrzebny człowiekowi do biosyntezy białka - powstaje w wyniku biosyntezy wewnątrzkomórkowej. Jest syntezowana z seryny, która jest syntezowana z kolei z metabolitu, który występuje w czasie glikolizy (3-fosfoglicerynian). Związkiem pośrednim w syntezie cysteiny jest homocysteina. Seryna podlega kondensacji z homocysteiną, dając cystationinę. Następnie cystationina ulega dezaminacji i rozpada się, przy udziale enzymu cystationazy, na cysteinę i α-ketomaślan.
homocysteina+seryna→H2O↑→cystationina→H2O↓→cysteina + α-ketomaślan
1