wszystkie gieldy I kolo

Kolo 1

  1. Wzorami strukturalnymi: dwupeptyd zbudowany z fenyloalaniny i aminokwasu, który w łańcuchu bocznym zawiera siarkę.
    2) Napisz schemat reakcji syntetyzowanej przez polimerazę delta.
    3) Wykres 1/V od 1/S dla enzymu o kooperacji=80 i stałej Hilla=1
    4) Scemat reakcji przeprowadzanej przez kinazę kreatynową.
    5) Podać wzór strukturalny nukleozydu wchodzącego w skład nukleotydu występującego na końcu 3' dojrzałego mRNA.
    6) Napisać wzorami strukturalnymi reakcję katalizowaną przez enzym II klasy.
    7) Narysować wykres [s] od t dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny bez i w obecności aktywatora.
    8) Narysować wykres wysycenia tlenem od pO2 dla HbA i HbF + podać wartości P50 dla obu.
    9) Narysować wzór dipeptydu zbudowanego z cysteiny i proliny.
    10) Napisać reakcję katalizowaną przez enzym klasy 6, którego aktywność regulowana jest przez depolimeryzację/polimeryzację.
    11) Wykres V od T dla enzymu typu K bez i z aktywatorem + napisać przykład takiego enzymu i aktywatora dla niego.
    12) Schemat naprawy DNA w którym wystepuje uracyl (model "krótkiej łatki") + nazwy wszystkich enzymów biorących udział.
    13) Wzór strukturalny dipeptydu zbudowanego z tryptofanu i dowolnego aminokwasu zawierającego w łańcuchu bocznym grupę -OH.
    14) Słownie reakcję katalizowaną przez enzym klasy II z glukozą jako substratem.
    15) Wykres V od S dla enzymu allosterycznego typu V z i bez efektora dodatniego. Podać przykład takiego enzymu i efektora.
    16) Schemat powstawania Apo48 i Apo100 ( redagowanie



DNA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. nukleotyd będący częścią DNA, zawierający zasadę azotową komplementarną do adeniny.

  2. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów, pomiędzy którymi tworzą się w cząsteczce DNA trzy wiązania wodorowe.

  3. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów: a) najczęściej ulegającego w DNA metylacji i b) ulegającego uszkodzeniu po wpływem UV.

  4. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających zasady purynowe.

  5. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających zasady pirymidynowe.

  6. zasadę azotową, która powstaje na skutek spontanicznej deaminacji 5-metylocytozyny.

  7. reakcję katalizowaną przez glikozydazę uracylową DNA.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. katalizowaną przez odwrotną transkryptazę.

  2. katalizowaną przez białko FEN w procesie wycinania startera podczas replikacji DNA jądrowego

  3. katalizowaną przez polimerazę DNA.

  4. katalizowaną przez ligazę DNA.

  5. katalizowaną przez mitochondrialną polimerazę DNA.

  6. (przyłączenia jednego nukleotydu) katalizowaną przez polimerazę DNA (delta).

  7. katalizowaną przez primazę.

  8. katalizowaną przez 3’ 5’ egzonukleazę DNA.


Wymień:

  1. nazwy systemów naprawiających DNA i podaj po jednym przykładzie uszkodzenia przez nie naprawianego. MISMATCH, BER, NER

  2. etapy izolacji DNA z krwi szczura, napisz dlaczego izolację przeprowadza się w obecności EDTA.

EDTA- bo wiaze jony metali dwuwartosciowych, które moglyby aktywowac enzymy trawiace dna

Degradacja blon kom i jadrowych za pomoca detergentow, usuniecie bialek przez wykorzystanie roznicy powinowactwa bialek i kwasow nukleinowych do chloroformu, wytracenie kwasow za pomoca alkoholu izopropylowego, przemywanie etanolem w celu zageszczenia i usuniecia zanieczyszczen, wysuszenie i rozpuszczenie w wodzie

  1. składniki nukleosomu. 2x H2A, 2x H2B, 2xH3, 2xH3

  2. trzy białka biorące udział w replikacji, które rozkładają ATP. HELIKAZA, LIGAZA, RFC (w remodelingu- brg1, swi, snf)

  3. białkowe składniki kompleksu przeprowadzającego inicjację replikacji na nici wiodącej u eukariontów. ORC, CDC6,CD1, MCM2-7

  4. kolejne enzymy uczestniczące w biosyntezie nici DNA z fragmentów Okazaki. RNAZA, FEN1, LIGAZA dna

  5. trzy główne rodzaje uszkodzeń DNA w wyniku działania reaktywnych form tlenu. Rozerwanie wiazania fosfodiestrowego,

  6. trzy przyczyny częstszego uszkodzenia mitochondrialnego DNA w porównaniu z jądrowym.

  7. trzy transferazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.

  8. trzy hydrolazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.

  9. polimerazy DNA uczestniczące w procesie replikacji DNA jądrowego. Pol alfa, beta, sigma, epsilon

  10. enzymy uczestniczące w systemie wycinania zasad w DNA zawierającym uracyl.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. przedstawiający na widełkach replikacyjnych wszystkie etapy procesu syntezy DNA zachodzącej w komórkach eukariotycznych z uwzględnieniem białek i enzymów uczestniczących w tym procesie.

  2. przedstawiający etapy techniki laboratoryjnej umożliwiającej identyfikację specyficznych sekwencji DNA przy ich jednoczesnym namnożeniu.


Oblicz:



RNA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. nukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałego transkryptu klasy II.

  2. kwas 5’-adenylowy, podaj symbol biochemiczny tego związku.

  3. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią RNA, zawierających zasady pirymidynowe.

  4. trinukleotyd będący produktem transkrypcji na matrycy DNA o następującej sekwencji – ACT.

  5. nukleotyd znajdujący się na końcu 5’ dojrzałego transkryptu klasy II.

  6. reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym transkrypcie inozyny.

  7. reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym ApoB48 dodatkowego kodonu stop.

  8. trinukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałej cząsteczki tRNA.

  9. dinukleotyd tworzący „czapeczkę” na końcu 5’ dojrzałego mRNA.

  10. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów wchodzących w skład sekwencji DNA determinującej start procesu transkrypcji.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję procesu transkrypcji hamowaną przez -amanitynę.

  2. dostarczającą energii niezbędnej w procesie syntezy łańcucha RNA na matrycy DNA.

  3. katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA (niezależną od matrycy).


Wymień:

  1. rodzaje RNA występujące w mitochondriach.

  2. modyfikacje jakim może ulec mRNA w komórkach eukariotycznych.

  3. trzy nietypowe nukleozydy występujące w kwasach rybonukleinowych.

  4. enzymy uczestniczące w tworzeniu „czapeczki” w pre-mRNA.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. ilustrujący przebieg modyfikacji transkryptów klasy II.


Oblicz:



TRANSLACJA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. dwunukleotyd zbudowany z nukleotydów pirymidynowych wchodzących w skład antykodonu dla kodonu startowego translacji.

  2. trinukleotyd będący antykodonem do kodonu AGC.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. katalizowaną przez peptydylotransferazę.

  2. aktywacji aminokwasu inicjującego translację w mitochondriach.

  3. katalizowaną przez peptydazę sygnałową.


Wymień:

  1. białka uczestniczące w kotranslacyjnym transporcie białek do ER.

  2. trzy białka biorące udział w translacji, które hydrolizują GTP.

  3. trzy antybiotyki będące inhibitorami translacji i podaj, które etapy hamują.

  4. trzy cechy kodu genetycznego.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. przedstawiający wpływ puromycyny na przebieg translacji.

  2. przedstawiający terminację translacji.

  3. kotranslacyjnego transportu białek do ER.

  4. inicjacji translacji.

  5. regulację inicjacji biosyntezy globiny przez hem.

  6. translacyjny cykl elongacyjny.

  7. regulację inicjacji translacji przez czynniki wzrostowe.


Oblicz:




Repetycja 2

 

1. Związki z grupy niesteroidowych leków przeciwzapalnych (np. kw. acetylosalicylowy)

a)      obniżają syntezę cholesterolu przez niekompetycyjne hamowanie aktywności reduktazy HMG-CoA

b)      obniżają hamowanie retrowirusów przez kompetycyjne hamowanie odwrotnej transkryptazy

c)      obniżają syntezę kw.arachidonowego przez allosteryczne hamowanie aktywności karboksylazy acetylo-CoA

d)      obniżają syntezę prostaglandyn przez nieodwracalne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

e)      obniżają namnożenie bakterii przez allosteryczne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

 

2.Aktywność właściwa enzymu

a)      określa stopień czystości (jakości) preparatu enzymu

b)      określa ile jednostek aktywności przypada na 1mg białka

c)      określa ilość jednostek aktywności enzymu w jednostce objętości

d)      określa ile jednostek aktywności przypada na 1mikromol enzymu

e)      żadna z odpowiedzi nie jest poprawna

 

3.Biotyna jest niezbędna w reakcjach katalizowanych przez

a)      aminotransferazy

b)      karboksylazy

c)      dehydrogrnazy

d)      kinazy

e)      peroksydazy

 

4.Przykładem izoenzymów są:

a)      syntaza kw. tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, pepsyna

b)      dehydrogenaza jabłczanowa, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

c)      pepsyna, fumaraza, dehydrogenaza mleczanowa

d)      chymotrypsyna, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

e)      syntaza kw. Tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, dehydrogenaza mleczanowa

 

5.Po dodaniu ..(V0).. mieszaniny reakcyjnej inhibitora akompetycyjnego

a)      wzrasta szybkość max reakcji (Vmax) i spada Km

b)      spada Vmax i spada Km

c)      wzrasta Vmax i wzrasta Km

d)      spada Vmax i Km nie ulega zmianie

e)      Vmax nie ulega zmianie ,wzrasta Km

 

6.Do klasy transferaz należą następujące grupy enzymów

a)      glikozydazy, dehydrogenazy, hydrolazy

b)      aminotransferazy, karboksylazy, kinazy

c)      dekarboksylazy, metylotransferazy, epimerazy

d)      transketolazy, kinazy, glikozylazy

e)      acetylotransferaz, transketolazy, metylotransfyrazy

 

7.Które z poniższych stwierdzeń nie jest prawdziwe

a)      enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów

b)      enzymy dostarczają energii niezbędnej do zwiększenia reakcji chemicznej

c)      enzym może być użyty wielokrotnie do katalitycznej reakcji

d)      enzymy zwiększają V reakcji chemicznej

e)      enzymy zmieniają równowagę reakcji chemicznej przez obniżenie energii aktywacji

 

8.Inhibitorem dehydrogenazy bursztynianowej jest

a)      kompetycyjnym-malonian

b)      niekompetycyjnym-cytrynian

c)      kompetycyjnym-bursztynylo CoA

d)      nieodwracalnym-kw.acetylosalicylowy

e)      akompetycyjnym=kationy litu (Li+)

 

9.Który z wymienionych typów inhibitorów powinien zmieniać prędkość max reakcji nie zmieniając powinowactwa enzymu wobec substratu:

a)      kompetycyjny

b)      niekompetycyjny

c)      akompetycyjny

d)      inhibitor enzymu allosterycznego typu K

e)      inhibitor enzymu allosterycznego typu V

Repetycja 1:

 

1.Które zdanie poprawnie charakteryzuje kod genetyczny:

a)      są 64 różne kodony

b)      każdy z kodonów oznacza przyłączenie określonego aminokwasu

c)      wszystkie kodony występują w cząsteczkach mRNA

d)      jest więcej kodonów niż aminokwasów, dlatego kod genetyczny nie jest jednoznaczny

e)      jest to kod dwójkowy, gdyż 2 nukleotydy kodują1 aminokwas

 

2.U Eukariota translacja zaczyna się od specyficznego kodonu.Jaki to kodon i za przyłączenie, którego aminokwasu on odpowiada

a)      AUG-Met

b)      UAG-Met

c)      AUG-Trp

d)      ATG-Mat

e)      UAG-Ser

 

3.U Eukariota w czasie replikacji:

a)      krótkie odcinki RNA służą jako matryce do syntezy DNA

b)      powstaje tylko 1 replisom, gdyż jest jedno miejsce ori

c)      powstaje fragment okazaki o wielkości 2000-3000 nukleotydów

d)      helikaza oddysocjowuje od DNA natychmiast

e)      przynajmniej jedna polimeraza ma aktywność egzonukleazy 3’-5’

 

4.Transkrypt II klasy może ulegać następującym modyfikacjom:

a)      metylacji

b)      ADP-rybozylacji

c)      Przyłączeniu guanylanu

d)      Poliadenylacji

e)      Fosforylacji

 

5.Peptydylotransferaza to aktywność enzymatyczna niezbędna w procesie

a)      wycinania intronu z tRNA

b)      redagowania mRNA

c)      transkrypcji

d)      odwrotnej transkrypcji

e)      translacji

 

6.Który z wymienionych procesów zachodzi z wytworzeniem wiązania fosfodiestrowego:

a)      przyłączenie guanylanu

b)      metylacje

c)      wycinanie intronów

d)      poliadenylacja

e)      deacetylacja

 

7.Seryna jest przyłączona przez tRNA z antykodonem 5’-ACU-3’ natomiast tryptofan przez tRNA z antykodonem 5’-CCA-3’. Jaka sekwencja nukleotydów w m RNA koduje przyłączenie aminokwasów w kolejności Ser i Trp:

a)      5’-ACUCCA-3’

b)      5’UGGAGU-3’

c)      5’AGUUGG-3’

d)      5’CCAACU-3’

e)      5’AUGUAA-3’

 

8.Który z podanych motywów występujących w białkach jest charakterystyczny dla struktury czynników transkrypcyjnych:

a)      palec cynkowy

b)      bateria litowo-jonowa

c)      suwak leukocynowy

d)      klucz grecki z selenocysteiną

e)      hemowo związane żelazo

 

9.Które z poniższych stwierdzeń jest prawidłowe:

a)      metylacja u Eucariota zachodzi głównie na cytochromie w sekwencji nukleotydów CG

b)      metylacje DNA zachodzą po, a nie w trakcie syntezy DNA

c)      w komórkach eukariotycznych metylacje DNA służą ochronie przed bakteryjnymi enzymami restrykcyjnymi

d)      u Eucariotów regiony DNA z aktywnymi transkrypcyjnie genami zawierają zwykle mniej metylowanych zasad

e)      Eucariotyczne metylotransferazy przenoszą grupę metylową na cytozynę w cząsteczce histonu H1

 

10.Który z wymienionych enzymów przeprowadza transkrypcje genów tRNA

a)      pol RNA I

b)      pol RNA II

c)      pol RNA III

d)      pol DNAά

e)      pol DNAγ

 

11.Wiązanie łączące zasadę azotową z cukrem w nukleotydzie to wiązanie

a)      fosfodiestrowe

b)      o-glikozydowe

c)      n-glikozydowe

d)      amidowe

e)      peptydowe

 

12.Apolipoproteiny B100 i B48 kodowane są przez gen APOB. Powstawanie apolipoproteiny B48 w enterocycie uwarunkowane jest następującą modyfikacją

a)      metylacja guaniny w pozycji 7

b)      metylacja cytozyny w pozycji 5

c)      metylacja adeniny w pozycji 6

d)      deaminacja cytozyny

e)      deaminacja adeniny




II koło – Aleksandrowicz gr. 6


Napisz wzorami strukturalnymi:

  1. Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana przez polimeryzację / depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę i numer klasy enzymu. .(to pytanie było drugiegoo dnia w czerwcu)


Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział koenzymów) :

  1. Równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnie sercowego.Podaj nazwę enzymu.

  2. Równanie enzymatycznej reakcji która może być zahamowana przez acetylosalicylan


Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. Zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) obecności efektora dodatniego.

  2. Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale mięśnia sercowego.

  3. Zależność 1/v od 1/s dla reakcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę, zachodzącej a) w nieobecności i b)obecności Li+


Narysuj schemat (bez wzorów)

7. Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową.


Przedstaw obliczenie:

Jaki procent Vmax osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według kinetyki michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ Km ?



I koło – Aleksandrowicz gr. 6


Napisz wzorami strukturalnymi:

  1. Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N – glikozydowym odpowiedni monosacharyd .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)

  2. deoksyadenozynę

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:

  1. reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu).

  2. reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesiem transkrypcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. Zależność wysycenia tlenem cząsteczki :a)Hb F i b)Hb A w erytrocytach od pO2.

Zaznacz wartości P50 dla obu Hb. .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu)

Narysuj schemat (bez wzorów)

  1. Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych. .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)

  2. Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8 – oksogwaninę w swojej cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.

Oblicz

Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikrolitrach surowicy krwi zdrowego dorosłego człowieka?

Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi




Napisz wzorami strukturalnymi reakcj* :

1. katalizowan* przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami ewentualny udzia* koenzymów). Podaj nazw* tego kompleksu. 

Napisz u*ywaj*c symboli lub nazw biochemicznych reakcj* (zaznacz ewentualny udzia* koenzymów):

2. katalizowan* przez enzym, którego Km wyznaczano do*wiadczalnie na *wiczeniach. Podaj nazw* enzymu i klas* do której ten enzym nale*y.

3. katalizowan* przez enzym, którego aktywno** jest regulowana poprzez odwracalne wi*zanie enzymu z b*onami.  

Przedstaw graficznie:

4. (na jednym wykresie) zale*no** szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji zachodz*cej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez sercow* dehydrogenaz* mleczanow*.

5. zale*no** odwrotno*ci szybko*ci reakcji od odwrotno*ci st**enia substratu dla enzymu którego indeks kooperatywno*ci wynosi 81.

6. (na jednym wykresie) wykres zale*no*ci szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodz*cej a) w nieobecno*ci i b) w obecno*ci efektora dodatniego. 

Narysuj schemat :

7. przedstawiaj*cy mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana kinaz* kreatyny. 

Przedstaw obliczenie:

  1. Sta*a równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka b*dzie warto** tej sta*ej gdy podwoimy st**enie enzymu?


  1. Enzymy przyspieszają szybkość reakcji poprzez:

      1. wpływ na zmianę energii swobodnej reakcji

      2. zahamowanie szybkości reakcji przebiegającej w kierunku produkt substrat

      3. zmianę stałej równowagi reakcji

      4. obniżenie energii aktywacji

      5. selektywne przyspieszanie reakcji przebiegającej w kierunku substrat produkt


  1. Przykładem nieodwracalnej regulacji aktywności enzymów jest:

      1. fosforylacja przez kinazy białkowe

      2. allosteryczna regulacja przez substraty

      3. dysocjacja podjednostek enzymów oligomerycznych

      4. hamowanie przez inhibitory kompetycyjne

      5. proteoliza enzymów trawiennych


  1. Stała Michaelisa (Km):

      1. nie ulega zmianie w obecności inhibitora niekompetycyjnego

      2. jest to stężenie substratu przy którym V reakcji = ½ Vmax

      3. jest to punkt przecięcia na osi 1/V w równaniu Lineweavera-Burke’a

      4. jest równa ½ Vmax

      5. jest to stała równowagi reakcji dysocjacji ES E + P


  1. Kaptopril, inhibitor kompetycyjny konwertazy angiotensynogenu, może być wykorzystany jako lek na nadciśnienie. Inhibitory kompetycyjne zmieniają:

      1. Vmax reakcji

      2. Km reakcji

      3. jednocześnie Vmax i Km reakcji

      4. specyficzność substratową enzymu

      5. brak prawidłowej odpowiedzi


  1. Wybierz prawidłowy opis reakcji enzymatycznej:

      1. enzym, który katalizuje reakcję A + B C + D przyspiesza prędkość tej reakcji, ale nie reakcji odwrotnej – C + D A + B

      2. enzym obniża energię aktywacji reakcji, ale nie wpływa na zmianę energii swobodnej (G)

      3. enzym może zmieniać prędkość reakcji nie oddziałując bezpośrednio z substratami

      4. enzymy to głównie białka; koenzymy to małe cząsteczki, które utrzymują strukturę enzymu ale nie są zaangażowane w przebieg reakcji

      5. ponieważ enzymy katalizują reakcje chemiczne w podobny sposób jak katalizatory nieorganiczne, im wyższa jest temperatura reakcji tym większa jest prędkość reakcji


  1. Trawienie węglowodanów jest:

      1. związane ze zwiększonym pobieraniem glicerolu ze światła jelita przez enterocyty

      2. związane ze zwiększaniem osmolalności treści jelitowej

      3. związane ze zmniejszaniem osmolalności treści jelitowej

      4. rozpoczynane przez enzymy wydzielane przez komórki śluzówki żołądka


  1. Laktaza jest produkowana przez komórki śluzówki jelita:

      1. jako indukowany enzym, którego aktywność zależy od stężenia laktozy w pokarmie

      2. produkuje jednakowe ilości galaktozy i fruktozy

      3. produkuje jednakowe ilości glukozy i galaktozy

      4. jest odpowiedzialna za transport produktów trawienia do gruczołów mlecznych


  1. Który z podanych enzymów jest odpowiedzialny za trawienie białek:

      1. trypsynogen

      2. amylaza

      3. fosfolipaza A2

      4. pepsyna


  1. Micelle:

      1. są tym samym co krople po emulsyfikacji pod względem rozmiaru i zawartości

      2. ich tworzenie nie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych

      3. nie są związane z absorpcją lipidów

      4. ich tworzenie jest zależne od stężenia kwasów żółciowych


  1. Które ze zdań opisuje cechy enzymu działającego według kinetyki Michaelisa-Menten?

      1. prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości maksymalnej gdy 100% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

      2. prędkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ prędkości maksymalnej gdy 50% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

      3. prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 50% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

      4. prędkość reakcji enzymatycznej jest maksymalna gdy 100% cząsteczek enzymu jest wysyconych substratem

      5. prędkość reakcji jest niezależna od stężenia enzymu


  1. Mutacja w cząsteczce trzustkowej heksokinazy spowodowała spadek wartości Km dla glukozy z 6 mM do 2,2 mM, oraz zmianę wartości Vmax z 93 U/mg białka do 0,2 U/mg białka. Które z podanych zdań najlepiej oddaje porównanie właściwości zmutowanego enzymu z właściwościami enzymu normalnego?

      1. enzym zmutowany wymaga mniejszego stężenia glukozy aby mógł osiągnąć ½ Vmax

      2. enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach glukozy mniejszych niż 2,2 mM

      3. enzym zmutowany pracuje szybciej niż normalny w stężeniach glukozy większych niż 2,2 mM

      4. w stężeniach glukozy bliskich całkowitego wysycenia enzymu potrzeba 90 – 100 razy więcej enzymu niż normalnie do osiągnięcia zwykłej szybkości fosforylacji glukozy

      5. gdy stężenie glukozy wzrasta po posiłku z 5 mM do 10 mM szybkość reakcji katalizowanej przez zmutowany enzym wzrośnie powyżej szybkości reakcji katalizowanej przez normalny enzym


  1. Które ze zdań charakteryzuje większość enzymów allosterycznych?

      1. są zbudowane z jednej podjednostki

      2. w nieobecności efektorów z reguły działają wg kinetyki Michaelisa-Menten

      3. wykazują kooperatywność w wiązaniu substratu

      4. aktywatory allosteryczne mogą wiązać się w ich centrum aktywnym

      5. niektóre z ich allosterycznych inhibitorów mogą się wiązać nieodwracalnie z centrum allosterycznym


  1. Jeśli enzym katalizuje etap ograniczający danego szlaku metabolicznego, prowadzącego do przekształcenia toksycznego metabolitu w celu jego wydalenia z moczem, który z mechanizmów regulacyjnych zapewni najlepszą ochronę organizmu przed toksycznym działaniem tego metabolitu?

      1. produkt szlaku metabolicznego powinien być inhibitorem allosterycznym tego enzymu

      2. produkt szlaku metabolicznego powinien hamować transkrypcję genu tego enzymu

      3. toksyna powinna stymulować transkrypcję genu tego enzymu

      4. enzym powinien mieć wysoką Km dla toksyny

      5. produkt pierwszej reakcji szlaku powinien allosterycznie aktywować następny w kolejności enzym


  1. Mutacja w cząsteczce enzymu prowadząca do niezdolności wiązania koenzymu przenoszącego grupy chemiczne prowadzi do:

      1. braku zdolności wiązania substratu przez enzym

      2. braku zdolności tworzenia prawidłowego stanu przejściowego

      3. wykorzystania przez enzym innego koenzymu

      4. zastąpienia koenzymu przez jeden z aminokwasów położonych w centrum aktywnym enzymu

      5. wykorzystania wolnego koenzymu pod warunkiem, że w diecie znajdzie się odpowiednia ilość jego prekursora


  1. Zaburzenia funkcji trzustki prowadzą do zmniejszonej zdolności do trawienia:

      1. skrobi

      2. laktozy

      3. celulozy

      4. sacharozy

      5. maltozy


  1. Po zjedzeniu kawałka ciasta, które zawiera w składzie mąkę, mleko i sacharozę we krwi pojawia się:

      1. glukoza

      2. fruktoza i galaktoza

      3. galaktoza i glukoza

      4. glukoza, fruktoza i galaktoza

      5. fruktoza i glukoza


  1. Brak zdolności komórek epitelium jelita do produkcji disacharydaz prowadzi do:

      1. obecności maltozy, sacharozy i laktozy w kale

      2. skrobi w kale

      3. galaktozy i fruktozy we krwi

      4. glikogenu w mięśniach

      5. insuliny we krwi


  1. Przy zaburzeniach funkcjonowania w enterocytach systemu transportu specyficznego dla Leu nie obserwuje się niedoboru tego aminokwasu w białku. Jest tak dlatego, że:

      1. leucyna może być syntetyzowana w organizmie

      2. nerka prowadzi reabsorpcję leucyny i wysyła ją do innych tkanek

      3. istnieje kilka systemów transportu mogących przenosić leucynę

      4. izoleucyna zastępuje leucynę w białkach

      5. leucyna nie jest istotnym składnikiem białek


  1. Który z enzymów jest aktywowany na drodze autokatalizy?

      1. enteropeptydaza

      2. trypsynogen

      3. pepsynogen

      4. aminopeptydaza

      5. proelastaza


  1. Współczynnik Q10, opisujący wpływ temperatury na reakcję enzymatyczną oznacza:

      1. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie 10X

      2. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie o 10oC

      3. ile wynosi szybkość reakcji w temperaturze środowiska 10oC

      4. ile razy zmaleje szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska wzrośnie 10X

      5. ile razy wzrośnie szybkość reakcji jeśli temperatura środowiska spadnie 10X


  1. Wpływ wiązania jednego ligandu na wiązanie cząsteczek innego ligandu to:

      1. kooperatywność dodatnia

      2. antykooperatywność

      3. efekt homotropowy

      4. efekt heterotropowy

      5. kooperatywność ujemna


  1. Enzymy przewodu pokarmowego człowieka nie katalizują reakcji hydrolizy:

      1. skrobi

      2. sacharozy

      3. glikogenu

      4. celulozy

      5. laktozy


  1. Który z wymienionych enzymów nie jest produkowany przez enterocyty:

      1. sacharaza

      2. laktaza

      3. maltaza

      4. amylaza

      5. trehalaza


  1. Każdy z podanych elementów może zostać wyizolowany z wyjątkiem:

      1. wolnego enzymu

      2. kompleksu enzym-substrat

      3. kompleksu enzym-inhibitor

      4. kompleksu enzym-produkt

      5. stanu przejściowego


  1. Forma mięśniowa kinazy kreatynowej to izoenzym:

      1. MB

      2. MM

      3. BB

      4. CK


  1. Który z podanych enzymów występuje w znacznej ilości we krwi w czasie trwania wirusowego zapalenia wątroby?

      1. kinaza kreatynowa

      2. alkaliczna fosfataza

      3. aminotransferaza alaninowa

      4. 5’-nukleotydaza

      5. kwaśna fosfataza


  1. Z podanych stwierdzeń na temat micelli mieszanych wybierz stwierdzenie fałszywe:

      1. transportują witaminy rozpuszczalne w tłuszczach

      2. są absorbowane bezpośrednio do układu limfatycznego

      3. zawierają cholesterol

      4. zawierają wolne kwasy tłuszczowe

      5. niepolarne końce lipidów są skierowane do wnętrza micelli


  1. Glukozo-1-fosforan może być przekształcony do glukozo-6-fosforanu w podanych dwóch reakcjach. Jaka jest wartość G0 dla całej przemiany?


Glc-1-P  Glc-6-P G0 = -1,7 kcal/mol

Glc-6-P  F-6-P G0 = -0,4 kcal/mol


      1. -2,1 kcal/mol

      2. -1,3 kcal/mol

      3. -0,0 kcal/mol

      4. +1,3 kcal/mol

      5. + 2,1 kcal/mol


  1. Który z podanych mechanizmów nie jest wykorzystany do regulacji aktywności enzymów?

      1. regulacja ilości enzymu

      2. regulacja dostępu substratów do odpowiednich kompartymentów komórkowych

      3. zmiana G0 poprzez zwiększanie lub zmniejszanie stężenia reaktantów

      4. regulacja sprawności katalitycznej enzymu

      5. zmiana stężenia regulatorów allosterycznych


  1. Stała Michaelisa (Km):

      1. jest liczbowo równa ½ Vmax

      2. zależy od stężenia enzymu

      3. jest niezależna od pH

      4. jest liczbowo równa stężeniu substratu, które powoduje przebieg reakcji z prędkością równą ½ prędkości maksymalnej

      5. rośnie w obecności inhibitora niekompetycyjnego


  1. Inhibitor niekompetycyjny:

      1. powoduje wzrost Vmax i wzrost Km reakcji

      2. powoduje spadek Vmax

      3. powoduje spadek Km i Vmax

      4. powoduje wzrost Km bez wpływu na V max

      5. zwiększa stężenie kompleksu ES


  1. Które zdanie jest nieprawdziwe?

      1. reakcje sprzężone to takie, które mają jeden wspólny metabolit

      2. gdy reakcje są sprzężone niektóre z nich mogą być egzoergiczne

      3. reakcje mogą być sprzężone poprzez gradient jonów w poprzek błony

      4. reakcje są sprzężone jeśli produkt jednej reakcji jest substratem w następnej

      5. aby reakcje mogły być sprzężone wszystkie muszą mieć wartości GO < 0


  1. Podaj zdanie prawdziwe na temat trypsyny:

      1. Jest aktywowana przez chymotrypsynę

      2. Aktywuje pepsynogen do pepsyny

      3. Aktywuje inne zymogeny trzustkowe

      4. Aktywuje enteropeptydazę, która aktywuje pozostałe trzustkowe zymogeny

      5. Hamuje ruchy jelit co pozwala na dokładniejsze trawienie białek


  1. Izoenzym kinazy kreatynowej pojawiający się w surowicy krwi po zawale mięśnia sercowego, jest zbudowany z:

      1. dwóch podjednostek M

      2. jednej podjednostki M i jednej B

      3. dwóch podjednostek B

      4. jednej podjednostki B i dwóch M

      5. jednej podjednostki M i dwóch B


  1. Największa aktywność kinazy kreatynowej występuje w:

      1. nerce

      2. mózgu

      3. mięśniu sercowym

      4. mięśniach szkieletowych

      5. wątrobie


  1. Alkaliczna fosfataza jest markerem:

      1. zawału serca

      2. wirusowego zapalenia wątroby

      3. ostrego zapalenia trzustki

      4. chorób kości

      5. choroby Wilsona


  1. Spośród podanych leków będących inhibitorami enzymów, lekiem immunosupresyjnym jest:

      1. kwas mykofenolowy

      2. sildenafil

      3. strofantyna

      4. aspiryna

      5. orlistat


  1. Leki obniżające ciśnienie krwi hamują przekształcenie:

      1. angiotensynogenu w angiotensynę I

      2. angiotensyny I w angiotensynę II

      3. angiotensyny II w angiotensynę III

      4. angiotensyny III w produkty degradacji


  1. Ilość aktywności, która katalizuje przemianę 1 mola substratu w ciągu minuty, w optymalnych warunkach reakcji, przy wysycającym stężeniu substratu to:

      1. jednostka standardowa

      2. aktywność właściwa

      3. aktywność molekularna

      4. stężenie aktywności enzymatycznej

      5. aktywność standardowa



  1. Kwaśne pH środowiska może wpłynąć na reakcję enzymatyczną:

      1. hamując ją poprzez denaturację enzymu

      2. przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że tylko grupy karboksylowe w cząsteczce enzymu są zjonizowane

      3. zmieniając stopień jonizacji substratu

      4. przyspieszając ją, ponieważ powoduje, że jednocześnie grupy aminowe i karboksylowe w cząsteczce enzymu są zjonizowane

      5. przyspieszyć ją lub zahamować, zmieniając stopień jonizacji grup aminowych i karboksylowych, przy czym jest to zależne od rodzaju enzymu


  1. DIPF jest inhibitorem:

      1. chymotrypsyny

      2. dehydrogenazy aldehydu-3-fosfoglicerynowego

      3. syntazy ATP

      4. acetylocholinoesterazy

      5. cyklooksygenazy


  1. Do powolnych sposobów regulacji aktywności enzymu zalicza się:

      1. polimeryzację/depolimeryzację

      2. regulację szybkości degradacji enzymu

      3. regulację stabilizacji mRNA

      4. regulację allosteryczną

      5. regulację translacji


  1. Kowalencyjne modyfikacje cząsteczek enzymów to:

      1. prenylacja

      2. regulacja allosteryczna

      3. polimeryzację/depolimeryzację

      4. fosforylacja/defosforylacja

      5. wiązanie z błonami komórkowymi


  1. Współczynnik kooperatywności:

      1. jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 10 do 90%

      2. jeśli jest równy jeden to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 81 razy by wysycić enzym z 0 do 100%

      3. jeśli jest równy 1 to oznacza, że enzym nie wykazuje kooperatywności

      4. inaczej zwany jest indeksem kooperatywności

      5. jeśli jest mniejszy niż 1 to oznacza, że stężenie substratu musi wzrosnąć 9 razy by wysycić enzym z 10 do 90%


  1. Wchłanianie aminokwasów do wnętrza enterocytów:

      1. wymaga udziału jednego jonu sodowego

      2. wymaga udziału transportera aminokwasu zużywającego ATP

      3. w przypadku aminokwasów hydrofobowych nie wymaga pomocy białek transportujących

      4. wymaga udziału pompy sodowo-potasowej

      5. jest zależne wyłącznie od gradientu stężeń


  1. -glutamylotranspeptydaza bierze udział w transporcie aminokwasów w:

      1. wątrobie

      2. mięśniach

      3. jelicie

      4. neuronach

      5. kanalikach nerkowych


  1. Do transportu aminokwasów w kanalikach nerkowych niezbędny jest udział:

      1. glukagonu

      2. glutationu

      3. glikogenu

      4. glutaminianu

      5. glutaminy


  1. Glicyna jest transportowana do wnętrza enterocytów za pośrednictwem transportera dla aminokwasów:

      1. aromatycznych

      2. obojętnych

      3. kwaśnych

      4. zasadowych

      5. iminokwasów

  2. Wchłanianie glukozy do enterocytów:

      1. zależy od stężenia jonów sodu w tych komórkach;

      2. zachodzi z udziałem przenośnika GLUT-4;

      3. jest kotransportem 1 cząsteczki glukozy i 2 jonów potasu;

      4. jest transportem wtórnie aktywnym.


  1. Enzymy mogą być zbudowane z:

      1. białka

      2. lipidów

      3. węglowodanów

      4. DNA

      5. RNA


  1. W czasie ciężkiego uszkodzenia wątroby we krwi wzrasta gwałtownie (w porównaniu do nieznacznego uszkodzenia) aktywność:

      1. dehydrogenazy glutaminianowej

      2. kinazy kreatynowej

      3. aminotransferazy asparaginianowej

      4. aminotransferazy alaninowej

      5. dehydrogenazy mleczanowej


  1. Izoenzymem dehydrogenazy mleczanowej występującym w mięśniu sercowym jest forma:

      1. A4

      2. B4

      3. H4

      4. M4

      5. H3M


  1. Holoenzym:

      1. jest białkiem prostym

      2. jest białkiem złożonym

      3. to inna nazwa kofaktora

      4. jest zbudowany z kofaktora i apoenzymu

      5. to inaczej apoenzym


  1. Enzymy wielofunkcyjne:

      1. zbudowane są z wielu podjednostek

      2. mogą zawierać dwa lub więcej łańcuchów peptydowych połączonych mostkami S-S

      3. ulegają polimeryzacji i depolimeryzacji

      4. to inaczej tzw. kompleksy wieloenzymowe

      5. zawierają kilka centrów aktywnych


  1. Wiązania powstające pomiędzy enzymem a substratem to wiązania:

      1. elektrostatyczne

      2. wodorowe

      3. van der Waalsa

      4. hydrofobowe

      5. kowalencyjne


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję katalizowaną przez enzym klasy I.

  2. trójpeptyd uczestniczący w transporcie aminokwasów ze światła jelita do enterocytów.

  3. reakcję katalizowaną przez enzym klasy IV.

  4. reakcję katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymowy, podaj nazwy uczestniczących koenzymów.

  5. reakcję katalizowaną przez enzym nabłonka jelitowego biorący udział w końcowym etapie trawienia skrobi.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

1. katalizowaną przez enzym będący markerem zawału mięśnia sercowego.

2. enzymatyczną przebiegającą według mechanizmu sekwencyjnego uporządkowanego.

3. enzymatyczną zachodzącą z udziałem koenzymu będącego pochodną witaminy B12.

4. reakcję hamowaną przez metotreksat.

5. kinazy dehydrogenazy pirogronianowej.


Wymień:

1. trzy leki, których działanie polega na hamowaniu aktywności enzymów, podaj jakie enzymy hamują.

2. enzymy będące markerami ciężkiego uszkodzenia wątroby.

3. trzy enzymy aktywowane przez nieodwracalną modyfikację proteolityczną.

4. mechanizmy przebiegu reakcji enzymatycznych, podaj po jednym przykładzie enzymu.

5. po jednym inhibitorze: cyklooksygenazy, konwertazy, fosfodiesterazy cGMP.

6. trzy możliwe sposoby regulacji aktywności enzymu polegające na zmianie ilości jego cząsteczek.

7. podstawowe mechanizmy regulujące w szybki sposób aktywność enzymów.

8. trzy enzymy ściany jelita trawiące cukry.


Przedstaw graficznie:

1. wykres zależności v / [s] dla enzymów wykazujących wartość współczynnika Hilla 1< i 1>.

2. wykres zależności v / [s] przedstawiający regulację aktywności karboksylazy acetyloCoA w obecności i nieobecności cytrynianu.

3. na wykresie Lineweavera-Burke’a jak zmieni się Km i Vmax enzymu po dodaniu do mieszaniny reakcyjnej substancji, która wiąże się z wolnym enzymem lub kompleksem enzym-substrat i zapobiega utworzeniu produktu.

4. zależność 1/v od 1/[s] dla enzymu allosterycznego typu V: a) w nieobecności efektorów; b) w obecności aktywatora; c) w obecności inhibitora.

5. profil zmian stężenia aktywności aminotransferazy asparaginianowej w osoczu krwi chorego w czasie pięciu dni od wystąpienia zawału mięśnia sercowego.

6. na wykresie zależność v od [s] dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę bursztynianową inkubowaną z malonianem oraz inkubowaną z jonami rtęci.

7. wykres zależności v od [s] dla reakcji katalizowanej przez enzym wykazujący kooperatywność dodatnią w nieobecności efektorów oraz w obecności efektora ujemnego i efektora dodatniego.


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

1. wyjaśniający działanie streptokinazy jako leku, zaznacz skutki działania zbyt dużej dawki.

2. reakcji enzymatycznej typu ping-pong.

3. ilustrujący transport glukozy ze światła jelita do wnętrza enterocyta.

4. ilustrujący działanie kolipazy.

5. ilustrujący działanie -glutamylotranspeptydazy w transporcie aminokwasów do komórek.


Oblicz:

1. ile nanomoli sacharozy uległo rozłożeniu przez 1 ml roztworu sacharazy w ciągu 3 minut, jeśli stężenie aktywności enzymatycznej tego roztworu wynosiło 9 jednostek enzymatycznych na 1 l, oraz przyjmując, że reakcja przebiegała według kinetyki zerowego rzędu.

  1. ile milimoli produktu powstanie w czasie 15 sekund reakcji katalizowanej przez 5 mg enzymu o aktywności specyficznej 8 mikromoli/min./mg białka.


WTOREK 15:00


Napisz wzorami strukturalnymi:

  1. reakcję katalizowaną przez enzym należący do klasy I, którego izoforma sercowa jest hamowana nadmiarem substratu.

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział koenzymów)

  1. równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie na ćwiczeniach. Podaj nazwę enzymu i zaznacz do której klasy enzymów należy.

  2. równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnia sercowego. Podaj nazwę enzymu.

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności efektora ujemnego.

  2. zależność 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny wykazujący dodatni efekt kooperatywny, zachodzącej w obecności nadmiaru efektora dodatniego

  3. zależność v od [s] dla reakcji enzymatycznej katalizowanej przez cyklooksygenazę, zachodzącej a) przed preinkubacją i b) po preinkubacji z kwasem acetylosalicylowym

Zadanie

  1. Jaka była aktywność właściwa enzymu (jednostki/mg białka), jeżeli enzym zawarty w 2 ml roztworu w czasie 2 minut przekształcał 20 mikromoli substratu, wiedząc że 1 ml tego roztworu zawierał 100 mikrogramów białka.





  1. Czy aktywność molekularna enzymu:

    1. mówi nam o powinowactwie substratu do enzymu

    2. ma związek z prędkością maksymalną enzymu

    3. określa sprawność katalityczną enzymu

    4. jest równa Km dla danego enzymu

    5. zmniejsza się w obecności inhibitora niekompetycyjnego

  2. Ilość jednostek standartowych aktywności enzymatycznej znajdująca się w 1 ml roztworu (J lub U):

    1. mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone przez enzym w ciągu 1 sekundy

    2. mówi nam ile mikromoli substratu do produktu może zostać przetworzone przez enzym w ciągu 1 minuty

    3. jest również miarą aktywności enzymatycznej

    4. sama w sobie nie mówi o czystości enzymu

    5. gdy znamy również ilość białka w roztworze mówi nam o czystości enzymu.

  3. Na wyniku badania laboratoryjnego enzymów surowicy krwi lekarz otrzymuje informacje o:

    1. stężeniu aktywności enzymatycznej badanych enzymów

    2. Km badanych enzymów

    3. Ki badanych enzymów

    4. ilość jednostek enzymatycznych badanych enzymów zawartych w jednostce objętości

    5. aktywności molekularnej badanych enzymów

  4. Efektory allosteryczne:

    1. w enzymach typu K zmieniają Vmax

    2. w enzymach typu K zmieniają S0,5

    3. w enzymach typu V wpływają na aktywność molekularną

    4. w enzymach typu V wpływają na Km

    5. w enzymach typu K na ogół wpływają na ich kooperatywność

  5. Stężenie aktywności enzymatycznej wyznaczamy:

    1. w warunkach kinetyki I rzędu

    2. w warunkach kinetyki I rzędu gdy nie nagromadziły się jeszcze produkty reakcji

    3. w warunkach pełnego wysycenia enzymu substratem lub substratami

    4. w warunkach kinetyki 0 rzędu

    5. w stężeniu substratów znacznie poniżej wartości Km




  1. Dehydrogenaza mleczanowa:

    1. posiada kilka izoenzymów

    2. jest białkiem monomerycznym

    3. może być tetramerem zbudowanym z jednakowych podjednostek

    4. zawsze jest tetramerem zbudowanym z dwóch różnych typów podjednostek

    5. jej izoenzymy posiadają odmienne właściwości kinetyczne

  2. Aspiryna jest stosowana jako lek przeciwzapalny gdyż:

    1. jest odwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy

    2. jest nieodwracalnym inhibitorem cyklooksygenazy

    3. hamuje aktywność reduktaz HMG-CoA

    4. powoduje acetylację grupy OH seryny w cyklooksygonazie

    5. stymuluje produkcje prostaglandyn i leukotrienów

  3. Czy prawdą jest, że

    1. dehydrogenaza mleczanowa w sercu jest zbudowana z czterech jednakowych podjednostek

    2. dehydrogenaza pirogronianowa jest kompleksem enzymatycznym

    3. syntaza kwasów tłuszczowych jest monomerem posiadającym jeden rodzaj aktywności

    4. enzym dostarczający 2,3-bisfosfoglicerynianu w krwinkach czerwonych jest enzymem wielofunkcyjnym

    5. pirofosforan tiaminy jest koenzymem dehydrogenazy pirogronianowej

  4. Czy prawdą jest, że:

    1. enzymy katalizujące utlenianie alkoholi do aldehydów to oksydoreduktazy

    2. nazwa syntaza oznacza to samo co syntetaza

    3. fumaraza to przykład izomerazy

    4. liazy katalizują hydrolityczny rozpad wiązań estrowych

    5. za syntezę aminoacylo-tRNA odpowiedzialne są enzymy z klasy transferaz

Wtorek 15:00 R2/2004-11-30


Napisz wzorami strukturalnymi :

  1. Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana przez polimeryzację/ depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę enzymu i numer klasy enzymu.


Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. Równanie reakcji przebiegającej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zawału mięśnia sercowego. Podaj nazwę enzymu.

  2. Równanie enzymatycznej reakcji która może być zahamowana przez acetylosalicylan . Podaj nazwę enzymu i aktywności enzymatycznej która jest hamowana.


Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. Zależność stężenia produktu od czasu dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecnosci efektora dodatniego.

  2. Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale mięśnia sercowego.

  3. Zależność 1/v od 1/[s] dla rekcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę, zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności Li+.


Narysuj schemat :

  1. Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową.

Przedstaw obliczenie:

8. Jaki procent Vmax osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według kinetyki michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ Km ?









.


































































Rep 2 – test 2004

Nazwisko i Imię

Prawidłową odpowiedź zaznacz w kółku


1. Inhibitor niekompetycyjny:

A. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

B. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

C. podwyższa wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

D. obniżą wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

E. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną szybkość reakcji



2. Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia enzymu (człowieka) gdy:

A. enzym jest całkowicie wysycony koenzymem lub aktywatorem

B. gdy reakcja zachodzi w temperaturze 37o przy ciśnieniu 1 atm

C. zwiększenie stężenia substratu lub inych reaktantów nie zwiększa szybkości reakcji

D. enzym znajduje się w jego natywnym środowisku, wewnątrz komórki

E. reakcja zachodzi w obecności efektorów allosterycznych

3. Enzym katalizujący reakcję połączenia dwóch związków chemicznych z wykorzystaniem ATP jako dawcy energii nosi nazwę:

A. holoenzym

B. izoenzym

C. liaza

D. ligaza

E. transferaza

.

4. I zoenzym B4 (H4) dehydrogenazy mleczanowej (metabolizujący pirogronian):

A. jest enzymem allosterycznym

B. jego aktywność w komórce jest hamowana produktem reakcji

C. jego aktywność w komórce jest hamowana substratem reakcji

D. jego aktywność maleje w osoczu w zawale mięśnia sercowego

E. jest oksydazą

5. Nazwą klasy enzymów (wg I.U.B.) jest:

A. Dehydrogenazy

B. Oksydazy

C. Kinazy

D. Liazy

E. Izoenzymy



6. Nazwę „izoenzymy” stosuje się do białek posiadających taką samą aktywność enzymatyczną. Nazwa ta dotyczy:

A. wszystkich enzymów alosterycznych występujących w formie R lub T

B. wszystkich enzymów powstałych z proenzymów

C. wszystkich enzymów występujących w formie ufosforylowanej i defosforylowanej

D. enzymów będących heteropolimerami co najmniej dwu polipeptydów związanych niekowalencyjnie

E. enzymów występujących w formie apo-enzymów i holoenzymów.



Czwartek 8:00 R2/2004-12-02


Napisz wzorami strukturalnymi reakcję :

1. katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami ewentualny udział koenzymów). Podaj nazwę tego kompleksu.


Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

2. katalizowaną przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie na ćwiczeniach. Podaj nazwę enzymu i klasę do której ten enzym należy.

3. katalizowaną przez enzym, którego aktywność jest regulowana poprzez odwracalne wiązanie enzymu z błonami.


Przedstaw graficznie:

4. (na jednym wykresie) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji zachodzącej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez sercową dehydrogenazę mleczanową.

5. zależność odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu dla enzymu którego indeks kooperatywności wynosi 81.

6. (na jednym wykresie) wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.


Narysuj schemat :

7. przedstawiający mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana kinazę kreatyny.


Przedstaw obliczenie:

8. Stała równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka będzie wartość tej stałej gdy podwoimy stężenie enzymu?
















































Rep 2 – test 2004 Nazwisko i Imię


Prawidłową odpowiedź zaznacz w kółku



1. W warunkach fizjologicznych, który z wymienionych procesów nie jest istotny w regulacji aktywności enzymów :

A. Fosforylacja

B. Adenylacja

C. Zmiany temperatury

D. Regulacja aloosteryczna

E. Modyfikacje proteolityczne enzymów


2. Inhibitor akompetycyjny:

A. obniża wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

B. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

C. podwyższa wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

D. obniża wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną szybkość reakcji

E. nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną szybkość reakcji

3. Syntaza kwasów tłuszczowych w komórkach człowieka :

A. jest kompleksem wieloenzymowym

B. jest polipeptydem wieloenzymowym

C. należy do klasy ligaz

D. jest apoenzymem

E. wszystkie twierdzenia są prawdziwe


4. Enzym katalizujący reakcję z udziałem ATP jako dawcą fosforanu nosi nazwę:

A. hydrolaza

B. ATPaza

C. liaza

D. ligaza

E. transferaza

5. Do enzymów trawiennych określanych mianem esteraz trzustkowych należy:

A. Fosfolipaza A

B. Chymotrypsyna A

C. Amylaza

D. Lipaza monoacyloglicerolowa

E. Rybonukleaza


6. Nazwą klasy enzymów (wg I.U.B.) nie jest nazwa:

A. oksydoreduktazy

B. ligazy

C. transferazy

D. hydroksylazy

E. liazy



Napisz wzorami strukturalnymi:

1. Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N-glikozydowym odpowiedni monosacharyd.

2. Deoksyadenozynę

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:

3. reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA.

4. reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesie transkrypcji katalizowanej przez polimerazę RNA II.

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

5. Zależność wysycenia tlenem cząsteczki: a) HbF i b) HbA w erytrocytach od pO2. Zaznacz wartości P50 dla obu Hb.

Narysuj schemat (bez wzorów)

6. Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych.

7. Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8-oksogwaninę w swojej cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.

Oblicz

8. Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikromolach surowicy krwi zdrowego dorosłego człowieka? Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi.


Napisz wzorami strukturalnymi reakcj* :

1. katalizowan* przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami ewentualny udzia* koenzymów). Podaj nazw* tego kompleksu.
Napisz u*ywaj*c symboli lub nazw biochemicznych reakcj* (zaznacz ewentualny udzia* koenzymów):

2. katalizowan* przez enzym, którego Km wyznaczano do*wiadczalnie na *wiczeniach. Podaj nazw* enzymu i klas* do której ten enzym nale*y.

3. katalizowan* przez enzym, którego aktywno** jest regulowana poprzez odwracalne wi*zanie enzymu z b*onami.
Przedstaw graficznie:

4. (na jednym wykresie) zale*no** szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji zachodz*cej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez sercow* dehydrogenaz* mleczanow*.

5. zale*no** odwrotno*ci szybko*ci reakcji od odwrotno*ci st**enia substratu dla enzymu którego indeks kooperatywno*ci wynosi 81.

6. (na jednym wykresie) wykres zale*no*ci szybko*ci reakcji od st**enia substratu dla reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodz*cej a) w nieobecno*ci i b) w obecno*ci efektora dodatniego.
Narysuj schemat :

7. przedstawiaj*cy mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana kinaz* kreatyny.
Przedstaw obliczenie:

8. Sta*a równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka b*dzie warto** tej sta*ej gdy podwoimy st**enie enzymu?

Napisz wzorami strukturalnymi:

  1. reakcj* katalizowan* przez enzym nale**cy do klasy I, którego izoforma sercowa jest hamowana nadmiarem substratu.

Napisz u*ywaj*c symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udzia* koenzymów)

równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego Km wyznaczano do*wiadczalnie na *wiczeniach. Podaj nazw* enzymu i zaznacz do której klasy enzymów nale*y.

równanie reakcji przebiegaj*cej wed*ug mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejno*ci, katalizowanej przez enzym b*d*cy markerem zawa*u mi**nia sercowego. Podaj nazw* enzymu.

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. zale*no** st**enia produktu od czasu dla reakcji zerowego rz*du katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodz*cej a) w nieobecno*ci i b) w obecno*ci efektora ujemnego.

  2. zale*no** 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez enzym allosteryczny wykazuj*cy dodatni efekt kooperatywny, zachodz*cej w obecno*ci nadmiaru efektora dodatniego

  3. zale*no** v od [s] dla reakcji enzymatycznej katalizowanej przez cyklooksygenaz*, zachodz*cej a) przed preinkubacj* i b) po preinkubacji z kwasem acetylosalicylowym

Zadanie

  1. Jaka by*a aktywno** w*a*ciwa enzymu (jednostki/mg bia*ka), je*eli enzym zawarty w 2 ml roztworu w czasie 2 minut przekszta*ca* 20 mikromoli substratu, wiedz*c *e 1 ml tego roztworu zawiera* 100 mikrogramów bia*ka.



Napisz wzorami strukturalnymi:

1. Równanie reakcji katalizowanej przez enzym, którego aktywność jest regulowana przez polimeryzację/ depolimeryzację jego cząsteczki. Podaj nazwę enzymu.

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

2. Równanie reakcji katalizowanej według mechanizmu sekwencyjnego o dowolnej kolejności, katalizowanej przez enzym będący markerem zwału mięśnia sercowego. Podaj nazwę enzymu.

  1. Równanie enzymatycznej reakcji, która może być zahamowana przez acetylosalicylan. Podaj nazwę enzymu i aktywności enzymatycznej, która jest hamowana.

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

4. Zależność stężenia produktu od czasu reakcji dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.

  1. Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w surowicy krwi w ciągu 5 dni po zawale mięśnia sercowego.

  2. Zależność 1/v od 1/[s] dla reakcji katalizowanej przez myoinozytolomonofosfatazę, zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności Li+

Przedstaw schemat:

  1. Ilustrujący mechanizm reakcji katalizowanej przez aminotransferazę alaninową

Przedstaw obliczenie:

  1. Jaki procent Vmax osiągnie reakcja enzymatyczna przebiegająca według kinetyki michaelisowskiej przy stężeniu substratu równym ¼ Km



> 1. Endonukleaza
> - enzym ktory hydrolizuje wiaz fosfodiestrowe wewnatrz kwasu nukleinowego
> 2. Ktory z procesow wiaze sie z hydroliza wiazania w aatRNA
> - translacja
> 3. Ktore zdania sa prawdziwe:
> - u eukariota regiony DNA z aktywnymi transkrypcyjnie genami zawieraja
zwykle mneij metylowanych zasad
> - metylacje DNA zachodz po a nei w trakcie syntezy DNA
> 4 Cechy polimerazy delta
> - ma aktywnosc egzonukleazy 3-5 wysoka procesywnosc brak aktywnosci
prymazy
> 5. Ktory z podanych motywow wystepuje w bialkach i jest charakterystyczny
dla struktury czynnikow transkrypcyjnych?
> - palec cynkowy
> - suwak leucynowy
> 6. Transkrypt klasy 2. moze ulegac modyfikacjom:
> - przylaczanie guanylanu
> - metylacja
> 7. Ktory z nastepujacych enzymow katalizuje powstawanie wiaz
fosfodiestrowego?
> - polimeraza DNA alfa
> 8. Ktora z wymienionych sekw nukleotydow jest komplementarna do fragm nici
DNA: GATGCA:
> - TGCATC
> 9. Degeneracja kodu genetycznego uwarunkowana jest
> - wystepowaniem wiecej niz 1 kodonu okreslajacego przylaczenia jednego aa
> 10. Jednym z pierwszych etapow replikacji jest:
> - rozwijanie nici DNA w celu uwidocznienia zasad azotowych

1.Które sekwencje DNA nie mogą być cięte enzymami restrykcyjnymi uzywanymi na ćwiczeniach:
A.GGTACC/CCATGG
B.GCCGGC/CGGCCG
C.GGTTGG/CCAAGG
D.TAGCTAGC/ATCGATCG

2. Fragmenty Okazaki
A. Powstają przez hydrolizę DNA przez RNAzę H1
B. Są syntetyzowane przez polimerze delta
C. Są syntetyzowane 3&#8217;-->5&#8217;
D. Prawidłowe A i B
3. Białka szoku termicznego:
A. Tworzą prawidłowa strukturę białka
B. Degradują Białka o nieprawidłowej strukturze przestrzennej
C. Zwiększają temperaturę ciała
D. Destabilizują strukturę białka
4.2,3 BPG:
A. Zwiększa powinowactwo tlenu do hemoglobiny i ułatwia pobieranie tlenu z płuc
B. Zwiększa powinowactwo tlenu do hemoglobiny i ułatwia oddawanie tlenu w tkankach
C. Zmniejsza powinowactwo tlenu do hemoglobiny i ułatwia pobieranie tlenu z płuc
D. Zmniejsza powinowactwo tlenu do hemoglobiny i ułatwia oddawanie tlenu w tkankach
5.Czynniki białkowe inicjujące translację rozpoznają:
A. podjednostkę rybosomu, mRNA, Aa tRNA
B. podjednostkę rybosomu, metionylo-t RNA
C. podjednostkę rybosomy, mRNA, metionylo tRNA
6. Do kotranslacyjnego transportu przez błony potrzeba :
A. GTP, receptor SRP, SRP, receptor rybosomu
B. eIF2, receptorSRP, SRP, peptydaza sygnałowa
C. SRP, receptor rybosomy, peptydaza sygnałowa
D, GTP, peptydaza sygnałowa
7. Do naprawy krótkiej łatki potrzeba:
A. glikozydazy, FEN1, polimeraza beta
B. Polimeraza beta o aktywności RPAzy, polimeraza delta
C. Polimeraza beta o aktywności RPAzy, polimeraza beta
D. Polimeraza beta o aktywności RPAzy, polimeraza beta, RNAzaH1
8. Redagowanie polega na:
A. Wycinaniu intronów
B. delecji, insercji
C. ochronie RNA przed nukleazami
D. Zachodzi podczas transkrypcji
9. Aby wyizolować DNA z pełnej krwi szczura należy kolejno:

1. Które stwierdzenie dotyczące glikoprotein jest prawdziwe?

a. Glikoproteiny zawierają oligosacharydy związane z resztami lizyny lub histydyny.

b. Glikoproteiny zawierają oligosacharydy związane z resztami seryny, treoniny lub asparaginy.

c. Glikoproteiny zawierają łańcuch oligosacharydowy zakończony resztami glukoz.

d. Glikoproteiny wiążą się na powierzchni komórek wątrobowych z receptorami, które rozpoznają reszty kwasu sjalowego.

e. Glikoproteiny znajdują się głównie z cytozolu komórek.

2. Dwie lipoproteiny, Apo B100 i Apo B48, są kodowane przez ten sam gen, ale są produkowane w dwóch różnych tkankach. Który z wymienionych procesów jest odpowiedzialny za produkcję dwóch różnych białek w tych tkankach?

a. Alternatywne składanie (splicing) RNA w wyniku którego powstają odpowiednie m RNA z różną kombinacją eksonów

b. Różne modyfikacje post-translacyjne

c. Redagowanie RNA w enterocytach

d. Redagowanie RNA w wątrobie i enterocytach

e. Użycie różnych promotorów w tych dwóch tkankach

3. Zastąpienie trzeciej zasady w kodonach

a. Powoduje najczęściej przedwczesne zakończenie syntezy białka

b. Zwykle nie zmienia aminokwasu w tej pozycji białka

c. Powoduje zastąpienie aminokwasu polarnego aminokwasem hydrofobowym

d. Często prowadzi do zmiany struktury przestrzennej białka

e. Prowadzi zwykle do produkcji większych białek

4. Które z poniższych twierdzeń dotyczące DNA jest nieprawdziwe?

a. Łańcuchy w podwójnej helisie są antyrównoległe

b. Liczba adenozyn równa się liczbie tymin

c. Najczęściej DNA występuje w formie B, ale występuje również w formie Z

d. Im więcej par GC tym wyższa temperatura jest wymagana do denaturacji

e. DNA jądrowy jest zwykle kołowy

5. Które z poniższych twierdzeń dotyczące mRNA jest nieprawdziwe?

a. „Ogon poliadenylowy” jest tworzony przy udziale specjalnego enzymu

b. ogon poliadenylowy stabilizuje cząsteczkę RNA

c. najczęściej ogon poliadenylowy znajduje się na końcu 5’

d. zwykle ogon poliadenylowy jest skracany w cytozolu

6. Jeżeli kodonem dla Leu jest CUU, który z następujących antykodonów jest najbardziej prawdopodobny?

a. GAU

b. GAA

c. GTT

d. GCC

e. AGG




















































1.Które zdanie poprawnie charakteryzuje kod genetyczny:

a) są 64 różne kodony

b) każdy z kodonów oznacza przyłączenie określonego aminokwasu

c) wszystkie kodony występują w cząsteczkach mRNA

d) jest więcej kodonów niż aminokwasów, dlatego kod genetyczny nie jest jednoznaczny

e) jest to kod dwójkowy, gdyż 2 nukleotydy kodują1 aminokwas

2.U Eukariota translacja zaczyna się od specyficznego kodonu.Jaki to kodon i za przyłączenie, którego aminokwasu on odpowiada

a) AUG-Met

b) UAG-Met

c) AUG-Trp

d) ATG-Mat

e) UAG-Ser

3.U Eukariota w czasie replikacji:

a) krótkie odcinki RNA służą jako matryce do syntezy DNA

b) powstaje tylko 1 replisom, gdyż jest jedno miejsce ori

c) powstaje fragment okazaki o wielkości 2000-3000 nukleotydów

d) helikaza oddysocjowuje od DNA natychmiast

e) przynajmniej jedna polimeraza ma aktywność egzonukleazy 3’-5’

4.Transkrypt II klasy może ulegać następującym modyfikacjom:

a) metylacji

b) ADP-rybozylacji

c) Przyłączeniu guanylanu

d) Poliadenylacji

e) Fosforylacji

5.Peptydylotransferaza to aktywność enzymatyczna niezbędna w procesie

a) wycinania intronu z tRNA

b) redagowania mRNA

c) transkrypcji

d) odwrotnej transkrypcji

e) translacji

6.Który z wymienionych procesów zachodzi z wytworzeniem wiązania fosfodiestrowego:

a) przyłączenie guanylanu

b) metylacje

c) wycinanie intronów

d) poliadenylacja

e) deacetylacja

7.Seryna jest przyłączona przez tRNA z antykodonem 5’-ACU-3’ natomiast tryptofan przez tRNA z antykodonem 5’-CCA-3’. Jaka sekwencja nukleotydów w m RNA koduje przyłączenie aminokwasów w kolejności Ser i Trp:

a) 5’-ACUCCA-3’

b) 5’UGGAGU-3’

c) 5’AGUUGG-3’

d) 5’CCAACU-3’

e) 5’AUGUAA-3’

8.Który z podanych motywów występujących w białkach jest charakterystyczny dla struktury czynników transkrypcyjnych:

a) palec cynkowy

b) bateria litowo-jonowa

c) suwak leukocynowy

d) klucz grecki z selenocysteiną

e) hemowo związane żelazo

9.Które z poniższych stwierdzeń jest prawidłowe:

a) metylacja u Eucariota zachodzi głównie na cytochromie w sekwencji nukleotydów CG

b) metylacje DNA zachodzą po, a nie w trakcie syntezy DNA

c) w komórkach eukariotycznych metylacje DNA służą ochronie przed bakteryjnymi enzymami restrykcyjnymi

d) u Eucariotów regiony DNA z aktywnymi transkrypcyjnie genami zawierają zwykle mniej metylowanych zasad

e) Eucariotyczne metylotransferazy przenoszą grupę metylową na cytozynę w cząsteczce histonu H1

10.Który z wymienionych enzymów przeprowadza transkrypcje genów tRNA

a) pol RNA I

b) pol RNA II

c) pol RNA III

d) pol DNAά

e) pol DNAγ

11.Wiązanie łączące zasadę azotową z cukrem w nukleotydzie to wiązanie

a) fosfodiestrowe

b) o-glikozydowe

c) n-glikozydowe

d) amidowe

e) peptydowe

12.Apolipoproteiny B100 i B48 kodowane są przez gen APOB. Powstawanie apolipoproteiny B48 w enterocycie uwarunkowane jest następującą modyfikacją

a) metylacja guaniny w pozycji 7

b) metylacja cytozyny w pozycji 5

c) metylacja adeniny w pozycji 6

d) deaminacja cytozyny

e) deaminacja adeniny

1.Po dodaniu Hg do mieszniny reakcyjnen z dehydrogenaza bursztynianowa
> - spada V max Km bez zmian
> 2. inhibitorem inozytolo-1-monofosfatazy jest:
> - akompetycyjnym-joni Li
> 3. Do hydrolaz naleza:
> - deaminazy, peptydazy, fosfatazy, nukleazy, fosfolipazy, esterazy
> 4. PLP jest niezbedny w reakcjach katalizowanych przez:
> - aminotransferazy
> 5. W mm glukozo-6-fosforan moze byc substratem dla enzymow:
> - DH glukozo-6-fosforanowa, izomeraza glukozofosforanowa, fosfoglukomutaza
> 6. Enzym ktorego aktywnosc jest regulowana przez polimeryzacje i
depolimeryzacje jest:> - ACC
> 7. Do enzymow wielofunkcyjnych naleza:
> - syntaza kwasow tl, syntaza prostaglandynowa, fosfofruktokinaza2
> 8. Enzym to:
> - czasteczka ktora obniza energie aktywacji rcji chemicznej
> 9. Ktora cecha okresla poprawnei enzym allosteryczny?
> - jego aktywnosc moze byc regulowana przez czasteczke przylaczona w
miejscu innym niz centrum katalityczne

  1. Inhibitor niekompetycyjny:

    1. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

    2. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

    3. Podwyższa wartość stałej Michaelisa i nie zmienia maksymalnej szybkości reakcji enzymatycznej

    4. Obniża wartość stałej Michaelisa i podwyższa maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej

    5. Nie ma wpływu na wartość stałej Michaelisa i obniża maksymalną prędkość reakcji

  1. Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia enzymu (człowieka) gdy:

    1. Enzym jest całkowicie wysycony koenzymem lub aktywatorem

b. Gdy reakcja zachodzi w temperaturze 37° przy ciśnieniu 1 atm.

c. Zwiększenie stężenia substratu lub innych reaktantów nie zwiękasza szybkości reakcji

d. Enzym znajduje się w jego natywnym środowisku, wewnątrz komórki

e. Reakcja zachodzi w obecności efektorów allosterycznych

  1. Enzym katalizujący reakcję połączenia dwóch związków chemicznych z wykorzystaniem ATP jako dawcy energii nosi nazwę:

    1. Holoenzym

    2. Izoenzym

    3. Liaza

    4. Ligaza

    5. Transferaza

  1. Izoenzym B4 (H4) dehydrogenazy mleczanowej (metabolizujący pirogronian):

    1. Jest enzymem allosterycznym

    2. Jego aktywność w komórce jest hamowana produktem reakcji

    3. Jego aktywność w komórce jest hamowana substratem reakcji

    4. Jego aktywność maleje w osoczu w zawale mięśnia sercowego

    5. Jest oksydazą

  1. Nazwą klasy enzymów (wg. I.U.B.) jest:

    1. Dehydrogenazy

    2. Oksydazy

    3. Kinazy

    4. Liazy

    5. Izoenzymy

  1. Nazwę „izoenzymy” stosuje się do białek posiadających taką samą aktywność enzymatyczną. Nazwa ta dotyczy:

    1. Wszystkich enzymów allosterycznych występujących w formie R lub T

    2. Wszystkich enzymów powstałych z proenzymów

    3. Wszystkich enzymów występujących w formie ufosforylowanej i defosforylowanej

    4. Enzymów będących heteropolimerami co najmniej dwu polipeptydów związanych niekonwalencyjnie

    5. Enzymów występujących w formie apoenzymów i holoenzymów.


1. Związki z grupy niesteroidowych leków przeciwzapalnych (np. kw. acetylosalicylowy)

a) obniżają syntezę cholesterolu przez niekompetycyjne hamowanie aktywności reduktazy HMG-CoA

b) obniżają hamowanie retrowirusów przez kompetycyjne hamowanie odwrotnej transkryptazy

c) obniżają syntezę kw.arachidonowego przez allosteryczne hamowanie aktywności karboksylazy acetylo-CoA

d) obniżają syntezę prostaglandyn przez nieodwracalne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

e) obniżają namnożenie bakterii przez allosteryczne hamowanie aktywności cyklooksygenazowej (dioksygenazowej) syntazy prostaglandynowej

2.Aktywność właściwa enzymu

a) określa stopień czystości (jakości) preparatu enzymu

b) określa ile jednostek aktywności przypada na 1mg białka

c) określa ilość jednostek aktywności enzymu w jednostce objętości

d) określa ile jednostek aktywności przypada na 1mikromol enzymu

e) żadna z odpowiedzi nie jest poprawna




3.Biotyna jest niezbędna w reakcjach katalizowanych przez

a) aminotransferazy

b) karboksylazy

c) dehydrogrnazy

d) kinazy

e) peroksydazy

4.Przykładem izoenzymów są:

a) syntaza kw. tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, pepsyna

b) dehydrogenaza jabłczanowa, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

c) pepsyna, fumaraza, dehydrogenaza mleczanowa

d) chymotrypsyna, dehydrogenaza mleczanowa, dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa

e) syntaza kw. Tłuszczowych, karboksylaza acetylo-CoA, dehydrogenaza mleczanowa

5.Po dodaniu ..(V0).. mieszaniny reakcyjnej inhibitora akompetycyjnego

a) wzrasta szybkość max reakcji (Vmax) i spada Km

b) spada Vmax i spada Km

c) wzrasta Vmax i wzrasta Km

d) spada Vmax i Km nie ulega zmianie

e) Vmax nie ulega zmianie ,wzrasta Km

6.Do klasy transferaz należą następujące grupy enzymów

a) glikozydazy, dehydrogenazy, hydrolazy

b) aminotransferazy, karboksylazy, kinazy

c) dekarboksylazy, metylotransferazy, epimerazy

d) transketolazy, kinazy, glikozylazy

e) acetylotransferaz, transketolazy, metylotransfyrazy

7.Które z poniższych stwierdzeń nie jest prawdziwe

a) enzymy są wysoce specyficzne wobec substratów

b) enzymy dostarczają energii niezbędnej do zwiększenia reakcji chemicznej

c) enzym może być użyty wielokrotnie do katalitycznej reakcji

d) enzymy zwiększają V reakcji chemicznej

e) enzymy zmieniają równowagę reakcji chemicznej przez obniżenie energii aktywacji

8.Inhibitorem dehydrogenazy bursztynianowej jest

a) kompetycyjnym-malonian

b) niekompetycyjnym-cytrynian

c) kompetycyjnym-bursztynylo CoA

d) nieodwracalnym-kw.acetylosalicylowy

e) akompetycyjnym=kationy litu (Li+)

9.Który z wymienionych typów inhibitorów powinien zmieniać prędkość max reakcji nie zmieniając powinowactwa enzymu wobec substratu:

a) kompetycyjny

b) niekompetycyjny

c) akompetycyjny

d) inhibitor enzymu allosterycznego typu K

e) inhibitor enzymu allosterycznego typu V



  1. Która z podanych nie jest funkcją albuminy:

      1. transport hormonów

      2. osmoregulacja

      3. zwiększanie rozpuszczalności glukozy

      4. transport bilirubiny


  1. Główne białko surowicy krwi kontrolujące ciśnienie osmotyczne krwi to:

      1. hemoglobina

      2. albumina

      3. haptoglobina

      4. CRP


  1. Które z podanych białek nie jest białkiem ostrej fazy:

      1. CRP

      2. 1-antytrypsyna

      3. albumina

      4. fibrynogen


  1. Które z białek nie jest syntetyzowane przez wątrobę:

      1. protrombina

      2. ceruloplazmina

      3. immunoglobuliny

      4. ferrytyna


  1. Która z podanych liniowych sekwencji atomów odzwierciedla układ w łańcuchu polipeptydowym?

      1. –N–C–C–N–C–C–N–C–C

      2. –N–C–O–N–C–O–N–C–O–

      3. –N–C–C–O–N–C–C–O–N–C–C–O–

      4. –N–H–C–C–N–H–C–C–N–H–C–C–

      5. –N–H–C–O–H–N–H–C–O–H–N–H–C–C–


  1. Protamina jest białkiem wiążącym insulinę co spowalnia wchłanianie tej drugiej. Które z podanych zdań najlepiej tłumaczy istotę oddziaływań pomiędzy bogatą w argininę protaminą a insuliną?

      1. arginina to zasadowy aminokwas, który wiąże ujemnie naładowane łańcuchy boczne aminokwasów insuliny

      2. arginina to zasadowy aminokwas, który wiąże się do grup karboksylowych na końcu N cząsteczki insuliny

      3. arginina to duży hydrofobowy aminokwas, który tworzy kompleksy z leucyną i fenyloalaniną w łańcuchu insuliny

      4. arginina tworzy mostki dwusiarczkowe z resztami cysteiny, które łączą peptydy A i B w cząsteczce insuliny

      5. łańcuch boczny argininy tworzy wiązanie peptydowe z grupą karboksylową położoną na końcu cząsteczki insuliny.


  1. Które z podanych zdań prawidłowo charakteryzuje rejony -helisy w cząsteczce białka?

      1. wszystkie mają tę samą strukturę pierwszorzędową

      2. wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy karbonylowym tlenem jednego wiązania peptydowego a amidowym wodorem innego wiązania peptydowego

      3. wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy karbonylowym tlenem wiązania peptydowego a wodorem położonym w łańcuchu bocznym dowolnego aminokwasu

      4. wszystkie powstają dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy dwoma aminokwasami przylegającymi do siebie w strukturze pierwszorzędowej białka

      5. wymagają obecności dużych ilości proliny i glicyny


  1. Które ze zdań opisuje białko globularne?

      1. aminokwasy hydrofilowe położone są zazwyczaj we wnętrzu cząsteczki białka

      2. aminokwasy hydrofobowe położone są zazwyczaj na powierzchni cząsteczki białka

      3. struktura trzeciorzędowa tworzy się dzięki hydrofobowym i elektrostatycznym oddziaływaniom pomiędzy aminokwasami oraz dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy aminokwasami i między aminokwasami a wodą

      4. struktury drugorzędowe tworzą się głównie dzięki oddziaływaniom hydrofobowym pomiędzy aminokwasami

      5. kowalencyjne mostki disiarczkowe są bezwzględnie niezbędne do utrzymania stabilnej struktury białka


  1. Który z podanych aminokwasów występuje najprawdopodobniej w domenie transbłonowej?

      1. prolina

      2. glutaminian

      3. lizyna

      4. leucyna

      5. arginina


  1. Jaka struktura jest najczęściej spotykana w płytkach amyloidu tworzących agregaty w neuronach osób chorych na chorobę Alzheimera?

      1. głównie -harmonijka

      2. głównie -helisa

      3. głównie rejony o nieuporządkowanej strukturze

      4. duża ilość mostków disiarczkowych pomiędzy łańcuchami polipeptydowymi

      5. natywna konformacja o małej zawartości energii


  1. Rozwój szkorbutu jest spowodowany zaburzeniami procesu:

      1. tworzenia mostków disiarczkowych inicjujących powstawanie tropokolagenu

      2. tworzenia wiązań krzyżowych z udziałem lizyny pomiędzy cząsteczkami tropokolagenu

      3. sekrecji tropokolagenu do macierzy pozakomórkowej

      4. tworzenia włókien kolagenowych

      5. hydroksylacji proliny, co prowadzi do destabilizacji struktury kolagenu


  1. Wiązanie N-glikozydowe w białkach tworzą:

      1. reszta asparaginy i N-acetylogalaktoza

      2. reszta glutaminy i N-acetylogalaktoza

      3. reszta glicyny i N-acetyloglikoza

      4. reszta asparaginy i N-acetyloglukozamina

      5. reszta seryny i N-acetylogalaktozamina


  1. Który z podanych związków nie bierze bezpośrednio udziału w tzw. efekcie Bohra:

      1. H+

      2. CO2

      3. anhydraza węglanowa

      4. 2,3-BPG

      5. HCO3-


  1. Który z podanych enzymów odgrywa istotną rolę w biosyntezie kolagenu:

      1. hydroksylaza prolilowa

      2. hydroksylaza tyrozyny

      3. oksydaza choliny

      4. monoaminooksydaza

      5. oksygenaza tryptofanu


  1. N- i C-terminalne peptydy są usuwane z cząsteczki prokolagenu po zadziałaniu peptydazy prokolagenowej. Które z podanych zdarzeń poprzedza ten etap?

      1. synteza łańcuchów peptydowych kolagenu

      2. hydroksylacja reszt lizyny i proliny

      3. tworzenie potrójnej helisy

      4. sekrecja do przestrzeni pozakomórkowej

      5. tworzenie wiązań krzyżowych między cząsteczkami tropokolagenu


  1. Która z podanych cząsteczek tworzy wiązania krzyżowe w kolagenie?

      1. hydroksylizyna

      2. prolina

      3. lizyna

      4. asparaginian

      5. desmozyna


  1. Powinowactwo Hb do O2 rośnie na skutek:

      1. tworzenia soli Hb

      2. powstania wiązań krzyżowych we Hb

      3. obniżenia pH

      4. zmniejszenia stężenia 2,3-BPG

      5. wzrostu ciśnienia parcjalnego CO2


  1. Podana sekwencja to część białka globularnego. Które z podanych zdań najlepiej opisuje ten peptyd?


Ser-Val-Asn-Asn-Val-Phe-Ser-Glu-Val-Cys-His-Met-Arg


      1. w pH 7.4 peptyd nie ma ładunku ujemnego

      2. zawiera tylko jeden aminokwas siarkowy

      3. aminokwasy hydrofobowe są w przewadze w stosunku do hydrofilowych

      4. działanie chymotrypsyny spowoduje powstanie mniejszych fragmentów

      5. tylko trzy grupy boczne aminokwasów mogą tworzyć wiązania wodorowe



  1. Które z podanych białek ma największe powinowactwo do tlenu?

      1. mioglobina

      2. HbA + BPG

      3. HbA

      4. HbA2

      5. HbF


  1. Które ze zdań na temat HbS jest prawdziwe?

      1. to normalna hemoglobina występująca u ludzi dorosłych

      2. to Hb zmodyfikowana poprzez dodanie Cys na końcu C

      3. to zmutowana forma Hb, w której kwas glutaminowy w każdym łańcuchu jest zamieniony na walinę

      4. cząsteczka nie tworzy agregatów w erytrocytach tak dobrze jak HbA

      5. agregacja cząsteczek jest stymulowana w wysokich stężeniach tlenu


  1. Która z witamin jest niezbędna do produkcji kolagenu:

      1. A

      2. C

      3. D

      4. biotyna

      5. fosforan pirydoksalu


  1. System kompensacyjny umożliwiający dostarczenie odpowiedniej ilości tlenu w warunkach zmniejszonego ciśnienia parcjalnego w otoczeniu (np. na dużych wysokościach) to:

      1. wzrost syntezy 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach

      2. spadek syntezy 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach

      3. wzrost syntezy hemoglobiny w erytrocytach

      4. spadek syntezy hemoglobiny w erytrocytach

      5. spadek pH krwi



  1. Czynnikami obniżającymi powinowactwo hemoglobiny do tlenu są:

      1. CO2

      2. wzrost pH

      3. spadek liczby erytrocytów we krwi

      4. wzrost stężenia 2,3-bisfoglicerynianu


  1. Podaj zdania prawdziwe na temat syntezy kolagenu:

      1. hydroksylacja proliny wymaga udziału tlenu cząsteczkowego i -KG

      2. potrójna helisa jest tworzona po usunięciu globularnych końców białka

      3. glikozylacja następuje przed hydroksylacją

      4. łączenie tropokolagenu we włókna kolagenowe jest niezbędne do sekrecji poza komórkę

      5. stabilność potrójnej helisy rośnie wraz z rosnącą zawartością hydroksylizyny


  1. Białkami ostrej fazy są:

      1. 2-makroglobulina

      2. ceruloplazmina

      3. transferyna

      4. 1-antytrypsyna

      5. haptoglobina


  1. Przyczynami hipoproteinemii są:

      1. rozległe oparzenia

      2. krwawienia

      3. odwodnienia

      4. uszkodzenia wątroby

      5. niedożywienie


  1. Wiązania tworzące strukturę czwartorzędową białek to wiązania:

      1. hydrofobowe

      2. peptydowe

      3. disiarczkowe

      4. jonowe

      5. wodorowe


  1. Podaj zdania prawdziwe na temat mioglobiny:

      1. jest to białko złożone

      2. zawiera w swojej cząsteczce jon żelaza

      3. jej właściwością jest to, że tak samo dobrze wiąże jak i oddaje tlen

      4. w czasie wiązania tlenu przez mioglobinę obserwuje się zjawisko kooperatywności

      5. krzywa wiązania tlenu przez mioglobinę ma kształt sigmoidalny


  1. Dwutlenek węgla jest transportowany z tkanek do płuc pod postacią:

      1. gazowego CO2

      2. karbaminianów

      3. wolnego jonu HCO3-

      4. kwasu węglowego

      5. związanego z jonem żelaza w hemoglobinie jonu HCO3-






. Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję syntezy dipeptydu zbudowanego z aminokwasów charakterystycznych dla sekwencji sygnałowych białek sekrecyjnych.

  2. trójpeptyd zbudowany kolejno z dwóch aminokwasów charakterystycznych dla kolagenu i aminokwasu aromatycznego.

  3. trójpeptyd zbudowany kolejno z aminokwasu odpowiedzialnego za wiązanie tlenu do hemu w cząsteczce hemoglobiny, aminokwasu tworzącego wiązania dwusiarczkowe i fenyloalaniny, nazwij powstały trójpeptyd.

  4. dipeptyd zbudowany z dwóch różnych aminokwasów tworzących -zgięcie.

  5. wiązanie glikozydowe powstające pomiędzy aminokwasem a resztą cukrową, wytwarzane w ER.

  6. dipeptyd zbudowany z aminokwasów tworzących wiązanie a) N-glikozydowe oraz b) O-glikozydowe w glikoproteinach.

  7. aminokwas powstający wskutek działania witaminy K, podaj jego nazwę.

  8. zmodyfikowany aminokwas zawierający w swojej strukturze atom selenu, podaj jego nazwę.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję procesu biosyntezy kolagenu, w której dochodzi do hydroksylacji proliny, podaj nazwę enzymu i zaznacz udział koenzymów.

  2. katalizowaną przez białko należące do klasy 2-globulin, zwierające miedź, podaj nazwę białka.


Wymień:

  1. trzy przykłady rybonukleoprotein i podaj ich funkcje.

  2. po jednym przykładzie białek należących do 1, 2 i -globulin.

  3. po jednym przykładzie nukleoproteiny, chromoproteiny i metaloproteiny.

  4. po jednym przykładzie białka lub peptydu pełniącego funkcję: strukturalną, magazynującą, hormonalną.

  5. jakie białko występuje w surowicy krwi w największej ilości i jaka jest jego zawartość w mg/ml w 15 ml krwi zdrowego człowieka.

  6. trzy rodzaje wewnątrzkomórkowych modyfikacji posttranslacyjnych białka w procesie biosyntezy kolagenu.

  7. wewnątrzkomórkowe modyfikacje posttranslacyjne w procesie biosyntezy kolagenu.

  8. ważne klinicznie glikoproteiny surowicy krwi.


Przedstaw graficznie:

  1. wpływ BPG na wiązanie tlenu przez Hb i Mb.

  2. na wykresie zależność pomiędzy stężeniem parcjalnym tlenu i wysyceniem hemoglobiny przez tlen przy prawidłowym i obniżonym pH krwi.

  3. na wykresie wysycenie Hb tlenem, w zależności od ciśnienia parcjalnego tlenu, w różnych stężeniach CO2.

  4. zależność wysycenia tlenem cząsteczki a) HbF i b) HbA w erytrocytach od pO2, zaznacz wartości P50 dla obu hemoglobin.


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. przedstawiający udział hemoglobiny w transporcie gazów oddechowych.


Oblicz:

  1. ile albuminy znajduje się w 200l surowicy krwi zdrowego człowieka.



Czwartek 8:00 R2/2004-12-02


Napisz wzorami strukturalnymi reakcję :

1. katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymatyczny (zaznacz symbolami ewentualny udział koenzymów). Podaj nazwę tego kompleksu.


Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

2. katalizowaną przez enzym, którego Km wyznaczano doświadczalnie na ćwiczeniach. Podaj nazwę enzymu i klasę do której ten enzym należy.

3. katalizowaną przez enzym, którego aktywność jest regulowana poprzez odwracalne wiązanie enzymu z błonami.


Przedstaw graficznie:

4. (na jednym wykresie) zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji zachodzącej a) w temperaturze 25 oC i b) w temperaturze 35oC, katalizowanej przez sercową dehydrogenazę mleczanową.

5. zależność odwrotności szybkości reakcji od odwrotności stężenia substratu dla enzymu którego indeks kooperatywności wynosi 81.

6. (na jednym wykresie) wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu dla reakcji, katalizowanej przez enzym allosteryczny typu K, zachodzącej a) w nieobecności i b) w obecności efektora dodatniego.


Narysuj schemat :

7. przedstawiający mechanizm reakcji wedle którego przebiega reakcja katalizowana kinazę kreatyny.


Przedstaw obliczenie:

  1. Stała równowagi pewnej reakcji enzymatycznej wynosi 0,8. Jaka będzie wartość tej stałej gdy podwoimy stężenie enzymu?


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję katalizowaną przez enzym klasy I.

  2. trójpeptyd uczestniczący w transporcie aminokwasów ze światła jelita do enterocytów.

  3. reakcję katalizowaną przez enzym klasy IV.

  4. reakcję katalizowaną przez dowolny kompleks wieloenzymowy, podaj nazwy uczestniczących koenzymów.

  5. reakcję katalizowaną przez enzym nabłonka jelitowego biorący udział w końcowym etapie trawienia skrobi.











Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

1. katalizowaną przez enzym będący markerem zawału mięśnia sercowego.

2. enzymatyczną przebiegającą według mechanizmu sekwencyjnego uporządkowanego.

3. enzymatyczną zachodzącą z udziałem koenzymu będącego pochodną witaminy B12.

4. reakcję hamowaną przez metotreksat.

5. kinazy dehydrogenazy pirogronianowej.


Wymień:

1. trzy leki, których działanie polega na hamowaniu aktywności enzymów, podaj jakie enzymy hamują.

2. enzymy będące markerami ciężkiego uszkodzenia wątroby.

3. trzy enzymy aktywowane przez nieodwracalną modyfikację proteolityczną.

4. mechanizmy przebiegu reakcji enzymatycznych, podaj po jednym przykładzie enzymu.

5. po jednym inhibitorze: cyklooksygenazy, konwertazy, fosfodiesterazy cGMP.

6. trzy możliwe sposoby regulacji aktywności enzymu polegające na zmianie ilości jego cząsteczek.

7. podstawowe mechanizmy regulujące w szybki sposób aktywność enzymów.

8. trzy enzymy ściany jelita trawiące cukry.


Przedstaw graficznie:

1. wykres zależności v / [s] dla enzymów wykazujących wartość współczynnika Hilla 1< i 1>.

2. wykres zależności v / [s] przedstawiający regulację aktywności karboksylazy acetyloCoA w obecności i nieobecności cytrynianu.

3. na wykresie Lineweavera-Burke’a jak zmieni się Km i Vmax enzymu po dodaniu do mieszaniny reakcyjnej substancji, która wiąże się z wolnym enzymem lub kompleksem enzym-substrat i zapobiega utworzeniu produktu.

4. zależność 1/v od 1/[s] dla enzymu allosterycznego typu V: a) w nieobecności efektorów; b) w obecności aktywatora; c) w obecności inhibitora.

5. profil zmian stężenia aktywności aminotransferazy asparaginianowej w osoczu krwi chorego w czasie pięciu dni od wystąpienia zawału mięśnia sercowego.

6. na wykresie zależność v od [s] dla reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę bursztynianową inkubowaną z malonianem oraz inkubowaną z jonami rtęci.

7. wykres zależności v od [s] dla reakcji katalizowanej przez enzym wykazujący kooperatywność dodatnią w nieobecności efektorów oraz w obecności efektora ujemnego i efektora dodatniego.


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

1. wyjaśniający działanie streptokinazy jako leku, zaznacz skutki działania zbyt dużej dawki.

2. reakcji enzymatycznej typu ping-pong.

3. ilustrujący transport glukozy ze światła jelita do wnętrza enterocyta.

4. ilustrujący działanie kolipazy.

5. ilustrujący działanie -glutamylotranspeptydazy w transporcie aminokwasów do komórek.


Oblicz:

  1. ile nanomoli sacharozy uległo rozłożeniu przez 1 ml roztworu sacharazy w ciągu 3 minut, jeśli stężenie aktywności enzymatycznej tego roztworu wynosiło 9 jednostek enzymatycznych na 1 l, oraz przyjmując, że reakcja przebiegała według kinetyki zerowego rzędu.


DNA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. nukleotyd będący częścią DNA, zawierający zasadę azotową komplementarną do adeniny.

  2. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów, pomiędzy którymi tworzą się w cząsteczce DNA trzy wiązania wodorowe.

  3. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów: a) najczęściej ulegającego w DNA metylacji i b) ulegającego uszkodzeniu po wpływem UV.

  4. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających zasady purynowe.

  5. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią DNA, zawierających zasady pirymidynowe.

  6. zasadę azotową, która powstaje na skutek spontanicznej deaminacji 5-metylocytozyny.

  7. reakcję katalizowaną przez glikozydazę uracylową DNA.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. katalizowaną przez odwrotną transkryptazę.

  2. katalizowaną przez białko FEN w procesie wycinania startera podczas replikacji DNA jądrowego

  3. katalizowaną przez polimerazę DNA.

  4. katalizowaną przez ligazę DNA.

  5. katalizowaną przez mitochondrialną polimerazę DNA.

  6. (przyłączenia jednego nukleotydu) katalizowaną przez polimerazę DNA (delta).

  7. katalizowaną przez primazę.

  8. katalizowaną przez 3’ 5’ egzonukleazę DNA.


Wymień:

  1. nazwy systemów naprawiających DNA i podaj po jednym przykładzie uszkodzenia przez nie naprawianego.

  2. etapy izolacji DNA z krwi szczura, napisz dlaczego izolację przeprowadza się w obecności EDTA.

  3. składniki nukleosomu.

  4. trzy białka biorące udział w replikacji, które rozkładają ATP.

  5. białkowe składniki kompleksu przeprowadzającego inicjację replikacji na nici wiodącej u eukariontów.

  6. kolejne enzymy uczestniczące w biosyntezie nici DNA z fragmentów Okazaki.

  7. trzy główne rodzaje uszkodzeń DNA w wyniku działania reaktywnych form tlenu.

  8. trzy przyczyny częstszego uszkodzenia mitochondrialnego DNA w porównaniu z jądrowym.

  9. trzy transferazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.

  10. trzy hydrolazy uczestniczące w procesie replikacji DNA.

  11. polimerazy DNA uczestniczące w procesie replikacji DNA jądrowego.

  12. enzymy uczestniczące w systemie wycinania zasad w DNA zawierającym uracyl.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. przedstawiający na widełkach replikacyjnych wszystkie etapy procesu syntezy DNA zachodzącej w komórkach eukariotycznych z uwzględnieniem białek i enzymów uczestniczących w tym procesie.

  2. przedstawiający etapy techniki laboratoryjnej umożliwiającej identyfikację specyficznych sekwencji DNA przy ich jednoczesnym namnożeniu.


RNA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. nukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałego transkryptu klasy II.

  2. kwas 5’-adenylowy, podaj symbol biochemiczny tego związku.

  3. dinukleotyd zbudowany z dwóch nukleotydów będących częścią RNA, zawierających zasady pirymidynowe.

  4. trinukleotyd będący produktem transkrypcji na matrycy DNA o następującej sekwencji – ACT.

  5. nukleotyd znajdujący się na końcu 5’ dojrzałego transkryptu klasy II.

  6. reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym transkrypcie inozyny.

  7. reakcję edytowania RNA prowadzącą do pojawienia się w dojrzałym ApoB48 dodatkowego kodonu stop.

  8. trinukleotyd znajdujący się na końcu 3’ dojrzałej cząsteczki tRNA.

  9. dinukleotyd tworzący „czapeczkę” na końcu 5’ dojrzałego mRNA.

  10. dinukleotyd zbudowany z nukleotydów wchodzących w skład sekwencji DNA determinującej start procesu transkrypcji.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. reakcję procesu transkrypcji hamowaną przez -amanitynę.

  2. dostarczającą energii niezbędnej w procesie syntezy łańcucha RNA na matrycy DNA.

  3. katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA (niezależną od matrycy).


Wymień:

  1. rodzaje RNA występujące w mitochondriach.

  2. modyfikacje jakim może ulec mRNA w komórkach eukariotycznych.

  3. trzy nietypowe nukleozydy występujące w kwasach rybonukleinowych.

  4. enzymy uczestniczące w tworzeniu „czapeczki” w pre-mRNA.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. ilustrujący przebieg modyfikacji transkryptów klasy II.



TRANSLACJA


Napisz wzorami strukturalnymi (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. dwunukleotyd zbudowany z nukleotydów pirymidynowych wchodzących w skład antykodonu dla kodonu startowego translacji.

  2. trinukleotyd będący antykodonem do kodonu AGC.


Napisz używając symboli lub pełnych nazw biochemicznych w formie równania reakcję (zaznacz ewentualny udział koenzymów):

  1. katalizowaną przez peptydylotransferazę.

  2. aktywacji aminokwasu inicjującego translację w mitochondriach.

  3. katalizowaną przez peptydazę sygnałową.


Wymień:

  1. białka uczestniczące w kotranslacyjnym transporcie białek do ER.

  2. trzy białka biorące udział w translacji, które hydrolizują GTP.

  3. trzy antybiotyki będące inhibitorami translacji i podaj, które etapy hamują.

  4. trzy cechy kodu genetycznego.


Przedstaw graficznie:


Narysuj schemat (używając symboli lub nazw biochemicznych):

  1. przedstawiający wpływ puromycyny na przebieg translacji.

  2. przedstawiający terminację translacji.

  3. kotranslacyjnego transportu białek do ER.

  4. inicjacji translacji.

  5. regulację inicjacji biosyntezy globiny przez hem.

  6. translacyjny cykl elongacyjny.

  7. regulację inicjacji translacji przez czynniki wzrostowe.



I KOŁO
1. Strukturalnie nukleotyd znajdujący się na końcu 3’mRNA?
2. Strukturalnie reakcję katalizowaną przez enzym klasy I?
3. Wykres s od t enzymu allosterycznego typu K w obecności i nieobecności efektora + i –?
4. Wykres 1/V od 1/A dla aktywatora bezwzglednie koniecznego?
TEST
1.Polimeraza RNA DNA zależna:
a) α
b)δ
c)telomeraza
2.Co potrzebuje polimeraza δ
a) primer
b)Mg
c)PCNA
3.Do izoenzymów należy…
4.Replikacja zachodzi
a)od 5’=>3’ na nici opóźnionej
b) od 5’=>3’ i od 3’=>5’
c) na wielu niciach jednoczesnie
5.Wspólne dla polimerazy RNA I, II, III są
a)UBP
b)SR1
6.Glikozy.. AP
a)w BER
7. Inhibicja niekompetycyjna
a) maleje stężenie ES
b) V maleje K const
8. enzym wystepujący w osoczu i mający znacznie kliniczne
a)Alat
b)CPK
c)trypsyna
d)amylaza
e)pepsyna
9.choroby – leki
a) inhibitor MAO
b) aparaginaza
c) inhibitory co obniżaja krzepliwość
10. Do translacji potrzeba
a)rybosom 60
b) 40
c)czynniki elongacyjne
11. do rRNA jądrowego należa
a)28S
b)5S
c)18,5S
12.Co jest w jądrze
a)α
b)β
c)γ
13. Nić kodująca jest
a)komplementarna do antyrównoległej
b) mRNA
14. biosynteza w transkrypcji zachodzi
a) 5’=>3’
b) 3’=>5’
15. Co robi PCNA
a) obejmuje pojedyncza nić DNA
b) prowadzi polimerazę δ
16. Telomeraza jest
a) rybonukleoprotenina
b)białko proste
c) niezbędna do biosyntezy w jądrze


I koło – Aleksandrowicz gr. 6


Napisz wzorami strukturalnymi:

  1. Dipeptyd (powstały w wyniku hydrolizy glikoproteiny) zbudowany z alaniny i aminokwasu, do którego jest przyłączony wiązaniem N – glikozydowym odpowiedni monosacharyd .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)

  2. deoksyadenozynę

Napisz używając symboli lub nazw biochemicznych:

  1. reakcję katalizowaną przez nukleotydylotransferazę tRNA .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu).

  2. reakcję tworzenia pierwszego wiązania fosfodiestrowego w procesiem transkrypcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Przedstaw graficznie na jednym wykresie:

  1. Zależność wysycenia tlenem cząsteczki :a)Hb F i b)Hb A w erytrocytach od pO2.

Zaznacz wartości P50 dla obu Hb. .(to pytanie było drugiego dnia w czerwcu)

Narysuj schemat (bez wzorów)

  1. Ilustrujący regulację translacji przez hem w komórkach erytropoetycznych. .(to pytanie było pierwszego dnia w czerwcu)

  2. Przedstawiający proces naprawy DNA zawierającego 8 – oksogwaninę w swojej cząsteczce. Podaj pełne nazwy odpowiednich enzymów.

Oblicz

Ile miligramów albuminy znajduje się w 300 mikrolitrach surowicy krwi zdrowego dorosłego człowieka?

Podaj zakres normy stężenia albuminy w surowicy krwi




1) Wzorami strukturalnymi: dwupeptyd zbudowany z fenyloalaniny i aminokwasu, który w łańcuchu bocznym zawiera siarkę.
2) Napisz schemat reakcji syntetyzowanej przez polimerazę delta.
3) Wykres 1/V od 1/S dla enzymu o kooperacji=80 i stałej Hilla=1
4) Scemat reakcji przeprowadzanej przez kinazę kreatynową.
5) Podać wzór strukturalny nukleozydu wchodzącego w skład nukleotydu występującego na końcu 3' dojrzałego mRNA.
6) Napisać wzorami strukturalnymi reakcję katalizowaną przez enzym II klasy.
7) Narysować wykres [s] od t dla reakcji zerowego rzędu katalizowanej przez enzym allosteryczny bez i w obecności aktywatora.
8) Narysować wykres wysycenia tlenem od pO2 dla HbA i HbF + podać wartości P50 dla obu.
9) Narysować wzór dipeptydu zbudowanego z cysteiny i proliny.
10) Napisać reakcję katalizowaną przez enzym klasy 6, którego aktywność regulowana jest przez depolimeryzację/polimeryzację.
11) Wykres V od T dla enzymu typu K bez i z aktywatorem + napisać przykład takiego enzymu i aktywatora dla niego.
12) Schemat naprawy DNA w którym wystepuje uracyl (model "krótkiej łatki") + nazwy wszystkich enzymów biorących udział.
13) Wzór strukturalny dipeptydu zbudowanego z tryptofanu i dowolnego aminokwasu zawierającego w łańcuchu bocznym grupę -OH.
14) Słownie reakcję katalizowaną przez enzym klasy II z glukozą jako substratem.
15) Wykres V od S dla enzymu allosterycznego typu V z i bez efektora dodatniego. Podać przykład takiego enzymu i efektora.
16) Schemat powstawania Apo48 i Apo100 ( redagowanie).


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Koło 2.3, STUDIA, III rok, INTERNA, Koło 2, Giełdy - koło 2
farma 2 koło, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 2
Koło 2.2, STUDIA, III rok, INTERNA, Koło 2, Giełdy - koło 2
farma 3 koło, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 3
leki magistralne, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 2
giełdy 4 kolo, azoty - otwarte
koło 2, LEKARSKO-DENTYSTYCZNY GUMED, II ROK, FIZJOLOGIA, Giełdy, Koło 2
Sulfonamidy, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 2
giełdy 4 kolo, azoty - testy
giełdy 4 kolo ~$taminy testy
Koło 2.6, STUDIA, III rok, INTERNA, Koło 2, Giełdy - koło 2
farma.kolo 1, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 2
KOŁ 3 TEORIA, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 3
antybiotyki opracowany materiał książka, Farmakologia, FARMAKOLOGIA, Giełdy, KOŁO 3
Koło 2.1, STUDIA, III rok, INTERNA, Koło 2, Giełdy - koło 2
giełdy 4 kolo ~$toksykacje, hem, żelazo otwarte
Koło 2.7, STUDIA, III rok, INTERNA, Koło 2, Giełdy - koło 2
KOLO 2 2010, LEKARSKO-DENTYSTYCZNY GUMED, II ROK, FIZJOLOGIA, Giełdy, Koło 2

więcej podobnych podstron