1.Wyjaśnić pojęcia: katabolizm, anabolizm, fosforylacja oksydacyjna,
fosforylacja substratowa.
METABOLIZM- całokształt reakcji biochemicznych zachodzących w
komórkach związany z przepływem: materii, energii i informacji
genetycznej, zapewniający organizmowi wzrost, ruch, rozmnażanie,
wrażliwość.
KATABOLIZM- dysymilacja; rozkład; ogół reakcji chemicznych metabolizmu
prowadzący do rozpadu złożonych związków chemicznych na prostsze
cząsteczki; energia wyzwolona z tych związków jest kumulowana w
przenośniku ATP. Reakcja egzoenergetyczna, uwalniająca energię, w
substratach jest więcej energii niż w produktach; np. oddychanie
wewnątrzkomórkowe.
ANABOLIZM-asymilacja; przyswajanie; synteza; grupa reakcji chemicznych, w
wyniku których z prostych substratów powstają związki złożone, gromadzące
energiÄ™. Reakcje te wymagajÄ… dostarczenia energii, w wyniku czego w
produktach jest więcej energii niż w substratach; np. biosynteza białek, cukrów,
tłuszczy.
FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA (UTLENIAJ
CA)- cykl reakcji przyłączania reszty
kwasu ortofosforowego do związków chemicznych, połączone ze zmianą
stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza;
przebiega w mitochondriom, wymaga obecności tlenu jako akceptora
elektronów; energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych
nukleotydów przekształcana jest w energię ATP.
FOSFORYLACJA SUBSTRATOWA- reakcja chemiczna, podczas której reszta
fosforanowa zostaje przeniesiona ze zwiÄ…zku ufosforylowanego  substratu 
bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób
wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu
Krebsa. Jest wykorzystywana np. w mechanizmach skurczu mięśni, aktywnego
transportu przez błony, przekazywania sygnału w komórce.
2. Ciepło  bilans cieplny organizmu, jego znaczenie.
Aby wytworzyć ciepło człowiek musi pobierać pokarmy w postaci białek,
tłuszczów i węglowodanów, które w procesach metabolizmu zostają spalone
głownie do CO2 i H2O. W procesach tych wyzwalana jest energia, z której ponad
80% stanowi ciepło. Przemiana materii wymaga specyficznych katalizatorów 
enzymów. Ich aktywność jest w znacznym stopniu uzależniona od temperatury
- jeśli spadnie ona lub wzrośnie poza dopuszczalny zakres, wtedy enzymy
przestają działać prawidłowo, zakłócając metabolizm. Bilans cieplny oznacza
wypadkową między ciepłem endogennym i ciepłem egzogennym. Reakcje
wymiany ciepła między organizmem a otoczeniem następują w wyniku
promieniowania, parowania, przewodzenia i konwekcji. Ciepło powstałe w
wyniku procesów metabolicznych zawsze równa się ciepłu oddanemu do
otoczenia. Taki system działania zapewnia człowiekowi ciągłą, stałą
temperaturę ciała.
3. Biologiczna rola wody w organizmie.
Woda stanowi główny końcowy produkt metabolizmu spalania pokarmów.
Służy albo jako reagent, albo jako produkt w wielu reakcjach. Stanowi
doskonały rozpuszczalnik. 2/3 całkowitej wody w organizmie to płyn
wewnątrzkomórkowy, reszta to płyn pozakomórkowy. Regulacja równowagi
wodnej zależy głównie od podwzgórza i czynności nerek. Dodatkowo woda
odznacza sie dobrym przewodnictwem cieplnym i wysokim ciepłem parowania,
co zabezpiecza organizm przed przegrzaniem i umożliwia sprawną
termoregulacje; ma wysokie napięcie powierzchniowe, co sprawia, że spełnia
ważną role w tworzeniu błon cytoplazmatycznych; stanowi środek transportu
wewnątrzustrojowego, np.: produktów przemiany materii, hormonów
,witamin, enzymów; uczestniczy w regulacji temperatury, ciśnienia
osmotycznego, pH; stanowi płynne środowisko, niezbędne do usuwania
końcowych produktów przemiany materii.
4. Biopierwiastki i ich rola w procesach biochemicznych: sód, potas, fosfor,
wapń, żelazo, miedz
, cynk, selen, mangan, magnez, molibden, chrom, nikiel,
kobalt, bor  antagoniści i synergiści.
Sód (Na)  chroni przed utratą płynów, ma właściwości zasadowe, równoważy
w organizmie gospodarkę kwasowo-zasadową i wpływa na gospodarkę wodno-
elektrolitową, utrzymywanie prawidłowego ciśnienia osmotycznego, wchodzi w
skład osocza, bierze udział w przewodzeniu impulsów nerwowych
Potas (K) - wpływa na gospodarkę wodną organizmu, ciśnienie osmotyczne,
równowagę kwasowo-zasadową i pobudliwość nerwowo-mięśniową,
podwyższa stopień uwodnienia koloidów komórkowych, aktywator wielu
enzymów; jest niezbędnym składnikiem do syntezy białek w rybosomach.
Fosfor (P) - jest składnikiem fosfolipidów (np. lecytyny), które budują błony
erytrocytów i neuronów; niezbędny do syntezy substancji
wysokoenergetycznych i przenośników protonów (np. ADP, NADP, ATP, GTP) i
kwasów nukleinowych; jest czynnikiem utrzymującym równowagę kwasowo-
zasadową ustroju. Wapń (Ca) 
wpływa na utrzymanie równowagi elektrolitowej; reguluje funkcje błon
komórkowych; składnik płynów ustrojowych; wpływa na pobudliwość
nerwowo-mięśniową, krzepnięcie krwi, procesy sekrecyjne, transport przez
błony plazmatyczne, reakcje enzymatyczne, uwalnianie hormonów i
neuroprzekaz
ników
Żelazo (Fe)  składnik hemoglobiny i mioglobiny, cytochromów, katalaz i
peroksydaz; umożliwia oddychanie kom.
Miedz
(Cu)  znaczna część miedzi jest związana jest z ceruloplazminą 
białkiem nośnikowym wytwarzanym przez hepatocyty; w połączeniu z białkami
tworzy metaloproteiny; składnik enzymów oksydoredukcyjnych; zapobiega
uszkodzeniu błon komórkowych; ważna w syntezie hemoglobiny
Cynk (Zn)  niezbędny do uruchomienia rezerw witaminy A z wątroby; jest
składnikiem ok. 200 enzymów
Selen (Se) - stymuluje peroksydazę glutationową która zapobiega powstawaniu
wolnych rodników, odpowiedzialnych za degeneracje organów, indukcję
nowotworów i przyśpieszone procesy starzenia oraz powstawanie stanów
zapalnych
Mangan (Mn) - jest składnikiem wielu enzymów (np. karboksylazy
pirogronianowej, polimerazy DNA i RNA); uczestniczy więc w syntezie kwasów
nukleinowych, wielocukrów, cholesterolu i białek; zwiększa tolerancję na
obciążenie glukozą.
Magnez (Mg) - niezbędny do procesu translacji (syntezy białek), tworzenia
rybosomów, syntezy kwasów nukleinowych, procesów detoksykacji i
prawidłowego funkcjonowania układu immunologicznego
Molibden (Mo) - wchodzi w skład niektórych enzymów (oksydaz); uczestniczy
w procesach odtruwania organizmu, hamuje rozwój nowotworów, wywiera
wpływ przeciwtrądzikowy, przeciwwirusowy, przeciwbakteryjny
Chrom (Cr)- zwiększa tolerancję na obciążenie glukozą; stabilizuje III-rzędową
strukturę białek i kwasów nukleinowych; stymuluje przemiany energetyczne i
syntezę kwasów tłuszczowych, pobudza transport aminokwasów do komórek
Nikiel (Ni) - uczestniczy w transporcie tlenu do tkanek, w syntezie białek
enzymatycznych, w przemianach węglowodanów, tłuszczy i białek, tworzeniu
hormonów
Kobalt (Co) - jest składnikiem witaminy B12  kobalaminy; pobudza procesy
hemopoezy, syntezę kwasów nukleinowych i przeciwciał
Bor (B)- wzmaga procesy mineralizacji kości, zapobiega utracie wapnia z kości.
Zmniejsza utratę magnezu; hamuje rozwój osteoporozy; pobudza procesy
miogenezy; nasila procesy regeneracji tkanki kostnej, chrzęstnej i łącznej
właściwej; zwiększa masę mięśni.
ANTAGONIŚCI: potas-sód, magnez-ołów, magnez-wapń, miedz
-cynk, miedz
-
molibden, cynk-ołów, żelazo-cynk
SYNERGIÅšCI: miedz
-żelazo, wapń-magnez
5. Biochemia wapnia, regulacja przemiany wapnia w organizmie.
Wapń występuje głównie w kościach, lecz mała jego część znajduje się w płynie
pozakomórkowym, w którym połowa łączy się z białkiem, a druga połowa jest
w postaci wolnej jako Ca2+. Biologicznie aktywny jest tylko wapń zjonizowany.
W homeostazie wapniowej uczestniczą głównie 2 hormony: parathormon
wydzielany przez przytarczyce i kalcytriol będący pochodną witaminy D3
powstający w nerkach. Nagły spadek Ca2+powoduje zwiększoną syntezę
parathormonu, zaÅ› wysoki poziom hamuje jego wydzielanie. Parathormon
powoduje wzrost poziomu wapnia w surowicy krwi w wyniku uwalniania
wapnia z kości. Dodatkowo pobudzając syntezę kalcytriolu w nerkach pobudza
wchłanianie Ca2+ w jelitach., a także zmniejsza wydalanie wapnia przez nerki
przez co wzrasta stężenie wapnia w płynie pozakomórkowym. Gdy dieta jest
uboga w wapń, szczególnie obficie w nerkach powstaje kalcytriol, zaś wysoki
poziom hamuje jego syntezę. Kalcytriol działa głownie na geny uczestniczące w
regulacji transportu jonów wapnia do i z komórek kosmków jelitowych.
6. Fosfor  fityniany  fitazy - zwierzęta poli- i monogastryczne.
Fosfor to składnik kości, zębów, ATP, kwasów nukleinowych. Jego stężenie w
surowicy jest regulowane resorpcjÄ… zwrotnÄ… w kanalikach nerkowych.
Fityniany to sole kwasów fitynowych, które osłabiają wchłanianie minerałów
(np. wapnia, magnezu, cynku) oraz uniemożliwiają ich wykorzystanie przez
organizm. Fitazy to enzymy rozkładające wiązania fitynowe (organiczne
połączenia kwasu fosforowego i alkoholu inozytolu), które są z
le trawionym
składnikiem pasz. Zwierzęta monogastryczne nie mając flory bakteryjnej nie
mogą trawić włókna pokarmowego, fitynianów, tanin i substancji
antyodżywczych. Należą do nich trzoda chlewna oraz drób. Zwierzęta
poligastryczne mają żołądek składający się z czterech komór. Należą do nich
bydło, kozy, owce.
7. Magnez  tężyczka pastwiskowa.
Za normę referencyjną przyjmuje się stężenie magnezu w surowicy krwi 0,78 
1,23 mmol/l. Przy obniżeniu poziomu do 0,3 mmol/l może wystąpić lżejsza
postać tężyczki, przy której obserwuje się zmniejszenie mleczności, spadek
apetytu. Występują na przemian napady podniecenia, lękliwości z napadami
depresji, którą cechują senność, a nawet śpiączka. Ostra postać tężyczki
pastwiskowej występuje w przypadku stężenia magnezu we krwi do 0,2 a
nawet do 0,1 mmol/l. Tutaj objawy sÄ… wyraz
ne w postaci drgawek i
charakterystycznych ruchów wiosłowych kończyn.
8. Metabolizm żelaza.
Transferryna jest glikoproteinÄ… syntetyzowana przez wÄ…trobÄ™. Odgrywa ona
główną rolę w gospodarce ustrojowej żelazem, ponieważ transportuje je w
układzie krążenia do miejsc, w których jest ono potrzebne, m. in. z jelita do
szpiku i innych narządów. Wolne żelazo jest toksyczne, ale w połączeniu z
transferryną jego toksyczność zostaje zmniejszona. Ferrytyna to kolejne ważne
białko. W prawidłowych warunkach gromadzi żelazo, skąd może być ono
pobrane w razie potrzeby. W przypadku nadmiaru żelaza więcej ferrytyny
stwierdza się głównie w wątrobie i śledzionie. Synteza receptorów dla ferryty i
transferryny jest zwrotnie uzależniona od zawartości żelaza w komórce.
9. Budowa, cechy i funkcje błony komórkowej.
Błony są złożonymi strukturami zbudowanymi z węglowodanów, lipidów i
białek. Podstawowa strukturą jest dwuwarstwa lipidowa utworzona przez 2
warstwy fosfolipidów, w których hydrofilowe polarne główki są skierowane na
zewnÄ…trz, a hydrofobowe niepolarne ogony do wewnÄ…trz. BÅ‚ony sÄ… strukturami
asymetrycznymi, a także zawierają białka integralne i peryferyjne. Błony
plazmatyczne cechują się wybiórczą przepuszczalnością uwarunkowaną
istnieniem kanałów i pomp dla jonów i substratów. Błony plazmatyczne
wymieniają składniki ze środowiskiem pozakomórkowym, zaś złącza
szczelinowe umożliwiają wymianę substancji między przylegającymi
komórkami. Błony mogą również dzielić wnętrze komórki na kompartamenty
lub wyspecjalizowane środowiska spełniające różne funkcje.
10. Cechy charakterystyczne błon biologicznych (płynność, asymetryczność,
heterogenność).
Płynność błon jest ściśle zależna od tworzących je lipidów. A
ańcuchy
hydrofobowe KT mogą być bardzo wyrównane lub uporządkowane. Wraz ze
wzrostem temperatury łańcuchy przechodzą w stan nieuporządkowany, tzn. że
wyższe temperatury są wymagane do wzrostu płynności dwuwarstwy.
Cholesterol modyfikuje płynność błon. W temperaturach niższych od
temperatury przejścia fazowego powoduje wzrost płynności, a w
temperaturach wyższych ogranicza stan nieuporządkowania. Wraz ze wzrostem
płynności błony zwiększa się jej przepuszczalność dla wody i małych
hydrofilowych cząsteczek, a także zwiększa się ruchliwość boczna białek
integralnych.
Asymetryczność polega na tym, że strona cytoplazmatyczna błony ma z reguły
inny skład niż strona kontaktująca się z otoczeniem. Cecha ta dotyczy zarówno
składu lipidowego jak i białkowego obu połówek błony. Wewnątrzkomórkowa
warstwa zawiera więcej fosfatydyloseryny i fosfatydyloetanoaminy, zaś
zewnątrzkomórkowa warstwa błony zawiera więcej fosfatydylocholiny i
sfingomieliny oraz cholesterolu. Białka powierzchniowe zlokalizowane są
przede wszystkim po cytoplazmatycznej stronie błony, po stronie zewnętrznej
często występuje duża ilość glikolipidów i glikoprotein (np. glikoforyna). W
poprzek błony istnieje różnica potencjałów elektrycznych, różnica stężeń wielu
substancji, transport określonych substancji odbywa się z reguły w jednym
tylko kierunku itp.
Heterogenność - czyli występowanie niejednorodności w rozkładzie składników
w płaszczyz
nie błony. W płaszczyz
nie błony można wyróżnić tzw. domeny,
wyraz
nie różniące się między sobą składem oraz własnościami. Przyczyną
istnienia domen jest m. in. to, że białka integralne często otoczone są przez
specyficzne rodzaje lipidów. Własności błony w rejonie takiej otoczki są zwykle
odmienne od własności rejonów w których nie występuje oddziaływanie
białkowo-lipidowe. Tworzeniu się domen sprzyja też fakt, że białka błonowe
często tworzą agregaty. Heterogenność błon komórkowych umożliwia
"specjalizację" różnych rejonów błon. Przykładem takiej specjalizacji jest płytka
ruchowa. Tylko w rejonie płytki ruchowej występuje bowiem w błonie komórki
mięśniowej nagromadzenie receptorów acetylocholiny i w związku z tym tylko
ten rejon jest zdolny do przekazywania pobudzenia.
11. Funkcje błon komórkowych.
Stanowią granicę pomiędzy światem zewnętrznym a światem wewnętrznym
komórki lub organellum.
Organizują komórkę i jej wnętrze: budują organella komórkowe i tworzą
przedziały subkomórkowe.
Umożliwiają kontakt ze środowiskiem: odbieranie bodz
ców, pobieranie i
wydalenia rozmaitych substancji i czÄ…stek.
Przez błony odbywa się transport: na drodze dyfuzji, dyfuzji ułatwionej,
transportu aktywnego oraz na drodze endocytoz i egzocytoz.
OdbierajÄ… i przewodzÄ… bodz
ce.
W błonach odbywają się niektóre procesy biochemiczne jak: fosforylacja w
fotosyntezie, łańcuch oddechowy w oddychaniu tlenowym.
12. Rodzaje transportu przez błony komórkowe  transport bierny:, filtracja,
dyfuzja prosta, dyfuzja ułatwiona, osmoza; transport aktywny: endocytoza,
fagocytoza, pinocytoza, egzocytoza  krótka charakterystyka.
Transport bierny- zachodzi zgodnie z gradientem stężeń, ładunków i ciśnień
Filtracja- polega na przedostawaniu się przez błonę wody i substancji w niej
rozpuszczonych, których średnica jest mniejsza od średnicy porów w błonie;
proces ten zachodzi dzięki różnicy ciśnień hydrostatycznych po obu stronach
błony.
Dyfuzja prosta- przebiega zgodnie z zasadą dążności do wyrównania stężeń;
cząstki przechodzą przez błonę z obszaru o większym stężeniu do obszaru o
mniejszym stężeniu; dyfuzja ta zachodzi tym szybciej, im większa różnica
stężeń.
Dyfuzja ułatwiona- biorą w niej udział białka zwane nośnikami; substancja
przenikająca łączy się z nośnikiem i powstaje kompleks substrat-nośnik; po
przeniesieniu substancji na drugą stronę nośnik zostaje uwolniony i może
przenieść kolejną cząsteczkę; dyfuzja ułatwiona może zachodzić również za
sprawą białek błonowych tworzących kanały przez które przechodzą jony
nieorganiczne; kanały te wykazują selektywność jonową i nie SA ustawicznie
otwarte. Osmoza- dyfuzja rozpuszczalnika przez błonę
półprzepuszczalną rozdzielającą dwa roztwory o różnym stężeniu. Zachodzi od
roztworu o niższym stężeniu do roztworu o wyższym, czyli prowadzi do
wyrównania stężeń obu roztworów. Roztwór z którego ubywa rozpuszczalnika
nazywa się hipotonicznym, tego w którym przybywa nazywa się
hipertonicznym. Gdy roztwory pozostają w równowadze osmotycznej, są
wzajemnie izotoniczne względem siebie.
Transport aktywny- zachodzi wbrew gradientowi stężeń, ładunków i ciśnień;
wymaga nakładu energii pochodzącej z rozkładu ATP.
Endocytoza- proces przenikania dużych cząsteczek (np. cholesterolu,
polinukleotydów) do wnętrza komórki w wyniku powstawania wakuol, wraz z
fragmentami błony komórkowej; dzięki niej odbywa się transport cieczy i
cząsteczek; wyróżniamy w niej pino- i fagocytozę
Pinocytoza- podczas tego procesu pobierane są drobiny białek lub inne
wielkocząsteczkowe substancje, które są rozpuszczalne w wodzie; ten sposób
odżywiania polega na tworzeniu kanalików zakończonych banieczkami, w
których znajduje się pobierana substancja - są to pęcherzyki pinocytarne;
odrywają się one od błony komórkowej i poruszają się w cytoplazmie;
pęcherzyki zostają wtedy w całości rozłożone enzymatycznie, przy udziale
lizosomów, a następnie rozproszone w cytoplazmie; podczas pinocytozy
transportowane są substancje płynne.
Fagocytoza- jest związana z wchłanianiem dużych cząsteczek (np. wirusów,
bakterii); polega na pobraniu ze środowiska pokarmów stałych, odizolowaniu
od cytozolu poprzez utworzenie wodniczki pokarmowej i trawieniu z udziałem
lizosomów; w tym procesie nie następuje utrata błony komórkowej.
Egzocytoza- proces uwalniania metabolitów powstających wewnątrz komórki,
a także produktów ubocznych metabolizmu i wydalin do przestrzeni
pozakomórkowej; zachodzi na drodze fuzji pęcherzyków transportujących
metabolity z błoną komórkową od wewnątrz, co skutkuje wyrzuceniem ich
zawartości do środowiska pozakomórkowego.
13. Działanie i znaczenie pompy sodowo-potasowej.
Pompa sodowo potasowa jest białkiem wbudowanym asymetrycznie w błonę
komórkową. Ma ona za zadanie utrzymywanie odpowiedniego stężenia jonów
potasu i sodu po obu stronach błony. Uczestniczy w aktywnym transporcie
substancji (wbrew gradientowi stężeń), dlatego wymaga nakładu energii
pochodzÄ…cej z hydrolizy ATP. Pompa sodowo-potasowa wypompowuje z
komórki sód, a przenosi do wnętrza potas. W każdym cyklu działania pompy na
każde 3 wypompowane kationy sodu przypadają 2 wprowadzone kationy
potasu. Za każdym razem zużywana jest jedna cząsteczka ATP. Aby nastąpiła
hydroliza ATP wymagana jest obecność kationów Mg2+. Znaczenie pompy:
transport jonów przeciwko gradientowi stężeń, utrzymanie różnicy stężeń
jonów po obu stronach błony, utrzymanie potencjału błonowego, utrzymanie
stałej osmolarności wnętrza komórki i jej objętości, napęd do wtórnego
transportu czynnego innych związków.
14. Zasady klasyfikacji enzymów.
Enzymy dzielimy na:
- enzymy proste zbudowane wyłącznie z białka
- enzymy złożone zbudowane z części białkowej (APOENZYMU) i części
niebiałkowej (KOENZYMU), które razem tworzą HOLOENZYM
15. Podział enzymów ze względu na działanie.
1) hydrolazyÄ…ð powodujÄ… rozkÅ‚ad substancji na prostsze, przy czym zostaje
przyłączona woda; proteazy, lipazy, ureazy
2) dehydrazyÄ…ð odszczepiajÄ…ce wodór
3) desmolazyÄ…ð powodujÄ… przerwanie Å‚aÅ„cuchów wÄ™glowych
16. Podział enzymów ze względu na typ związków pokarmowych.
1) proteolityczneÄ…ð rozkÅ‚adajÄ…ce biaÅ‚ko
2) amylolityczneÄ…ð rozkÅ‚adajÄ…ce skrobiÄ™ i inne wÄ™glowodany
3) lipolityczneÄ…ð rozkÅ‚adajÄ…ce tÅ‚uszcz
17. podział enzymów ze względu na rozmieszczenie w przewodzie
pokarmowym.
·ð ptyalina w Å›linie- rozkÅ‚ada skrobiÄ™ na glukozÄ™; Å›rodowisko zasadowe
·ð amylaza Å›linowa- podejmuje dziaÅ‚anie ptialiny
·ð pepsyna w soku żoÅ‚Ä…dkowym- rozkÅ‚ada biaÅ‚ko na albumozy i peptozy;
środowisko kwaśnie (HCl)
·ð trypsyna w dwunastnicy- rozkÅ‚ada czÄ…steczki biaÅ‚ek na aminokwasy;
środowisko zasadowe
·ð lipaza- rozszczepia tÅ‚uszcze na glicerynÄ™ i kwasy tÅ‚uszczowe
·ð enzym biaÅ‚kowy- erypsyna w jelicie cienkim- rozkÅ‚ada albumozy i peptozy
18. Nomenklatura enzymów (zgodnie z zaleceniami Międzynarodowej Unii
Biochemicznej oraz potoczna).
Według MUB:
1. Oksydoreduktazy- przenoszÄ… elektrony, protony i tlen (np. dehydrogenazy,
oksydazy). AH2+B Ä…ðA+BH2
2. Transferazy- przenoszÄ… grupy funkcyjne (np. aminotransferazy, kinazy).
AB+CÄ…ð A+BC
3. Hydrolazy- reakcje hydrolizy (np. proteazy, celulaza). AB+ H2OÄ…ð A+B
4. Liazy- rozszczepiajÄ… wiÄ…zania (C-C, C-O-, C-N i inne) (np. dekarboksylazy
aminokwasów). AB Ä…ð A+B
5. Izomerazy- przenoszą grupy w obrębie cząsteczki (np. izomeraza
maleinianowa) ABÄ…ðBA
6. Ligazy- tworza wiÄ…zania sprzężone z hydrolizÄ… ATP (np. syntetazy) A+BÄ…ðAB
19. Funkcje biologiczne enzymów.
- przyspieszają reakcje, jednak same nie ulegają przekształceniom w inne
związki i nie ulegają szybko zużyciu w przeprowadzanych przez siebie reakcjach
- przeprowadzają reakcje z dużą szybkością w optymalnych dla siebie
warunkach temperatury, pH i ciśnienia
- charakteryzują się dużą specyficznością substratową
- w czasie reakcji enzymatycznej nie tworzą się zbędne produkty uboczne
- nie wpływają na równowagę reakcji
20. Budowa chemiczna enzymów (holoenzym, apoenzym, koenzym, grupa
prostetyczna).
HOLOEZNZYM- składa się z części białkowej (apoenzym) oraz niebiałkowej
(koenzym)
APOENZYM- część enzymu, która po połączeniu z koenzymem stanowi
holoenzym; apoenzym decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju
reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować
KOENZYM- niebiałkowa część enzymu; często może odłączać się od jednego
enzymu i przyłączać się do 2.
GRUPA PROSTETYCZNA- koenzym, który jest ściśle związany z enzymem za
pomocą wiązań kowalencyjnych lub niekowalencyjnych
21. Budowa centrum aktywnego enzymu oraz jej wpływ na aktywność
katalityczną białka enzymatycznego.
Miejsce aktywne to miejsce wiÄ…zania substratu i przemieniania go w produkt.
Względnie niewielka część enzymu, stanowiąca określoną trójwymiarową
przestrzeń. Jest często szczeliną lub zagłębieniem, które tworzy środowisko w
znacznym stopniu niepolarne. Substrat jest tutaj wiązany przez liczne słabe siły.
Cząsteczki, które różnią się od określonego substratu, nie mogą zbliżyć się do
centrum aktywnego na odległość wiązania i nie ulegają reakcji. Tak więc jeden
enzym katalizuje jednÄ… reakcjÄ™.
22. Mechanizm działania enzymu (wpływ substratu na strukturę enzymu,
enzymy jako biokatalizatory obniżające energię aktywacji, rodzaje wiązań
chemicznych pomiędzy enzymem i substratem).
Wpływ substratu na strukturę enzymu:
1.Utworzenie kompleksu enzym-substrat [ES], S+EßðÄ…ð [ES]
2. Przekształcenie kompleksu [ES] w kompleks enzym-produkt [EP],
[ES]ßðÄ…ð[EP]
3. Rozpad kompleksu [EP] na enzym i produkt [EP] ßðÄ…ð E+P
Enzymy jako biokatalizatory obniżające energię aktywacji charakteryzuja się:
sprawnością katalityczną - zdolnością przyspieszania rzędu 106 - 1012 razy;
swoistością - może być względem substratu, względem reakcji lub względem
reakcji i substratu; działaniem w łagodnych warunkach - niskie ciśnienie,
temperatura i zakres łagodnych wartości pH.
Rodzaje wiązań chemicznych między enzymem i substratem: oddziaływania
elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa, oddziaływania
hydrofobowe.
23. Typy mechanizmów łączenia się enzymu z substratem.
Model klucza i zamka (Fishera) gdzie miejsce aktywne musi być dopasowane
swoim kształtem do substratu by móc przekształcić go w produkt.
Model indukowanego dopasowania (Koshlarda) wymuszony mechanizm
opierający się na dopasowaniu kształtu enzymu do substratu lub odpowiedniej
grupy substratów i przekształcenie ich w produkty; enzym może zniekształcić
substrat wymuszając w nim konformacje podobną do stanu przejściowego np.
zwiÄ…zanie glukozy z heksokinazÄ….
24. Na czym polega specyficzność substratowa enzymu?
Właściwość enzymów, która polega na tym, że enzym łączy się tylko z
konkretnym substratem, do którego dopasowuje się jego centrum aktywne.
Enzymy często nie mają całkowitej specyficzności substratowej, tzn. mogą
łączyć się z wieloma podobnymi substratami lub ich analogami. Większość
enzymów charakteryzuje się natomiast całkowitą specyficznością typu reakcji,
tzn. przeprowadza tylko jeden, określony typ reakcji.
25. Czynniki wpływające na aktywność enzymu i mechanizm ich działania:
1) pH: większość enzymów najszybciej działa w środowisku zbliżonym do
obojętnego, czyli pH=7, ale każdy enzym ma optymalne pH działania, w którym
szybkość katalizowanej przez niego rekcji jest maksymalna; małe odchylenia od
optimum powodują spadek aktywności enzymu wywołany zmianami jonizacji
grup w miejscu aktywnym, zaś większe prowadzą do denaturacji białka
enzymatycznego w wyniku zakłócenia licznych oddziaływań niekowalencyjnych;
laktaza 1-2, amylaza 6, lipaza 7, pepsyna +trypsyna 7.
2)temperatura: wzrost zwiększa energię termiczną cząsteczek substratu, co z
kolei zwiększa szybkość reakcji; optimum dla większości białek to 37*C;
nadmierny wzrost temp. (pow. 37*C) prowadzi do denaturacji enzymu
3)stężenie substratu lub koenzymu: przy małych stężeniach substratu jego
podwojenie powoduje podwojenie początkowej szybkości; przy większych
stężeniach substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost substratu pwoduje
tylko małą zmianę wartości szybkości początkowej
4)inhibitory: hamujÄ… bÄ…dz
spowalniają aktywność enzymów. Jeżeli inhibitor
występuje w dostatecznie dużym stężeniu, to może całkowicie zablokować
reakcję (przyłączenie substratu); z kolei zwiększenie stężenia substratu może
spowodować wyparcie inhibitora
5) aktywatory: zwiększają lub poprawiają działanie enzymów przez
odszczepienie od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych lub
na ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych
26. Kinetyka reakcji chemicznych- teoria Michaelisa-Menten:
Stała Michaelisa (Km): stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji
enzymatycznej jest równa połowie szybkości maksymalnej (Vmax) tej reakcji
Wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej: przy niewielkim
stężeniu substratu początkowa szybkość rekcji jest wprost proporcjonalna do
stężenia substratu; w przypadku dużego stężenia substratu, szybkość reakcji
zbliża się do jej maksymalnej wartości i stężenie substratu nie ma wpływu na
szybkość reakcji
Wykorzystanie: jej wartość jest pomocna w przypadkach oznaczania i badania
enzymów
27. Regulacja szybkości reakcji enzymatycznej: aktywatory i inhibitory-
allosteryczne; czynniki regulujące potencjał redox; modyfikatory kowalencyjne;
zwiÄ…zki niskoczÄ…steczkowe - kofaktory (koenzymy)
28. Co to jest aktywność właściwa enzymu i jak się ją wyraża?
Jednostka aktywności enzymatycznej odpowiada takiej ilości enzymu, która w
ciągu 1 minuty katalizuje przemianę 1 źmola substratu w temp. 30*C w
optymalnych warunkach reakcji.
29. Typy inhibicji reakcji enzymatycznych:, koenzymiy i ich rola w działaniu
enzymów
NIEODWRACALNAÄ…ð inhibitor nieodwracalny wiąże siÄ™ Å›ciÅ›le czÄ™sto
kowalencyjnie, z resztami aminokwasów, miejscu aktywnym enzymu lub w jego
pobliżu, trwale inaktywując enzym; np. penicylina, dizopropylofluorofosforan
(DIPF), amid kwasu jednooctowego
ODWRACALNA KOMPETYCYJNAÄ…ð inhibitor kompetycyjny współzawodniczy z
cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym; wiąże się on z
miejscem aktywnym odwracalnie; przy dużych stężeniach substratu działanie
inhibitora zostaje przezwyciężone, więc nie wzrośnie wartość szybkości reakcji
enzymu, ale wzrośnie wartość stałej Michaelisa; np. dehydrogenaza
bursztynianowi
NIEODWRACALNA KOMPETYCYJNAÄ…ð inhibitor niekompetycyjny wiąże siÄ™
odwracalnie w miejscu innym, niż jego miejsce aktywne, powodując zmianę
kształtu przestrzennego enzymu, a co za tym idzie zmniejsza aktywność
katalityczną; przez to, że wiąże się on w miejscu innym niż substrat enzym
może wiązać albo substrat, albo inhibitor, albo inhibitor i substrat
jednocześnie-efektu działania inhibitora nie można przezwyciężyć przez
zwiększenie substratu, toteż zmniejsza się wartość szybkości reakcji, a stała
Michaelisa nie zmienia się; np. działanie pepstatyny na reninę
ALLOSTERYCZNAÄ…ð obniżenie aktywnoÅ›ci katalitycznej enzymu w wyniku
zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do innego
miejsca niż miejsce aktywne; w związku z brakiem współzawodnictwa substratu
i inhibitora o miejsce aktywne, zwiększenie stężenia substratu nie może
przezwyciężyć inhibicji; brak zmiany wartości stałej Michaelisa), przy
jednoczesnym pomniejszeniu wartości szybkości maksymalnej
KOENZYMYÄ…ðniebiaÅ‚kowe substancje organiczne decydujÄ…ce o aktywnoÅ›ci
katalitycznej pewnych enzymów, biorą udział w reakcjach poprzez oddawanie
lub przyłączanie pewnych reagentów; luz
no zwiÄ…zane z enzymem; koenzymami
są zwykle witaminy, ATP, NADH; ROLA: spełniają rolę przenośników
elektronów, atomów lub grup chemicznych; biorą udział w 2 kolejnych
reakcjach enzymatycznych: w pierwszej pobierajÄ… z jednego substratu grupÄ™
chemicznÄ…, w drugiej oddajÄ… jÄ… drugiemu substratowi, odtwarzajÄ…c siÄ™ w
pierwotnej postaci, po czym proces siÄ™ powtarza
30. Koenzymy oksydoreduktaz (dinukleotyd nikotynoamidoadenionowy NAD,
fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego NADP+, dinukleotyd
flawinoadeninowy FAD, ubichinon koenzym Q, kwas limonowy), koenzymy
transferaz (biotyna, koenzym A, fosforan pirydoksalu PLP, nukleotydy
adenozowe ATP, GTP)- budowa i ich rola fizjologiczna.
KOENZYMY OKSYDOREDUKTAZ
1)DINUKLEOTYD NIKOTYNOAMIDOADENINOWY NAD: składa się z adenozyno-
5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą
wiązaniem bezwodnikowym; ROLA: uczestnictwo w przenoszeniu jonów H+ od
utlenionego substratu do głównego akceptora, gł. w procesach utleniania
komórkowego; odbywa się to za pośrednictwem łańcucha oddychania
wewnątrzkomórkowego
2)FOSFORAN DINUKLEOTYDU NIKOTYNOAMIDOADENINOWEGO NADP: składa
siÄ™ z adenozyno-5'-monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego
połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym oraz reszty fosforanowej;
ROLA: akceptor protonów i elektronów
3)DINUKLEOTYD PFLAWINOADENINOWY FAD: organiczny zwiÄ…zek chemiczny
złożony z mononukleotydu flawinowego i adenozynomonofosforanu:
ROLA:uczestniczy w każdych reakcjach oksydoredukcyjnych związanych z
przenoszeniem jonów H+ z utleniania substratów na łancuchach oddychania
wewnątrzkomórkowego
4)UBICHINON (KOENZYM Q): organiczny związek chemiczny z grupy chinonów,
występujący w mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych;
odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym; po
przyłączeniu elektronów swobodnie porusza się w wewnętrznej błonie
mitochondrialnej umożliwiając transport elektronów między kompleksami
białek łańcucha oddechowego, które wbudowane są w wewnętrzną błonę
mitochondrialnÄ…
5)KWAS LIMONOWY: kwas alfa-liponowy; koenzym rozpuszczalny w wodzie i w
tłuszczach; silny przeciwutleniacz, bierze udział w metabolizmie pokarmów
KOENZYMY TRANSFERAZ
1)BIOTYNA: organiczny zwiÄ…zek chemiczny o budowie heterocyklicznej
występujący w organizmach zwierzęcych i roślinnych; koenzym kilku różnych
enzymów; niezbędny składnik karboksylaz biotyno zależnych; uczestniczy w
przenoszeniu grupy karboksylanowej (-COO-) z anionu wodorowęglanu na
różne związki organiczne, zależnie od rodzaju danej karboksylazy
2)KOENZYM A: organiczny zwiÄ…zek chemiczny powstajÄ…cy w organizmie z
adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz cysteaminy, służący jako przenośnik
grup acylowych
3)FOSFORAN PIRYDOKSALU PLP: organiczny zwiÄ…zek chemiczny, aktywna forma
witaminy B6; pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów
odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i
dekarboksylaz); podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan
pirydoksaminy
4)ATP: organiczny zwiÄ…zek chemiczny, nukleotydadeninowy zbudowany z grupy
trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc
bezwodnik kwasu fosforowego; wchodzi w reakcje tylko w obecności kationów
metali dwuwartościowych tworząc z nimi kompleksy; powst. w wyniku
fosforylacji substratowej i w procesie chemiosmozy; jest czynnikiem
fosofrylującym- łatwo odczepia 1 resztę kwasu ortofosforowego przekształcając
się w ADP; wydzielana jest przy tym znaczna ilość energii; ATP berze udział w
biosyntezie KT, reagując z aktyną i miozyną pow. skurcze mięśni
5)GTP: organiczny związek chemiczny, rybonukleotyd purynowy pełniący
funkcję przenośnika energii w komórce; zawiera dwa wiązania
wysokoenergetyczne; GTP bierze udział w reakcjach fosforylacji, a także
dostarcza energiÄ™ w procesie translacji i transkrypcji; powstaje w cyklu Krebsa
31.ZwiÄ…zki wysokoenergetyczne, ich budowa i znaczenie.
Związki wysokoenergetyczne- związki chemiczne, które w komórkach służą jako
przenośniki energii chemicznej, tj. wodoru i elektronów; związki zawierające
"wiązanie wysokoenergetyczne" łatwo ulegające rozerwaniu co wiąże się z
przenoszeniem grup fosforanowych lub innych; należą do nich: ATP, NADH,
NADPH2, FADH2, acetylo-CoA.
32. Lokalizacja przemian cukrowych w różnych tkankach i narządach oraz ich
powiÄ…zanie.
Trawienie węglowodanów rozpoczyna się w jamie ustnej. W ślinie występuje
enzym amylaza, który rozszczepia łańcuchy skrobi do maltozy. Następnie
pokarm wymieszany ze śliną przechodzi do żołądka gdzie w środowisku
kwaśnym pod wpływem jonów H+, rozkładane są dwucukrowce (sacharoza,
laktoza). W wyniku tego oddziaływania powstaje glukoza, fruktoza i inne cukry
proste.Cukry proste następnie przenikają do krwi i z krwią dostają się do
wątroby. W wątrobie w wyniku różnych procesów przekształcają się w
glikogen. Glikogen gromadzi się w wątrobie i różnych innych narządach,
stanowiąc rezerwę cukrową dla całego organizmu. Gdy nastąpi niedobór
glukozy we krwi, wątroba natychmiast oddaje potrzebną ilość glikogenu
przerobionego na glukozÄ™.
33. Acetylo-CoA, jego rola w przemianach metabolicznych.
Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie. Składa się z grupy
acetylowej (-COCH3) zwiÄ…zanej kowalencyjnie z koenzymem A. Jest on na
przykład bezpośrednio wykorzystywany przez połączenie z kwasem
szczawiooctowym do syntezy kwasu cytrynowego, który rozpoczyna cykl kwasu
cytrynowego (kwasów trójkarboksylowych). W postaci aktywnego octanu kwas
octowy łączy się także z choliną, tworząc acetylocholinę, lub z sulfonamidami,
które przed wydaleniem ulegają acetylacji. Acetylo-CoA odgrywa również
ważną rolę w metabolizmie lipidów - jest prekursorem cholesterolu, a tym
samym hormonów steroidowych.
34.Ogólny schemat łańcucha transportu elektronów- łańcucha oddechowego.
Jest to zespół 3-ech wielkich kompleksów zanurzonych w wew. błonie
mitochondrialnej i ułożonych według wzrastających potencjałów
oksydoredukcyjnych: dehydrogenaza NADH, kompleks cytochromów bc1,
oksydaza cytochromowa. Są one połączone ze sobą dwoma przenośnikami
elektronów: koenzymem Q i cytochromem c. Kompleksy te transportują
elektrony i protony z NADH do atomów tlenu. Znajdujący się przy końcu
łańcucha O2 wyłapuje elektrony i równocześnie przyłącza obecne w matrix H+.
W ten sposób powstaje cząsteczka H2O. W każdym takim przeniesieniu
elektronu uwalniana jest energia służąca do transportu protonów z matrix do
przestrzeni między błoną zewnętrzną a wewnętrzną mitochondrium.
35.Znaczenie łańcucha oddechowego.
Elektrony w łańcuchu oddechowym wędrują przez białkowe kompleksy dzięki
wzrastającej wartości potencjału oksydoredukcyjnego. 3 z tych kompleksów to
pompy protonowe, które przekazując elektrony na kolejny akceptor
jednocześnie powodują przejście protonów z matrix mitochondrialnego, do
przestrzeni międzybłonowej. Tworzy się gradient protonowy (w przestrzeni
międzybłonowej jest więcej H+ niż w matrix). Ta różnica pH po obu stronach
błony staje się siłą napędową dla tworzenia ATP, ponieważ protony wracają do
matrix, jedyną możliwą drogą - przez syntazę ATP, czyli transport elektronów
jest niezbędny do wywołania gradientu protonowego, a ten konieczny do
syntezy ATP.
36.Schemat oddychania wewnątrzkomórkowego.
Oddychanie komórkowe  jest wielostopniowym biochemicznym procesem
utleniania związków organicznych związanym z wytwarzaniem energii
użytecznej metabolicznie. Ogólny schemat: C6H12O6 + 6O2 6CO2 +
6H2O+energia. Najczęściej reakcje oddychania wewnątrzkomórkowego
zachodzÄ… na trzech szlakach:
1.Glikoliza, w której glukoza przekształcana jest do kwasu pirogronowego i
powstają niewielkie ilości ATP oraz NADH.
2.Cykl Krebsa - cykle kwasu cytrynowego / cykle kwasów trikarboksylowych, w
którym kwas pirogronowy po przekształceniu do acetylo-CoA w cyklu przemian
przekształcany jest do CO2 z wytworzeniem NADH, FADH2 oraz GTP lub ATP.
3.Oddychanie końcowe, czyli mitochondrialny łańcuch transportu elektronów i
fosforylacja oksydacyjna. W tym etapie zredukowane nukleotydy NADH, FADH2
sÄ… utleniane. W efekcie szeregu reakcji powstaje woda, a uwalniana energia
zamieniana jest na ATP.
37.Wyjaśnij po co człowiekowi potrzebny jest tlen?
Tlen jest przede wszystkim niezbędnym pierwiastkiem, dzięki któremu człowiek
może żyć. Służy przede wszystkim do oddychania, a co za tym idzie do szeregu
reakcji enzymatycznych, w wyniku których z substancji organicznych uwalnia
się energia niezbędna do podtrzymania innych reakcji metabolicznych oraz
powstają w ostatecznym rezultacie dwutlenek węgla i woda podlegające
wydaleniu z organizmu. Tlen jest wykorzystywany również w metabolizmie
lipidów, białek i węglowodanów.
38. Wyjaśnij w jaki sposób w żywej komórce wodór łączy się z tlenem?
Zredukowane przenośniki (NADH+ , H+ i FADH2) przenoszą wodór na błonę
grzebieni mitochondrialnych, gdzie zlokalizowany jest łańcuch oddechowy. Tam
w czasie przenoszenia wodoru dochodzi do straty energii. Kolejne koenzymy w
łańcuchu oddechowym mają coraz wyższy potencjał oksydoredukcyjny, tzn.
charakteryzują się coraz łatwiejszym przyjmowaniem wodorów lub samych
elektronów. Dzięki temu wzdłuż łańcucha płynie początkowo strumień atomów
wodoru, a potem elektronów, odłączonych w czasie utleniania wodoru przez
ubichinon. Elektrony pochodzÄ…ce z utlenionego wodoru sÄ… dalej
transportowane na tlen przez cytochromy. Tlen atmosferyczny dostarczony do
komórki w ramach wymiany gazowej, przyjmując elektrony, ulega redukcji. Na
najniższym szczeblu jony tlenu (O2-) łączą się z protonami (2H+) pochodzącymi z
utleniania wodoru, dajÄ…c wodÄ™ metabolicznÄ….
39.Wyjaśnij różnice w przebiegu procesów fosforylacji oksydacyjnej i
substratowej-podaj przykłady.
y
ródłem energii w fosforylacji substratowej są zmiany wewnątrz substratu a w
przypadku oksydacyjnej energia wydziela się w czasie transportu wodorów na
tlen. Fosforylacja oksydacyjna zachodzi w obecności tlenu ,a substratowa nie.
Fosforylacja oksydacyjna jest młodsza ewolucyjnie i najbardziej produktywna
(powstaje więcej ATP). Przykład: substratowa synteza ATP przez przenoszenie
reszty fosforowej z bogatego w energie pośrednika na ADP.
40. Wyjaśnij różnice w budowie i funkcjach NAD+ i NADP+.
+
Cząsteczka NAD jest dinukleotydem składającym się z adenozyno-5'-
monofosforanu i nukleotydu nikotynoamidowego połączonych ze sobą
wiązaniem bezwodnikowym. Cząsteczka NAD+ wiąże jeden proton i dwa
elektrony. Miejscem ich działania jest amid kwasu nikotynowego. Drugi proton
pozostaje w środowisku reakcji. Cząsteczka NADP+ różni się do NAD+
obecnością reszty fosforanowej przy węglu 2' rybozy nukleotydu adeninowego.
NADP+ jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach redukcji. Rola
NAD+ : przeważnie oddaje swój wodór enzymom łańcucha oddechowego.
Reakcja z tlenem prowadzÄ…ca do powstania H2O jest przy tym wykorzystywana
do syntezy ATP. Rola NADH+ : służy do tego, aby dostarczyć przy biosyntezach
potrzebnego wodoru lub ogólnie  równoważników redukcyjnych .
41.Zasady dotyczące funkcjonowania łańcucha oddechowego.
1.Składniki łańcucha oddechowego różnią się powinowactwem do elektronów-
wzrasta ono w miarę przebiegu łańcucha
2.Powinowactwo do elektronów = potencjał oksydacyjno-redukcyjny = energia
swobodna
3. Elektrony ( z NADH i FADH2 )wchodzą w łańcuch oddechowy z wysoką
energią, którą w trakcie transportu tracą
4. W miejscach, w których uwalniana jest wystarczająca ilość energii dochodzi
do pompowania protonów
5. O powinowactwie do elektronów, a więc ilości uwalnianej energii, decydują
głównie elementy niebiałkowe, tkwiące w kompleksach łańcucha
oddechowego
42.Tawienie i wchłanianie węglowodanów.
Trawienie skrobi i glikogenu rozpoczyna amylaza ślinowa. Jej działanie jest
najsilniejsze przy pH 6-7. W ślinie występuje przede wszystkim ą-amylaza. Pod
jej wpływem następuje dekstrynizacja skrobi połączona z odrywaniem
cząsteczek maltozy i niewielkiej liczby cząsteczek glukozy. W żołądku następuje
zahamowanie trawienia, gdyż wzrost stężenia kwasu solnego powoduje
denaturacjÄ™ amylazy. Dalsze etapy trawienia skrobi zachodzÄ… w jelicie cienkim.
Do dwunastnicy wydzielana jest z sokiem trzustkowym amylaza trzustkowa,
działająca podobnie do amylazy ślinowej jednak w wyższym pH. Enzym ten
kończy trawienie skrobi i glikogenu, przekształcając niestrawione dotychczas
fragmenty tych cukrów w maltozę. W soku jelitowym występują liczne
glikozydazy, takie jak maltaza, laktaza i sacharaza, które powodują
rozszczepienie dwucukrów do cukrów prostych. Laktaza umożliwia hydrolizę
laktozy do cukrów prostych: glukozy i galaktozy. Maltaza powoduje hydrolizę
maltozy do glukozy. Sacharoza powoduje hydrolizÄ™ sacharozy do glukozy oraz
fruktozy. Cukry proste są wchłaniane do krwiobiegu głównie w początkowym
odcinku jelita cienkiego. Cukry proste nie podlegajÄ… biernej dyfuzji, lecz
transportowane są za pomocą przenośnika, znajdującego się wewnątrz błony i
w sposób specyficzny transportującego cząsteczki monosacharydów do
wnętrza komórek nabłonka jelitowego.
Cukry proste wchłaniane są przez kosmki jelitowe, dostają się do naczyń
krwionośnych a układ zwrotny prowadzi je do wątroby, gdzie glukoza ulega
zamianie na glikogen i w tej postaci jest tam magazynowana.
43.Przebieg glikolizy (szlak Embdena Mayerhofa Parnasa) (glikoliza tlenowa i
beztlenowa), bilans energetyczny.
Glikoliza to proces enzymatycznego rozkładu cukrów przekształcający 1
czÄ…steczkÄ™ glukozy w 2 czÄ…steczki pirogronianu z jednoczesnym wytworzeniem
ATP; dostarcza substratów do cyklu Krebsa i fosforylacji oksydacyjnej.
Pierwszy etap glikolizy polega na fosforylacji glukozy lub innych heksoz i
przekształceniu do fruktozo-1,6 bisfosforanu. Następne reakcje polegają na
rozszczepieniu fruktozo-1,6 bisfosforanu do 2 cząsteczek trójwęglowych :
aldehydu 3- fosfoglicerynowego i fosfodihydroksyacetonu. Triozy te Å‚atwo
przechodzą jedna w drugą. W fazie tej zużyte jest ATP.
Drugi etap glikolizy dostarcza użytecznej energii w postaci NADH i ATP. Polega
on na utlenieniu aldehydu 3- fosfoglicerynowego do kwasu 3-
fosfoglicerynowego, który jest z
ródłem fosforu.
Ostatni etap glikolizy polega na odłączeniu fosforanu od 3- fosfoglicerynianu.
Powstaje 2- fosfoglicerynian, który zostaje przekształcony w 3-
fosfoenolopirogronian. Od 3- fosfoenolopirogronianu odłączana jest reszta
fosforanowa i powstaje pirogronian  ostatni produkt glikolizy.
W warunkach tlenowych czÄ…steczka pirogronianu ulega dekarboksylacji i
powstaje acetylo-CoA, który zostaje włączony do cyklu Krebsa, po czym
pośredniki trafiają do układu oddechowego.
W warunkach beztlenowych pirogronian zostaje zredukowany do produktów
fermentacji, takich jak kwas mlekowy.
W tkankach występuje heksokinaza, która ma duże powinowactwo do glukozy i
dzięki temu zapewnia dostarczanie cukru nawet przy niskim poziomie we krwi.
W wątrobie natomiast występuje glukokinaza. Ma ona mniejsze
powinowactwo do glukozy. Służy do wyciągania nadmiaru cukru z krwi po
posiłkach w celu zmagazynowania go w postaci glikogenu lub zamiany na
tłuszcz.
Bilans glikolizy w warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola
glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP.
44.Losy końcowych produktów glikolizy w warunkach tlenowych i
beztlenowych. W warunkach
tlenowych pirogronian, otrzymany w wyniku glikolizy pobierany jest przez
mitochondria , w których ulega dekarboksylacji do acetylo-CoA i zostaje
utleniony do dwutlenku węgla w cyklu Krebsa . Powstałe w glikolizie
+
równoważniki redukujące są przenoszone z NADH H+ do wnętrza
mitochondriów.
W warunkach beztlenowych uniemożliwiona staje się reoksydacja NADH w
łańcuchu oddechowym przez przeniesienie równoważników redukujących na
tlen. Pirogronian ulega redukcji przez NADH do mleczanu w reakcji
katalizowanej przez dehydrogenazÄ™ mleczanowÄ… . Reoksydacja NADH w reakcji
powstawania mleczanu przez odtworzenie NAD potrzebnego w następnym
cyklu reakcji umożliwia dalszy przebieg glikolizy w przypadku nieobecności
tlenu.
45.Reakcja utleniania w glikolizie.
W glikolizie reakcji utleniania podlega aldehyd 3-fosfoglicerynowy . Reakcja
katalizowana przez dehydrogenazÄ™ aldehydu 3 fosfoglicerynowego jest sumÄ…
dwóch procesów utleniania aldehydu z udziałem NAD do kwasu
karboksylowego oraz połączenia kwasu karboksylowego i ortofosforanu z
utworzeniem acetylofosforanu.
46.Regulacja procesu glikolizy.
1) Aktywność heksokinazy jest hamowana przez produkt: glukozo-6-fosforan
(duże stężenie informuje, że komórka nie potrzebuje już ATP i substratów do
syntezy).
2)Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę jest najważniejszym miejscem
w procesie glikolizy; enzym jest hamowany allosterycznie przez wzrost stężenia
ATP, cytrynianu i jonów H+; enzym jest aktywowany przez AMP.
3)Kinaza pirogronianowa kontroluje wypływ metabolitów glikolizy; enzym jest
hamowany przez wysokie stężenie ATP i pośrednio przez niski poziom stężenia
glukozy; enzym jest aktywowany przez fruktozo-1,6-bisfosforan, tym samym
przyśpiesza proces glikolizy na tym etapie.
47. W jakim procesie całkowitemu utlenieniu ulega acetylo-CoA? Omówić ten
proces.
Acetylo-CoA ulega całkowitemu utlenieniu w procesie cyklu Krebsa=cyklu
kwasu cytrynowego składającego się z 8 etapów, przebiegającego w matrix
mitochondrium:
1. Acetylo-CoA ulega reakcji kondensacji ze szczawiooctanem do cytrynianu
pod wpływem syntazy cytrynianowej
2.Cytrynian przekształca się w izocytrynian podczas izomeryzacji katalizowanej
przez akonitazÄ™
3.Izocytrynian utlenia się do alfa-ketoglutaranu pod wpływem dehydrogenazy
izocytrynianowej
4.Alfa-ketoglutaran utlenia siÄ™ do bursztynylo-CoA i CO2 przez kompleks
dehydrogenazy alfa-ketoglutaronowej
5.Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian przez syntetazę bursztynylo-
CoA
6.Utlenienie bursztynianu do fumaranu przez dehydrogenazÄ™ bursztynianowi
7.Fumaran przekształca się w jabłczan przez fumarazę
8. Jabłczan utlenia się do szczawiooctanu przez dehydrogenazę jabłczanową
48.Pochodzenie grupy acetylowej potrzebnej do powstania acetylo-CoA.
Reszty te mogą się brać z metabolizmu cukrowców - kwas pirogronowy ulega
oksydacyjnej dekarboksylacji w wyniku czego powstaje acetylo-CoA. Również
szkielety węglowe szeregu aminokwasów mogą ulegać przekształceniu do
acetylo-CoA. Grupa acylowa pochodzi też z kwasu palmitynowego,
acetooctanu.
49.Kierunki przemian kwasu pirogronowego.
Kwas pirogronowy jest punktem węzłowym w przemianie cukrów. Jego dalszy
metabolizm. może przebiegać w wielu kierunkach. Podstawowe to:
różnorodne fermentacje, dekarboksylacja oksydacyjna prowadząca do
aktywnego octanu, przekształcenie w kwas mlekowy. Kwas pirogronowy może
stać sie również substratem do syntezy glukozy.
50.Dekarboksylacja oksydacyjna kwasu pirogronowego.
W wyniku oksydacyjnej dekarboksylacji pirogronian jest utleniany przez
dehydrogenazę pirogronianową złożoną z trzech enzymów i pięciu koenzymów
wykorzystujÄ…c NAD+ zredukowany do NADH, wskutek czego powstaje acetylo-
CoA i CO2.
51.Dlaczego w komórkach mięśniowych powstaje niekiedy kwas mlekowy?
Zużyty podczas glikolizy NAD+ musi zostać zregenerowany jeżeli glikoliza ma
przebiegać w dalszym ciągu. Przy ograniczonej ilości tlenu, np. w mięśniach
podczas energicznego skurczu reoksydacja NADH do NAD+ przez łańcuch
transportu elektronów staje się niewystarczająca, aby podtrzymać glikolizę. W
tych warunkach NAD+ jest regenerowany podczas przemiany pirogronianu w
mleczan działaniem dehydrogenazy pirogronianowej.
52.Cykl Krebsa: przebieg, rola, bilans energetyczny.
PRZEBIEG:
1. Acetylo-CoA ulega reakcji kondensacji ze szczawiooctanem do cytrynianu
pod wpływem syntazy cytrynianowej
2.Cytrynian przekształca się w izocytrynian podczas izomeryzacji katalizowanej
przez akonitazÄ™
3.Izocytrynian utlenia się do alfa-ketoglutaranu pod wpływem dehydrogenazy
izocytrynianowej
4.Alfa-ketoglutaran utlenia siÄ™ do bursztynylo-CoA i CO2 przez kompleks
dehydrogenazy alfa-ketoglutaronowej
5.Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian przez syntetazę bursztynylo-
CoA
6.Utlenienie bursztynianu do fumaranu przez dehydrogenazÄ™ bursztynianowi
7.Fumaran przekształca się w jabłczan przez fumarazę
8. Jabłczan utlenia się do szczawiooctanu przez dehydrogenazę jabłczanową
ROLA:
Główną funkcją jest utlenianie pirogronianu (wytwarzanego podczas rozkładu
glukozy w procesie glikolizy) do CO2 i H2O z jednoczesnym uzyskiwaniem
energii. Cykl ten również odgrywa rolę w wytwarzaniu prekursorów dla szlaków
biosyntez
BILANS:
Podczas każdego obotu powstają 3 cząst. NADH, 1 cząst. GTP i 1 cząst. FADH2,
czyli razem 12 cząsteczek glukozy pomnożone przez 2 ( bo powstają 2 cząst.
acetylo-CoA).
53.Wskazać powiązanie cyklu Krebsa z łańcuchem oddechowym.
Cykl Krebsa dostarcza substratu niezbędnego do przeprowadzenia łańcucha
oddechowego, tj. NADH2 i FADH2.
54.Synteza i rozkład glikogenu.
SYNTEZA: przeprowadzana przez 3 enzymy
1. Pirofosforylaza UDP-glukozy katalizuje syntezÄ™ UDP-glukozy z UTP i glukozo-
1-fosforanu
2.Syntaza glikogenowa używa UDP-glukozy jako substratu, dodając pojedyncze
reszty do nieredukującego końca cząsteczki glikogenu i tworząc wiązanie alfa-
1,4-glikozydowe między sąsiadującymi resztami. Syntaza może tylko wydłużać
łańcuch, do rozpoczęcia syntezy potrzebny jest inicjator- glikogenina (białko
mające 8 reszt glukozy połączonych wiązaniami alfa-1,4.
3. Enzym rozgałęziający zrywa w łańcuchu glikogenowym wiązania alfa-1,4 i
przenosi fragmenty zbudowane z około 7 reszt ku wnętrzu cząsteczki, wiążąc je
z głównym łańcuchem wiązaniem alfa-1,6, tym samym tworzy rozgałęzienia.
ROZKA
AD: przeprowadzany przez 2 enzymy
1.Fosforylaza glikogenowa rozbija wiÄ…zania alfa-1,4 i usuwa reszty glukozy z
nieredukującego końca cząsteczki glikogenu, uwalniając jako produkt glukozo-
1-fosforan
2.Enzym usuwający rozgałęzienia glikogenu usuwa wiązania alfa-1,6-
glikozydowe tworząc również glukozo-1-fosforan, który zostaje przekształcony
przez fosfoglukomutazÄ™ fo glukozo-6-fosforanu
55.Cykl Corich-przebieg i znaczenie.
Cykl Coricha obejmuje losy mleczanu powstającego w mięśniach podczas
glikolizy beztlenowej. W warunkach ograniczonego dostępu tlenu, panujących
podczas intensywnego wysiłku fizycznego, ilość NADH wytworzonego podczas
glikolizy przekracza możliwości łańcucha oddechowego pod względem
utleniania tego NADH z powrotem na NAD+. W tym wypadku pirogronian
syntetyzowany w mięśniach podczas glikolizy zostaje przekształcony w mleczan
przez dechydrogenazę mleczanową w reakcji generującej NAD+, dzięki czemu
glikoliza w dalszym ciągu wytwarza ATP. Mleczan dyfunduje z mięśni do krwi i
jest kierowany do wątroby, w której pod wpływem dehydrogenazy
mleczanowej zostaje przekształcony z powrotem w pirogronian, który w
procesie glukoneogenezy zostaje przekształcony w glukozę. Dzięki cyklowi
Coricha glikoliza może w dalszym ciągu wytwarzać ATP.
56.Glukogenogeneza-przebieg i znaczenie.
Glukoneogeneza to proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów
nie będących cukrami. Ma duże znaczenie dla podtrzymania zawartości glukozy
we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku fizycznego. Pirogronian
jest przekształcany w szczawiooctan przez karboksylazę pirogronianową.
Szczawiooctan pod wpływem karboksykinazy PEP ulega dekarboksylacji i
fosforylacji do PEP. PEP jest przekształcany do fruktozo-1,6-bisfosforanu dzięki
bezpośredniemu odwróceniu kilku rekcji glikolizy. Fruktozo-1,6-bisfosforan pod
wpływem fruktozo-1,6-bisfosfatazy zostaje przekształcony do fruktozo-6-
fosforanu, a ten przekształcony przez fosfoglukoizomerazę do glukozo-6-
fosforanu. Glukozo-6-fosforan zostaje zdefosforylowany przez glukozo-6-
fosfatazÄ™ do glukozy.
58.Przedstaw rolÄ™ aldolazy w regulacji metabolizmu glukozy.
Aldolaza katalizuje reakcjÄ™ rozszczepienia aldolowego w wyniku czego powstaje
aldehyd 3-fosfoglicerynowy (G3P) i fosfodihydroksyaceton (DHAP). Reakcja ta
zapoczątkowuje jeden z głównych etapów glikolizy, w którym substratami
kolejnych przemian są cząsteczki trójwęglowe. Przy jej braku następuje
zaburzenie metabolizmu, może dochodzić do uszkodzeń wątroby i nerek.
59.Reakcje dekarboksylacji, odwodorowania w cyklu Krebsa.
2 reakcje oksydacyjnej dekarboksylacji i 4 reakcje odwodorowania:
oksydacyjna dekarboksylacja i odwodorowanie izocytrynianu w alfa-
ketoglutaran, oksydacyjna dekarboksylacja i odwodorowanie alfa-
ketoglutaranu w bursztynylo-CoA, odwodorowanie bursztynianu w fumaran,
odwodorowanie jabłczanu w szczawioctan.
60.W jaki sposób w komórce powstają pentozy?
Pentozy sÄ… wytwarzane w szlaku pentozofosforanowym.
61. Cykl pentozofosforanowy-przebieg, znaczenie.
Podstawowym zadaniem szlaku jest utlenianie glukozo-6-fosforanu do rybozo-
5-fosforanu potrzebnego do syntezy DNA, RNA, FAD, ATP i in., a więc
przekształcanie pentoz w heksozy, a także wytwarzanie NADPH. Przebiega w 3
etapach:
1)Reakcje utleniania przekształcające glukozo-6-fosforan w rybulozo-5-fosforan
z wytworzeniem 2-óch cząsteczek NADPH. Glukozo-6-fosforan jest utleniany
przez dehydrogenazÄ™ glukozo-6-fosforanowÄ… do 6-fosfoglutano-sigma-laktonu,
a ten jest hydrolizowany przez laktonazÄ™ do 6-fosfoglukanianu. Degydrogenaza
6-fosfoglukanianowa przekształca 6-fosfoglukanion w rybulozo-5-fosforan.
2)Izomeryzacja rybulozo-5 fosforanu do rybozo-5-fosforanu pod wpływem
izomerazy pentozofosforanowej.
3)Powiązanie szlaku pentozo fosforanowego z glikolizą przez działanie
transketolazy i trans aldolazy. Transketolaza i trans aldolaza przekształcają
rybozo-5-fosforan do fruktozo-6-fosforanu i aldehydu 3-glicerynowego.
62.Hormonalna regulacja przemiany węglowodanowej.
Za duży poziom cukru wywołuje wydzielanie insuliny, stymulującej
wykorzystywanie szybkie glukozy poprzez komórki. Ten hormon, poprzez
przyspieszenie transportu cukru do różnych komórek, intensyfikuje procesy
utleniania cukru a także pobudza wytwarzanie glikogenu w mięśniach i
wątrobie oraz przemianę cukrów w tłuszcze (tzw. litogeneza). Glukagon działa
antagonistycznie, wydzielany jest po zmniejszeniu ilości cukru we krwi. Związek
ten uruchamia węglowodanowe rezerwy wątroby, tym sposobem zwiększając
stężenie cukru którego poziom powraca do normalnej wartości. Horomon
wzrostu, hormon kortykotropowy zwiększają stężenie glukozy we krwi poprzez
zmniejszanie pobierania glukozy przez niektóre tkanki. Glikokortykosteroidy
powoduje wzmożoną glukoneogenezę, a także hamują zużywanie glukozy w
tkankach pozawÄ…trobowych. Adrenalina prowadzi do glikogenolizy w wÄ…trobie i
mięśniach. Tyroksyna ma działanie diabetogenne.
63.Schemat blokowy całkowitego utleniania glukozy.
Harper, strona 219 Jeśli teraz podliczymy wszystkie cząsteczki ATP, jakie mogą
powstać przy spalaniu 1 czÄ…steczki glukozy, to uzyskamy: 8 ATP (glikoliza) + 2×ð3
ATP (pirogronian®ðacetylo-CoA) + 2×ð12 ATP (cykl Krebsa). Razem daje to 38
czÄ…steczek ATP.
64.Glikogenogeneza, glikoliza- przebieg, znaczenie biologiczne.
GLIKOGENOGENEZA: proces syntezy glikogenu, w którym cząsteczki glukozy są
dodawane kolejno do łańcuchów glikogenu w celach gromadzenia zapasów do
spożytkowania w przyszłości; składa się z szeregu etapów:
1)glukoza pod wpływem gluko- lub heksokinazy przechodzi w glukozo-6-
fosforan
2)glukozo-6-fosforan pod wpływem fosfoglukomutazy przechodzi w glukozo-1-
fosforan
reszta j.w. w pkt. 54
GLIKOLIZA: j.w. w pkt. 43
65.Trawienie i wchłanianie tłuszczowców w przewodzie pokarmowym,
Trawienie: polega na emulgowaniu tłuszczów i ich hydrolizie na wolne kwasy
tłuszczowe i glicerol. Rozpoczyna się w jamie ustnej. Lipaza ślinowa działająca w
pH 4-4,5 odczepia krótko łańcuchowe kwasy tłuszczowe, kontynuuje swoje
działanie w żołądku, po dostaniu się do niego kęsa pokarmowego. Działa tak
długo aż pH kęsa obniży się do ok. 1. W żołądku lipaza żołądkowa atakuje
wiązanie estrowe naturalnie zemulgowanych tłuszczów. Zasadnicze trawienie
rozpoczyna się w dwunastnicy, gdzie lipaza trzustkowa w połączeniu z kolipazą
działające w pH 8 hydrolizuja wiązania triacylogliceroli, dzięki czemu powstają
wolne kwasy tłuszczowe i monoacyloglicerole. Fosfolipaza aktywowana pzez
trypsynę i jony Ca2+ odczepia kwasy tłuszczowe od fosfolipidów; esteraza
karboksylowa aktywowana przez żółć i jony Ca2+ odczepia kwasy tłuszczowe
połączone z cholesterolem. Sole żółciowe wydzielane przez wątrobę emulgują
tłuszcze i tworzą z fosfolipidami micele. Natomiast HCO3- zapewniają
optymalne pH środowiska dla enzymów lipolitycznych. Micele stanowią rodzaj
transportera nierozpuszczalnych w wodzie produktów lipolitycznych (kw.
tłuszczowe i monoacyloglicerole) z miejsca ich powstawania na powierzchni
kropelek tłuszczowych do powierzchni błony śluzowej jelita.
Monoacyliglicerole, cholesterol, kwasy tłuszczowe z miceli wchodzą drogą
biernej dyfuzji do komórek błony śluzowej-enterocytów. Wchłanianie zachodzi
w jelicie cienkim, największe w jelicie czczym i krętym.
66.Transport lipidów w organizmie i między tkankami.
Z racji tego, że lipidy są nierozpuszczalne w wodzie, aby mogły być
transportowane między tkankami w środowisku wodnym osocza, niepolarne
lipidy muszą połączyć się z amfipatycznymi lipidami i białkami - powstają
lipoproteiny mieszające się z wodą. Są 4 główne grupy lipoprotein:
Ä…ðchylomikrony transportujÄ… lipidy bÄ™dÄ…ce produktem trawienia i wchÅ‚aniania
Ä…ðlipoproteiny o bardzo maÅ‚ej gÄ™stoÅ›ci (VLDL) transportujÄ… triacyloglicerol z
wÄ…troby
Ä…ðlipoproteiny o maÅ‚ej gÄ™stoÅ›ci (LDL) majÄ… dużą zawartość cholesterolu,
powstajÄ… w wyniku metabolizmu VLDL
Ä…ðlipoproteiny o dużej gÄ™stoÅ›ci (HDL) też bogate w cholesterol, ale
zaangażowane w usuwanie cholesterolu z tkanek i uczestniczące w
metabolizmie innych lipoprotein
67.Katabolizm triacyloglicerolu w komórce.
1. Lipoliza triacyloglicerolu do glicerolu i kwasów tłuszczowych
2. Fosforylacja glicerolu i utlenienie do fosfodihydroksyacetonu
3.Aktywacja kwasów tłuszczowych do acylo-CoA
68.Katabolizm kwasów tłuszczowych w komórce.
Kwasy tłuszczowe w komórce rozpadają się w procesie b-oksydacji polegającej
na utlenieniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, czemu towarzyszy
wytarzanie ATP. KT są przekształcane w pochodne w postaci acylo-CoA, z
których następnie od końca łańcucha acylowego są usuwane dwuwęglowe
jednostki acetylo-CoA, powst. NADH i FADH2.
1.Utlenienie acylo-CoA do enoilo-CoA katalizowane przez dehydrogenazÄ™ acylo-
CoA
2.Uwodnienie do 3-hydroksyacylo-CoA katalizowane prze hydratazÄ™ enoilo-CoA
3.Utlenienie3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA katalizowane przez
dehydrogenazÄ™ hydroksyacylo-CoA
4.Tioliza 3-ketoacylo-CoA do acetylo-CoA i acylo-CoA katalizowane przez b-
ketotiolazÄ™
69.Aktywacja kwasów tłuszczowych.
Rozpad KT zachodzi w cytozolu komórek prokariotycznych i w matrix
mitochondrialnej komórek eukariotycznych. Zanim KT dotrą do matrix ulegają
aktywacji przez utworzenie wiązania tioestrowego z CoA. Reakcja ta zużywa 1
czÄ…st. ATP i jest katalizowana przez syntezÄ™ acylo-CoA. Nieodwracalna.
70.BILANS ENERGETYCZNY ²-OKSYDACJI
Jest to cykl następujących po sobie 4 reakcji, w wyniku których nasycony
łańcuch węglowodorowy grupy acetylowej jest skracany o 2 atomy węgla oraz
powstaje FADH2, NADH i acetylo-CoA. W każdym cyklu reakcji acetylo-CoA
ulega skróceniu o 2 atomy węgla.
Obliczanie bilansu energetycznego:
Cn~acetylo-CoA + FAD + NAD +H2O + CoA Ä…ð Cn~acetylo~CoA + FADH2 + NADH
+ acetylo~CoA + H+
Degradacja palmitoilo-CoA wymaga 7 cykli reakcji:
Palmitoilo-CoA + 7FAD +7NAD+ + 7H2O 7CoAÄ…ð 8acetylo-CoA+ 7FADH2
+2NADH+ + 7H+
1)czasie 1 obrotu:
FADÄ…ðFADH+ 2 ATP w Å‚aÅ„cuchu
NADÄ…ðNADH+H+ 3 ATP oddechowym
ZYSK: 5 ATP
2)aktywacja kw. tłuszczowego
Zachodzi w błonie mitochondrialnej
STRATA: 2ATP
3)końcowe utlenianie acetylo-CoA w Cyklu Krebsa:
3NADH+ H+ 3x3 ATP=9 ATP
1FADH2 1x2 ATP=2 ATP
11 ATP w Å‚. oddech.
1GTP 1 ATP
ZYSK: 12 ATP
4)utlenienie kw. tłuszczowego
Parzystowęglowego (np. kw. palmitynowy)
16 atomów węgla- 7 obrotów spirali Lynena
5 ATPx7 obrotów= 35 ATP
8 czÄ…st. Acetylo-CoAx12 ATP= 96 ATP
131 ATP
131 ATP-2 ATP (aktywacja)= 129 ATP
całkowity zysk utlenienia kw. palmitynowego
71.Co to jest spirala Lynena?
Spirala Lynena to inna nazwa b-oksydacji.
72.Regulacja metabolizmu kwasów tłuszczowych.
Szybkość rozpadu KT jest regulowana przez dostępność wolnych KT we krwi,
które z kolei powstają w wyniku lipolizy triagliceroli.
73.Biosynteza kwasów tłuszczowych.
Zachodzi w cytozolu. Składa się z kilku etapów:
1)Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA katalizowana przez karboksylazÄ™
acetylo-CoA zawierajÄ…cÄ… biotynÄ™ przy wykorzystaniu HCO3-
2)Acetylo-CoA i malonylo-CoA zostają przekształcone w ich ACP-pochodne:
acetylo-ACP i malonylo-ACP przy udziale transacylazyzcetylowej i transacylazy
malonylowej
3)Następnie następuje cykl elongacji: kondensacja->redukcja->odwodnienie-
>redukcja aż do momentu powstania palmitynianu; dalsza elongacja zachodzi
na powierzchni gładkiego retikulum endoplazma tycznego
74.Etapy elongacji w syntezie kwasów tłuszczowych:
1. KONDENSACJA acetylo-ACP i malonylo-ACP do acetoacetylo-ACP, czemu
towarzyszy uwolnienie wolnego ACP i CO2, katalizowana przez enzym
kondensujÄ…cy
2. REDUKCJA acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP przy użyciu
NADPH katalizowana przez beta-ketoacylo-ACP
3. ODWODNIENIE D-3-hydroksybutyrylo-ACP do krotonylo-ACP, katalizowane
przez dehydratazÄ™ 3-hydroksyacylo-ACP
4. REDUKCJA krotonylo-ACP przez kolejnÄ… czÄ…steczkÄ™ NADPH do butyrylo-ACP,
katalizowana przez reduktazÄ™ enoilo-ACP
75.Bilans energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych.
W każdym cyklu, kiedy acylo-CoA jest skracany o dwa atomy węgla, powstaje
po jednej czÄ…steczce,
odpowiednio FADH2,NADH i acetylo-CoA. Rozkład palmitylo-CoA przebiega w
siedmiu cyklach. W
procesie odszczepienia acetylo-CoA zachodzÄ… dwie reakcje utlenienia, w
których biorą udział FAD i
NAD ( powstają w sprzężeniu z tlenową fosforyzacją odpowiednio 2 i 3
czÄ…steczki ATP) Acetylo-CoA
spalajÄ…c siÄ™ w cyklu Krebsa dostarcza 12 czÄ…steczek, zaÅ› straty na aktywacjÄ™
kwasu tłuszczowego
wynoszÄ… 1 czÄ…steczkÄ™. 1 reszta acetylo-CoA=12ATP, NADH=3ATP,
FADH2=2ATP.ZYSK 17ATP
76.Biosynteza triagliceroli.
Triacyloglicerole sÄ… syntetyzowane z czÄ…steczek acylo-CoA i 3-fosfoglicerolu
powstającego z fosfodihydroksyacetonu, będącego związkiem przejściowym
glikolizy. W wyniku połączenia cząsteczek acylo-CoA z 3-fosfoglicerolem
powstaje (w wyniku działania acetylotransferazy 3-fosfoglicerolowej) najpierw
kwas lizofosfatydowy, który następnie reaguje z kolejną cząsteczką acylo-CoA,
co prowadzi do wytworzenia kwasu fosfatydowego. Usunięcie grupy
fosforanowej z kwasu fosfatydowego powoduje utworzenie diacyloglicerolu
(DAG), ulegającego dalszej acylacji do triacyloglicerolu. Siłę napędową reakcji
stanowi hydroliza wysokoenergetycznych wiązań tioestrowych łączących część
acylowÄ… z CoA.
77.Porównanie syntezy i degradacji kwasów tłuszczowych.
·ð synteza zachodzi w cytozolu komórek prokariotycznych i eukariotycznych, zaÅ›
rozpad w mitochondriach komórek eukariotycznych
·ð w syntezie zwiÄ…zkiem redukujÄ…cym jest NADPH, zaÅ› podczas rozpadu KT
wytwarzany jest NADH
·ð podczas syntezy KT sÄ… kowalencyjnie zwiÄ…zane z biaÅ‚kowym noÅ›nikiem grup
acylowych (ACP), zaś podczas rozpadu wiążą się z CoA
·ð poszczególne aktywnoÅ›ci enzymatyczne przeprowadzajÄ…ce syntezÄ™ KT
występują w pojedynczym łańcuchu polipeptydowym, którego dimer nazywa
się syntezą kwasów tłuszczowych, a w cyklu beta-oksydacji poszczególne
aktywności enzymatyczne są związane z odrębnymi enzymami
80.Opisz proces tworzenia ciał ketonowych-ketogeneza.
Nadmiar acetylo-CoA powstającego w wyniku beta-oksydacji kwasów
tłuszczowych jest przekształcany w acetooctan i D-3-hydroksymaślan, które
wraz z acetonem są nazywane ciałami ketonowymi. Powstawanie acetooctanu
z acetylo-CoA obejmuje trzy etapy. Dwie czÄ…steczki acetylo-CoA Å‚Ä…czÄ… siÄ™
tworzÄ…c acetoacetylo-CoA w reakcji katalizowanej przez 3-ketotiolazÄ™.
Następnie acetoacetylo-CoA reaguje z kolejną cząsteczką acetylo-CoA i z wodą,
tworząc 3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA, który jest rozszczepiany na acetylo-
CoA i acetooctan. W matriks mitochondrialnej acetooctan w reakcji
katalizowanej przez dehydrogenazę 3-hydroksymaślanu, ulega redukcji do 3-
hydroksymaślanu.
81.Wykazać schematycznie możliwości powstawania cukrów z tłuszczowców.
*Formy wydalania azotu u zwierzÄ…t.
w formie amoniaku zwierzęta amonioteliczne: larwy płazów, ryby
kostnoszkieletowe, krokodyle, żółwie słodkowodne
w formie mocznika zwierzęta ureoteliczne: ryby chrzęstnoszkieletowe, dorosłe
płazy, ssaki, lądowe skąposzczety
w formie kwasu moczowego zwierzęta urikoteliczne: gady (oprócz krokodyla),
ptaki, pajęczaki, owady
82.Synteza aminokwasów z tłuszczów.
83.Rola karnityny w transporcie tłuszczów.
Aby cząsteczki acylo-CoA o łańcuchach dłuższych niż 10 atomów węgla mogły
przejść przez we. błonę mitochondrialną muszą ulec sprzężeniu z polarną
cząsteczką karnityny. Reakcja sprzęgania jest katalizowana przez enzym
umieszczony po zew. stronie błony -acylotransferazę karnitynową I i polega na
usunięciu CoA i zastąpieniu go cząsteczką karnityny. Następnie translokaza
karnityna/acylokarnityna transportuje acylokarnitynę przez wew. błonę
mitochondrialną. Translokaza będąc przenośnikiem antyportowym przenosi
czÄ…steczki acylokarnityny do matrix mitochondrium, gdzie czÄ…steczki karnityny
sÄ… uwalniane, czemu towarzyszy przeniesienie grupy acylowej z powrotem na
CoA. ReakcjÄ™ tÄ™ katalizuje acylotransferaza karnitynowa II znajdujÄ…ca siÄ™ po
wew. stronie błony od strony matrix.
87, 88. DEKARBOKSYLACJA
Polega na rozerwaniu wiązania między gr. karboksylową  COOH i resztą
czÄ…steczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela siÄ™ CO2 i powstaje
odpowiednia amina. ReakcjÄ™ katalizujÄ… dekarboksylazy aminokwasowe.
Dekarboksylacja aminokwasowi jest z
ródłem amin biogennych- substancji o
dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny)
DEZAMINACJA
Zachodzi dzięki obecności gr. aminowej. U kręgowców reakcje dezaminacji
zachodzą poprzez transminację i oksydację, która prowadzi do powstania
ketokwasów. W procesie transminacji akceptorem amoniaku z aminokwasu
jest ketokwas, który jest też donorem tlenu na rzecz dezaminowanego
aminokwasu. Tak alanina, kw. asparaginowy i kw. glutaminowy mogą poswatać
z kw. pirogronowego, kw. szczawiowooctowego i kw. 2-oksoglutarowego.
Podczas dezaminacji oksydacyjnej najpierw zachodzi odwodorowanie
aminokwasu przy udziale enzymu dehydrogenazy do aminokwasu, potem
dołączana jest woda i odłączany amoniak.
TRANSAMINACJA
Reakcja transaminowania, reakcja przeniesienia gr. aminowej (np. z
aminokwasu) na czÄ…steczkÄ™ ketokwasu (np. kw. pirogronowego), w wyniku
której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas. W ukł. biologicznych
reakcja ta katalizowana jest przez aminotransferazy. Umożliwia ona w ukł.
biologicznych biosyntezę różnych aminokwasów z np. kw. glutaminowego.
DEKARBOKSYLACJA-przebieg enzymatyczny
Produktami dekarboksylacji aminokwasów są aminy I-rzędowe. Reakcję te
katalizują enzymy klasy liaz, dekarboksylazy aminokwsowe, które współdziałają
z fosforanem pirydoksalu. PLP łączy się z aminokwasem, tworząc przejściowo
zasadę Schaffa. Od tego połączenia zostaje odszczepiony CO2, a po kilku
dalszych przekształceniach zostaje odtworzony PLP oraz uwolniona amina.
Na skutek dekarboksylacji aminokwasów obojętnych powstają monoaminy I-
rzędowe.
Dekarboksylacja aminokwasów zasadowych prowadzi do wytworzenia tiamin I-
rzędowych.
Produktami dekarboksylacji aminokwasów kwaÅ›nych sÄ… obojÄ™tne ²- lub Å‚-
aminokwasy (np. z kw. asparaginowego powstaje ²-alanina).
Istnieją także specyficzne dekarboksylazy aminokwasów kwaśnych, działające
na końcowe gr. karboksylowe. Ich produktami są odpowiednie ą-aminokwasy
obojętne.
90. LOSY GR. AMINOWEJ PO DEZAMINACJI
Jony amonowe (amoniak) mogą być w org. wykorzystywane gł. do syntez:
syntezy kw. glutaminowego i glutaminy oraz syntezy karbamoilofosforanu.
Synteza kw. glutaminowego jest katalizowana przez dehydrogenazÄ™
glutaminianową z udziałem zredukowanego NADP (lub NAD). Reakcja ma
przebieg odwrotny do kierunku deaminacj oksydacyjnej kw. glutaminowego.
Powstały kw. glutaminowy może w procesach transaminacji być dawcą gr.
aminowej przy syntezie aminokwasów.
Synteza glutaminy jest katalizowana przez syntetazę glutaminową, która w
obecności ATP jako z
ródła energii oraz jonów Mg2+ powoduje wytworzenie
amidu kw. glutaminowego, zwanego glutaminą. W podobny sposób jest
syntetyzowana asparagina z kw. asparaginowego, a także wiele anidów
aminokwasów obojętnych.
Synteza karbamoilofosforanu jest podstawowy procesem wiążącym amoniak.
Jej natężenie jest wysokie, zwłaszcza w wątrobie i nerkach. Jest pierwszym
etapem przekształcenia amoniaku w mocznik. Z drugiej strony
karbamoilofosforan może być wykorzystany do syntezy zasad pirymidynowych.
Karbamoilofosforan powstaje w reakcji katalizowanej przez stntetazÄ™
karbamoilofosforanową oraz przy udziale jonów Mg2+, biotyny i kw. N-
acetyloglutaminowego (AGA). Pokrycie zapotrzebowania energetycznego
stanowiÄ… 2 czÄ…steczki ATP.
91. LOSY SZKIELETU W
GLOWEGO PO DEZAMINACJI
Szkielety węglowe mogą w wyniku różnorodnych przekształceń zostać
wprowadzone do przemian cyklu Krebsa jako następne jego metabolity:
acetylo-CoA, kw. szczawiooctanowy, kw. 2-oksoglutarowy, kw. bursztynowy
oraz kw. fumarowy. Z uwagi na możliwość wykorzystania szkieletów
węglowych aminokwasów do syntez cukrów i tłuszczów wyróżnia się
aminokwasy cukrotwórcze i tłuszczotwórcze.
Aminokwasy cukrotwórcze to gł. te, które w przemianach dostarczają kw.
pirogronowego, 2-oksoglutarowego lub szczawiooctowego.
Do tłuszczotwórczych należą gł. aminokwasy, których droga przemian prowadzi
przez acetylo-CoA oraz acetoacetylo-CoA.
93. CYKL MOCZNIKOWY
Mocznik jest syntetyzowany w wątrobie w cyklu mocznikowym. Następnie jest
wydzielany do krwioobiegu, filtrowany przez nerki i wydalany z moczem. Oto
sumaryczna reakcja cyklu mocznikowego: NH4+ + HCO3- + H2O + 3ATP +
asparaginianÄ…ð mocznik + 2ATP + AMP + 2Pi + PPi + fumaran
95. TRAWIENIE BIAA
EK
Polega na stopniowym ich rozkładzie aż do uzyskania wolnych aminokwasów,
które są zw. dobrze rozpuszczalnymi i łatwo wchłanianymi. Trawienie
rozpoczyna się w żołądku. Gruczoły znajdujące się w ścianach żołądka, których
wydzielina tworzy sok żołądkowy, produkują enzymy powodujące rozkład
cząsteczek białka na mniejsze i już dobrze rozpuszczalne cząsteczki. Są to
pepsyna i kalepsyna działające w silnie kwaśnym środowisku wytworzonym
przez kw. solny. Następny etap trawienia białek odbywa się w dwunastnicy pod
wpływem enzymów znajdujących się w soku trzustkowym: trypsyny i
chymotrypsyny. Strawność białka zależy od zawartości celulozy, chemiceluliz,
lignin i sub. Hamujących działanie proteaz trawiennych, jak np. inhibitor
trypsyny i chymotrypsyny. Ujemny wpływ na wykorzystanie białek zapasowych
ma też niekorzystny ich skład aminokwasowi- mała zawartość aminokwasów
niezbędnych.
97. Regulacja cyklu mocznikowego.
1.Enzym regulatorowy - syntetaza karbamoilofosforanowa
2.Allosteryczny aktywator - N-acetyloglutaminian
3.Zmiany w pożywieniu - podczas głodzenia zwiększa się stężenie enzymów
cyklu mocznikowego
98. Regulacja hormonalna przemian białek i aminokwasów
Niemal wszystkie hormony wpływają na przemiany białek i aminokwasów
- istnieje różnica w działaniu hormonów na przemiany białek i aminokwasów
- hormony anaboliczne
(hormon wzrostu, insulina, androgeny), budowa białek w mięśniach, rozpad
białek w trzewiach (wątroba i przewód pokarmowy)
- hormony kataboliczne
(glikokortykosteroidy, glukagon), rozpad Białek w mięśniach, powodują rozpad
białek i syntezę węglowodanów z aminokwasów, budowa białek w trzewiach
99. Połączenie cyklu mocznikowego z cyklem Krebsa.