Komisja Enzymowa w 1961 roku opracowała sprawozdanie zawierające: definicję
standardowej jednostki enzymu i wielkości pochodnych /symbole kinetyki enzymatycznej,
/zasady klasyfikacji i nomenklatury enzymów /systematyczny wykaz enzymów. Zgodnie ze
wskazaniami KE, po nazwie zwyczajowej enzymu należy podać jego 4-cyfrowy symbol/numer
klasyfikacyjny.
Pierwsza cyfra określa przynależność do głównej klasy:
1. Oxydoreduktazy (enzymy katalizujÄ…ce reakcje oxydo-redukcyjne)
2. Transferazy (katalizują przenoszenie określonych grup między poszczególnymi zw.)
3. Hydrolazy (e.katalizujące rozkład różnych wiązań z udziałem cząsteczki wody)
4. Liazy (e.kat. odłączenie grup od substratu bez udziału cz. wody)
5. Izomerazy (e.kat. reakcje izomeryzacji)
6. Ligazy (e.kat. wytwarzanie wiązań pomiędzy at. w cz. substratów)
Klasy główne dzielą się na podklasy (2.cyfra), różniące się rodzajem rozrywanych/tworzonych
wiązań, przenoszonych grup lub katalizowanej izomeryzacji.
Podklasy dzielÄ… siÄ™ na pod-podklasy (3.cyfra nr klasyfikacyjnego) grupujÄ…ce enzymy na:
- działające na określone grupy substratów./ - działające w obecności określonych
akceptorów.
4a cyfra symbolu klasyfikacyjnego jest numerem porzÄ…dkowym.
Cechą odróżniającą enzymy od katalizatorów nieorganicznych jest ich wysoka swoistość.
Każdy z enzymów katalizuje wyłącznie (lub głównie) tylko 1 reakcję 1 substratu lub reakcję
zachodzącą pomiędzy ściśle określonymi substratami. Tzn.: gdy związek  X ulega różnym
reakcjom (np.utlenianie, dehydrogenacja, terminacja) to każdą z nich katalizuje inny enzym.
Pierwsza część nazw enzymów zakończona jest na  aza i wskazu jena rodzaj katalizowanej
reakcji. Druga część nazwy zawiera nazwę substratu.
KOENZYMY  drobnocząsteczkowe zw.org. lub jony nieorg., których obecność w centrum
aktywnym jest niezbędna do katalitycznego działania enzymu.
Holoenzym = Co + apoenzym (cz.białkowa).
Koenzym i apoenzym współdziałają ze sobą w akcie katalitycznym. Żadna z tych części
enzymu z osobna nie wykazuje aktywności. Koenzymy uczestniczą w reakcji katalitycznej,
pomagając we właściwym usytuowaniu substratów w centrum aktywnym lub reagując z
substratami. Ten sam Co może wchodzić w skład (holo)enzymów katalizujących różne
reakcje chemiczne. Podobnie swoistość enzymu może zależeć od rodzaju Co.
Koenzymy mogą sprzęgać 2 reakcje katalityczne współdziałając z dwoma enzymami, np.NAD.
NAD pełni rolę: (1) akceptora wodorów / (2) donora wodorów
(1) alkohol + NAD  1.1.1.1Ä…ð aldehyd + zredukowany NAD
(2) L-cystyna + zredukowany NAD  1.6.4.1Ä…ð 2 L-cysteina + NAD
Stężenie NAD pozostaje niezmienione w czasie, gdyż NAD współdziała z 2 enzymami.
*CZYNNIKI WPA
YWAJ
CE NA AKTYWNOŚĆ
W warunkach optymalnych dla enzymów prowadzi się oznaczanie enzymów i w takich
właśnie wyznacza się stałe  charakteryzujące enzym jako katalizator, to jest: Km, k cat, Ga,
aktywność właściwą i molekularną.
Czynnikami wpływającymi na katalityczne działanie enzymów są: -temp./ -stęż.jonów
wodorowych/ -potencjał redukcyjno-oxydacyjny/ -obecność zw. drobnocząsteczkowych
niezbędnych dla aktywności/ -siła jonowa/ -stała dielektryczna środowiska.
TEMP.  wraz ze wzrostem temp.rośnie szybkość reakcji chemicznych ale po przekroczeniu
określonej temp.zaczyna maleć na skutek inaktywacji enzmu.
ST
Ż.pH  większość enzymów wykazuje maxymalną aktywność w środowisku o określonym
pH
POTENCJAA
RED-OX  niektóre en. ulegają nieodwracalnej inaktywacji w środowisku o
niodpowiednim dla nich potencjale red-ox.
- szybkość reakcji zależy od potencjału r-o. Obniżenie POT. Zmniejsza aktywność enzymu (tu:)
tyrozynazy, zaś podwyższenie wzmaga ją.
OBECNOŚĆ ZW.DROBNOCZ.  jony metali mogą być niezbędne do działania enzymów. Często
usztywniają i stabilizują struktury wielu enzymów.
RODZAJE INHIBICJI
INHIBITORY  substancje zmniejszające szybkość reakcji enzymatycznej
Pierwsza cyfra określa przynależność do głównej klasy:
Komisja Enzymowa w 1961 roku opracowała
1. Oxydoreduktazy (enzymy katalizujÄ…ce reakcje oxydo-
sprawozdanie zawierajÄ…ce: definicjÄ™ standardowej
redukcyjne)
jednostki enzymu i wielkości pochodnych /symbole
2. Transferazy (katalizują przenoszenie określonych grup
kinetyki enzymatycznej, /zasady klasyfikacji i
między poszczególnymi zw.)
nomenklatury enzymów /systematyczny wykaz 3. Hydrolazy (e.katalizujące rozkład różnych wiązań z udziałem
czÄ…steczki wody)
enzymów. Zgodnie ze wskazaniami KE, po nazwie
4. Liazy (e.kat. odłączenie grup od substratu bez udziału cz.
zwyczajowej enzymu należy podać jego 4-cyfrowy
wody)
symbol/numer klasyfikacyjny.
5. Izomerazy (e.kat. reakcje izomeryzacji)
6. Ligazy (e.kat. wytwarzanie wiązań pomiędzy at. w cz.
substratów)
Klasy główne dzielą się na podklasy (2.cyfra), różniące się Cechą odróżniającą enzymy od katalizatorów nieorganicznych
rodzajem rozrywanych/tworzonych wiązań, przenoszonych jest ich wysoka swoistość. Każdy z enzymów katalizuje
grup lub katalizowanej izomeryzacji. wyłącznie (lub głównie) tylko 1 reakcję 1 substratu lub
Podklasy dzielą się na pod-podklasy (3.cyfra nr reakcję zachodzącą pomiędzy ściśle określonymi substratami.
klasyfikacyjnego) grupujące enzymy na: Tzn.: gdy związek  X ulega różnym reakcjom (np.utlenianie,
- działające na określone grupy substratów./ - działające w dehydrogenacja, terminacja) to każdą z nich katalizuje inny
obecności określonych akceptorów. enzym.
4a cyfra symbolu klasyfikacyjnego jest numerem Pierwsza część nazw enzymów zakończona jest na  aza i
porządkowym. wskazu jena rodzaj katalizowanej reakcji. Druga część nazwy
zawiera nazwÄ™ substratu.
KOENZYMY  drobnocząsteczkowe zw.org. lub jony nieorg., Ten sam Co może wchodzić w skład (holo)enzymów
których obecność w centrum aktywnym jest niezbędna do katalizujących różne reakcje chemiczne. Podobnie swoistość
katalitycznego działania enzymu. enzymu może zależeć od rodzaju Co.
Holoenzym = Co + apoenzym (cz.białkowa). Koenzymy mogą sprzęgać 2 reakcje katalityczne
Koenzym i apoenzym współdziałają ze sobą w akcie współdziałając z dwoma enzymami, np.NAD.
katalitycznym. Żadna z tych części enzymu z osobna nie NAD pełni rolę: (1) akceptora wodorów / (2) donora wodorów
wykazuje aktywnoÅ›ci. Koenzymy uczestniczÄ… w reakcji (1) alkohol + NAD  1.1.1.1Ä…ð aldehyd + zredukowany NAD
katalitycznej, pomagajÄ…c we wÅ‚aÅ›ciwym usytuowaniu (2) L-cystyna + zredukowany NAD  1.6.4.1Ä…ð 2 L-cysteina +
substratów w centrum aktywnym lub reagując z substratami. NAD
Stężenie NAD pozostaje niezmienione w czasie, gdyż NAD
współdziała z 2 enzymami.
*CZYNNIKI WPA
YWAJ
CE NA AKTYWNOŚĆ TEMP.  wraz ze wzrostem temp.rośnie szybkość reakcji
chemicznych ale po przekroczeniu określonej temp.zaczyna
W warunkach optymalnych dla enzymów prowadzi się
maleć na skutek inaktywacji enzmu.
oznaczanie enzymów i w takich właśnie wyznacza się
stałe  charakteryzujące enzym jako katalizator, to jest:
Km, k cat, Ga, aktywność właściwą i molekularną.
Czynnikami wpływającymi na katalityczne działanie
enzymów są: -temp./ -stęż.jonów wodorowych/ -
potencjał redukcyjno-oxydacyjny/ -obecność zw.
ST
Ż.pH  większość enzymów wykazuje maxymalną
drobnocząsteczkowych niezbędnych dla aktywności/ - aktywność w środowisku o określonym pH
siła jonowa/ -stała dielektryczna środowiska.
Obniżenie POT. Zmniejsza aktywność enzymu (tu:)
tyrozynazy, zaś podwyższenie wzmaga ją.
OBECNOŚĆ ZW.DROBNOCZ.  jony metali mogą być
niezbędne do działania enzymów. Często usztywniają i
POTENCJAA
RED-OX  niektóre en. ulegają nieodwracalnej
stabilizują struktury wielu enzymów.
inaktywacji w środowisku o niodpowiednim dla nich
potencjale red-ox.
- szybkość reakcji zależy od potencjału r-o.
RODZAJE INHIBICJI Inhibitory kompetycyjne (współzawodniczące) mogą być to
związki wykazujące analogie strukturalne do substratu, które
INHIBITORY  substancje zmniejszające szybkość reakcji
konkurujÄ… z nimi o centrum katalityczne enzymu z powodu
enzymatycznej. Zahamowanie aktywności
braku absolutnej specyficzności grup czynnych tego centrum
enzymatycznej jest 1 ze sposobów regulacji różnych
np. hamowanie dehydrogenazy bursztynianowej przez
procesów w żywej komórce. Inhibitory enzymów należą
malonian. Inhibitor kom petycyjny powoduje wzrost wartości
do narkotyków, antybiotyków, środków
Km ale bez zwiększania Vmax danej reakcji enzymatycznej.
konserwujÄ…cych, trucizn i toxyn.
[I]  stężenie inhibitora
Aktywność enzymatyczną nieodwracalnie hamują:
zw.chem. powodujące denaturację cząsteczki białkowej
Inhibitory niekompetycyjne - związki hamujące szybkość
i utlenianie grup  SH lub ich alkilowanie, tworzenie
reakcji enzymatycznej przez działanie na wolny enzym lub na
merkapeptydów , czy czynniki fizyczne powodujące
kompleks ES. Nie zależy od stężenia substratu lecz od stężenia
denaturację. W inhibicji nieodwracalnej inhibitor wiąże inhibitora i jego wartości Ki.
się kowalencyjnie z enzymem lub wiąże się z nim tak
silnie, że jego dysocjacja jest powolna. W
Vi - szybkość reakcji w obecności inhibitora; V- szybkość
przeciwieństwie do inhibicji nieodwracalnej inhibicję
reakcji bez inhibitora
odwracalną charakteryzuje zdolność do dysocjacji
kompleksu enzym  substrat. Wyróżnia się główne typy
inhibicji odwracalnej: kom petycyjnÄ…, akompetycyjnÄ…,
niekompetycyjnÄ…, mieszanÄ….
WARTOŚĆ Km nie ulega zmianie!
Klasycznym inhibitorem akompetycyjnym AKTYWNOŚĆ ENZYMAT.
jest związek, który wiąże się odwracalnie z kompleksem Miarą aktywności en.jest: ilościowa zmiana substratów
ES tworząc nieaktywny katalitycznie kompleks ES1. Taki lub produktów w warunkach standardowych (tj. przy
inhibitor nie wiąże się z wolnym enzymem. Zmniejsza się określonym stężeniu substr, wartości pH, temp. i czasie
wartość Km. działania enzymu).
Aktywności enzymów wyrażane są w kilku jednostkach.
Według zaleceń KE z 1961 jednostką stand.en. jest [U]
jest ta jego ilość, która katalizuje przekształcenie 1
qmola substratu w 1 min w optymalnych warunkach
reakcji przy stęż.gwarantującym pełne wysycenie
Inhibicja mieszana  hamowanie częściowo kom
enzymu. Mianem jednostki stand.enzymu jest
petycyjne i niekompetycyjne. Inhibitor może wiązać się
qmol/min. Stęż.en. w r-rze wyraża się liczbą jednostek w
zarówno z wolnym enzymem jak i kompleksem ES
1 ml r-ru (U/ml).
zmniejszając szybkość maksymalną, ale zwiększając
wartość Km.
KE w 1972 wprowadził zamiast jednostki en.  LAKTAZA
jedn.aktywności enzymatycznej (ilość lub wielkość
Należy do keto reduktaz. Katalizują utlenianie
aktywności, która powoduje przekształcenie 1 mol substratu
szerokiego spektrum zw.org. i nie-, któremu towarzyszy
w 1 sek.) Nowa jedn. ma miano mol/s  KATAL.
redukcja tlenu czÄ…steczkowego do wody.
Aktywność r-ru enzymatycznego wyraża się w qkat/litr.
Aktywność LAC oznaczamy metodą
spektrofotometrycznÄ… z syryngaldazÄ… jako substratem.
1 kat = 1 mol/s = 60 mol/min = 60*10(6) qmol/min =
Aktywność obliczamy według odp. wzoru
6*10(7) U
1 U = 1 qmol/min = 1:60 qkat = 16,67*10(-9) kat