scharakteryzuj miejsce aktywne enzymu.
Substrat łączy się z enzymem w miejscu aktywnym, które zajmuje stosunkowo małą część objętości cząsteczki enzymu
Miejsce aktywne jest układem przestrzennym złożonym z grup chemicznych leżących w różnych pozycjach liniowej sekwencji aminokwasów
W połączeniach substratów z enzymami biorą udział stosunkowo słabe siły wiązania (-10 do
50 kJ/mol; wiązanie kowalencyjne: -290 do
460 kJ/mol). Dla specyficzności wiązania może być ważne to, że: siły Van der Waalsa muszą dotyczyć bardzo wielu atomów, wiązania wodorowe są z kolei ściśle kierunkowe.

Miejsca aktywne są zagłębieniami bądź szczelinami (są to miejsca niedostępne dla wody, a obecne tam grupy polarne są bardzo ważne dla katalizy)
Specyficzność wiązania zależy od precyzyjnie określonego ułożenia atomów w miejscu aktywnym. Kształt centrum aktywnego zmienia się w toku wiązania substratu
mamy do czynienia z aktywnym dopasowaniem, a nie zamkiem i kluczem.
W katalizie enzymatycznej uczestniczyć mogą koenzymy i grupy prostetyczne