1.Specyficznosc absolutna i grupowa + przykłady.
2.Budowa i funkcje koenzymu A.
3.Mechanizm inhibicji niewspóldzialajacej, przykłady, wykres kinetycznyreakcji bez inhibitora.
4.Zadanie na obliczenie aktywności aminotransferazy asparaginowej + wzór koenzymu, który bierze udział w tej reakcji.
5.Zadanie z fosfatazy na obliczenie aktywnosci osadu + reakcja katalizowana przez fosfataze.
6.Wyjaśnić pojecia: centrum allosterczne, inhibicja, inaktywacja, grupa prostetyczna, katal
7.Na czym polega inhibicja wspolzawodniczaca wykres, mechannizm przyklad
8.Charakterystyka klasy 5 enzymów.
9.Koenzymy nikotynoamidoadeninowe.
10.Enzymy 1 klasy
11. koenzymy flawinowe.

BT
-FAD
- wpływ temperatury/ pH na reakcję enzymatyczną
- jakie reakcje katalizujÄ… oksydoreduktazy
- inhibicja współzawodnicząca
- koenzym F
- wit. B12
- Km

1. specyficzność absolutna i grupowa + przykłady
2. budowa i funkcje koenzymu A
3. mechanizm inhibicji niewspółdziałającej + przykłady i wykres kinetyczny reakcji bez inhibitora
4. zadanie na obliczenie aktywności aminotransferazy asparaginianowej + wzór koenzymy ktory bierze udział w tej reakcji
5 zadanie z fosfatazy na obliczenie aktywności osadu + reakcja katalizowana przez fosfataze

1. wyjasnij pojecia: centrum allosteryczne, inhibicja, grupa prostetyczna, jednostka międzynarodowa
2. na czym pojega inhibicja niewspółzawodnicząca wykresy, mechaniz, ,przykład
3:charakterystyka klasy 5 enzymów
4:koenzymy nikotynoamidoadeninowych
5:zadanie obliczeniowe na aktywność.

Gr C 1 pojęcia: centrum allosteryczne, katal, inaktywacja
2 na czym polega inhibicja współzawodnicząca wykres mechanizm i przykłady
3 enzymy 1 klasy charakterystyka
4. koenzymy flawinowe
5 zadanie obliczeniowe na aktywność aminotransferazy asparginowej + reakcja

1. Specyficzność substratowa i grupowa
2. Były podane dwie wartosci Km, dla dwoch enzymów. Pytanie dotyczyło tego, ktory enzym ma wieksze powinowactwo to jakiegos substratu x. ---> odp. ten który ma mniejsze Km
3. Budowa i funkcje koenzymu A
4. Biotyna wzór i funkcje. Co to jest awitaminoza?
5. Zadanie na obliczenie aktywnosci aminotransferazy asparaginianowej

Zadanie z aktywnością:
z 0,1ml amylozy asparaginowej po 10 min w temp 37oC powstaÅ‚o 44µg pirogronianu. Podać aktywność amylozy

Zestaw C.
1. pojęcia: grupa prostetyczna, kofaktor, apoenzym, katal.
2. co to jest stała michaelisa-Menten. +wykres burka, narysuj i opisz.
3. koenzymy flawinowe. wzory i funkcja.
4. aktywna forma wit.. B1. Gdzie wystepuje, objawy niedoboru.
5. Zadanie rachunkowe z fosfatazy+reakcja

Zestaw B
1. Pojęcia: grupa prostetyczna, miedzynarodowa jednostka aktywności, inhibicja, centrum allosteryczne
2. Inhibicja kompetycyjna (opis, rysunek)
3. Koenzymy nikotynoamidoadeninowe (wzór, przykład reakcji)
4. Czynne Biologicznie formy Witaminy B6
5. Zadanie z amylazÄ…

ZESTAW H

1 opisać klasę transferaz (reakcje, nazwy potoczne itp)
2. wpływ ph i temperatury na enzymy ( wykresy i opisac)
3. koenzymy nikotynoaminoadeninowe (wzory, reakcje)
4 witamina P ( gdzie wystepuje, objawy niedoboru, wzór)
5. Zadanie z aminotransferazy asparaginianowej takie samo jak w ktoryms zestawie wczesniej

Zestaw I
1. Pojęcia: aktywność molekularna, enzym allosteryczny, i jeszcze chyba dwa albo trzy ale nie pamiętam.
2. Czym jest stała Mich-Menten, wzór matematyczny do czego służy i do tego wykres Burka wraz z opisem
3. Koenzym A budowa, funkcje itp.
4. Witamina B6 budowa i w jakich reakcjach bierze udział
5. Przez 30 minut 0,2 ml alfa amylazy działało na 100mg skrobi. Po tym czasie zostało 10mg skrobi. Podaj aktywność alfa-amylazy oraz jakie produkty powstaną w tej reakcji. (uprzedzam pytania już. Wynik tego to 15mg/ml/min)

zestaw K
1. Specyficzność przestrzenna/typu reakcji
2. Wykres kinetyki enzymu dla reakcji z inhibitorem kompetycyjnym i bez
3. koenzymy flawinowe (wzory/reakcje)
4. witamina P budowa, wystepowanie, niedobór (chyba reakcje, głowy nie dam bo opusciłem to pytanie Very Happy)
5. 30 minut 0,1ml alfa-amylazy na 200mg skrobii, zostało 20. oblicz aktywność, jakie beda produkty, co sie bedzie działo jeśli bedzie tam jod.