ÅšredniÄ… rocznÄ… ocenÄ™ wylicza siÄ™ na podstawie wszystkich ocen z
kolokwiów oraz uzyskiwanych podczas ćwiczeń
PLAN ZAJ
Ć PRAKTYCZNYCH Z BIOCHEMII
DLA STUDENTÓW II roku I i II WYDZIAA
U LEKARSKIEGO
Rok akademicki 2011/2012
Semestr zimowy
I. Aminokwasy, peptydy, białka. Enzymy. Utleniania biologiczne.
3-7. 10. 2011
Zajęcia laboratoryjne:
Izolacja białek z komórek nowotworowych hodowanych w warunkach in
vitro. Ilościowe oznaczanie zawartości białka metodą Bradforda.
Zagadnienia do przygotowania : Charakterystyka aminokwasów niezbędnych do prawidłowego
funkcjonowania ludzkiego organizmu Aminokwasy  budowa, właściwości
chemiczne, rola biologiczna:
o przekaz
nictwo w układzie nerwowym (Gly, Glu, Asp)
o regulacja procesów wzrostu komórki,
o transdukcja sygnałów wewnątrzkomórkowych
o Substraty do syntezy hormonów, amin biogennych
o biosynteza zasad azotowych, porfiryn i mocznika
Podziały aminokwasów;
o aminokwasy egzogenne i endogenne
o aminokwasy kwaśne, zasadowe i obojętne
o budowa chemiczna - alifatyczne/ aromatyczne/ zawierajÄ…ce siarkÄ™
o polarne / niepolarne
o występujące lub nie występujące w strukturach białek
o wzmacniacze / łamacze struktur białek
o glikogenne / ketogenne
Naturalne peptydy, ich role biologiczne;
o oligopeptydy  anseryna, karozyna, glutation (wymagany skład
aminokwasów), angiotensyna II, wazopresyna, oksytocyna
o polipeptydy  hormon wzrostu (GH), hormon
adrenokortykotropowy (ACTH), glukagon, kalcytonina,
parathormon, somatostatyna, somatoliberyna, cholecystokinina,
gastryna, sekretyna
Poziomy uporządkowania przestrzennego białek fibrylarnych i globularnych;
o wytwarzanie struktury pierwszo-, drugo-, trzecio- i
czwartorzędowej,
o główne rodzaje struktur drugorzÄ™dowych  Ä…-helisa, ²-struktura
pofałdowanej kartki, struktura drugorzędowa kolagenów.
Zależnośd między sekwencją aminokwasów w białku, a jego konformacją i
funkcjÄ….
Charakterystyka wiązao stabilizujących struktury przestrzenne białek;
o wiÄ…zania peptydowe, wodorowe, jonowe, hydrofobowe,
disiarczkowe.
Różnorodne kryteria podziału białek w zależności od
o ogólnego kształtu ich cząsteczek (fibrylarne  np. kolagen i
globularne  np. albumina),
o własności chemicznych (rozpuszczalne  np. albumina,
nierozpuszczalne  np. kolagen, zasadowe  np. histony, kwaśne 
np. niektóre fosfoproteidy), obojętne  np. albuminy),
o rozmieszczenia w organizmie (wewnątrzkomórkowe  np.
mioglobina i zewnątrzkomórkowe  np. albuminy osocza),
o funkcji biologicznych (hormonalne  np. folikulotropina,
enzymatyczne  np. pepsyna, strukturalne  np. kolagen,
transportowe  np. hemoglobina, odpornościowe 
immunoglobuliny, kurczliwe  białka mięśni szkieletowych,
receptorowe  receptory błon komórkowych),
o wartości biologicznej, pochodzenia (pełnowartościowe zwane
doborowymi 
np. kazeina, niepełnowartościowe zwane niedoborowymi  np.
kolagen).
Przedstawiciele białek fibrylarnych;
o kolageny, elastyna  budowa, role.
Przedstawiciele białek globularnych;
o hemoglobina, mioglobina  budowa, role
Zaburzenia wynikające z nieprawidłowej konformacji białek:
o Zaburzenia wynikające z nieprawidłowej konformacji białek -
choroba Alzheimera, choroba Parkinsona, choroby prionowe.
10-14. 10. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Jednokierunkowa elektroforeza białek otrzymanych na poprzednich zajęciach,
Elektrotransfer rozdzielonych białek na membranę w systemie  półsuchym .
Zagadnienia do przygotowania : Właściwości fizyko-chemiczne białek
o rozpuszczalnośd białek,
o białka jako koloidy i elektrolity,
o wsalanie i wysalanie
o denaturacja białek, czynniki denaturujące
Białka złożone - ogólna charakterystyka, budowa, funkcje
Przedstawiciele białek złożonych:
o glikoproteiny, lipoproteiny, fosfoproteiny, metaloproteiny,
nukleoproteiny.
Charakterystyka białek złożonych;
o rodzaje składników niebiałkowych występujących w białkach
złożonych
o rodzaje wiązao łączących składniki niebiałkowe z częściami
białkowymi
Funkcje białek złożonych w organizmie;
o glikoproteiny  hormonalne, obronne, transportowe w osoczu krwi,
enzymatyczne, składniki wydzielin śluzowych, składniki macierzy
komórkowej, substancje grupowe krwi, antygeny zgodności
tkankowej
o Charakterystyka glikoprotein, występowanie i ich rola biologiczna:
kolagen, elastyna (białka tkanki łącznej), fibronektyna, laminina
(białka macierzy pozakomórkowej), mucyny (białka wydzielin
śluzowych), immunoglobuliny, transferryna, haptoglobina,
ceruloplazmina, ą1-kwaśna glikoproteina (białka osocza krwi),
substancje grupowe krwi, składniki dopełniacza, antygeny
zgodności tkankowej, niektóre hormony przedniego płata przysadki
mózgowej (tyreoglobulina, folikulotropina, lutropina),
gonadotropina kosmówkowa, interferony, niektóre enzymy (np.
hydrolaza acetylocholiny)
o lipoproteiny  budowa błon (lipoproteiny nierozpuszczalne),
transport lipidów w osoczu krwi (lipoproteiny rozpuszczalne) 
chylomikrony, VLDL, LDL, HDL
Ogólne wiadomości o metodach stosowanych do izolowania (oczyszczania),
frakcjonowania (rozdziału), oznaczania masy cząsteczkowej białek takich jak
o dializa (izolowanie białka od substancji drobnocząsteczkowych),
o chromatografia powinowactwa (izolowanie białka),
o chromatografia wysokociśnieniowa HPLC (izolowanie białka),
o ogniskowanie izoelektryczne (frakcjonowanie mieszaniny białek),
o wysalanie (izolowanie białka i frakcjonowanie mieszaniny białek),
o chromatografia jonowymienna (frakcjonowanie mieszaniny białek),
o elektroforeza żelowa, filtracja żelowa, ultrawirowanie
(frakcjonowanie mieszaniny białek i oznaczanie masy cząsteczkowej
tych białek),
17-21. 10. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Immunodetekcja metodą Western blotting białek przeniesionych na
membranÄ™.
Zagadnienia do przygotowania: Cechy charakteryzujÄ…ce enzymy jako biokatalizatory.
Zależnośd między budową enzymów, a ich funkcją;
o charakterystyka miejsc aktywnych enzymu i ich rola w katalizie,
o charakterystyka koenzymów.
Swoistośd enzymów zarówno pod względem
o rodzaju katalizowanej reakcji
o rodzaju substratu
Czynniki wpływające na szybkośd reakcji katalizowanych przez enzymy;
o temperatura, pH, stężenie substratu (stała Michaelisa-Mentena),
aktywatory i inhibitory.
Aktywatory  moderatory zwiększające aktywnośd enzymów;
o jony metali (np. jony wapnia, magnezu, manganu, cynku, miedzi,
żelaza),
o rzadziej aniony nieorganiczne (np. anion chlorkowy),
o enzymy proteolityczne (np. enteropeptydaza, tkankowy aktywator
plazminogenu,
Rodzaje inhibitorów enzymów i wpływ ich inhibicji na wartośd Km i Vmax:
o inhibitory kompetycyjne (współzawodniczą z substratem o miejsce
aktywne  malonian)
o inhibitory niekompetycyjne
- działające odwracalnie ( np. hamowanie allosteryczne)
- działające nieodwracalnie (aspiryna, siarczany organiczne,
jodooctan)
o inhibitory o własnościach pośrednich (inhibicja mieszana)
o naturalne inhibitory białkowe (syntetyzowane razem z enzymami
proteolitycznymiw celu wytworzenia w miejscu ich syntezy form
nieczynnych zwanych zymogenami)
o inhibitory niektórych proteaz (np. alfa1-antytrypsyna, tkankowe
inhibitory metaloproteinaz, inhibitory aktywacji plazminogenu)
Inhibitory enzymów jako leki;
o inhibitory cyklooksygenazy, fosfodiesterazy, anhydrazy węglanowej,
reduktazy HMG-CoA, enzymu konwertujÄ…cego angiotensynÄ™ I.
Antymetabolity, antywitaminy, stosowane jako leki;
o sulfonamidy, kwas sulfopantotenowy, pirytiamina, mepakryna,
hydrazyd kwasu izonikotynowego, 3-acetylopirydyna, kwas
glukoaskorbinowy, dikumarol,
metotreksat, kwas N-10-metylofoliowy, statyny
24-28. 10. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Oznaczanie aktywności ą-amylazy w materiale biologicznym.
Zagadnienia do przygotowania: Sposoby wyrażania aktywności enzymów;
o międzynarodowa jednostka enzymatyczna U lub IU, katal
Klasyfikacja enzymów wprowadzona przez Międzynarodową Unię
BiochemicznÄ…:
o oksydoreduktazy, transferazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, syntetazy
(ligazy)
Ogólna charakterystyka powyższych klas z uwzględnieniem koenzymów, grup
prostetycznych, aktywnych ugrupowao i jonów metali z nimi współdziałających;
o koenzymy  NAD+, NADP+, koenzym A,
o grupy prostetyczne  FMN, FAD, liponian, cytochromy, pirofosforan
tiaminy, fosforan pirydoksalu, kwas tetrahydrofoliowy, karboksybiotyna,
pochodne witaminy B12 (adenozylkobalamina i metylokobalamina)
o aktywne ugrupowania  adenozylmetionina (aktywny metyl), 3`-
fosfoadenozyno-5`-fosfosiarczan (PAPS), UDP-glukoza, CDP-cholina,
acetyl-CoA, acyl-CoA,
o jony wapnia, magnezu, cynku, miedzi, manganu
Mechanizmy regulujące aktywnośd enzymów:
o regulacja allosteryczna, modyfikacje kowalencyjne, aktywacja
proteolityczna, tworzenie kompleksów wieloenzymatycznych,
kompartmentacja komórkowa indukcja lub represja syntezy.
Charakterystyka i przykłady enzymów występujących w postaci izoenzymów;
o dehydrogenaza mleczanowa, kinaza keratynowa, dehydrogenaza
alkoholowa, dehydrogenaza jabłczanowa, dehydrogenaza glicerolo-
3-fosforanowa, heksokinaza
Enzymy używane w diagnostyce klinicznej
o aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa,
dehydrogenaza mleczanowa, kinaza keratynowa, amylaza i lipaza
trzustkowa, fosfataza kwaśna i zasadowa,
Enzymy używane jako leki (tkankowy aktywator plazminogenu, lipaza,
urokinaza, asparaginaza).
Zastosowanie enzymów w technikach analitycznych takich jak ELISA,
Western blotting;
31. 10 i 2-4. 11. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Preparatyka i badanie aktywności dehydrogenazy bursztynianowej w materiale
biologicznym.
Zagadnienia do przygotowania: Charakterystyka głównych grup enzymów z klasy oksydoreduktaz oraz
współdziałających z nimi koenzymów i grup prostetycznych:
o oksydazy, oksygenazy i ich podgupy monooksygenazy i
dioksygenazy,
dehydrogenazy, hydroperoksydazy i ich podgrupy sÄ… katalazy i
peroksydazy
Lokalizacja i charakterystyka kompleksów enzymatycznych łaocucha oddechowego.
Rola biologiczna Å‚aocucha oddechowego (utlenianie zredukowanych
substratów, dostarczanie energii i cząsteczek wody).
Synteza czÄ…steczek ATP w procesie oksydacyjnej fosforylacji
współdziałającym z łaocuchem oddechowym.
Teoria chemiosmotyczna wyjaśniająca mechanizm sprzężenie łaocucha
oddechowego z oksydacyjnÄ… fosforylacjÄ….
Procesy przebiegajÄ…ce w mitochondrium powiÄ…zane z Å‚aocuchem
oddechowym i oksydacyjnÄ… fosforylacjÄ…:
o oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu , cykl Krebsa,
oksydacyjna dekarboksylacja Ä…-ketoglutaranu, Å‚-oksydacja,
oksydacyjna dezaminacja glutaminianu.
Inhibitory łaocucha oddechowego m.in. preparaty grzybobójcze,
owadobójcze, antybiotyki, związki chelatujące, pochodne barbituratów i
inne oraz miejsca ich działania:
o malonian, karboksyna, rotenon, antymycyna A, pierycydyna A,
BAL (dimerkaprol), amobarbital, siarkowodór, tlenek węgla,
cyjanek, azydek.
Czynniki rozprzęgające oksydacyjną fosforylację:
o oligomycyna, 2,4-dinitrofenol
A
aocuch oddechowy jako z
ródło reaktywnych form tlenu.
Lokalizacja, reakcje cyklu Krebsa (cyklu kwasów trójkarboksylowych) i
enzymy katalizujÄ…ce.
Charakterystyka reakcji cyklu Krebsa, w których wytwarzane są
równoważniki redukcyjne (cząsteczki NADH+H+, FADH2):
o przemiana izocytrynianu do Ä…-ketoglutaranu, Ä…-ketoglutaranu do
bursztynylo-CoA,
bursztynianu do fumaranu, jabłczanu do szczawiooctanu
Reakcja cyklu Krebsa dostarczająca cząsteczki GTP bez udziału łaocucha
oddechowego na drodze fosforylacji substratowej ( przemiana bursztynylo-
CoA do bursztynianu).
Amfiboliczny (dwuznaczny) charakter cyklu Krebsa;
o jest koocowym procesem katabolizmu glukozy, kwasów
tłuszczowych i aminokwasów,
o a także dostarcza metabolitów do syntezy porfiryn, glukozy,
kwasów tłuszczowych i niektórych aminokwasów.
Aktywnośd kompleksu dehydrogenazy kwasu ą-ketoglutarowego, regulacja.
Bilans energetyczny cyklu Krebsa w zależności od rozkładanego substratu,
którymi mogą byd
o pirogronian, kwasy tłuszczowe, ciała ketonowe rozkładane do
acetylo-CoA oraz aminokwasy degradowane do Ä…-ketoglutaranu,
bursztynylo-CoA, fumaranu, szczawiooctanu .
ZwiÄ…zki makroergiczne, zawierajÄ…ce wiÄ…zania wysoko-energetyczne:
o fosfoenolopirogronian, karbamoilofosforan,1,3-bis-fosfoglicerynian,
fosforan kreatyny, ATP, UDP-glukoza, CDP-cholina, CDP-
diacyloglicerol, acetylo-CoA, acylo-CoA, adenozylmetionina
(aktywny metyl)
7-10. 11. 2011
Kolokwium I Aminokwasy, peptydy i białka. Enzymy. Utleniania
biologiczne.
07. 11. 2011 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego
godz. 11.00
Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium.
Charakterystyka węglowodanów dostarczanych z pożywieniem oraz proces
ich trawienia i wchłaniania w układzie pokarmowym;
o skrobia, glikogen, celuloza, laktoza, sacharoza, glukoza, fruktoza
o enzymy biorące udział w trawieniu węglowodanów
Zaburzenia trawienia węglowodanów;
o niedobór laktazy, sacharazy, wadliwe wchłanianie glukozy i
galaktozy
Wchłanianie monosacharydów z układu pokarmowego (transport aktywny i
dyfuzja prosta i ich przemiany w wÄ…trobie;
o glukoza, galaktoza, fruktoza, ryboza,
Systemy transportu glukozy do tkanek ( transportery glukozy  GLUT);
o zależne od insuliny  szczególnie tkanka tłuszczowa i mięśnie
szkieletowe
o niezależne od insuliny  mózg, wątroba, nerki, erytrocyty
Charakterystyka glikozaminoglikanów biorących udział w syntezie proteoglikanów;
o kwas hialuronowy, siarczan chondroityny, siarczan keratanu I i II,
heparyna, siarczan heparanu, siarczan dermatanu.
Lokalizacja i role proteoglikanów.
 14-18. 11. 2011
II. Metabolizm węglowodanów
Zajęcia laboratoryjne: Ilościowe oznaczanie stężenia kwasów sjalowych.w materiale biologicznym.
Zagadnienia do przygotowania: Procesy zwiÄ…zane z utlenianiem glukozy w warunkach aerobowych i ich
regulacja; glukoneogeneza; (resynteza glukozy ze związków niecukrowych);
o glikoliza, enzymy katalizujÄ…ce ten proces oraz ich koenzymy,
o transport pozamitochondrialnych równoważników redukcyjnych
wytwarzanych w procesie glikolizy do mitochondrium za
pośrednictwem  mostka jabłczanowo-asparaginianowego lub
 mostka glicerolofosforanowego. Enzymy tych procesów.
o oksydacyjna dekarboksylacja kwasu pirogronowego, enzymy i
koenzymy tworzÄ…ce ten kompleks wieloezymatyczny, bilans
energetyczny, regulacja
o cykl Krebsa, Å‚aocuch oddechowy, oksydacyjna fosforylacja
Wyliczenie bilansu energetycznego utleniania 1 mola glukozy do CO2 i H2O.
Glikoliza przebiegajÄ…ca w warunkach anaerobowych.
Reakcje, enzymy, koenzymy, bilans i regulacja tego procesu.
Specyfika tkankowa glikolizy;
o erytrocyty  glikoliza beztlenowa  wytwarzanie 2,3-bis-
fosfoglicerynianu niezbędnego do zmniejszania powinowactwa
hemoglobiny do tlenu,
o mięśnie szkieletowe w okresie intensywnego wysiłku  glikoliza
beztlenowa  wzrost stosunku NADH/NAD+ prowadzÄ…cy do kwasicy
mleczanowej,
o tkanka tłuszczowa  glikoliza w warunkach tlenowych  przemiana
fosfodihydroksyacetonu do glicerolo-3-fosforanu oraz
wykorzystanie cząsteczek acetylo-CoA do syntezy kwasów
tłuszczowych i w koocu synteza triacylogliceroli.
Cykl Cori (cykl kwasu mlekowego), etapy, enzymy, rola.
Glukoneogeneza (resynteza glukozy ze związków niecukrowych);
o substraty wykorzystywane w procesie glukoneogenezy,
o lokalizacja enzymów tego procesu,
o reakcje, regulacja.
Wspólne i oddzielne reakcje glikolizy i glukoneogenezy.
21-25. 11. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Oznaczanie aktywności fosforylazy w materiale biologicznym.
Zagadnienia do przygotowania: Szlak pentozofosforanowy (PMP)  reakcje, enzymy, regulacja, rola
biologiczna:
o faza oksydacyjna (dostarczanie zredukowanej formy NADP+
(NADPH+H+ oraz czÄ…steczek pentoz)
o faza nieoksydacyjna (odtwarzanie czÄ…steczek heksoz z czÄ…steczek
pentoz w komórkach niewykorzystujących pentoz)
Specyfika tkankowa szlaku pentozofosforanowego;
o większośd tkanek, a szczególnie wątroba, tkanka tłuszczowa,
nadnercza  wykorzystanie zredukowanych form NADP+ oraz
czÄ…steczek pentoz,
o erytrocyty  wykorzystanie zredukowanych form NADP+,
przekształcanie pentoz w heksozy.
PowiÄ…zanie szlaku pentozofosforanowego z procesem glikolizy.
Metabolizm glikogenu, regulacja:
o degradacja glikogenu (glikogenoliza) - reakcje, enzymy
o synteza glikogenu - reakcje, enzymy
Wykorzystanie glikogenu w mięśniach i w wątrobie.
Wytwarzanie UDP-glukozy, procesy zachodzące z jej udziałem:
o synteza galaktozy, synteza kwasu UDP-glukuronowego, synteza
glikogenu, synteza glikozaminoglikanów
Wytwarzanie UDP-galaktozy, procesy zachodzące z jej udziałem;
o przekształcanie do kwasu UDP-galakturonowego, synteza laktozy,
glikoprotein, glikolipidów
Metabolizm fruktozy, rola w organizmie;
o synteza fruktozy z glukozy (poprzez wytwarzanie sorbitolu)
o degradacja fruktozy z udziałem fruktokinazy
28.11-2.12. 2011
Zajęcia laboratoryjne: Ilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
Zagadnienia do przygotowania: HORMONY REGULUJ
CE METABOLIZM W
GLOWODANÓW;
o insulina  obniża stężenie glukozy we krwi pobudzając zwiększanie
pobierania i wykorzystania cząsteczek glukozy bezpośrednio przez
tkankę tłuszczową, mięśnie szkieletowe i pośrednio wątrobę.
o glukagon  podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez aktywację
procesu rozpadu glikogenu wÄ…trobowego oraz procesu
glukoneogenezy z glukogennych aminokwasów i mleczanu
o adrenalina  podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez
aktywację procesu rozpadu glikogenu wątrobowego. Pobudza także
rozpad glikogenu mięśniowego.
o hormon wzrostu (GH)  podwyższa stężenie glukozy we krwi
poprzez obniżenie pobierania glukozy przez niektóre tkanki
obwodowe np. mięśnie szkieletowe
o kortyzol  podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez pobudzanie
procesu glukoneogenezy
o trójjodotyronina  podwyższa stężenie glukozy we krwi poprzez
wzmożoną resorpcję węglowodanów w jelitach oraz pobudzenie
rozpadu glikogenu wÄ…trobowego
SPECYFICZNOÅšD TKANKOWA METABOLIZMU W
GLOWODANÓW
Mózg;
o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza tlenowa
WÄ…troba;
o przekształcanie monosacharydów wchłoniętych z układu
pokarmowego w czÄ…steczki glukozy
o glikoliza tlenowa, szlak pentozofosforanowy
o synteza kwasu UDP-glukuronowego
o magazynowanie glukozy w postaci glikogenu w stanie sytości
o dostarczanie glukozy poprzez glikogenolizÄ™ i glukoneogenezÄ™ na
czczo
Mięśnie szkieletowe;
o duży zapas glikogenu
o możliwośd przemiany pirogronianu (produktu glikolizy) w mleczan i
alaninę, które w wątrobie mogą byd wykorzystane do
glukoneogenezy
o białka mięśni mogą służyd jako z
ródło energii przy braku innych
możliwości
Mięsieo sercowy;
o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza tlenowa
Tkanka tłuszczowa;
o glikoliza tlenowa, szlak pentozofosforanowy
o wykorzystanie produktów przemiany cząsteczek glukozy do syntezy
triacylogliceroli w stanie sytości
o wytwarzanie cząsteczek glicerolu powstałych z rozpadu
triacylogliceroli wykorzystywanych wÄ…trobie w procesie
glukoneogenezy w stanie na czczo
Erytrocyty;
o ciągłe dostarczanie glukozy,
o brak zapasów związków energetycznych,
o glikoliza beztlenowa
o wytwarzanie 2,3-bis-fosfoglicerynianu
PATOBIOCHEMIA METABOLIZMU W
GLOWODANÓW.
Zaburzenia przemiany węglowodanów w erytrocytach;
o anemia hemolityczna (niedobór dehydrogenazy glukozo-6-
fosforanowej i kinazy pirogronianowej)
Zaburzenia katabolizmu fruktozy;
o samoistna fruktozuria (wrodzony niedobór fruktokinazy)
o dziedziczna nietolerancja fruktozy (niedobór aldolazy B)
Zaburzenia katabolizmu galaktozy
o postad cięższa galaktozemi (wrodzony niedobór urydylotransferazy
heksozo-1-fosforanowej). Gromadzenie galaktozy, galaktozo-1-
fosforan uszkadza wÄ…trobÄ™ i nerki, wytwarzanie galaktytolu
prowadzi do zadmy,
o postad lżejsza galaktozemii (wrodzony niedobór galaktokinazy).
Gromadzenie galaktozy i galaktytolu prowadzi do zadmy
Kwasica mleczanowa
o związana z wytwarzaniem, w intensywnie pracujących mięśniach
szkieletowych, dużej ilości kwasu mlekowego w związku z
niemożnością przekształcania pirogronianu do acetylo-CoA (wzrost
stosunku NADH/NAD+)
Choroby spichrzania glikogenu;
o von Gierkiego ( wrodzony niedobór glukozo-6-fosfatazy),
o Pompego (wrodzony niedobór ą-1,4-glukozydazy)
o Cori (wrodzony niedobór ą-1,6-glukozydazy)
o Andersena (wrodzony niedobór 1,4-1,6-transglukozydazy)
o McArdle'a (wrodzony niedobór fosforylazy glikogenowej w
mięśniach)
Mukopolisacharydozy (zaburzenia metabolizmu glikozaminoglikanów) zespoły;
o Hurler (wrodzony niedobór ą-L- iduronidazy)
o Huntera (wrodzony niedobór sulfatazy iduronianowej)
o Sly'ego (wrodzony niedobór ²-glukuronidazy)
5-9.12. 2011
Kolokwium II Metabolizm węglowodanów
5.12.2011 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego godz
11.00
Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium. I termin poprawkowy
Trawienie lipidów w układzie pokarmowym, enzymy;
o Lipaza, kolipaza, esteraza cholesterolowa, fosfolipaza A2.
Skład żółci i rola w trawieniu lipidów oraz wchłanianiu produktów ich trawienia:
Kwasy żółciowe (cholowy i deoksycholowy) regulacja ich syntezy;
o na etapie 7Ä…-hydroksylazy cholesterolowej oraz 12Ä…-hydroksylazy
o aktywacja poprzez sprzęganie z glicyną i tauryną
o krążenie wątrobowo-jelitowe kwasów żółciowych,
o kwasy żółciowe pierwotne i wtórne,
o Rola kwasów żółciowych w trawieniu lipidów,
Resynteza lipidów w enterocytach.
Metabolizm chylomikronów
o synteza w enterocytach oraz wykorzystanie przez tkanki
Charakterystyka i rola kwasów tłuszczowych wykorzystywanych w ludzkim organizmie.
12-16.12. 2011
III. Metabolizm lipidów
1. Zajęcia laboratoryjne: Wykazanie wpływu żółci na aktywnośd lipazy trzustkowej
Zagadnienia do przygotowania: Metabolizm kwasów tłuszczowych;
a. Degradacja kwasów tłuszczowych, umiejscowienie, reakcje, bilans
energetyczny, regulacja procesów;
o aktywacja kwasów tłuszczowych o długich łaocuchach w cytosolu,
enzymy
o skracanie kwasów tłuszczowych o długich łaocuchach w
peroksysomach
o rola czółenka karnitynowego
o ²-oksydacja czyli utlenianie kwasów tÅ‚uszczowych nasyconych o
parzystej, nieparzystej liczbie węgli, nienasyconych, o łaocuchu
rozgałęzionym w mitochondriach
o bilans energetyczny utlenienie 1 cząsteczki kwasu tłuszczowego
b. Synteza kwasów tłuszczowych, umiejscowienie, charakterystyka
kompleksu karboksylazy acetylo-CoA, syntazy, etapy syntezy, elongacji,
desaturacji, regulacja procesu;
o cytrynian jako nośnik cząsteczki acetylo-CoA z mitochondrium do
cytosolu
o karboksylacja acetylo-CoA, enzym, rola biotyny
o z
ródła acetylo-CoA i NADPH+H+
Metabolizm triacylogliceroli;
a. rozpad triacylogliceroli, lokalizacja, reakcje, regulacja procesów, rola
o lipazy lipoproteinowej
o lipazy hormonozależnej
b. synteza triacylogliceroli  lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja
procesów:
o powstawanie glicerolo-3- fosforanu (specyficznośd tkankowa
procesu)
o z
ródła kwasów tłuszczowych
o aktywacja kwasów tłuszczowych
Rola triacylogliceroli jako materiału energetycznego.
Otyłośd  akumulacja nadmiaru glukozy w postaci triacylogliceroli w tkance tłuszczowej.
Powody otyłości;
o wrodzony niedobór leptyny
o wrodzony brak podwzgórzowego receptora leptyny
o nadaktywnośd antagonistycznych do leptyny hormonów tkanki
tłuszczowej (adiponektyna, rezystyna) i błony śluzowej żołądka
(grelina)
o niedobór cholecystokininy
Metabolizm ciał ketonowych,
a. synteza ciał ketonowych w mitochondriach wątroby, reakcje,
enzymy
b. utlenianie ciał ketonowych w tkankach pozawątrobowych, reakcje,
enzymy
Główne czynniki sprzyjające podwyższonej ketogenezie;
o w głodzeniu brak glukozy powoduje
- niedobór NADPH+H+, co uniemożliwia wykorzystanie powstałych
z rozpadu kwasów tłuszczowych (z
ródło energii w tym stanie)
czÄ…steczek acetylo-CoA
- oraz niedobór szczawiooctanu niezbędnego do utleniania
powstałych ciał ketonowych
o w cukrzycy niedobór NADPH+H+ i szczawiooctanu spowodowany
jest upośledzeniem wykorzystania glukozy w związku z niską
aktywnością insuliny
o dostarczanie pokarmu bogatego w tłuszcze i aminokwasy
ketotwórcze, a ubogiego węglowodany
Ciała ketonowe jako alternatywne z
ródło energii w stanie głodu (mózg, mięśnie szkieletowe, mięsieo sercowy)
19-20. 12. 2011 i 04-06. 01. 2012
Zajęcia laboratoryjne: Preparatyka i wykrywanie składników lecytyny.
Zagadnienia do przygotowania: Fosfolipidy, klasyfikacja, budowa, rola biologiczna.
Metabolizm glicerofosfolipidów, reakcje, enzymy,
a. synteza fosfatydyloseryny, fosfatydyloetanolaminy,
fosfatydylocholiny, fosfatydyloinozytolu, kardiolipiny, plazmalogenu
b. degradacja powyższych glicerofosfolipidów
o fosfolipazy i ich udział w degradacji fosfolipidów, uwalnianiu
wtórnych przekaz
ników sygnałów komórkowych i prekursorów
syntezy eikozanoidów.
Metabolizm sfingofosfolipidów (sfingomielin), reakcje, enzymy
o synteza sfingofosfolipidów
o rozpad sfingomielin
Glikolipidy, budowa, rola biologiczna;
o cerebrozydy, sulfatydy, gangliozydy.
Zaburzenia metabolizmu fosfolipidów i glikolipidów;
o Zespół Niemanna-Picka (wrodzony defekt lizosomalnej
sfingomielinazy),
o choroba Gaucher'a (wrodzony defekt lizosomalnej ²-
glukocerebrozydazy),
o choroba Taya-Sachsa (wrodzony defekt lizosomalnej
heksozoaminidazy A).
Kwasy tłuszczowe o różnym stopniu nienasycenia łaocucha;
o występowanie,
o znaczenie w metabolizmie,
o wpływ ich zawartości w diecie na układ lipidowy osocza.
Kwas arachidonowy jako prekursor
o prostaglandyn, tromboksanów i leukotrienów
o efekty działania prostaglandyn, tromboksanów, leukotrienów.
Inhibitory enzymów przemian kwasu arachidonowego jako leki;
o inhibitory fosfolipazy A2  kortyzol
o inhibitory cyklooksygenazy (COX)  niesterydowe leki
przeciwzapalne
(np. aspiryna, ibuprofen), kortyzol
9-13. 01. 2012
Zajęcia laboratoryjne: Ilościowe oznaczanie cholesterolu w materiale biologicznym
Zagadnienia do przygotowania: Biosynteza cholesterolu, lokalizacja, główne reakcje, enzymy;
o z
ródła substratów do syntezy cholesterolu
o regulacja na poziomie reduktazy HMG-CoA  hamowanie
poprzez nadmiar cholesterolu, kwasy żółciowe, kontrola
hormonalna (glukagon hamuje, insulina aktywuje), hamowanie
przez leki działające na zasadzie kompetycji (mewastatyna,
lowastatyna, atorwastatyna, prawastatyna)
Formy transportu cholesterolu i innych lipidów w osoczu krwi  lipoproteiny osocza
krwi, budowa, metabolizm, funkcje;
o chylomikrony  transportujÄ… triacyloglicerole do tkanek przechodzÄ…c w
chylomikrony resztkowe pobierane przez wÄ…trobÄ™
o VLDL  transportujÄ… triacyloglicerole z wÄ…troby do tkanek
przekształcając się w LDL
o IDL  przejściowa forma powstająca podczas przekształcania VLDL w LDL
o LDL  na drodze endocytozy przechodzÄ… do tkanek dostarczajÄ…c
cholesterolu i fosfolipidów
o HDL  produkowane w wątrobie, biorą udział w usuwaniu nadmiaru
cholesterolu z tkanek oraz służą jako rezerwuar różnych apoprotein
Funkcje apoprotein lipoprotein i ich komórkowe receptory.
Funkcje enzymów układu lipoproteinowego;
o lipazy lipoproteinowej, acylotransferazy lecytyna-cholesterol (LCAT), acylotranferazy
acylo-CoA-cholesterolowej (ACAT).
Zaburzenia metabolizmu lipoprotein osocza i ich skutki;
o wrodzony niedobór lipazy lipoproteinowej lub jej aktywatora (apoproteiny C-II)
prowadzÄ…cy do hipertriacyloglicerolemii
o rodzinna hipercholesterolemia (defekt receptora tkankowego dla LDL) prowadzÄ…ca
do miażdżycy,
o Choroba Tangierska  (wrodzony niedobór apoproteiny A-I i A-II).
Funkcje cholesterolu w organizmie;
o substrat w syntezie hormonów sterydowych
(mineralokortykosteroidów, glikokortykosteroidów, hormonów
płciowych)
o substrat w syntezie witaminy D3,
o substrat w syntezie kwasów żółciowych,
o składnik błon komórkowych.
Krążenie wątrobowo-jelitowe kwasów żółciowych, rola w metabolizmie cholesterolu
Wydalanie cholesterolu
o po części w postaci niezmienionej
o reszta po przekształceniu w kwasy żółciowe
o niewielka ilośd w postaci cholestanolu i kaprostanolu wytwarzanych
przez florÄ™ bakteryjnÄ… jelit
16-20. 01. 2012
Kolokwium III Metabolizm lipidów
16.01.2012 (poniedziałek) Sala Konferencyjna Coll. Maius ul Jaczewskiego godz
11.00
Zajęcia praktyczne: Omówienie wyników kolokwium. I termin poprawkowy
23-27. 01. 2012
II termin poprawkowy