Fosfataza kwaśna (ACP – kwaśna hydrolaza monoestrów ortofosforanowych)
to enzym z klasy hydrolaz, hydrolizujący estry monofosforowe w pH 4,5-5,0.Jej rola polega głównie na katalizowaniu defosforylacji różnych estrów fosforanowych. Wartość pH dla optymalnego działania fosfatazy kwaśnej mieści się w zakresie od 3,4 do 6,2.
Amylaza (diastaza) - enzym hydrolityczny z grupy hydrolaz, rozkładający skrobię i inne wielocukry. Występuje w soku trzustkowym i w ślinie. Zapoczątkowuje proces trawienia skrobi.
Oksydaza polifenolowa (PPO, fenolaza) enzym szeroko rozpowszechniony w przyrodzie. Znajdują się w plastydach i chloroplastach roślin, choć w postaci wolnej występują w cytoplazmie roślin starzejących się i dojrzewających. Uważa się, że oksydaza polfenolowa odgrywa ważną rolę w mechanizmie obronnym roślin przeciw chorobom wywoływanym przez bakterie i wirusy oraz przeciw niekorzystnym warunkom klimatycznym. Oksydaza polifenolowa występuje także u zwierząt i jest uważana za związek zwiększający odporność na choroby u insektów i skorupiaków. W obecności tlenu zawartego w powietrzu, enzym katalizuje pierwszą fazę biochemicznej przemiany związków fenolowych do chinonów, które dalej polimeryzują do nierozpuszczalnych polimerów o ciemnej barwie nazywanych melaninami. Melaniny tworzą nieprzepuszczalną warstwę i wykazują właściwości przeciwdrobnoustrojowe, zapobiegające rozwijaniu się zakażenia w tkankach roślinnych. Fosfataza alkaliczna (fosfataza zasadowa) - enzym z klasy hydrolaz Jej rola polega głównie na katalizowaniu defosforylacji różnych estrów fosforanowych.
Peroksydazy (np. EC 1.11.1.9) – grupa enzymów należących do klasy oksydoreduktaz katalizujących utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów. Grupą prostetyczną peroksydaz jest protohem luźno związany z apoenzymem. Peroksydaza glutationowa, jak i askorbinionowa wspomaga organizm w walce z wolnymi rodnikami. Peroksydaza glutationowa rozkłada nadtlenek wodoru (H2O2) do wody (H2O).Przykłady: katalaza, werdoperoksydaza. Peroksydazy są enzymami katalizującymi utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów.
Metaloenzymy to enzymy należące do metaloprotein o specyficznych funkcjach katalitycznych. W ich centrach katalitycznych znajdują się jony metalu, koordynowane przez grupy boczne specyficznych aminokwasów, a ich najczęstszymi ligandami są: grupa tiolowa cysteiny, imidazolowa histydyny, grupy karboksylowe kwasów glutaminowego i asparaginowego oraz grupa fenolowa tyrozyny. Większość enzymów wymaga obecności aktywatorów. Aktywatorami nazywamy związki drobnocząsteczkowe, których obecność w miejscu katalizy enzymatycznej przyspiesza przebieg reakcji. Aktywatorami enzymów mogą być jony metali (np. Mn2 ,CO + 2 ZN2+ )
Koenzymy- niebiałkowe związki decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować. Sam koenzym, jak i apoenzym nie przejawiają katalitycznego działania, enzym wykazuje aktywność tylko wtedy, gdy oba komponenty są połączone ze sobą.
Grupa prostetyczna, niebiałkowy fragment cząsteczki enzymu, znajdujący się w jego centrum aktywnym i decydujący o przyłączeniu substratu. Grupy prostetyczne, w przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Zwykle pełnią kluczową rolę w funkcjonowaniu enzymów.
Katalaza-enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący proces rozkładu nadtlenku wodoru do wody i tlenu.
Peroksydaza- grupa enzymów należących do klasy oksydoreduktaz katalizujących utlenianie nadtlenkiem wodoru różnych substratów.
Witamina B6 bierze aktywny udział w przemianie tryptofanu, kontroluje drogę przekształcenia metioniny do cysteiny, kwas glutaminowy przekształca do y-aminomasłowego, którego produkcja stanowi ważny komponent w biochemicznym mechanizmie procesów hamowania w tkance nerwowej. Pośród innych ważnych funkcji tej witaminy w przemianie materii, należy wskazać na udział PLP w syntezie kwasu 6-aminolewulinowego z glicyny i sukcynylo-CoA.
Izomerazy- enzymy katalizujące izomeryzację substratów. Rozróżnia się:
1) racemazy, które zmieniają położenie podstawników przy atomie węgla decydującym o przynależności do szeregu D lub L; substratami racemaz mogą być aminokwasy i ich pochodne; przykład: racemaza alaninowa katalizuje reakcję: L-alanina = D-alanina;
2) epimerazy, zmieniające położenie podstawników przy asymetrycznym atomie węgla; substratami epimeraz mogą być węglowodany i ich pochodne; przykład: 3-epimeraza rybulozofosforanowa katalizuje reakcję: D-rybulozo-5-fosforan = D-ksylulozo-5-fosforan;
3) oksydazy wewnątrzcząsteczkowe, przenoszące atomy wodoru na tlen; substratami mogą być aldozy i ketozy; przykład: izomeraza rybozofosforanowa katalizuje reakcję: D-rybozo-5-fosforan = D-rybulozo-5-fosforan;
4) transferazy wewnątrzcząsteczkowe (mutazy), zmieniające położenie reszty fosforylowej; przykład: fosfomutaza fosfoglicerynianowa katalizuje reakcję: 2-fosfo-D-glicerynian = 3-fosfo-D-glicerynian;
5) izomerazy trans – cis, zmieniające położenie podstawników.
CoA Najbardziej aktywnym miejscem koenzymu jest grupa SH.
Koenzym A umożliwia przeprowadzanie procesu acetylacji. Aktywuje on min. kwas cytrynowy, kwasy tłuszczowe, cholesterol, acetylocholiny. Procesy przenoszenia grupy acetylowej lub acylowcych katalizowane są przez enzymy należące do transferaz z wyjątkiem syntezy k.cytynowego(liaza cytrynianowa)
Sposoby połączeń metalu z enzymem i substratem:
1. Kompleks z mostkiem utworzonym przez substrat ( E-S-M)
2.Kompleks z mostkiem utworzonym przez enzym(M-E-S)- np. syntetaza glutaminowa, kinaza pirogronianowa
3.Kompleks z mostkiem utworzonym przez metal(E-M-S)
4.Cykliczny kompleks z mostkiem utworzonym przez metal
Funkcje koenzymatyczne ATP:
-ATP poprzez hydrolityczna odszczepienie rodników fosforanowych wyzwala duże ilości energii, które wykorzystywane są min. do procesów biosyntezy- funkcje energetyczne
- ma przystosowanie do przenoszenia grup stanowiących części składowe swojej cząsteczki- może przekazywać na substraty grupy, powodując ich aktywacje(min. reszty fosforanowe, adenozylowe)
Aktywność enzymu, definicja 1 katala.
Katal (kat) - jednostka SI aktywności enzymatycznej i innych katalizatorów.
Katale wyrażają aktywność katalityczną i jeden katal to taka ilość katalizatora, która przekonwertuje 1 mol substratu w czasie 1 sekundy w określonych warunkach reakcji
β –amylaza (EC 3.2.1.2)
Enzym rozkładający skrobię. Odszczepia on z łańcucha skrobiowego maltozę, przy okazji powstaje także glukoza i maltotrioza. Enzym ten działa optymalnie w zakresie temperatur od 60 do 65*C, jest bardzo wrażliwy na wyższe temperatury, praktycznie jest inaktywowany w temperaturze 70*C. Optimum pH 5,4-5,5. Nie występuje w organizmie człowieka
Proteazy (EC 3.4)
Podklasa enzymów z klasy hydrolaz, które dokonują hydrolizy wiązań peptydowych. Z proteazami związane są dwa inne terminy, wymagające dodatkowych wyjaśnień:
peptydaza - jest pojęciem będącym właściwie synonimem proteazy i oznacza enzym dokonujący rozbicia dowolnego wiązania peptydowego. Peptydazy mogą być podzielone na dwie grupy:
endopeptydazy, które rozcinają wiązania peptydowe wewnątrz łańcucha peptydowego
egzopeptydazy, które odcinają pojedyncze aminokwasy od końców łańcucha peptydowego
proteinaza - pojęcie to oznacza zwykle endopeptydazę
Powyższe terminy mogą być (i często są) traktowane jako synonimy: proteaza = proteinaza = peptydaza.
Wśród proteaz, ze względu na mechanizm katalizy, wyróżnia się:
-proteazy serynowe, asparylowe, metaloproteazy, p. treoinowe cysteinowe
Katalaza (EC 1.11.1.6) – enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący proces rozkładu nadtlenku wodoru do wody i tlenu. Znaczne jej ilości występują w komórkach zwierzęcych np. w wątrobie, nerce, leukocytach i erytrocytach (krwinkach czerwonych), w bakteriach tlenowych oraz w peroksysomach komórek roślinnych fotosyntezujących. Jest dobrym enzymem markerowym dla peroksysomów. Jest bardzo aktywnym enzymem, którego grupę prostetyczną stanowi hemina.
Liazy to klasa enzymów rozszczepiających wiązania C-C, C-O, C-N i inne przez eliminację (RCOCOOH → RCOH + CO2 ), natomiast ligazy (syntetazy) to enzymy, które katalizują powstawanie wiązań chemicznych pomiędzy cząsteczkami, zużywając do tego energię pochodzącą z hydrolizy ATP (X + Y+ ATP → XY + ADP + Pi)
podklasy ligaz
6.1 liazy wiązań C-O
6.2 liazy wiązań C-S
6.3 liazywiązań C-N
6.4 liazy wiązań C-C
Typ reakcji jakie katalizują koenzymy zawierające wit. B12 i przykłady
Specyficzne biochemiczne reakcje przebiegające z udziałem witaminy B12 można podzielić na następujące:
1. Izomeracja,
2. Transmetylacja,
3. Redukcja rybonukleotydów do deoksyrybonukleotydów (prekursorów DNA)
Przykłady reakcji w których biorą udział koenzymy B12:
-izomeryzacja kwasu glutaminowego przez mutazę metyloasparaginianową
-izomeryzacja metylomalonylo-CoA przez mutazę metylomalonylo-CoA
-oksydoredukcyjna przemiana alkoholi di wodorotlenowych w aldehydy
-synteza metioniny z homocysteiny przez metylokoenzym B12
Różnice: reduktazy, oksygenazy, oksydazy, peryksodazy
Reduktazy-katalizują przeniesienie protonów i elektronów lub samych elektronów z przenośników np. łańcucha oddechowego na dalsze układy oksydoredukcyjne.
Oksygenazy- katalizują niektóre przemiany chemiczne podstawowych substratów,jak też utlenianie substancji obcych, przy czym te procesy nie mają większego znaczenia energetycznego
Oksydazy- aktywują tlen cząsteczkowy przez przeniesienie nań elektronów,wskutek czego może się on łączyć z protonami wydzielonymi wcześniej do roztworu i tworzyć cząsteczkę wody lub rzadziej nadtlenek wodoru.
Peryksodazy- działają utleniająco na związki organiczne z udziałem nadtlenku wodoru.
Oksydaza cytochromowa(1.9.3.1)- enzym występujący w wewnętrznej błonie mitochondrialnej ( końcowy element łańcucha oddechowego w komórce). Przenosi elektrony na tlen w celu jego aktywacji. Oksydaza cytochromowa jest hemoproteiną zawierającą atomy miedzi. Obecność w tkankach wykazujemy reakcją z NADI( alfa – naftol + p-fenylodwu-amina – niebiesko fioletowy kompleks)
Lipazy - grupa enzymów należących do hydrolaz. Hydrolazy wykazują niewielką specyficzność i katalizują rozkład estrów, utworzonych przez kwasy o krótkim i długim łańcuchu, nasycone i nienasycone, oraz alkohole mające łańcuch krótki lub długi, jedno- lub wielowodorotlenowe. Najważniejsza z nich, lipaza trzustkowa (EC 3.1.1.3), jest produkowana w trzustce, skąd pod wpływem pobudzenia zostaje wydzielona do dwunastnicy w formie nieaktywnego proenzymu. W dwunastnicy, pod wpływem soli kwasów żółciowych, fosfolipidów i białka kolipazy, przekształca się w formę czynną. W takiej postaci ma zdolność do hydrolizowania wiązań estrowych triacylogliceroli, czego produktami są wolne kwasy tłuszczowe oraz glicerol. Lipaza trzustkowa jest białkiem rozpuszczalnym w wodzie.
Inwertaza, sacharaza, ß-D-fruktofuranozydaza - enzym z klasy hydrolaz i podklasy glikozydaz, który rozkłada wiązania fruktofuranozydowe, katalizuje hydrolizę sacharozy do glukozy i fruktozy. Hydroliza sacharozy to inwersja, stąd nazwa enzymu - inwertaza. Optymalne pH jego działania wynosi około 4,7. Występuje głównie w komórkach roślinnych, gdzie związany jest ze ścianą komórkową. Najłatwiej uzyskuje się ten enzym z komórek drożdży.
Skrobia - Trawienie skrobi rozpoczyna się w jamie ustne, gdzie działa amylaza ślinowa, rozbija ona wiązania 1,4-α- glikozydowi powstają różne długie dekstryny.
Dekstryny trawione są dopiero w dwunastnicy. Wraz sokiem trzustkowym dostaje się amylaza trzustkowa. Enzym ten kontynuuje działanie amylazy ślinowej, rozbijając wiązania 1,4 -α- glikozydowe. Amylaza trzustkowa działa jednak dłużej, w wyniku czego z dekstryn powstają maltoza i izomaltoza. Obydwa trawione są w jelicie cienkim, którego ściana maltazę i izomaltazę. Enzymy te rozbijają wiązania glikozydowi w maltozie i izomaltozie, uwalniając glukozę. W podobny sposób jak skrobia trawieniu ulega glikogen.
Skrobia (alfa amylaza)->dekstryny(alfa amylaza)->maltoza(alfa glikozydaza)->glukoza
Jednostka uniwersalna, międzynarodowa, standardowa, jest to taka ilość enzymu, która przekształca 1 mol substratu w ciągi 1 min w optymalnym pH w temp 30 C i przy nadmiarze substratu.