Utlenianie – reakcja chemiczna, w której atom przechodzi z niższego na wyższy stopień utlenienia (co jest równoważne z oddaniem elektronów).

Redukcja to proces, w trakcie którego atom lub ich grupa przechodzi z wyższego na niższy stopień utlenienia .

Utleniacz – pierwiastek lub związek chemiczny, będący w analizowanej reakcji redoks akceptorem (przyjmującym) elektronów. Utleniacze w reakcjach zmniejszają swój stopień utlenienia i jednocześnie powodują jego wzrost w pozostałych produktach reakcji.

Reduktor – pierwiastek lub związek chemiczny będący w analizowanej reakcji redoks donorem (dostarczycielem) elektronów. Reduktory w reakcjach zwiększają swój stopień utlenienia i jednocześnie powodują jego zmniejszenie w pozostałych produktach reakcji.

Komórka Eukariotyczna	Komórka Prokariotyczna
Jądro komórkowe – chromatyna jądrowa (DNA+białka), jąderko, otoczka jądrowa	Obszar jądrowy (nukleoid) - kolista dwuniciowa cząsteczka DNA (genofor)
Mitochondria, wyspecjalizowane organelle komórkowe odpowiedzialne za proces oddychania komórkowego. We wnętrzu zachodzą dwa kluczowe dla tego procesu: cykl Krebsa i łańcuch oddechowy. Ich rola polega na dostarczaniu komórkom ATP, często nazywane są "siłownią komórki".	Nie występuje, mezosomy – uwypuklenia błony komórkowej, w których zachodzi oddychanie komórkowe.
RETICULUM ENDOPLAZMATYCZNE ta skomplikowana struktura jest niezwykle powszechna u Eukariota	Brak
Lizosomy powstające w obrębie aparatu Golgiego, procesy trawienia wewnątrzkomórkowego, rozkład nieprawidłowych fragmentów komórki; enzymy trawienne hydrolityczne	Brak
Aparat GOLGIEGO, obłonione cysterny spłaszczone w części środkowej, a rozdętych na brzegach - DIKTIOSOM, oraz towarzyszących im pęcherzyków.	Brak
Cytoplazma - zasadnicza część protoplastu komórki, zawiera wszystkie organelle komórkowe	Cytoplazma zachodzą w niej wszystkie reakcje biochemiczne, miejsce występowania nukleoidu
Fotosynteza – w komórkach roślinnych i glonów, zachodzi w chloroplastach.	Brak plastydów. Fotosynteza zachodzi w komórkach bakterii zielonych i purpurowych, zachodzi na tylakoidach w cytoplazmie
Przedziałowość dzięki strukturom błon wewnętrznych	Brak przedziałowości
Rybosomy – w cytoplazmie 80S, małe (70S) w mitochondriach i plastydach
Błona komórkowa	Błona komórkowa

Punkt izolacyjny – pH w którym wypadkowy ładunek cząsteczki jest równy 0

Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH₂ oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub

• obojętne – gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

• kwasowe – gdy przeważa liczba grup karboksylowych

• zasadowe – gdy przeważa liczba grup aminowych

fizyczne: Aminokwasy są związkami krystalicznymi o budowie wewnętrznej soli, która sprzyja wysokim temperatura topnienia; są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo w rozpuszczalnikach organicznych, podczas gdy same kwasy i same aminy z reguły trudno rozpuszczają się w wodzie, a bardzo dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. Cząsteczki aminokwasów wykazują znaczny moment dipolowy ze względu na to, że są jednocześnie kationem i anionem. Drobiny tego typu noszą nazwę jonu obojnaczego lub dwubiegunowego. Po rozpuszczeniu aminokwasu w wodzie część jonów obojnaczych przechodzi w kationy, część zaś w aniony.

Aminokwasy egzogenne (ang. IAA - indispensable amino acids), nazywane też aminokwasami niezbędnymi - jest to grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie ludzkim i muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych. Val, Leu, He (łań. rozgałęzione), Phe, Tyr, Trp (a. aromatyczne), Lys, Met, Thr

Aminokwasy endogenne (ang. DAA - dispensable amino acids) - to aminokwasy, które organizm zwierzęcy może syntetyzować samodzielnie, w przeciwieństwie do aminokwasów egzogennych, które musi przyjmować systematycznie wraz z pożywieniem.

Amfoteryczność – zdolność związku chemicznego do reakcji z kwasami i zarazem zasadami. Inaczej, jest to zdolność związków chemicznych do bycia w jednych reakcjach kwasami a w innych zasadami^[1]. Związki wykazujące amfoteryczność nazywa się czasami amfolitami.

Struktura pierwszorzędowa białka, zwana również strukturą pierwotną - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

· Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:
o helisę - gł. helisę alfa (ang. α helix)
o różne rodzaje beta kartki lub "pofałdowanej kartki" (ang. β sheet)
o skręty (ang. turn)

· Struktura trzeciorzędowa białka - Wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych -S-S- , powstających pomiędzy dwiema resztami cysteiny w łańcuchu.

· Struktura czwartorzędowa białka - opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.

Wiązanie peptydowe Wiązanie to powstaje pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. R₁ i R₂ - reszty aminokwasowe. Powstaje W reakcji kondensacji. Grupa karboksylowa -COOH z aminowa -NH2, odchodzi czasteczka wody i powstaje wiazanie amidowe(peptydowe): -CONH-

-łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu
- Występuje w dwóch formach rezonansowych: cis i trans
- wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego ( co wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N)
- wiązanie jest płaskie
do 10 aminokwasow tworzone sa lancuchy zwane oligopeptydami; do 100 polipeptydy; powyzej 100-bialka

Rola białek:
– pełnią funkcje strukturalne (budulec struktur komórkowych: błon i koloidów komórkowych, chromatyny, składnik tkanek łącznych, wytworów naskórka kręgowców, płynów ustrojowych);
– jako enzymy biorą udział w katalizie enzymatycznej;
– transportują i magazynują substancje (np. hemoglobina, ferrytyna);
– umożliwiają ruch (białka motoryczne: miozyna, dyneina);
– uczestniczą w sygnalizacji (hormony białkowe, czynniki wzrostu);
– biorą udział w regulacji genów;
– stanowią ochronę immunologiczną organizmu (immunoglobuliny);
– pełnią funkcje receptorowe (np. rodopsyna);
– są materiałem zapasowym (np. w jajach, nasionach niektórych roślin);
– mogą stanowić źródło energii (po deaminacji aminokwasów produkty ich rozkładu włączane są do cyklu Krebsa).

DENATURACJA BIAŁKA - polega ona na nieodwracalnym zniszczeniu wyższych struktur białkowych.Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania

renaturacja odwrócenie denaturacji, polega na przywróceniu struktury i właściwości biologicznych związków wielkocząsteczkowych (białek i kwasów nukleinowych) po uprzednim ich zaburzeniu czynnikami fizycznymi i chemicznymi

 Struktura pierwszorzędowa białka (sekwencja aminokwasów, struktura pierwotna białka) – kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

 Struktura drugorzędowa białka – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych. Do struktur drugorzędowych zaliczana jest:

• helisa alfa (ang. α helix)

• harmonijka beta (ang. β sheet)

• beta zakręt (pętle omega) (ang. β hairpin)

 Struktura trzeciorzędowa białka – wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej.

 Struktura czwartorzędowa białka – wzajemne położenie łańcuchów polipeptydowych oraz ewentualnie struktur niebiałkowych

Białka są to związki wielkocząsteczkowe, które mają ogromne znaczenie dla procesów biochemicznych determinujących procesy życiowe. Biorąc pod uwagę właściwości fizykochemiczne możemy je podzielić na białka proste i złożone. Białka proste, czyli proteiny w wyniku hydrolizy ulegają rozpadowi jedynie na aminokwasy. Natomiast część białkowa białek złożonych (proteidów) jest powiązana ze składnikiem niebiałkowym, tzw. grupą prostetyczną. Do białek prostych zaliczamy m.in. albuminy, globuliny, histony i prolaminy, natomiast białka złożone to np. glikoproteidy, lipoproteidy i nukleoproteidy.

– ze względu na skład chemiczny wyróżnia się:
białka proste – zbudowane są wyłącznie z aminokwasów.

Rodzaje białek prostych	Przykłady białek prostych
histony	białka związane z DNA
albuminy	białka obecne w mleku, jajach, surowicy krwi
globuliny	immunoglobuliny, fibrynogen, miozyna, obecne też w mleku i jajach
skleroproteiny	kolagen, keratyna

białka złożone – oprócz aminokwasów zawierają składnik niebiałkowy, zwany grupą prostetyczną.

Rodzaj białek złożonych	Grupa prostetyczna	Przykłady białek złożonych
metaloproteiny	atom metalu (Fe, Cu,Zn, Co, Mo)	transferyna, plastocyjanina,liczne enzymy
chromoproteiny	barwnik (np. hem)	hemoglobina, cytochrom c
glikoproteiny	reszty cukrowe	składniki wydzielin śluzowatych
lipoproteiny	cząsteczka lipidu	składniki błon
nukleoproteiny	kwas nuleinowy	obecne w jądrach komórek
fosfoproteiny	reszta kwasu fosforowego (V)	kazeina, pepsyna, białka obecne w żółtku jaj