lamberta prawo, absorbcja roztworu badanego jest wprost proporcjonalna do stężenia substancji w roztworze

Absorbcja- zdolność pochłaniania światła

Krzywa wzorca-mierzymy absorbcje i kilka roztworów wzorcowych

Absorpcjometria-pomiary metodami optycznymi pochłanianie światła i ultrafioletu

Kolorymertia –Pomiar A barwnego roztworu o nieznanym stężeniu badanej substancji w świetle widzialnym i niewidzialnym i pomiar A wzorca czyli roztworu substancji której stężenie znamy

Źródła aminokwasów w organizmie

Aminokwasy endogenne które organizm może syntetyzować samodzielnie, w przeciwieństwie do

aminokwasów egzogennych które musi przyjmować systematycznie wraz z pożywieniem.”

Walina wal

Leucynę leu

Izoleucyna ile

Lizyna lys

Metionina met

Treonina try

Fenyloanina phe

Treptofan trp

wiązania peptydów

Peptydy są związanie między sobą wiązaniem peptydowym.(-NH-CO-). Po utworzeniu wiązania peptydowego między 2 cząsteczkami aminokwasów powstaje wolna grupa aminowa (-NH2) oraz karboksylowa (-COOH). Obie zatem mogą tworzyć dalsze wiązanie peptydowe z innymi aminokwasami.

B. PROSTE- zbudowane wyłącznie z aminokwasów np. histony, albuminy, globuliny, skleroproteiny, protaminy, kolagen, elastyna

Fibrylarne- nie rozp w wodzie i roztworach

Kreatyna kolagen elestyne –podłużne

-globularne (kształt „zwiniętego kłębka” np. hemoglobina)

B. ZŁOŻONE – tworzą połączenia z innymi składnikami chemicznymi kom.(proste +cos)

- glikoproteiny – składnik cukrowy przeciwciała krew

- lipoproteiny - lipidowy białka błony cytoplazmiczne

- nukleoproteiny – kw. nukleinowe

- fosfoproteiny- reszty kw. fosforowego

- metaloproteiny – jony metali dehydrogeneza

- flawoproteiny – nukleotyd flawinowy

- hemoproteiny – żelazo protoporfiryna

- wiązania mocne (kowalencyjne) np. peptydowe, disiarczkowe

- wiązania słabe – wodorowe, jonowe, van der Waalsa

POZIOMY ORGANIZACJI STRUKTURALNEJ (każda kolejna obejmuje wszystkie poprzednie)

I-RZĘDOWA- określona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu białkowym

II-RZĘDOWA- lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem gr. >C=O, a wodorem gr. –NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu, wiązań peptydowych (helisa, β-kartka, β-zakręt)

III-RZĘDOWA- wzajemne położenie elementów struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzenie mostków dwusiarczkowych –S-S-, powstających pomiędzy 2 resztami cysteiny, 2 resztami metioniny albo 1 cysteiny i 1 metioniny

IV-RZĘDOWA- przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierające struktury niebiałkowe (gliko-, lipo-, nukleon-, fosfoproteiny)

FUNKCJE BIAŁEK:

1. Katalityczne- ponad 3000enzymów (biokatalizatorów)

2. Strukturalne- kolagen, elastyna, białka błon szkieletowych, cytoszkieletu kom., białka kurczliwe mięśni

3. f. białek homologicznych- cytochrom C

4. transportowe- albuminy, lipoproteiny, transferryna

5. f. hormonów, przeciwciał, receptorów

6. regulacyjne – jako białka enzymów regulatorowych (allosterycznych)

7. ochronne-przeciwciała

hipoproteinemia

spadek poziomu białka we krwi; niedobiałczenie krwi

Przyczyny:zahamowania syntezy białek i immunoglobulin

Funkcje krwi

1. Hemodynamiczna- warunkuje stałość fizjochemicznych właściwości środowiska

2. Ochronno obronna: uczestniczy w procesie rozpoznawania i unieczynnienia szkodliwych czynników

3. Transportowa

• zaopatrująca-pobiera przenosi (tlen) i krwinki białe ze szpiku

• oczyszczające –pobiera i przenosi produkty przemiany materii do odpowiednich narządów wydalniczych

• termoregulująca –przekazywanie ciepła z narządów które produkują go za dużo do miejsc z ich niedoborem

• scalająca- transport hormonów oraz substancji czynnych mających wpływ na reakcje biochemiczne

Fizjologia krwi:

Krew- tkanka płynna- 7% masy ciała

Osocze 55%

Elementy morfotyczne 45

• kwinki czerwone 95

• białe 0.1

• płytki krwi 4%

• 5,5 l krwi w dorosłym człowieku

Skład osocza

• Woda 90%

• Sole nieorganiczne (sód potas wapń magnes +/chlo fosfor jod siarka –

• Związki organiczne białka glukoza mocznik kw moczowy lipidy enzymy chormony

Krwinki czerwone

• Erytrocyty- krwinki dojrzałe

• Erytroblasty- niedojrzale

Budowa hemoglobiny

Cześć białkowa-globulina

Niebiałkowa- atomielaza grupa prostetyczna

Hem/o/globina

• Gówny składnik erytrocytów

• Stanowi ok 94% substancji erytrocytów

• Budowa( białkowa-globulin prostetyczne-hemu

Globina

W erytrocytach i retikurocytach

Hem

Nadaje hemoglobinie i krwi czerwony kolor

Grupa prostetyczna wszystkich rodzajów hemoglobin łączy każdą podjednostkę białkową globiny , połaczenie jest trwałe 1 cz hemoglobiny przypada na 4 cz hemu

Hemoglobina

 hemoglobina jest białkowym składnikiem krwinek czerwonych. Jej zadaniem jest transport tlenu i dwutlenku węgla od i do komórek naszego organizmu. Wiąże tlen w sposób odwracalny

Utlenowanie- proces związania tlenu przez hemoglobinę wynik- oksyhemoglobina

Formy:

R:luźno połączone jednostki duże powinowactwo do tlenu

T: podjednostki hemu ściśle połączone ma małe powinowactwo do tlenu

Efekt alosteryczny

- modyfikacja aktywności enzymu przez zmianę konformacji (ułożenia przestrzennego) łańcucha białka enzymatycznego w obrębie centrum aktywnego. Zmiana ta wywołana jest przyłączeniem jakiejś cząsteczki - inhibitora lub aktywatora - do cząsteczki enzymu w miejscu innym niż centrum aktywne.

 Czynniki wpływające na stęrzenie hemoglobiny

• Zawartość żelaza we krwi

• Odwodnienie organizmu

• Anemia sierpcowa

• Zmniejszona zawartość o2-hipoksja

• Doping

Czynniki wpływające na biodostępność żelaza

1. Wzrost absorbcji

• Niedobór żelaza

• Czynnik mięśni witc

• Kw solny

1. Obniżenie

• Kwas fitynowy i jego sole

• Błonnik

• Białko soi

• Duże ilości wapnia, cynku i miedzi

Pochodne hemoglobiny-

Methemoglobina

Tlenkoazotowa

Cyjanometcholobina

Sulfemoglobina

Hematokryt-stosunek objętości elementów morfotycznych

MCU- średnia objętość krwinki 76-96

MCH-zawartość hemoglobiny w krwince hemoglobiny i erytrocytów 27-32

MCHC- hemoglobiny w krwinkach stęrzenie nemoglobiny i hematokrytu 32-38

Mioglobina

• Białko złożone

• Ściśle upakowane

• 3/4alfachelisy

• 153 aminokwasy

Rola

• Magazynuje tlen w mięśniach

• Przenoszenie tlenu w obrębie kom

enzymy- biokatalizatory – fermenty. Wyspecjalizowane cząsteczki białka, które katalizują reakcje chemiczne, zachodzące w żywym organizmie. Większość enzymow to białka złożone, posiadają część białkową (APOENZYM) i część niebiałkową, która może być silnie związana z apoenzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych (GRUPA PROSTETYCZNA), lub może też łatwo oddysocjować od apoenzymu( KOENZYM). Mogą ją też stanowić (czyli aktywatory lub inhibitory np. jony metali)

centrum aktywne: miejsce połączenia enzymu z substratem 2-3 resztami aminowymi

Czynniki wpływające na aktywność enzymu

• Temp

• Ph

• Stęrzenie substancji

• Obecnośc imhibitorów

• Aktywacja enzymów

Reguła Hoffa van't – wzrost temp przyśpiesza reakcje enzymu

Inhibicja

Inhibitor blokuje zajście reakcji enzymatycznej

Odwracalna:

• Współzawodnicząca-inhi będzie rywalizował o miejsce w centrum aktywnym

• Niewspółzawodnicząca-inhi może się przyłączyć i zniemić cz tak ze sybstrat nie będzie pasował

Izoenzymy-różne formy tego samego enzymu

Wysiłek fizyczny może powodować:

Wzrost przepuszczalności błon komórek

Śmierć komórek

Jest to uzależnione od czasu trwania i intensywnośći

Rodzaje skurczów:

• Ekscentryczne-rozciąganie

• Koncentryczne-skracanie

• Izoneryczne-utrzymać ciężąr

Pomiary kinezy ck w osoczu

Wykrywanie stanu przeciążenia wysiłku mięśni szkieletowych

Ocena zmian powysiłkowych

Modyfikacja treningu

Klasy enzymów

1) Oksydoreduktazy - katalizują procesy oksydo-redukcyjne (przenoszenie elektronów i protonów na różne akceptory, np. NAD+, NADP+, flawoproteidy). 2) Transferazy - katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z cząsteczki donora do cząsteczki akceptora, np. metylowej -CH3 aminowej -NH2 (transaminazy), acylowych R-CO. 3)Hydrolazy - katalizują rozpad cząsteczek złożonych na prostsze przy udziale H2O;katalizują przenoszenie grypy funkcyjnej z cząsteczki donora do cząsteczki wody; w ten sposób dochodzi do hydrolizy wiązań estrowych (esterazy), eterowych, glikozydowych amidowych 4) Liazy - katalizują reakcję addycji wody, amoniaku lub CO2 do wiązań podwójnych; katalizują również reakcje odwrotne. 5) Izomerazy - przebudowują strukturę cząsteczki bez jej rozkładu; katalizują więc wewnątrzcząsteczkowe przegrupowanie atomów, czyli izomerię (izomerazy cis, trans).6) Ligazy - katalizują reakcje łączenia dwóch substratów, w wyniku czego powstają wiązania C-O, C-S, C-N, C-C. Są to reakcje wymagające nakładu energii ze związków wysokoenergetycznych, np. ATP, GTP.

Transaminacja-Przeniesienie grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas

Oksydacja dezaminowa- odłączeni grupy aminowej

Metabolizmy końcowe- nie ulegają dalszym przekształceniom i wydala się je (mocznik, kreatyna, Kwas moczowy)

Mocznik- Końcowy etap przekształcania białek i aminokwasów powstaje tylko w wątrobie w cyklu przemian zwanym mocznikowym lub ornitycznym częściowo zachodzi w mitochondriach a częściowo w cytoplazmie u wymaga udziału ATP

Co może spowodować wzrost stężenia mocznika?

• Wysoko białkowa dieta

• Rozpad białek w rozległych urazach

• Zaburzenia funkcjonowaniu nerek

• Długie kilku godzinne wysiłki

• Norma: 2.6-6.4mmol/l

• Norma azotu dla mocznika: 7-18mg/dl

Kreatyna 62-124 mmol/l

-Jest to związek wysokoenergetyczny wykorzystywany do resyntesy ATP

-Powstaje w wątrobie nerkach i trzystce

-Pobierana przez mięśnie i ulega fosforyzacjiczyli ulega przemianie do kreatyniny

Kwas moczowy

Metabolit końcowy zasad purynalnych adeniny guaniny w organizmie ludzkim

-Powstaje w wątrobie ale też w nerkach i jelicie

Jest stale obecny we krwi i wydalany z moczem

Oznaczenia we krwi mają znaczenie diagnostyczne(w rozpoznaniu dny moczowej)

Adenina---\

Hipoksantyna-ksantyna-kw mocz

Guanina---/