KOLOKWIUM I – aminokwasy, peptydy i białka
Struktura aminokwasów wchodzących w skład białek.
Klasyfikacja aminokwasów wg budowy i właściwości ich łańcuchów bocznych (np. polarne, niepolarne, alifatyczne, aromatyczne; zawierające specyficzne grupy funkcyjne; obojętne, kwaśne, zasadowe).
Amfoteryczne właściwości aminokwasów, jony obojnacze.
Struktura niektórych pochodnych aminokwasów (jak selenocysteina, 4-hydroksyprolina, 5-hydroksylizyna).
Struktura niektórych aminokwasów niebiałkowych o znaczeniu fizjologicznym (homocysteina, homoseryna, ornityna, cytrulina, β-alanina, kwas γ-aminomasłowy, kwas β-aminoizomasłowy).
Tworzenie, struktura i właściwości wiązania peptydowego.
Przykłady ważnych fizjologicznie peptydów w organizmie człowieka (glutation, hormony peptydowe, antybiotyki peptydowe).
Syteza insuliny.
Klasyfikacja białek wg ich budowy, właściwości i funkcji, Charakterystyka I, II, III i IV – rzędowej struktury białka.
Szczegółowa budowa α-helisy i β-harmonijki.
Aminokwasy stabilizujące i destabilizujące i „łamiące” α-helisę.
Rodzaje wiązań zaangażowanych w powstawanie prawidłowej konformacji białka (wiązania wodorowe, jonowe, elektrostatyczne, hydrofobowe, van der Waalsa).
Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach. Współzależności między strukturą białka, a jego funkcją na przykładzie mioglobiny, hemoglobiny i immunoglobulin.
Struktura i synteza kolagenu. Renaturacja rybonukleazy jako przykład nadrzędnej roli struktury pierwszorzędowej białka.
Priony jako przykład medycznego znaczenia prawidłowego zwijania się łańcucha polipeptydowego.
KOLOKWIUM II – enzymy i koenzymy
Definicje: enzym, koenzym, kofaktor.
Izoenzymy o znaczeniu diagnostycznym (dehydrogenaza mleczanowa – LDH, fosfokinaza kreatynowa – CPK).
Budowa miejsca aktywnego i modele powstawania kompleksu enzym-substrat.
Specyficzność enzymu względem substratu i rodzaju katalizowanej rekacji.
Mechanizm reakcji enzymatycznej.
Wpływ fizycznych i chemicznych czynników na aktywności enzymu (temperatura, pH, stężenie enzymu, substratu i produktu).
Kinetyka reakcji enzymatycznej: szybkość początkowa i maksymalna reakcji enzymatycznej, stała Michaelisa, równanie Michaelisa-Menten, wykres Lineweavera-Burka
Regulacja aktywności enzymu: enzymy allosteryczne (aktywatory i inhibitory allosteryczne, przykłady enzymów allosterycznych, medel jednoprzejściowy i sekwencyjny białka allosterycznego, kinetyka reakcji enzymu allosterycznego); regulacje przez sprzężenie zwrotne i jej przykłady w organizmie człowieka; modyfikacje kowalencyjne enzymów: fosforylacja oraz swoista, ograniczona proteoliza (proenzymy, zymogeny, autokataliza); inhibicja odwracalna i nieodwracalna (inhibitory kometycyjne i niekompetycyjne, zastosowanie inhibitorów w medycynie: kwas acetylosalicylowy, penicylina, fluorouracyl, metotreksat, allopurynol).
Jednostki aktywności enzymatycznej (katal, międzynarodowa jednostka aktywności enzymu U, aktywność właściwa preparatu enzymatycznego).
Klasyfikacja enzymów (oksydoreduktazy, tansrefazy, hydrolazy, liazy, izomerazy, ligazy).
Koenzymy: ich budowa i funkcje pełnione w reakcjach enzymatycznych.
Witaminy rozpuszczalne w wodzie i w tłuszczach: ich budowa i funkcje w organizmie człowieka.
Pierwiastki śladowe: przykłady reakcji enzymatycznych zachodzących z udziałem jonów żelaza, kobaltu, cynku, miedzi.
KOLOKWIUM III – węglowodany
Klasyfikacja monosacharydów wg liczby reszt węglowych (triozy, tetrozy, itd.) oraz wg rodzaju grup funkcyjnych (aldozy, ketozy); izomeria monosacharydów (anomery, epimery, izomeria konfiguracyjna D i L).
Podstawowe dwusacharydy. Struktura ważnych polisacharydów (skrobia, glikogen).
Pochodne węglowodanowe o znaczeniu fizjologicznym (w tym szczególnie aminocukry).
Synteza i funkcje kwasów sialowych. Synteza 2,3-bisfosfoglicarynianu – szlak bisfosfoglicerynianowy.
Glukoza jako źródło ATP: glikoliza (reakcje szlaku glikolizy, fosforylacja substratowa, regulacja glikolizy).
Glikoliza w warunkach beztlenowych (fermentacja mlekowa, tkanki zależne od glikolizy beztlenowej, losy mleczanu – cykl Corich, kwasica mleczanowa, fermentacja alkoholowa).
Metabolizm fruktozy i galaktozy. Synteza i rozkład laktozy. Synteza i rozkład glikogenu.
Choroby wynikające z zaburzenia metabolizmu fruktozy, galaktozy, glikogenu (choroby spichrzeniawe).
Szlak pentozofosforanowy. Przebieg szlaku pentozofosforanowego w zależności od potrzeb komórki.
Hemoliza wywołana przez wolne rodniki tlenowe w warunkach niedoboru dehydrogenazy glukozo-60fosforanowej (fawizm).
Glukoneogeneza.
Utrzymywanie stałego stężenia glukozy we krwi przez regulację hormonalną (regulacja glikolizy oraz glukoneogenezy, a także syntezy i rozkładu glikogenu przez insulinę, glukagon i noradrenalinę).
KOLOKWIUM IV – CYKL KREBSA I FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA
Losy pirogronianiu w warunkach tlenowych – oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianiu do acetylo-CoA.
Cykl kwasów trójkarboksylowych (reakcje, enzymy, koenzymy, regulacja cyklu).
Zysk energetyczny cyklu Krebsa.
Bioenergetyka komórki: związki bogatoenergetyczne (ATP i pozostałe trójfosforany nukleozydowe, fosforan kreatyny, 1,3-bisfosforan, acetylo-CoA)
Losy NADH powstałego w glikolizie w warunkach tlenowych (mostek glicerolofosforanowy oraz jabłczanowo-asparaginianowy).
Mitochondrialne przezbłonowe systemy transportujące. Uzyskiwanie ATP z glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych.
Fosforylacja oksydacyjna. Łańcuch oddechowy.
Chemiostatyczna teoria Mitchella. Budowa białkowych kompleksów łańcucha oddechowego, związki sprzęgające fosforylację oksydacyjną.
Generowanie reaktywnych form tlenowych w komórce (mitochondrialny łańcuch oddechowy oraz inne źródła wolnych rodników tlenowych).
Uszkodzenia komórki wywołane przez aktywne formy tlenu.
Powstawanie wolnych rodników podczas procesów fagocytozy i stanu zapalnego.
Obrona antyoksydacyjna komórki.
KOLOKWIUM V Lipidy
Nasycone i nienasycone kwasy tłuszczowe, ich nomenklatura i struktura. Acyloglicerole, fosfoacyloglicerole, sfingolipidy, steroidy, eikozanoidy.
Struktura i funkcje cholesterolu. Pochodne cholesterolu (witamina D, hormony steroidowe, kwasy żółciowe) i ich rola w organizmie.
Synteza cholesterolu i regulacja tego procesu w organizmie człowieka. Transport cholesterolu we krwi przez lipoproteiny.
Medyczne znaczenie podwyższonego i obniżonego stężenia cholesterolu we krwi. Dyslipoproteinemie.
Aktywacja długołańcuchowych kwasów tłuszczowych i ich transport do mitochondrium.
β-oksydacja kwasów tłuszczowych nasyconych i nienasyconych. Bilans energetyczny β-oksydacji. β-oksydacja kwasów tłuszczowych o nieparzystej liczbie atomów węgla w łańcuchu.
Przekształcenie propionylo- CoA do bursztynylo-CoA. Metabolizm ciał ketonowych.
Transport acetylo-CoA z mitochondrium do cytozolu (rola cytrynianu). Synteza kwasów tłuszczowych. Źródła NADPH do syntezy kwasów tłuszczowych.
Tworzenie wiązań nienasyconych – desaturaza. Przekształcenie kwasu linolowego do kwasu arachidonowego. Elongacja kwasów tłuszczowych.
Synteza eikozanoidów i ich fizjologiczne znaczenie.
Synteza glicerolofosfolipidów i sfingolipidów.
Synteza triacylogliceroli. Powiązania szlaków metabolicznych lipidów i węglowodanów.
KOLOKWIUM VI Kwasy nukleinowe i ich metabolizm
Nomenklatura i struktura zasad purynowych i pirymidynowych głównych oraz nietypowych. Budowa nukleotydów.
Synteza puryn i pirymidyn oraz regulacja tych procesów. Szlak rezerwowy syntezy puryn i pirymidyn.
Synteza dezoksyrybonukleotydów.
Katabolizm zasad purynowych i pirymidynowych.
Zespół Lescha-Nyhana, dna moczanowa, ciężki złożony niedobór immunologiczny (SCID).
Struktura kwasów nukleinowych (DNA B, Z, A; mRNA, tRNA, rRNA). Organizacja materiału genetycznego (od nici DNA po chromosomy).
Synteza DNA – replikacja (enzymy i czynniki nieenzymatyczne zaangażowane w te procesy).
RNA – transkrypcja (enzymy i czynniki nieenzymatyczne zaangażowane w te procesy).
Białka- translacja (enzymy i czynniki nieenzymatyczne zaangażowane w te procesy).
Regulacja ekspresji genów.
Zastosowanie technik rekombinacji DNA w medycynie.
Biologia molekularna procesów nowotworzenia.