1. Antyport – forma transportu aktywnego wtórnego przez błony biologiczne. W antyporcie przemieszczenie jednej substancji (jonu lub cząsteczki, np. metabolitu) do wnętrza określonego przedziału zachodzi równocześnie z usuwaniem drugiej substancji z tego przedziału. Przykładem antyportu jest pompa sodowo-potasowa^[1] lub wymiennik sodowo-wapniowy.

2. Nukleosom – jednostka strukturalna chromatyny składająca się z odcinka DNA o długości ok. 200 par zasad, z których 146 nawiniętych jest na 8 histonów rdzeniowych (po dwa histony H2A, H2B, H3 i H4 - tzw. oktamer histonowy) i tworzy tzw. cząstkę rdzeniową lub rdzeń nukleosomu.

Nukleosomy nie występują u prokariota oraz w plemnikach podczas spermatogenezy, kiedy histony zastępowane są przez mniejsze białka - protaminy. Około 90% chromatynowego DNA jest zorganizowane w nukleosomy.

Nukleosom jest stabilizowany przez histon H1. Nukleosom wspólnie z histonem H1 nosi nazwę chromatosomu. Cząstki rdzeniowe łączą się za pomocą łącznikowego DNA i tworzą włókno nukleosomowe o średnicy ok. 10 nm.

1. snRNA, mały jądrowy RNA (ang. small nuclear RNA) – występujący w jądrze komórkowym niekodujący RNA pełniący funkcję rybozymu w procesie wycinania intronów (splicingu).

2. Telomeraza – enzym rybonukleoproteinowy, którego zadaniem jest dobudowanie brakującego (w związku z tzw. problemem replikacji końca) 3'-terminalnego odcinka nici DNA (tak zwanej nici wiodącej)^[1]. Telomeraza posługuje się w tym celu zintegrowaną z nią cząsteczką RNA. Cząsteczka ta ma odcinek bogaty w cytozynę, odgrywający rolę matrycy do wydłużenia końca 3' DNA. Do nici tej dobudowywane są sekwencje telomerowe. Z kolei prymaza syntetyzuje primer (RNA starterowy), którego obecność pobudza polimerazę do odtworzenia brakującego fragmentu nici opóźnionej DNA. Po replikacji RNA starterowy jest usuwany. Powstaje nowy ubytek - tym razem jednak w obrębie telomeru, a nie obszaru kodującego.

Telomeraza występuje w intensywnie dzielących się komórkach, a jej aktywność zmniejsza się z wiekiem. To zmniejszenie aktywności łączy się ze starzeniem się komórek. W komórkach nowotworowych aktywność telomerazy zwykle (poza niektórymi nowotworami w późnych stadiach^[2]) jest podwyższona. Znaczne ilości telomerazy występują w limfocytach i makrofagach^[2].

1. Tubulina - białko globularne tworzące protofilament mikrotubul. Białka te w mikrotubulach występują w postaci heterodimerów składających się z tubuliny alfa i tubuliny beta, z kolei każda z podjednostek składa się z trzech domen. Podjednostka alfa ma masę cząsteczkową 55-57 kDa, a beta ok. 53 kDa. Heterodimer tubuliny ma wymiary 3,5x4 nm. Istnieje też tubulina gama zlokalizowana w centrosomach, stanowiąca miejsce nukleacji (podstawę do dobudowywania kolejnych cząsteczek) mikrotubul. W centrosomach odkryto również tubuliny delta i epsilon mogące odgrywać rolę w formowaniu mitotycznego wrzeciona podziałowego.

2. Glikozylacja białek w organizmach żywych zachodzi wewnątrz retikulum endoplazmatycznym (ER) ze względu na redukujący charakter cytoplazmy. Polega ona na przeniesieniu za pomocą enzymu transferazy glikozylowej drzewka cukrowowego z dolicholu (22-węglowy alkohol poliprenoidowy) na białko, które zostało dotransportowane do ER. Dzięki jednoetapowemu przebiegowi glikozylacji może ona być łatwo sterowana enzymatycznie i w przypadku błędów – poprawiana.

W pewnych warunkach glikozylacja białek może zachodzić bez udziału enzymów, proces ten nosi nazwę glikacji.

Produktem glikozylacji białek są glikoproteiny, zawierające wiązanie N-glikozydowe.

1. Jądro komórkowe, nukleus^[1] - otoczone błoną organellum obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych, z wyjątkiem tych, które wtórnie je utraciły w trakcie różnicowania, np. dojrzałe erytrocyty ssaków. Zawiera większość materiału genetycznego komórki, zorganizowanego w postaci wielu pojedynczych, długich nici DNA związanych z dużą ilością białek, głównie histonowych, które razem tworzą chromosomy. Geny zlokalizowane w chromosomach stanowią genom komórki. Funkcją jądra komórkowego jest przechowywanie i powielanie informacji genetycznej oraz kontrolowanie czynności komórki, poprzez regulowanie ekspresji genów. Główne struktury, które obecne są w budowie jądra komórkowego to błona jądrowa, podwójna membrana otaczająca całe organellum i oddzielająca je od cytoplazmy oraz blaszka jądrowa, sieć delikatnych włókienek białkowych utworzonych przez laminy, stanowiących rusztowanie dla jądra i nadających mu wytrzymałość mechaniczną. Błona jądrowa jest nieprzepuszczalna dla większości cząsteczek, dlatego obecne są w niej pory jądrowe. Są to kanały przechodzące przez obie błony, umożliwiające transport jonów i innych cząstek. Transport większych cząstek, takich jak białka, jest ściśle kontrolowany i zachodzi na zasadzie transportu aktywnego, kontrolowanego przez białka transportowe. Transport jądrowy jest kluczowy dla funkcjonowania komórki, ponieważ przemieszczanie cząstek poprzez błonę jądrową wymagany jest zarówno przy zarządzaniu ekspresją genów oraz utrzymywaniu chromosomów.

Chociaż wnętrze jądra nie zawiera żadnych ograniczonych błoną przedziałów, jego zawartość nie jest jednakowa i można wyróżnić kilka struktur subjądrowych, złożonych z białek, cząsteczek RNA oraz szczególnych fragmentów chromosomów. Najlepiej znaną strukturą jest jąderko, zaangażowane głównie w tworzenie rybosomów, które po wyprodukowaniu w jąderku, eksportowane są do cytoplazmy, gdzie uczestniczą w procesie translacji.

1. Fosfolipaza C (PLC) katalizuje hydrolizę fosfatydyloinozytolo- 4, 5- bisfosforanu (PIP2) z wytworzeniem

1,2-diacyloglicerolu (DAG) i inozytolo-1, 4, 5-trifosforanu (IP3). Enzym ten jest szeroko

rozpowszechniony w przyrodzie, występuje w komorkach bakterii, drożdży, roślin i ssakow.

U ssakow zidentyfi kowano podrodziny PLC-b, PLC-g, PLC-d, PLC-e, PLC-z, PLC-h fosfolipazy

C. Uczestniczą one m.in. w wewnątrzkomorkowym przekaźnictwie sygnałow, powstawaniu pęcherzykow

wydzielniczych, procesach endocytozy i egzocytozy, funkcjonowaniu kanałow jonowych,

procesie mitozy, reorganizacji cytoszkieletu oraz w przekaźnictwie sygnałow w układzie

nerwowym. Regulatorami aktywności fosfolipazy C ssakow są jony wapnia, receptory o aktywności

kinazy tyrozynowej oraz receptory sprzężone z małymi białkami G z rodziny Ras i Rho.

1. Histony – zasadowe białka wchodzące w skład chromatyny, neutralizujące jej kwasowy charakter, o niewielkiej masie cząsteczkowej (poniżej 23 kDa). Charakteryzują się dużą zawartością aminokwasów zasadowych, zwłaszcza lizyny i argininy, co nadaje im właściwości polikationów. Histony wiążą się z polianionową helisą DNA, tworząc elektrycznie obojętne nukleoproteiny.

Wyróżnia się pięć typów histonów:

• szczególnie bogate w lizynę:

1) H1 - najbardziej zasadowy, największy z histonów (zwany czasem histonem łącznikowym)

2) H2A

3) H2B

• szczególnie bogate w argininę:

4) H3

5) H4

Histony H3 i H4 są najbardziej konserwatywne ewolucyjnie, natomiast histon H1 jest najbardziej zmienny.

Rdzeń każdego histonu jako białka jest niepolarną domeną globulinową. Polarne są obydwa końce, które zawierają właśnie aminokwasy zasadowe odpowiadające za polarność cząsteczki. Motyw C-końcowy nazywany jest także zawinięciem histonowym (ang. histon fold), natomiast motyw N-końcowy (ogon histonu) jest często obiektem modyfikacji posttranslacyjnych, pośredniczy on także w tworzeniu heterodimerów histonów w nukleosomie. Histony Archeonów nie posiadają charakterystycznego dla eukariotów motywu N-końcowego^{[potrzebne źródło]}.

Histony H2A, H2B, H3 i H4 tworzą rdzeń nukleosomu, a histon H1 spina DNA wchodzące i schodzące z nukleosomu.

1. poli(A), poliadenylan, tzw. ogon poli(A), polinukleotyd zawierający 40–200 reszt A (adeniny); ogon p.(A) stabilizuje mRNA, chroniąc jego koniec 3' przed hydrolizą przez → rybonukleazy; p.(A) zwiększa też wydajność translacji mRNA; niektóre mRNA, np. histonowe, nie zawierają tego polinukleotydu.

2. Nukleosom – strukturalna jednostka chromosomu eukariotycznego zbudowana z krótkiego odcinka DNA owiniętego wokół rdzenia złożonego z białek histonowych; zasadnicza podjednostka chromatyny.

3. Kinaza białkowa zależna od Ca2+/ kalmoduliny (kinaza cAM) – Enzym fosforyzujący białka docelowe w odpowiedzi na wzrost wewnątrzkomórkowego stężenia jonów Ca2+, aktywowany w drodze oddziaływań z kalmoduliną – białkiem wiążącym Ca2+

4. IP3 ( 1,4,5-trifosforan inozytolu) – Mała wewnątrzkomórkowa cząsteczka sygnałowa wytwarzana w trakcie aktywacji szlaku fosfatydyloinozytolowego, który uruchamia uwolninie Ca2+ z retikulum endoplazma tycznego.

5. Białko G – Jedno z dużej rodziny białek wiążących GTP, złożonych z trzech różnych podjednostek (hetero termiczne białka wiążące GTP), które są ważnymi członami pośrednimi wewnątrzkomórkowych szlaków sygnalizacyjnych. Zazwyczaj jest aktywowane przez związanie hormonu lub innego ligandu z receptorem błonowym.

6. Odwrotna transkryptaza – Enzym obecny w retrowirusach, tworzący kopię DNA na matrycowej cząsteczce liniowego RNA,

7. MPF (czynnik promujący fazę M) – kompleks białkowy zawierający cyklinę i kinazę białkową, który wyzwala wejście komórki w fazę M. (pierwotnie nazywany czynnikiem zapoczątkowującym dojrzewanie).

8. Miozyna – Białko motoryczne zużywające ATP do zasilania swego ruchu wzdłuż filamentów aktyny.