FUNKCJE BIAŁEK :
- BUDULCOWA ( kolagen – buduje skórę )
- ENZYMATYCZNA ( katalityczna ; przyśpieszenie reakcji )
- MOTORYCZNA ( mięsnie = miozyna i aktyna )
- ODŻYWCZA
- ODPORNOŚCIOWA ( buduje przeciwciała )
- TRANSPORTOWA ( hemoglobina )
- MAGAZYNUJĄCA ( mioglobina – magazynuje tlen )
- ENERGETYCZNA ( w ostateczności )
- HORMONALNA , regulacyjna
ELEKTROFOREZA
- podział białek osocza pod wpływem stałego prądu elektrycznego
- za mało albuminy = organizm niedożywiony białkowo
METABOLIZM
Żywy organizm, jako układ otwarty, pobiera pokarm i tlen, wydala natomiast dwutlenek węgla (CO2) i produkty przemiany materii. Całość przemian koniecznych do życia komórki, czyli przemiany materii, towarzyszy jej przemianom energii.
Metabolizm dzielimy na:
Anabolizm – określa reakcje syntezy cząsteczek białek, tłuszczów i węglowodanów.
Katabolizm – określa reakcje utleniania lub degradacji cząsteczek białek, tłuszczów i węglowodanów.
STRUKTURY BIAŁEK
- I rzędowa (prosty łańcuch aminokwasów) – sekwencja kolejno powiązanych ze sobą aminokwasów
- II rzędowa – Strukturę tą stabilizują wiązania wodorowe, które powstają pomiędzy atomami tlenu grupy karboksylowej i wodorem grupy aminowej sąsiadującego aminokwasu.
α – helix - pojedynczy łańcuch polipeptydowy lub białkowy, który jest prawoskrętny.
β – struktura (β-harmonijka)
- III rzędowa pojedynczy łańcuch polipeptydowy lub białkowy wykazujący przestrzenną budowę. Przestrzenną strukturę III-rzędowej struktury białka stabilizują wiązania dwusiarczkowe (mostki disiarczkowe).
Mostki dwusiarczkowe tworzone są poprzez utlenianie grup tiolowych (-SH) dwóch cząsteczek cysteiny leżących blisko siebie na łańcuchu polipeptydowym lub dwóch towarzyszących sobie łańcuchów.
Przykład białka : mioglobina
cys cys
SH S
} mostek di-siarczkowy ( mocne wiązanie, które nie pozwala mu się skręcić
SH S
cys cys
- IV rzędowa – dwa lub więcej łańcuchów polipeptydowych lub białkowych wykazujących przestrzenną budowę. Białka wykazujący tą strukturę nazywa się podjednostkowymi. W obrębie łańcuchów, jak również pomiędzy nimi występują mostki disiarczkowe, które stabilizują ich budowę.
Przykład białka : hemoglobina składa się z 4 łańcuchów 2α i 2- gamma
SCHEMAT TRAWIENIA BIAŁEK
- żołądek
( pH = 0,8 – 1,2 ) + woda
Enzym : pepsyna = trawi białka ; podpuszczka = ścina kazeinę mleka, zanika do 5 roku życia
- dwunastnica
( pH = 7,5 – 8 ) + woda
Enzym : trypsyna i chymotrypsyna
- jelito cienkie
( pH = 7,5 – 8 ) + woda
Enzymy : karboksypeptydazy , aminopeptydazy , dwupeptydazy
- transport aktywny 3 stopnia , aminokwasy przedostają się do krwi
- transport bierny ( dyfuzja ) 3 stopnia – wchłania się z glukozą
DEKARBOKSYLACJA
- odłączenie grupy karboksylowej – COOH
- białka pełnowartościowe – przyswajalne, pochodzenia zwierzęcego lub soja - przy zjedzeniu białka niepełnowartościowego ( kapusta, groch ) źle się wchłaniają i CO2 musi się wydostać - czego skutkiem jest wydzielenie CO2, zachodzi głównie w jelitach i dotyczy głównie białek niepełnowartościowych ( roślinnych )
DEAMINACJA
- celem procesu jest odłączenie grupy aminowej od aminokwasów, których organizm ma w danym momencie w nadmiarze. Powstałe szkielety węglowe aminokwasów (np. kwas pirogronowy) wykorzystuje jako źródło energii.
Proces zachodzi w mitochondrium.
Oksydacyjna deaminacja na przykładzie alaniny:
METABOLIZM AMINOKWASÓW
W przeciwieństwie do kwasów tłuszczowych, glukozy, aminokwasy występujące w organizmie w nadmiarze nie mogą być magazynowane. Nie są również wydalane. Nadmiar aminokwasów jest dlatego wykorzystywany jako materiał energetyczny. Większość grup aminowych aminokwasów występujących w nadmiarze ulega przekształceniu w mocznik (cykl mocznikowy), a szkielety węglowe aminokwasów są przekształcane w acetylo-CoA i pirogronian. Dlatego też z aminokwasów mogą powstawać kwasy tłuszczowe, ciała ketonowe lub glukoza (glukoneogeneza).
BIAŁKOMOCZ POWYSIŁKOWY :
- białkomocz fizjologiczny – mała ilość w moczu :
+ białka : nabłonki i wydzielina cewki moczowej
- pływanie, maraton – podczas przepłynięcia 100 m w basenie człowiek ma większe stężenie białkomoczu niż po maratonie ( temp. W wodzie 18°C , naczynia się rozszerzają, ciśnienie rośnie, filtracja w nerkach – ciśnienie wysokie )
- stężenie glukozy :
+ w moczu powinno wynosić 0
+ we krwi powinno wynosić 60 -110
PRZYCZYNY BIAŁKOMOCZU POWYSIŁKOWEGO :
- różnica temperatur pomiędzy środowiskiem wewnętrznym ( wnętrze organizmu temp. 36 °C ) a zewnętrznym ( woda ok. 20°C ) . Różnica średnicy naczyń krwionośnych głębokich i podskórnych powoduje zwiększoną utratę białka z moczem
- zwiększone ciśnienie krwi powoduje utrudnienia wchłaniania zwrotnego białek z moczu pierwotnego do wtórnego
BIAŁKO W MOCZU :
- albuminy
- A – immunoglobulina IgA – niszczą drobnoustroje
- IgG
- haptyglobina
- cel uroglobina
* pływanie, biegi długodystansowe, kolarstwo, triathlon
Cykl Krebsa ( mocznikowy ) :
- składa się z 5 reakcji, 2 pierwsze w mitochondrium , 3 ostatnie w cytoplazmie
- zamienia on silnie toksyczny amoniak NH3 w mniej toksyczny , rozpuszczalny w wodzie mocznik
2 NH3+ CO2+asparaginian + 3 ATP → mocznik + 2 ADP + AMP + 4 Pi + furman
MOCZNIK
* Wzór mocznika
Narządy , w których występuje :
- nerki 10 %
- wątroba 90 %
- mózg
Wyniszczenie organizmu wysiłkiem, wydziela on dużo amoniaku, produkt rozpadu białek
TRANSPORT NH3 WE KRWI :
COOH (komórka) COOH
H C NH2 + NH3 H C NH2 + H2O
( wątroba,
CH2 mózg ) CH2
CH2 CH2
COOH CONH2
KW. GLUTAMINOWY GLUTAMINA
KWAS GLUTAMINOWY :
- zabezpiecza organizm przed zatruciem amoniakiem zamieniając go w glutaminę i w ten sposób transportuje go przez krew
TRANSAMINACJA
- prowadzi do syntezy aminokwasów endogennych w organizmie człowieka. Reakcje te zachodzą w cytoplazmie komórki. Reakcje te zachodzą na zasadzie wymiany grupy aminowej pomiędzy α-aminokwasem i α-ketokwasem. Produktem jest inny α-aminokwas i α-ketokwas.
Aminotransferaza alaninowa (AlAT)
- jest markerem uszkodzenia wątroby ( uszkodzony przez : alkohol, tabletki, toksyny, tłuszcz, fruktozę, WZW, nowotwory , pasożyty, porfirię )
- służy do powstawania nowych aminokwasów ( alaniny )
Wartości referencyjne AlAT (5-40 IU/L) 37°C
Aminotransferaza asparaginowa (AspAT)
- jest markerem uszkodzenia serca i mięśni poprzecznie prążkowanych ( zawał serca, dystrofia mięśniowa, intensywny wysiłek fizyczny, uszkodzenie mięśni )
- służy do powstawania kwasu asparaginowego
Wartości referencyjne AlAT (5-40 IU/L) 37°C
Enzymy zostały sklasyfikowane i podzielone na sześć klas ( EC 1.1.1.1 )
Oksydoreduktazy – uczestniczą w reakcjach utleniania i redukcji
Transferazy – uczestniczą w przenoszeniu grup funkcyjnych z jednego związku na drugi
Hydrolazy – uczestniczą w reakcjach hydrolizy, przy udziale wody
Liazy – uczestniczą w odczepianiu grup bez udziału hydrolizy
Izomerazy – przebudowują cząsteczkę w jej obrębie
Ligazy (Syntetazy) – katalizują łączenie się dwóch cząsteczek
BILANS AZOTOWY:
- jest to stosunek azotu białkowego dostarczonego do azotu białkowego wydalonego z organizmu. Dla utrzymania zdrowia osoba o przeciętnej aktywności fizycznej powinna dostarczać dziennie od 30 do 60 gram białka na dobę. Zauważyć należy, że białko szczególnie bogate powinno być w aminokwasy egzogenne.
Wyróżniamy:
( + ) większa ilość białka przyswojonego niż zdegradowanego. Występuje u kobiet ciąży (rozwój płodu), u dzieci (wzrost ciała), u młodzieży (okres dojrzewania), podczas długotrwałego wysiłku (rozbudowa masy mięśniowej).
( - ) mniejsza ilość białka przyswojonego niż zdegradowanego. Występuje u osób z nowotworami, anoreksją, w okresie starości (często złe nawyki żywieniowe).
( 0 ) porównywalna ilość białka przyswojonego oraz zdegradowanego. Występuje u przeciętnych zdrowych dorosłych osób.
CUKRY WĘGLOWODANY Cn ( H2O ) n
- proste ( monosacharydy )
- złożone ( polisacharydy )
PROSTE
ALDOZY – gr. aldehydowa | Liczba węgli | KETOZY – gr. ketonowa |
---|---|---|
Aldehyd glicerynowy | 3 C | Dihydroksyaceton |
- | 4 C | - |
Ryboza Deoksyryboza |
5 C | - |
Glukoza Galaktoza Mannoza |
6 C | Fruktoza |
ZŁOŻONE
DWUCYKRY | WIELOCUKRY |
---|---|
Laktoza Sacharoza Maltoza Izomaltoza |
Celuloza Skrobia Glikogen Dekstroza Chityna Heparyna |
WĘGIEL ASYMETRYCZNY
– posiada 4 różne podstawniki
F
J C* Cl
H
IZOMERIA OPTYCZNA
– zjawisko występowania związków, które są względem siebie odbiciem lustrzanym
IZOMERY OPTYCZNE
– związki posiadające węgiel asymetryczny, wykazujące względem siebie odmienne właściwości :
Fizyczne : skręcalność światła spolaryzowanego , temperatura wrzenia i topnienia
Chemiczne : reaktywność, smak i zapach
Biologiczne : jedne niezbędne do życia, drugie całkowicie obojętne dla organizmu
Aldehyd glicerynowy
W przyrodzie występują jedynie L-aminokwasy , D-cukry, DL-tłuszcze !
3C DIHYDROKSYACETON
Oba cukry 3C występują w komórce jako produkt pośredni
5C RYBOZA
D- ryboza
DNA, ATP, GTP, UTP, CTP, NAD, FAD, CoA
D-deoksyryboza występuje w DNA
6C GLUKOZA
*
Wzór na obliczanie l. izomerów optycznych ( anomerów ) 2n ; n= l. węgli asymetrycznych , np. ryboza 23 = 8
OH- po prawej to na dole
OH- po lewej to do góry
CH2OH – zawsze do góry
Połączenie glukozy w formie α w długi łańcuch skutkuje powstaniem skrobi, z której można np., upiec chleb, natomiast Połączenie glukozy w formie β w długi łańcuch skutkuje powstaniem celulozy, z której można np., zrobić deskę do krojenia chleba.
Funkcje glukozy w organizmie człowieka:
B udulcowa (jest częścią glikoprotein, kwasów nukleinowych, glikolipidów)
odżywcza
energetyczna
zapasowa (magazynowanie glukozy w postaci glikogenu w wątrobie i mięśniach)
D-Galaktoza
Galaktoza występuje w niektórych glikoproteinach i glikolipidach. Znajduje się w mleku, jako część dwucukru – laktozy W wątrobie przekształcana w glukozę. U kobiet karmiących wytwarzana w gruczole sutkowym.
D-Mannoza
Ten cukier występuje w produktach roślinnych m. in. w zbożach i gumach naturalnych. W wątrobie przekształcana do glukozy.
D-Fruktoza
Fruktoza, jest składnikiem sacharozy. Występuje w owocach i miodzie. W wątrobie i jelitach przekształcana jest do glukozy. Fruktoza w postaci wolnej występuje w płynie soczewki oka i pełni funkcje odżywczą komórek budujących soczewkę. Ponadto występuje w spermie jako główny cukier odżywczy plemników