Biochemia EGZAMIN

Metabolizm, przemiana materii i energii - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów. Na metabolizm składają się tysiące różnych reakcji chemicznych, które tworzą szereg powiązanych z sobą cykli biochemicznych. Reakcje metaboliczne dzieli się na dwa, częściowo przeciwstawne procesy:

Równowaga procesów katabolicznych i anabolicznych decyduje o zachowaniu Homeostazy żywych organizmów.

Szlak metaboliczny - szereg następujących po sobie reakcji biochemicznych, w których produkt jednej reakcji jest substratem kolejnej, to cykl metaboliczny. Szlak metaboliczny to porządek, w którym te produkty się układają.

Wyróżnia się aminokwasy:

Własności chemiczne:

Własności fizyczne: Aminokwasy są związkami krystalicznymi o budowie wewnętrznej soli, która sprzyja wysokim temperatura topnienia; są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo w rozpuszczalnikach organicznych, podczas gdy same kwasy i same aminy z reguły trudno rozpuszczają się w wodzie, a bardzo dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. Cząsteczki aminokwasów wykazują znaczny moment dipolowy ze względu na to, że są jednocześnie kationem i anionem. Drobiny tego typu noszą nazwę jonu obojnaczego lub dwubiegunowego. Po rozpuszczeniu aminokwasu w wodzie część jonów obojnaczych przechodzi w kationy, część zaś w aniony.

Degradacja aminokwasów:

Dezaminacja - proces odrywania grup aminowych od cząsteczek związków organicznych (np aminokwasów). W wyniku reakcji powstaje ketokwas będący szkieletem węglowym oraz amoniak. Jest to pierwszy proces związany z degradacją aminokwasu umożliwiający późniejsze wykorzystanie aminokwasu jako substratu oddechowego. Dezaminacja nie wymaga obecności tlenu. Warunkiem jest odpowiednia ilość azotanów oraz organizmów denitryfikacyjnych.

Dekarboksylacja - odłączenie od aminokw. gr COOH w postaci CO: aminokwas ↔ amina biogenna.

Transaminacja jest to reakcja przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na ketokwas, w jego wyniku powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez enzym - transaminazę.

Aminokwasy niebiałkowe, aminokwasy występujące w komórkach głównie roślin i mikroorganizmów, w postaci nie związanej z białkami. Są homologami, izomerami (izomeria) lub pochodnymi aminokwasów białkowych. Przykładem aminokwasu niebiałkowego u roślin jest allicyna, u zwierząt nieliczne, np. beta-alanina czy tauryna. U mikroorganizmów występują jako produkty metabolizmu i są składnikami antybiotyków (np. D-seryna, D-leucyna). Niektóre z aminokwasów niebiałkowych roślin mogą wywoływać zaburzenia u zwierząt.

Aminy biogenne należą do grupy podstawowych czynników, odpowiedzialnych w organizmach żywych za utrzymywanie stałego środowiska wewnętrznego (homeostazy). Są to bardzo ważne związki biologicznie czynne. Działają jako stabilizatory błon komórkowych, regulują syntezę białka, istotną rolę odgrywają w patofizjologii licznych chorób. Pochodne amin biogennych i ich metabolity są lekami wykorzystywanymi we współczesnej terapii. Stosuje się je jako leki przeciwdepresyjne, psychotropowe, przeciwzapalne, a także u chorych na chorobę Parkinsona i Alzheimera.

Właściwości fizykochemiczne białek:

Białka to zasadniczy element budowy wszystkich tkanek ustroju człowieka oraz wielu związków takich jak enzymy hormony przeciwciała, regulują proces przemiany materii i wiele funkcji ustroju, zapewniając prawidłowy stan i funkcjonalność naszego organizmu. Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z aminokwasów.

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.

Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza strukturę białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.

Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków di siarczkowych.

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy i są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w znaczniejszych ilościach, w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

skleroproteiny -białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, odznaczają się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.

fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Białka mają następujące funkcje:

Struktura białek - Budowa przestrzenna białek jest niezwykle skomplikowana i zależy przede wszystkim od kolejności aminokwasów w danej cząsteczce białka. Struktura pierwotna białka zapisana jest w kwasach nukleinowych ilość rodzaj i kolejność aminokwasów w łańcuch polipeptydowym połączone wiązaniami polipeptydowymi. Od sekwencji aminokwasów (czyli pierwszorzędowej struktury białka) zależą wyższe struktury: drugo-, trzecio- i czwartorzędowa. Struktura drugorzędowa białka powstaje gdy aminokwasy sąsiadujące w łańcuchu polipeptydowym (struktura pierwszorzędowa) tworzą wiązania wodorowe. Trzeciorzędowa struktura białka powstaje na skutek oddziaływań pomiędzy aminokwasami znajdującymi się w różnych miejscach skręconej, drugorzędowej struktury białka. Czwartorzędowa struktura białka powstaje ze zwinięcia dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych.

Ważniejsze Białka Roślinne

Wśród białek roślinnych wyróżnia się:

Białka części wegetatywnej - są zlokalizowane w większości w chloroplastach pełnią funkcję enzymatyczne i regulujące. Obejmują one głównie albuminy i globuliny oraz nieco histonów; część z nich występuje w postaci białek złożonych. Mają znaczna wartość biologiczną ze względu na dużą zawartość aminokwasów egzogennych m.in. Lys i Met. Jest wykorzystywane przy otrzymywaniu z liści izolatów białkowych.

Białka zapasowe - można podzielić na białka nasion zbóż i białka roślin motylkowych i oleistych. W pszenicy i życie oraz niektórych innych zbożach (kukurydza) – albuminy i globuliny 20% reszta to prolaminy i gluteiny. Motylkowe występują w liścieniach nasion i składają się głównie z globulin występujące albuminy pełni funkcje enzymatyczne i regulujące. Globuliny roślin motylkowych zawierają znaczne ilości aminokwasów egzogennych, zwłaszcza tych których brak w nasionach zbóż.

Wartość odżywcza białek.

Niska zawartość białka w diecie prowadzi do niedożywienia – produkty bogate w białko zwierzęce często są nośnikami różnych składników mineralnych np. wapnia w mleku, żelaza i cynku w czerwonym mięsie. Orzechy zwierają dużo białka.

Związki wysokoenergetyczne (makroergiczne) mają wiązania bogate w energię, które przy hydrolizie wyzwalają więcej niż 25 kJ/mol (1 kcal = 4,19 kJ). Wiązania wysokoenergetyczne decydują o dużej aktywności związku. Związki tego rodzaju uczestniczą w różnych reakcjach, często jako pośredniki w reakcjach endoergicznych, wyzwalając zawartą w wiązaniu energię swobodną.

Za miarę ilości energii w przemianach biochemicznych uważa się liczbę powsta­jących lub zużywanych cząsteczek ATP. Aby móc z sobą porównywać energię zawartą w różnego rodzaju fosforanach wysokoenergetycznych, przyjęto rozpatry­wać zawsze reakcję hydrolizy fosforanów adenozyny. Hydroliza wiązania fosforano­wego ATP, w wyniku której powstaje ADP i P, wyzwala około 29 kJ/mol energii swobodnej, natomiast hydroliza następnego wiązania, czyli rozpad ATP do AMP i pirofosforanu PP, uwalnia około 36 kJ/mol energii. Rozpad AMP z uwolnieniem adenozyny i fosforanu dostarcza 12 kJ/mol energii.

W nukleotydach wysokoenergetycznych jest magazynowana energia chemiczna powstająca w łańcuchu oddechowym. Przekazywanie energii zachodzi wówczas drogą fosforylacji oksydacyjnej. Magazynowanie energii w warunkach beztleno­wych odbywa się dzięki fosforylacji substratowej.

Substancje biologicznie czynne zawarte w roślinach mają charakter metabolitów wtórnych, czyli nie występują one w nich powszechnie, lecz są produktem wyspecjalizowanego metabolizmu, zawężonego do mniejszych czy większych grup świata roślinnego. Cechuje je często duża specyfika i wybiórczość w oddziaływaniu na organizmy zwierzęce. W małych dawkach wywierają one zazwyczaj jakiś efekt leczniczy, w dużych - są toksynami. Ich funkcje w samych roślinach są różnorodne: obrona przed wyżeraniem lub pasożytnictwem, hamowanie wzrostu innych gatunków roślin, sygnał dla owadów, a nawet regulacja ekspresji genów.

Alkaloidy, związki chemiczne pochodzenia roślinnego, występujące gł. w roślinach w postaci soli kwasów organicznych. Alkaloidy zawierają w cząsteczce układy heterocykliczne z atomem azotu lub tlenu, wykazują własności zasadowe i mają silne działanie fizjologiczne na organizmy ludzkie i zwierzęce. Występują m.in. w maku, kawie, herbacie, tojadzie. Klasyfikuje się je wg pochodzenia (np. alkaloid tojadu) lub budowy chemicznej (np. alkaloidy purynowe, chinolinowe). Do najbardziej znanych alkaloidów należą: atropina, brucyna, chinina, kodeina, kofeina, kokaina, meskalina, morfina, nikotyna, rezerpina, strychnina, teobromina. Rola alkaloidów w życiu roślin nie została dotychczas wyjaśniona. Pierwszym wyodrębnionym alkaloidem była morfina (1804). Znanych jest obecnie ponad 2 tys. alkaloidów (naturalnych i syntetycznych); są to ciała stałe lub ciecze, trudno rozpuszczalne w wodzie, o smaku gorzkim, w większości bardzo trujące. Na ogół alkaloidy są optycznie czynne. Niektóre są stosowane w lecznictwie.

Toksyny roślinne - substancje wytwarzane przez rośliny jako metabolity lub substancje działające odstraszająco i toksycznie do obrony przed zjedzeniem, mają działanie trujące czyli wywołują zaburzenia czynnościowe. Toksyny roślinne są wytwarzane dla obrony przed roślinożercami; silnie trujące alkaloidy (np. nikotyna, kurara, morfina), wpływające na akcję serca i inne czynności fizjologiczne glikozydy, drażniące olejki eteryczne

Budowa i działanie enzymów

__Dzielimy je na proste, zbudowane wyłącznie z aminokwasów (część hydrolaz), oraz złożone zbudowane z części białkowej – apoenzymu i części niebiałkowej – koenzymu lub grupy prostetycznej. Część niebiałkowa może być silnie związana z apoenzymem za pomocą wiązań kowalencyjnych (grupa prostetyczna) lub luźno związana, może od apoenzymu oddysocjowywać i wówczas określa się ją jako koenzym. Sam apoenzym nie wykazuje aktywności enzymatycznej, uzyskuje ją dopiero po połączeniu z odpowiednim kofaktorem: koenzymem, grupą prostetyczną lub jonem metalu. Cały czynny kompleks nosi nazwę holoenzymu.
__Koenzymy ulegają zużyciu i ich zapas w organizmie musi być stale uzupełniany; w skład koenzymów wchodzą witaminy, np. witamina K, B1, B2, B6, B12, H, kwas foliowy, kwas pantotenowy.
__Częścią enzymu uczestniczącą w wiązaniu substratu i przeprowadzaniu reakcji jest centrum aktywne; znajduje się ono w szczelinach i bruzdach apoenzymu biokatalizatora i zajmuje stosunkowo niewielki fragment jego cząsteczki. Do centrum aktywnego enzymu przyłącza się substrat bądź substraty, tu również znajduje się miejsce wiązania kofaktora. Centrum aktywne to przestrzenny układ kilku reszt aminokwasowych charakterystycznych dla danego enzymu. Konformacja substratu musi być przestrzennie dopasowana do konformacji centrum aktywnego enzymu. Dopasowanie strukturalne substratu i enzymu (jego centrum aktywnego) porównuje się do zależności, jaka zachodzi między kluczem i zamkiem lub ręką i rękawiczką. Jest to bardzo precyzyjne, a zarazem elastyczne dopasowanie strukturalne dwóch oddziałujących składników.
__W niektórych enzymach oprócz centrum aktywnego w apoenzymie znajduje się centrum allosteryczne, do którego przyłączają się drobnocząsteczkowe związki, tzw. efektory, wpływające na aktywność enzymów.

Działanie biokatalizatorów polega na tworzeniu przez enzym przejściowego kompleksu z substratem lub substratami; powoduje to przesuwanie się określonych elektronów między reagującymi substratami i powstanie nowych wiązań bądź rozrywanie istniejących; w ten sposób powstaje określony produkt, a enzym wychodzi z reakcji niezmieniony i może wiązać kolejne substraty:

SUBSTRAT + ENZYM ↔ KOMPLEKS [ENZYM,SUBSTRAT] → PRODUKT + ENZYM



Rys. Mechanizm działania enzymu

- Obecność enzymów towarzyszących przemianom metabolicznym powoduje: zwiększenie prawdopodobieństwa zderzeń między reagującymi cząsteczkami, ustawienie substratów względem siebie tak, by miejsca tworzących się wiązań znalazły się naprzeciw siebie oraz naprężanie wiązań w reagujących cząsteczkach, co obniża energię aktywacji i pozwala na powstanie nowych wiązań i konformacji.

- Naprężanie wiązań w kompleksie enzym – substrat wyjaśnia teoria indukcyjnego dopasowania, według której substrat dopasowuje się przestrzennie do centrum aktywnego enzymu, co powoduje niewielkie odkształcenie substratu i centrum, a tym samym naruszenie (naprężenie) wiązań chemicznych i inicjację procesu (teoria Koshlanda).

- Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od aktywności enzymu. Aktywność enzymów jest regulowana przez takie czynniki, jak: temperatura, pH roztworu, stężenie enzymu i substratu, inhibitory i aktywatory; same enzymy mogą także oddziaływać jak trucizny, jeśli znajdą się w nieodpowiednim miejscu, np. trypsyna wstrzyknięta do krwi lub jad węży, pszczół, skorpionów.

Założenia jakie musi spełniać związek aby mógł być katalizatorem:

Enzymy allosteryczne - są to związki mające więcej niż jedno miejsce aktywne, które to miejsca kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie substratu w jednym miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną, zmieniającą powinowactwo do substratu w innych miejscach aktywnych. Ten typ enzymów może występować w formie białka  złożonego z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne. Poza tym enzymy allosteryczne mogą być kontrolowane przez aktywatory i inhibitory, które wiążą się do innych miejsc niż miejsca aktywne i zmieniają szybkość aktywności enzymatycznej.

Poszczególne klasy obejmują enzymy katalizujące następujące reakcje:

  1. oksydo-redukcji ( oksydoreduktazy)

  2. przenoszenia różnych grup chemicznych ( transferazy)

  3. hydrolizy ( hydrolazy)

  4. niehydrolitycznego odszczepiania różnych grup chemicznych ( liazy)

  5. izomeryzacji, czyli wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania ( izomerazy)

  6. powstania różnych wiązań kosztem wysokoenergetycznego wiązania nukleozydotrifosforanów, np. ATP, GTP (ligazy, czyli syntetazy)

Cukry proste są wielowodorotlenowymi aldehydami 4 lub ketonami 5, zatem w ich cząsteczkach znajduje się więcej niż jedna grupa hydroksylowa oraz (odpowiednio) grupa aldehydowa lub ketonowa. Cukry proste z grupą aldehydową są nazywane aldozami, z grupą ketonową - ketozami. Cukry złożone składają się z dwóch (disacharydy), kilku (oligosacharydy) lub wielu (polisacharydy) cząsteczek cukrów prostych. W zależności od liczny atomów węgla w cząsteczce cukry proste dzielimy na triozy (3 atomy), tetrozy (4 atomy), pentozy (5 atomów), heksozy (6 atomów) i heptozy ( 7 atomów). Cukrami prostymi o największym znaczeniu są heksozy (a wśród nich glukoza).

     Wśród wielocukrów (polisacharydów) warto wyróżnić celulozę, skrobię i glikogen. Wymienione wielocukry składają się wyłącznie z wielu cząsteczek glukozy. Jednak różny sposób połączenia jednostek glukozowych powoduje, że celuloza, skrobia i glikogen mają różną budowę cząsteczki, a co za tym idzie - inne właściwości. W organizmach żywych pełnią także różne funkcje.

Glukoza, zwana także cukrem gronowym o wzorze sumarycznym C6H12O6, jest cukrem prostym, występującym we wszystkich organizmach żywych zarówno w postaci wolnej, jak i jako składnik wielu bardziej złożonych środków. W roślinach glukoza powstaje w procesach fotosyntezy. Zwierzęta i człowiek zaspokajają swoje zapotrzebowanie na glukozę, pobierając ją w postaci wolnej, a także jako składnik cukrów złożonych, wraz z pokarmem. Glukoza dostarcza głównej części energii do procesów życiowych. Jest także substratem w wielu reakcjach przemiany materii. Glukoza w organizmie człowieka to jedyny cukier prosty występujący w większej ilości, ponieważ wszystkie inne cukry, które zjadamy, są przekształcone w glukozę przez wątrobę. W organizmie człowieka jest jedyną formą transportową cukrów i jej stężenie we krwi musi być utrzymywane na stałym poziomie (około 0,1 w stosunku do masy ciała). Spadek stężenia tego cukru powoduje zwiększenie pobudliwości pewnych komórek mózgu, mogące objawiać się skurczami, drgawkami, utratą świadomości a nawet śmiercią. Z kolei w pewnych zaburzeniach przemiany cukrowej w organizmie, nazywanych cukrzycą, glukoza we krwi utrzymuje się na podwyższonym poziomie. Stałe stężenie glukozy we krwi jest zachowane dzięki wielce skomplikowanemu mechanizmowi biochemicznemu.

Fruktoza, zwana także cukrem owocowym, to inny bardzo rozpowszechniony cukier prosty. Fruktoza jest ketozą. Ma taki sam wzór sumaryczny jak glukoza, ale inne wzajemne ułożenie atomów w cząsteczce. Fruktoza jest zatem izomerem 6 glukozy. W stanie wolnym występuje w wielu owocach i miodzie. Fruktoza stanowi łatwo przyswajalny składnik pożywienia. Stosuje się je jako środek słodzący w cukrzycy oraz w leczeniu niedomogi mięśnia sercowego. Fruktoza jest najsłodsza z cukrów. W rzeczywistości jest tak, że nie wszystkie cukry są jednakowo słodkie. Aby osłodzić określoną porcję pożywienia fruktozą, wystarczy wziąć jej prawie dwukrotnie mniej niż sacharozy. Mówiąc o zdolności do słodzenia, warto uświadomić sobie, że istnieją związki chemiczne - nie mające nic wspólnego z cukrami - charakteryzujące się ogromną słodkością. Popularna sacharyna, syntetyczny środek słodzący, stosowany przez ludzi chorych na cukrzycę, jest słodsza od zwykłego cukru 550 razy. Inaczej mówiąc, trzeba by wysypać ponad pół tony naszego cukru używanego w gospodarstwie domowym, aby uzyskać efekt słodzący 1 kilograma sacharyny.

  Dwucukrem o największym zastosowaniu praktycznym jest sacharoza, czyli znany z życia codziennego cukier konsumpcyjny. Ponieważ sacharoza jest dwucukrem, łatwo się domyślić, że jej cząsteczka składa się z dwóch cząsteczek cukrów prostych: cząsteczki glukozy i cząsteczki fruktozy. Jednak wzór sumaryczny sacharozy nie jest prostym podwojeniem wzoru glukozy lub fruktozy. Przy łączeniu się dwóch cząsteczek cukrów w dwucukier wydziela się cząsteczka wody. Zatem wzór sumaryczny sacharozy przyjmuje postać C12H22O11. Sacharoza, biała, krystaliczna substancja, doskonale rozpuszczalna w wodzie, była znana w Indiach i Chinach już kilka tysięcy lat temu. W 1494 roku przeniesiono uprawę trzciny cukrowej na Santo Domingo, a następnie na Kubę, do Brazylii i Meksyku. W XVI cukier sprowadzono do Europy, jednak jego wysoka cena zmuszała do poszukiwań surowca roślinnego bogatego w ten związek i dobrze znoszącego chłodny klimat. W 1747 roku A. Marggraf otrzymał krystaliczną sacharozę z buraków cukrowych.

W Polsce sacharozy zaczęto używać dość późno, bo dopiero w początkach XIX wieku. Wcześniej środkiem słodzącym był miód pszczeli. Obecnie światowa produkcja cukru przekracza 100 milionów ton rocznie. Polska zalicza się do dużych producentów sacharozy.

Celuloza jest roślinnym polisacharydem zbudowanym z kilkutysięcy cząsteczek glukozy połączonych w nie rozgałęziony łańcuch. Czysta celuloza jest białą, nierozpuszczalną w wodzie substancją. Stanowi podstawowy element roślinnej ściany komórkowej, nadaje tkankom wytrzymałość mechaniczną i elastyczność. Niektóre włókna roślinne (len, bawełna) są prawie czystą celulozą; w drewnie zawartość celulozy sięga 50 procent. Z tego względu celuloza jest związkiem organicznym występującym na Ziemi w największej ilości.
     Warto wiedzieć, że żaden ssak nie wytwarza enzymu celulazy potrzebnego do trawienia celulozy. Zatem w przewodzie pokarmowym człowieka i zwierząt mięsożernych celuloza nie ulega degradacji. Natomiast zwierzęta roślinożerne mogą ją trawić, ponieważ w ich przewodzie pokarmowym znajdują się bakterie i pierwotniaki wytwarzające potrzebny enzym.

Skrobia jest również polisacharydem roślinnym. Podobnie do celulozy jest złożona wyłącznie z cząsteczek glukozy, jednak łączą się one w inny sposób. Poza tym skrobia stanowi mieszaninę dwóch polisacharydów: nie rozgałęzionej amylozy 7 i rozgałęzionej amylopektyny 8. Skrobia jest najważniejszym polisacharydem zapasowym u roślin, które magazynują go w owocach, nasionach, korzeniach i kłączach. Szczególnie bogate w skrobie są ziarna zbóż i bulwy ziemniaka. Skrobia występuje w postaci ziaren o charakterystycznym wyglądzie, różnym dla poszczególnych gatunków roślin. Jest białą substancją stałą, pozbawioną smaku i zapachu. Nierozpuszczalna w zimnej wodzie, w gorącej tworzy roztwór koloidalny zwany kleikiem skrobiowym, który po ochłodzeniu ulega zgęstnieniu. Zjawisko to wykorzystuje się w przygotowaniu kisieli i budyniów. Cecha charakterystyczną dla skrobi jest jej zdolność do tworzenia fioletowo granatowego zabarwienia z jodem. Pod wpływem ogrzewania jej zabarwienie znika, by po oziębieniu kleiku ponownie się pojawić.

Trzecim ważnym wielocukrem, składającym się wyłącznie z cząsteczek glukozy, jest glikogen, zwany także skrobią zwierzęcą. Porównanie do skrobi wynika, po pierwsze, ze strukturalnego podobieństwa glikogenu do amylopektyny, a po drugie, z jego funkcji. Glikogen jest główną formą magazynowania cukrów u zwierząt i pod tym względem stanowi odpowiednik skrobi u roślin. Występuj głównie w wątrobie (do 6 procent jej masy) i w mięśniach (około 1 procentu). Z powodu znacznie większej masy mięśni glikogen mięśniowy stanowi pulę 3 - 4 razy większą niż glikogen wątrobowy.
     Glikogen mięśniowy jest źródłem glukozy przetwarzanej w samych mięśniach. Proces ten ma zaspokajać potrzeby energetyczne mięśni podczas ich pracy. Glikogen wątrobowy magazynuje glukozę niezbędną do utrzymania stałego, fizjologicznego stężenia tego związku we krwi między posiłkami. Nie jest to zapas duży. Wystarczy przez kilkanaście godzin nie dostarczać cukru organizmowi w posiłkach, a wątroba stanie się niemal całkiem pozbawiona glikogenu. I wtedy organizm włącza inne mechanizmy metabolityczne.

Podział cukrów, wzory Hawortha i Fischera

1.Cukrzy dzielą się na trzy podstawowe grupy, a mianowicie:
- cukry proste, jednocukry czyli monosacharydy ( od słowa monos - pojedynczy),
- polisacharydy niższe zwane oligosacharydami (od oligos - nieliczny), należą tu głównie różne di-, tri- i tetrasacharydy,
- cukry złożone, wielocukry czyli polisacharydy wyższe (od słowa polys - liczny) zawierające w cząsteczkach w postaci związanej nawet do kilku tysięcy cukrów prostych. W obrębie przedstawionych powyżej podstawionych grup cukrów istnieją dalsze podgrupy, które będą wyszczególniane przy omawianiu poszczególnych grup cukrów.

Monosacharydy

Cukry proste ze względu na ilość atomów węgla w pojedynczej cząsteczce dzielimy na:

-triozy o 3 atomach węgla, np. aldehyd gliceronowy.

-tetrozy o 4 atomach węgla.

-pentozy o 5 atomach węgla, np. ryboza, deoksyryboza, rybuloza.

-heksozy o 6 atomach węgla, np. glukoza, galaktoza i fruktoza.

Większość biologicznie ważnych monosacharydów ma 5 lub 6 atomów węgla, choć w fizjologii komórek (fotosynteza, cykl Krebsa) znaczenie mają też monosacharydy 3 i 4 węglowe, a spotyka się też monosacharydy i ich pochodne o większej niż 6 liczbie atomów węgla.

Monosacharydy można także podzielić na:

-aldozy, w których występuje grupa aldehydowa (COH), np. deoksyryboza, ryboza, glukoza, galaktoza.

-ketozy, w których występuje grupa ketonowa (C=O), np. rybuloza, fruktoza.

Grupa aldehydowa i ketonowa to podtypy grupy karbonylowej.

Wszystkie monosacharydy posiadają właściwości redukcyjne, czyli dają pozytywny wynik prób zarówno Tolensa, jak i Trommera. Mówimy że cukry są redukujące, gdyż:

grupa aldehydowa w tych cukrach w reakcji z odczynnikiem redukuje go, natomias sama ulega utlenieniu do grupy karboksylowej;

grupa ketonowa w tych cukrach ulega reakcji enolizacji tworząc epimery (dwie aldozy i jedną ketozę). Aldozy w dalszej reakcji wykazują właściwości redukujące (są odczynnikiem redukującym w dalszej reakcji cukrów).

Prawie wszystkie węglowodany są optycznie czynne. Zwykle tylko jeden z dwóch stereoizomerów jest biologicznie aktywny.

Cukry złożone

Cukry złożone powstają w wyniku połączenia dwóch lub więcej cząsteczek cukrów prostych, które określamy wtedy mianem monomerów. Wielocukry nie są jednak polimerami, gdyż podczas ich powstawania wydziela się woda. Jedna cząsteczka wody powstaje w wyniku połączenia się dwóch cukrów prostych tzw. wiązaniem glikozydowym. Hydroliza cukrów złożonych prowadzi do rozerwania wiązań glikozydowych. Przebiega ona jednak tym trudniej, im dłuższy jest łańcuch cukrowy i im bardziej jest on rozgałęziony.

Cząsteczki cukrów mogą się łączyć wiązaniami glikozydowymi na dwa sposoby:

Disacharydy

Do dwucukrów zaliczamy: sacharozę, laktozę, maltozę, celobiozę

Większość disacharydów (za wyjątkiem sacharozy) wykazuje właściwości redukcyjne.

Polisacharydy

Do polisacharydów zaliczamy: skrobię, glikogen, celulozę, a także wiele pochodnych cukrów.

Łańcuchy polisacharydów dzielimy na:

Polisacharydy nie wykazują właściwości redukcyjnych. Wiąże się to z bardzo małą ilością wolnych grup funkcyjnych (grupa ketonowa) w długich łańcuchach cukrowych.

Wzory Hawortha

Wzory Hawortha to rodzaj graficznej prezentacji przestrzennej na płaszczyźnie (swoisty na płaszczyznę z zachowaniem pewnych zasad charakterystycznych dla danej tzw. projekcji chemicznej) charakterystycznej dla półacetalowych (cyklicznych) odmian cukrów obok projekcji Fischera. Nazwa projekcji pochodzi od nazwiska angielskiego chemika, sir Waltera Hawortha.

W projekcji Hawortha używa się uproszczonych wzorów perspektywicznych. Chociaż oddają one rzeczywisty wygląd cząsteczek półacetalowych odmian cukrów znacznie lepiej niż wzory Fischera, nie uwzględniają pewnych istotnych szczegółów ich struktury (kąty wiązań, pofałdowanie łańcucha węglowego). W celu ich przedstawienia stosuje się projekcję stereochemiczną.

Przy przedstawianiu wzorów cukrów za pomocą projekcji Hawortha stosuje się następujące reguły:

Wzory Fischera

To rodzaj projekcji chemicznej charakterystycznej dla cukrów obok projekcji Hawortha.

Adenina - zasada purynowa, jeden za składników kwasów nukleinowych (DNA, RNA), w kodzie genetycznym oznaczana symbolem "A".

Adenina w DNA łączy się komplementarnie za pomocą dwóch wiązań wodorowych z tyminą, a w RNA z uracylem.


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Biochem, Akademia Wychowania Fizycznego, Biochemia, egzaminy
Biochemia, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, egzam
Biochemia egzamin
Biochemia 2006 2007, materiały medycyna SUM, biochemia, EGZAMIN, teoretyczny
Biochemia egzamin[1]
BIOCHEMIA EGZAMIN
Biochemia egzamin
Zagadnienia z BIOCHEMII-oprac studentow z korekta KM, Biotechnologia POLSL, Semestr V, Biochemia, Eg
Biochemia egzamin sciaga, BIOCHEMIA
pytania biochemia egzamin 12 I termin (1)
egzamin biochemia 2012, BIOCHEMIA D, egzamin biochemia
2010. Pytania do biochemii - I semestr, Biochemia, EGZAMIN
BIOCHEMIA egzamin2007
Biochemia egzamin 2012 id 86181
Biochemia egzamin od PAWŁA, OCHRONA ŚRODOWISKA UJ, BIOCHEMIA
egzaminy9pyt), analityka medyczna UMP II ROK 2015, BIOCHEMIA, EGZAMIN

więcej podobnych podstron