Wiązanie peptydowe-w jego układzie C=O i N-H są równoległe z nieznacznym skręceniem w stosunku do wiązania C-N. Wynika to z występowania wiązania podwójnego w 2 formach rezonansowych. Atomy mogą lokować się w układzie cis i trans. Składa się z grupy karboksylowej jednego aminokw i grupy aminowej drugiego.

Klasyfikacja peptydów:

- długości łańcucha - na oligopeptydy, polipeptydy, makropeptydy

- rodzaju reszt wchodzących w skład peptydu -homomeryczne (zawierające tylko reszty aminokwasowe) i heteromeryczne (zawierające także inne reszty np. hydroksykwasów).

- rodzaju wiązań występujących w łańcuchu - homotetyczne zawierające wyłącznie wiązania peptydowe, heterodetyczne - zawierające także inne wiązania, np. disiarczkowe lub estrowe.

- budowy łańcucha - na łańcuchowe proste, łańcuchowe rozgałęzione oraz cykliczne

Peptydy biologicznie aktywne:

-tyftsyna-TKPR stymuluje działanie układu odpornościowego

- Glutation -zbudowany z 5-Glu-Cys-Gly, biologiczny przenośnik elektronów, służy jako koenzym liazy laktoiloglutationowej katalizującej przemianę metyloglioksalu do kwasu mlekowego

- peptydy o funkcji hormonów i antybiotyków: wazopresyna i oksytocyna-hormony tylnego płata przysadki mózgowej, wywołują kontrakcję mięsni gładkich macicy i gruczołu mlecznego. Adrenokortykotropina-hormon przedniego płata składa się z 39aminokw. Melatropina z 18 aminokw uczestniczy w rozwoju zarodka

-Insulina- hormon trzustki, zawiera 51 aminok, posiada zdolność asocjacji. Obniża poziom glukozy we krwi.Zwiększa przepuszczalność błon komórkowych dla monosacharydów i aminokw, przyśpiesza proces glikolizy.

-protaminy-składa się głównie z Arg(85%). Występ w jądrach komórkowych ryb, towarzyszą kwasom nukleinowym np.w spermie ryb lub ptaków

Antybiotyki: gramicydyny,polimyksyny,aktynomycyny-produkowane przez grzyby strzępkowe.w ich skład wchodzą aminokw nieproteinogenne lub analogi aminokw białkowych. Heptapeptydy(cyklofalloidyna, fallotoksyna)-silne trucizny muchomora sromotnikowego. Endorfiny występują w tkankach zwierząt, mają podobne działanie do morfiny-znoszą ból i rozluźniają napięcie mięśni.

-peptydy smakowe (aspartam (ASP-Phe-CH3) silny środek słodzący) pozyskiwane z proteolizy białek naturalnych lub syntezy z wolnych aminokw.w środowisku niewodnym

Nomenklatura peptydów(nazewnictwo)

N-końcowa reszta aminokw zawierająca wolną grupę aminową, C-końcowa-karboksylową.Nzawy peptydów tworzymy traktując je jako pochodne aminokw C-końcowego, nazwy pozostałych reszt aminokw wprowadzamy używając łącznika -ylo-.Używamy zwyczajowych nazw aminokw np. glicyloalanyloglicyna. W praktyce podajemy sekwencje aminokw peptydów używając kodu trójliterowego. Reszty aminokw zapisujemy w kolejności od N- do C-końca.

Klasyfikacja białek:

-ze względu na kształt: globularne(sferyczne) mają kształt eliptyczny, skł się z pofałdowanych i zwiniętych łańcuchów polipeptydowych o splotach utrwalonych wiązaniami kowalencyjnymi i niekowalencyjnymi. Łatwo rozp w wodzie w rozcieńczonych r-rach soli. Należą tu wszystkie białka czynne biolog o charak enzymów, antygenów, przeciwciał

Włókienkowe-białka o znacznej asymetrii cząsteczek.ich cząsteczki są zespołami rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych, powiązanych wiązaniami niekowalencyjnymi. Mają trwała strukturę, są nierozp w r-rach soli. Należą tu kreatyna, miozyna, kolagen.

-ze względu na budowę:

Proste-po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne

Protaminy-polipeptydy, występuję w dojrzałej spermie ryb i ptaków.zbudowane z 8rodzajów aminokwasów o przewadze zasadowej (Arg),nie zawierają aminokw siarkowych.

Histony, albuminy,globuliny,prolaminy, gluteliny-białka globularne.

Histony-Białka jądra komórkowego w kotnym występuja w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteidy.mają podobny charakter do protamin, zawierają małe ilości aminokw siarkowych

Albuminy- w cieczach ustrojowych i ziarnach roślin uprawnych.rozp w wodzie i rozcieńczonych r-rach soli, ulegają wysoleniu w obecności większych stężeń siarczanu amonu. Składają się w przewadze z aminokw kwaśnych. Albumina surowicy krwi,owoalbumina jaja, rycyna nasion rącznika,leukozyna ziarna zbóż.Regulują ciśnienie osmotyczne cieczy ustrojowych i wiązanie różnych składników

Globuliny-należy tu większość enzymów i glikoprotein.występ w cieczach ustrojowych zwierząt,wchodzą w skład białek zapasowych nasion roślin głównie motylkowatych.są nierozp w wodzie, rozp się w rozcieńczonych r-rach soli i mogą być wysolone przez ich stężone r-ry. W ich skład wchodzą wszystkie aminokw białkowe,w tym dużo Asp i Glu.

Immunoglobuliny-przeciwciała, występują w plazmie krwi, imfy.wiążą antygeny.

Prolaminy- rozp w niższych, rozcieńczonych alko alifatycznych i niektórych aromat.występ w nasionach traw.zawierają dużo Glu i Pro, azotu amidowego, mało Lys.

Gluteiny rozp w rozcień kwasach i zasadach, nierozp w r-rach soli obojętnych i alko.występ w nasionach roślin jednoliściennych, stanowią frakcję białek resztkowych i glutenu.

Skleroproteiny-fibrylarne. U zwierząt występ jako składnik tkanki łącznej i strukturalnej,odporne na działanie rozp-ków i enzymów proteolitycznych.Kreatyna zawiera dużo Cys; kolagen i elastyna zawierające dużo Pro.

Złożone- składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną niebiałkową cząsteczką zwykle organiczną(gr protoestetyczną) z udziałem wiązań kowalencyjnych, heteropolarnych i koordynacyjnych.

Fosfoproteiny zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb

Glikoproteiny ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteiny występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych. Chronią przed proteolizą , zlepianiem powierzchni faz, odpowiadają za rozpoznawanie obcych ciał i własnych. Stanowią podstawowy składnik sub grupowych krwi oraz licznych receptorów występ na pow komórki.

Chromoproteiny złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteiny zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny. (hemoglobina, mioglobina-odpowiedzialne za dostarczenie tlenu; cytochromy transportujące elektrony w głównych procesach oksydacyjnych;leghemoglobina-uczestniczy w wiązaniu N2 przez bakterie i niektóre enzymy- katalaza, peroksydaza.Melanoproteiny-sub barwne skóry oraz pochodne karotenowi-rodopsyny-uczestniczą w procesie widzenia.

Nukleproteiny obejmują grupę polipeptydów i białek głównie zasadowych(protamin i histonów) związanych w kompleksy z kwasami nukleinowymi za pomocą wiązań niekowalencyjnych.występ w jądrach komórkowych stanowiąc materiał genetyczny komórki;w rybosomach tworząc kompleksy RNA z białkiem. Wirusy zbudowane są z prawie czystych nukleoproteid.

Metalo zawierają rózne jony metali związane z białkiem. Należa tu ferrodoksyny-b.żelazowo-siarkowe; ferrytyna, ceruloplazmina, flawoprotiny,kompleksy białkowo-chlorofilowe, enzymy w których jon metalu pełni zasadniczą rolę strukt lub katalityczną. Fosfatazy zaw w składzie Mg, arginaza Mn, insulina Zn, oksydazy Cu, reduktaza azotanowa Mo.

Lipoproteiny białka sprzężone z lipidami.występ w bogatych w tłuszcz ziarnistości oraz błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaja.odpowiadają za transport i rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozp w lipidach.

-ze względu na właściwości odżywcze

Doborowe w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa

Niedoborowe te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.

Niebiałkowej część białka nazywamy prostetyczną.

Białka złożone ze względu na obecność grupy prostetyczne dzielimy na:

-nukleoproteidy - zawierające jako grupę prostetyczną nukleotydy i kwasy nukleinowe, występujące w jądrach komórkowych;

-glikoproteidy - cukrowce, występują w ślinie, w substancji ocznej i płynie torebek stawowych;

-chromoproteidy - metale, zaliczamy do nich różne enzymy, hemoglobinę, cytochromy;

-fosfoproteidy - reszty kwasu fosforowego i należą tu kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb;

-lipoproteidy -tłuszcze i sterydy; są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL)

-ze względu na pochodzenie:

Białka roślinne (głównie białka zawarte w ziarnach zbóż, czyli gluten)

Białka zawarte w mięsie, czyli zwierzęcej tkance mięśniowej.

Białka zawarte w mleku (kazeina)

-ze względu na funkcje:

- kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów

-transport - hemoglobina, transferyna

-magazynowanie - ferrytyna

- kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce

- ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch - np. aktyna, miozyna

-wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych

-bufory

- kontrola wzrostu i różnicowania

-immunologiczna - np. immunoglobuliny

-budulcowa, strukturalna - np. &-keratyna, elastyna, kolagen

-przyleganie komórek (np. kadheryny)

-regulatorowa (regulacja hormonalna i regulacja przebiegu procesów genetycznych) - -reguluje przebieg procesów biochemicznych - np. hormon wzrostu, insulina, czynniki transkrypcyjne

-ze względu na rozpuszczalność

- białka rozpuszczalne inaczej zwane hydrofilowe najczęściej spotykane są w cytoplazmie, ze względu na kształt nazywane są także globularnymi

-białka nierozpuszczalne zwane też hydrofobowe lub fibrylarne przyjmują kształt włókien, znajdują się w błonach komórkowych

właściwości białek w prod spożywczych)

-Koagulacja białek mleka -kazeiny zachodząca pod wpływem enzymu podpuszczki, w wyniku działania enzymu następuje rozwarstwienie substancji białkowych oraz wody i ścięcie białek.

-Zdolność żelowania -wykorzystywana w procesie uzyskiwania galaret z użyciem np. żelatyn.

-Zdolność do uczestniczenia w przemianach glutenu -(tworzenie się siatki glutenowej).

-Tworzenie się siatki glutenowej polega na wchłanianiu przez białka wody, pęcznienie cząsteczek białkowych, a następnie łączenie się ich ze sobą

-Właściwości pianotwórcze -(np. białka jaja kurzego) wykorzystywane są podczas kształtowania pożądanej tekstury wyrobów cukierniczych, w procesie napowietrzania (ubijanie).

-Białka zawarte w mleku (kazeina) poddawana jest procesowi napowietrzania podczas produkcji kremu, bitej śmietany, lodów, itp.

w strukturę siatkową.

-Białka są składnikiem budulcowym

pokarmu uczestniczą w procesach budowy

nowych tkanek i komórek oraz w procesach

odbudowy tkanek i komórek zniszczonych

i uszkodzonych.

-Ponadto białka wykorzystywane są przez organizm jako substancja zapasowa w przypadku wystąpienia zjawiska głodu jakościowego czy ilościowego.

Metody izolowania białek:

-chromatografia

Białka rozdzielamy metodą chromatografii cieczowej, gdzie fazę stacjonarną stanowi złoże hydrofilowe, które mogą stanowić nierozpuszczalne związki agarozy, dekstranu lub polimerów akryloamidu. Przy oczyszczaniu białek najczęściej wykorzystujemy chromatografię kolumnową. Mieszaninę rozdzielanych białek wprowadzamy na kolumnę w buforze fazy ruchomej. Im większe powinowactwo białka do fazy stacjonarnej tym wolniej przesuwa się na kolumnie. Białka są eluowane (wymywane) z kolumny kolejnymi porcjami buforu w zależności od ich powinowactwa do złoża

-filtracja-Filtrację żelową można stosować do usuwania substancji drobnocząsteczkowych z preparatów izolowanego białka oraz do wyznaczania masy nienaruszonych kompleksów wielobiałkowych.

-dializa-Polega na przechodzeniu przez półprzepuszczalną błonę cząsteczek mniejszych niż pory w tej błonie, do roztworu na zewnątrz woreczka, a zatrzymywaniu w roztworze w woreczku cząsteczek zbyt dużych, aby mogły przejść przez te pory. Przechodzenie przez błonę trwa do momentu wyrównania stężenia danego związku drobnocząsteczkowego po obu stronach błony

-Elektroforeza oznacza przemieszczanie się cząstek obdarzonych ładunkiem w polu elektrycznym.Większość metod elektroforetycznych wykorzystuje specyficzne nośniki np.żele poliakryloamidowe lub agarozowe, bibułę. Przemieszczanie się jonów w polu elektrycznym zależy od ich ładunku, wielkości i kształtu. Jony naładowane ujemnie migrują do anody, naładowane dodatnio do katody

Białka:

Podział ze wzg na kształt cząsteczek:

a) białka włókienkowe (fibrylarne) to zespół rozgałęzionych łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą różnymi wiązaniami najczęściej niekowalencyjnymi. Białka te mają b. trwałą strukturę, dlatego pełnią f. podporową i strukturalną. Nierozp bądź trudno rozp w wodzie, trwałe i odporne na wysokie temperatury. Najważniejsze z nich to:

• keratyna

• kolagen

• fibroina

• miozyna

2. białka sferyczne (globularne) zbudowane z białek połączonych łańcuchami polipeptydowymi; są dobrze rozp w wodzie; wśród nich są wszystkie enzymy; wrażliwe na wysokie temperatury, mają skomplikowane struktury wtórne. Wśród nich są:

• hemoglobina

• enzymy

Podział ze wzg na skład chemiczny:

1. Białka proste: (zbudowane tylko z aminokwasów):

1. Histony - niskocząsteszkowe białka; mają charakter zasadowy (duży udział a. zasadowych) wyst w dużej ilości w chromatynie gdzie regulują aktywność genów.

2. Albuminy - obecne w każdej żywej komórce; łatwo rozp w wodzie; dużo w ososzu i limfie, mleku, tk. Mięśniowej. Mają duży wpływ na ciśnienie krwi; duży udział aminokwasów egzogennych.

3. Globuliny - rozp w wodzie , dobrze w solach obojętnych, wyst w dużych ilościach w cieczach ustrojowych; duży udział aminokwasów egzogennych: wśród nich dużo enzymów.

4. Prolaminy - białka kwaśne (kw. asparaginowy, glutaminowy); wyst w skrobiowej części bielma. Przykładem są:

• Gliadyna (przenica, żyto)

• Hordenina (jęczmień)

• Zeina (kukurydza)

5. Gluteminy - wyst w skrobiowej części bielma; składem aminokwasowym przypominają Prolaminy; różnią się tym, że rozp się jedynie w roztworach zasad i kwasów np. CH3COOH, podczas gdy Prolaminy dobrze rozp się w 60-80% etanolu.

6. Skleroproteiny - b włókienkowe; wyst gł u zwierząt; są składnikiem tk. łącznej; zawierają duże ilości proliny i cystyny, oraz aminokwasów zasadowych, są odporne na denaturację.

2. Białka złożone: (obok aminokwasów są inne składniki; rodzaj jest podstawą do nazwy):

1. Fosfoproteiny - oprócz aminokwasów zawiera kwas fosforowy estrowo związany z grupą OH seryny lub treoniny. Np. kazeina w mleku krowim, witelina i fosfityna w żółtku jaj kurzego.

2. Lipoproteiny - w ich skład oprócz aminokwasów wchodzą: kw. tłuszczowe, cholesterol, fosfolipidy; te związki o charakterze tłuszczowym tworzą połączenia z łańcuchami polipep. Białka te są składnikiem błon kom. i dlatego pełnią b. ważną funkcję.

3. Glikoproteiny - zawierają w swoim składzie od 4-40% składników cukrowych (galaktoza, mannoza, glukozoamina); występują w śluzach i decydują o grupach krwi.

4. Nukleoproteiny - zawierają kw. nukleinowe i wyst. w jądrze komórkowym, rybosomach. Z nich zbudowane są wirusy; biorą udział w biosyntezie białka

5. Chromoproteiny - zawierają zawsze barwny składnik (gr. prostetyczne) np. żelazo, karotenoidy, nukleotydy flawinowe. Przykładami są:

• Hemoglobina

• Cytochrom C

Funkcje białek:

• Katakityczna - wszystkie enzymy, ၡ - amyloza, pepsyna, ureaza

• Strukturanla - kolagen (dziąsła), keratyna (paznokcie, włosy), elastyna (ścięgna)

• Transportowa - hemoglobina

• Obronna - wszystkie ၧ- globuliny, trombina (krzepliwość krwi), interferon

• Zapasowa - prolaminy zbóż, albuminy, globuliny jaj

• Regulacyjna - korkytokropina (regulacja wapna)

• Jako układy kurczliwe - aktyna i miozyna (praca mięśni)

Struktury białek i wiązania

1. Pierwotna - sekwencja aminokwasów (wiązania peptydowe)

2. Wtórna:

1. Drugorzędowa (ၡ, ၢ, mieszana)

2. 3-cio rzędowa

3. 4-to rzędowa

Do najważniejszych wiązań utrzymujących st. wtórną należą:

• wodorowe

• dwusiarczkowe

• jonowe

• hydrofobowe

• Van der Wallsa

Wiązanie peptydowe:

Wiązanie pomiędzy C-N w ok. 40% ma charakter wiązania podwójnego.

Wiązanie pomiędzy C-O w ok. 60% ma charakter wiązania podwójnego. Te 2 fakty powodują, że w. peptydowe wykazuje znaczną sztywność, a wszystkie jego 4 atomy (C,O,N,H) są w tej samej płaszczyźnie. Łańcuch nie jest do końca sztywny, gdyż wiązanie przy węglu α umożliwia swobodną rotację łańcucha.

Wiązanie wodorowe:

Tworzą się między dwoma elektroujemnymi atomami, które silnie przyciągają proton. Proton ten pełni funkcję czynnika wiążącego. W białkach wiązanie wodorowe tworzy się najczęściej między tlenem grupy CO, a azotem grupy NH. W. w mogą tworzyć się w obrębie jednego łańcucha, lub między gr. CO i NH sąsiednich łańcuchów. Energia w. w jest niewielka (10-cio krotnie mniejsza niż kowalencyjnych), ale b. duża ich ilość jest w białkach.

Wiązania dwusiarczkowe (disulfidowe):

Wiązanie te są typu kowalencyjnego, powstają zawsze w wyniku odwodorowania grup SH dwóch cząstek cysteiny wchodzących w skład białek. Duża ich ilość jest w białkach strukturalnych, dzięki nim wykazują dużą stabilność i są odp. na denaturację termiczną.

Wiązania jonowe (solne) - tworzą się między dodatkowymi gr. funkcyjnymi o przeciwnych ładunkach (+ z -). Najczęściej tworzą się między gr. NH₃ lizyny (dodatkowej), a gr. COO^- (dodatkowa) kw. asparaginowego lub glutaminowego. Mogą one również występować w formie pojedynczego łańcucha jak i między łańcuchami polipeptydowymi.

Oddziaływania (wiązania) hydrofobowe:

Określają one siły wzajemnego oddziaływania między apolarnymi rodnikami aminokwasów łańc. polipep. Reszty hydrofobowe w białku mają tendencję do unikania wody, a reszty polarne otaczają się cząstkami wody. W rezultacie takich oddziaływań cząsteczki białka przyjmują taką konformację, że rodniki apolarne znajdują się wewnątrz cząsteczki, a polarne na zewnątrz w kontakcie z fazą wodną.

Struktura 1-szo rzędowa:

Jest to kolejność aminokwasów w łańć. polipep. Tworzą ją wyłącznie wiązania polipeptydowe. Jest to jedyna st., która jest warunkowana genetycznie, dlatego jej znajomość pozwala na ustalenie pochodzenia genetycznego.

Struktura 2-go rzędowa:

Występuje w postaci 3 form α (α - heliks = śrubowa), β - (dywanowa lub fałdowa), oraz mieszana (jest α i β). St. tę utrwalają wiązania wodorowe.

a) α - heliks można przedstawić w postaci łańcucha prawoskrętnie zwiniętego wokół jednej wspólnej hipotetycznej osi. Każdy skręt (zwój) ma 3,6 reszt aminokwasów, a każdy skok heliksu ma 0,54 nm. Wśród aminokwasów utrudniających tworzenie się α - heliksu jest prolina lub hydroxyprolina gdyż atom azotu tych aminokwasów jest wbudowany w pierścień heterocykliczny, co uniemożliwia możliwość obrotu wokół węgla α. Obecność tych am. jest przyczyną tworzenia się w tych miejscach tzw. pętli.

b) Struktura β polega na utworzeniu się wokół siebie najczęściej równolegle zygzakowatych odcinków łańcucha polipeptydowego. St. tę najczęściej stabilizują poprzeczne wiązania wodorowe. W porównaniu z α - heliksem struktura β jest bardziej rozciągnięta. Przykładami białek z tej struktury jest np. keratyna, która ma zdolność do przechodzenia z α w β i na odwrót.

Struktura 3-cio rzędowa:

Mówi nam o stopniu zwinięcia heliksu α lub st. β w przestrzeni. Ten typ st. występuje w białkach globularnych. Struktura 3-cio rzędowa utrzymywana jest dzięki wiązaniom wodorowym, jonowym, oddz. hydrofobowym i czasami dzięki SS.

Struktura 4-to rzędowa:

Mówi nam o stopniu i sposobie połączenia kilku podjednostek (dotyczy białek o dużych masach cząsteczkowych). St. tą przyjmują białka w celu wypełnienia b. ważnych funkcji metabolicznych. Przykładami są hemoglobina i enzymy (syntetaza glutaminy, dehydrogenaza mleczanowa). Białka o st. 4-to rzędowej są oligomerami. St. tę stabilizują przede wszystkim SS, wiązania wodorowe i jonowe.

Najważniejsze białka z punktu widzenia metabolizmu i przetwórstwa przemysłowego:

1. Białka krwi

a) Hemoglobina - jest to białko, które występuje w erytrocytach. Stanowi 1/3 masy erytrocytów, zbudowana jest z 4 podjednostek (4 łańc. polipep.), 2 typu α i 2 typu β. Każdy z 4 łańc. polip. Połączony jest koordynacyjnie z jedną cząsteczką hemu. Połączenie jest za pośrednictwem imidazolowej reszty histydyny z udziałem 1 z 6 wiązań koordynacyjnych żelaza. Podst. funkcją hemoglobiny jest transport O₂ do wszelkich tkanek organizmu za pomocą naczyń krwionośnych. O₂ przyłącza się do jonu żelazawego hemu tworząc oxyhemoglobinę. Żelazo jest utlenowane!!!. Fe zawsze na Fe²⁺. To połączenie jest b. nietrwałe i wraz ze spadkiem stężenia O₂ rozpada się na tlen i hemoglobinę (hem wypada). Hemoglobina może połączyć się, z CO, uniemożliwiając tym samym przyłączenie się O₂. Kompleks hemoglobiny, z CO jest bardzo trwały i dlatego często następuje potworny zgon.

Inna pochodna hemoglobiny to tzw. nitrozohemoglobina powstaje w wyniku peklowania mięsa, czyli traktowania go saletrą. Zabieg ten obok konserwacji nadaje mięsu świeży wygląd i czerwoną smaczną barwę.

2. Białka mleka:

Kazeina (2,5 % w mleku krowim), laktoglobuliny i laktoalbuminy. Kazeina stanowi 75-85% puli białek mleka. Składa się z 3 frakcji (α,β i κ). Frakcje te różnią się zawartością reszt fosforanowych oraz szeregiem właściwości. Wszystkie 3 frakcje w obecności Ca²⁺ łączą się ze sobą tworząc tzw. micele koloidowe. Micela jest to kompleks fosfokazeinowapniowy. Wyst. w postaci zawiesiny. Gdy do mleka wprowadzimy kwas następuje zabranie wapnia i kazeina wytrąca się w postaci twarogu. Tak dzieje się przy samo ukwaszaniu się mleka. Ważna rola kazeiny obok serowarstwa polega na tym, że zarówno fosfor jak i wapń są niezbędne do budowy kości młodych organizmów.

Wartość odżywcza białek:

Czynnikiem decydującym o wart. odż. białek jest ich skład aminokwasowy, a zwłaszcza zawartość a. egzogennych. Białka pełnowartościowe charakteryzują się odpowiednim stosunkiem am. egzogennych do endogennych. Zapotrzebowanie organizmu w am. egzogenne zmienia się wraz z wiekiem i odpowiednio wynoszą: dla dorosłych ludzi 15-17%, dla dzieci 30%, a dla niemowląt 40-50% diety. Wśród białek o właściwym stosunku am. egzogennych do endogennych są białka jaja kurzego, białko mleka krowiego, białka soi, białka bulw ziemniaczanych.

Białka roślinne - wyroznia się części wegetatywne; albuminy globuliny histony- zlokalizowane w chloroplastach pełnią funkcje enzymatyczne i regulujące. białka zapasów- w nasionach zbóz -albuminy-w nasionach zbóż ok. 20%, rozpuszczalne w roztworach soli, pełnią funkcje enzymatyczna i regulacyjna. Białka glutenowe- występują w Zycie i pszenicy,bogate w glutaminę, znacznie rozbudowana struktura IV rzędowa. Prolamina- nasiona traw pszenicy Gluteniny- występuje w nasionach roślin jednoliściennych np. frakcja glutaminy, glutanu pszennego , zdolność rozpuszczania w rozcieńczonych kwasach. Rosliny motylkowe i oleiste . Globuliny- bialko zapasowe nasion zboz oraz nasion roslin motylkowych(występują tez w lisciach nasion) np. wicylina, legumina, bialka zapasowe w nasionach łubinu konopi wyki. Towarzysza mniewielkie ilości albuliny która pelni funkcje enzymatyczne i regulacyjne.

właściwości białek w prod spożywczych-

-Koagulacja białek mleka -kazeiny zachodząca pod wpływem enzymu podpuszczki, w wyniku działania enzymu następuje rozwarstwienie substancji białkowych oraz wody i ścięcie białek.

-Zdolność żelowania -wykorzystywana w procesie uzyskiwania galaret z użyciem np. żelatyn.

-Zdolność do uczestniczenia w przemianach glutenu -(tworzenie się siatki glutenowej). -Tworzenie się siatki glutenowej polega na wchłanianiu przez białka wody, pęcznienie cząsteczek białkowych, a następnie łączenie się ich ze sobą

-Właściwości pianotwórcze -(np. białka jaja kurzego) wykorzystywane są podczas kształtowania pożądanej tekstury wyrobów cukierniczych, w procesie napowietrzania (ubijanie). -Białka zawarte w mleku (kazeina) poddawana jest procesowi napowietrzania podczas produkcji kremu, bitej śmietany, lodów, itp.w strukturę siatkową.

-Białka są składnikiem budulcowym pokarmu uczestniczą w procesach budowy nowych tkanek i komórek oraz w procesach odbudowy tkanek i komórek zniszczonych i uszkodzonych.

-Ponadto białka wykorzystywane są przez organizm jako substancja zapasowa w przypadku wystąpienia zjawiska głodu jakościowego czy ilościowego

Białka mięsa- miozyna i aktyna, stanowią ok. 50% białek mięsa. Miozyna-ma właściwość katalizowania hydrolizy ATP. Energia wyzwalana wykorzysytwana jest głównie jako energia mechaniczna, do pracy mięsni. Jest to białko globularne, struktura parakrystaliczna m. czast. To 420kDa,wrazliwa na obecność jonów metali ciężkich. Aktyna- globularne, m. czast. To 70kDa,nie ma aktywności enzymatycznej. Najwazniejsza aktywnoscia aktyny jest zdolność do tworzenia kompleksu z mizyna. Mioglubina- 17kDa zdolność do wiązania tlenu,. Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej- w tych tkankach wystepuja białka keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzuja się znaczna odpornoscia na działania czynnikow chemicznych, enzymow proteolitycznych,mała rozpuszczalnoscia w wodzie i aktywnoscia chemiczna.

---