METABOLIZM AMINOKWASÓW

1. dostarczających do syntez jednostek jednowęglowych.

GLICYNA

- dostarcza do syntez grupy formylowe (-COH)

- bierze udział w syntezie:

• kreatyny:

1. glicyna + arginina kw. guanidynooctowy + ornityna

2. kw. guanidynooctowy --------- kreatyna frofokreatyna

• hemu

• glutationu (gl +cyc +kw. glutaminowy)

• zasad purynowych

• betain

- połączenia z:

• kw. żółciowymi

1. glicyna + kw. benzowesowy kw. hipurowy

2. gliyna + kw. fenylooctowy kw. fenaceturowy

• związkami aromatycznymi

SERYNA

- donor grupy hydroksymetylowej w syntezie glicyny

- udział w tworzeniu cysteiny (w reakcji z homocysteiną)

- przejście w kwas pirogronowy (dehydratacja i dezaminajca seryny)

- substrat w syntezie zasad azotowych wchodzących w skład fosfolipidów

- w biosyntezie sfinigozyny

METIONINA

- przejście w formylometioninę (inicjacja syntezy białka u bakterii)

- substrat do tworzenia homocysteiny (prekursor innych aminokwaów siarkowych)

- donor grupy CH₃ do syntezy - kreatyny, choliny, adrenaliny, glicylobetainy, anseryny, karnityny

- metylacja RNA w czasie jego dojrzewania

2. siarkowych

METIONINA

Po oddaniu grupy metylowej ulega przekształceniu w homocysteinę

HOMOCYSTEINA

Razem z seryą przyczynia się do powstawania homoseryny i cysteiny

CYSTEINA

- przemiana do kw. pirogronowego

- utlenienie(a) i dekarbokylacja(b) do tauryny

1. -SH w grupę sulfonową - SO₃H kw. cysteinowy

2. kw. cysteinowy tauryna (+ kw. żółciowe kw. taurocholowe)

- udział w syntezie CO₂ i cysteaminy (przez dekarbo. cysteiny)

- udział w syntezie glutationu

- redukcja do cystyny (ważny ukł. oksydacyjno-redukcyjny)

3. alaniny i treoniny

TREONINA

- tworzenie glicyny i aldehydu octowego

- substrat w tworzeniu metyloglioksalu

- udział w cyklu aminoacetonowym:

TREONINA kw. aminmasłowy metyloglioksal kw. pirogronowy acetylo Co

ALANINA

- działanie cukrotwórcze

- deaminacja do kw. pirogronowego

- β-alanina - wchodzi w skład kw. pantotenowego i dipeptydów (anseryny i karnozyny)

4. o łańcuchu rozgałęzionym

WALINA

- dekarboksylacja do izobutyloaminy

- deaminacja oksydacyjna lub transaminacja

- przekształcanie w bursztyloCoA

LEUCYNA

- deaminacja lub transaminacja: leucyna + kw. 2-oksoglutarowy kw. 2-oksoizokapronowy + kw.glutaminowy

- biosynteza kw. acetooctowego i acetylo-CoA

IZOLEUCYNA

- transaminacja: izoleucyna + kw. 2-oksoglutarowy kw. 2-okso-3-metylowalerianowy + kw. glutaminowy

- biosynteza propionylo-CoA (w bursztynylo-CoA, a ten do cyklu Krebsa) i acetylo-CoA

- zaburzenie przemian - choroba klonowa

5. jednoaminodikarboksylowych:

- dostarczają po jednej grupie NH₂ do syntezy mocznika

- dawcy gr NH₂ w rodniku transaminowym

- są cukrotwórcze

KW. GLUTAMINOWY

- synteza kw. N-acetyloglutaminowego (AGA)

- synteza glutationu

- synteza kw. 4-aminomasłowego

- w formie glutaminy udział w syntezie aminocukrów i puryn

KW. ASPARAGINOWY

- synteza puryn i pirymidyn

- synteza α- lub β-alaniny (w procesie dekarboksylacji - w zależności od odłączonej gr)

6. zasadowych

LIZYNA

- tworzenie 5-hydroksylizyny (hydroksylacja z udziałem kw. askorbinowego)

- tworzenie kadaweryny (-CO₂)

- katabolizm do glutarylo-CoA i acetylo-CoA

ARGININA

- udział w cyklu mocznikowym

- substrat do syntez kreatyny

- tworzenie agmatyny (amina - wpływa stabilizująco na rybosomy, korzystnie na biosyntezę białka)

ORNITYNA

- katabolizm do powstania semialdehydu kwasu glutaminowego (kw. glutaminowy - CO₂ putrescyna)

7. proliny i hydroksyproliny

PROLINA - występuje w kolagenie oraz białkach fibrylarnych, powstaje z kw. glutaminowego

HYDROKSYPROLINA

- prolina 4-hydroksyprolina (katalizuje: O₂, Fe³⁺, kw. askorbinowy)

8. aromatycznych

FENYLOALANINA

- substrat w syntezie tyrozyny i ubichinonu

- udział w transaminacjach

FENYLOALANINA tyrozyna DOPA

Zaburzenia przemian

● FENYLOKETONURIA - zablokowanie przemiany 1 (w moczu występują: kw. fenylopirogronowy i fenylooctowy)

● ALKAPTONURIA - zablokowanie przemiany 2

TYROZYNA

- katabolizm do kw. acetooctowego i fumarowego

- substancja do syntezy amin katecholowych i hormonów tarczycy: TYROZYNA monojodotyrozyna dijodotyrozyna

- przemiany do melaniny

9. heterocykliczne

HISTYDYNA

- przemiany do kw. glutaminowego (w procesie transaminacji lub dezaminacji) kw. 2-oksoglutarowy

- biosynteza histaminy (w procesie dekarboksylacji)

- tworzenie metylohistydyny

TRYPTOFAN

- katabolizm do acetylo-CoA

- synteza kw. nikotynowego

biosynteza hormonów indolowych (tryptamina, serotonina, melatonina)

- rozkład w jelicie grubym

- tam gdzie w trawieniu są bakterie i orzęski pojawia się produkt przemian tryptofanu - indykan (u innych zwierząt to infekcja przewodu pokarmowego i procesy gnilne w przewodzie pok. - jelito)

TRYPTOFAN kw. indolopropionowy etoloindol skatol indol indoksyl + aktywny siarczan indykan (skł. moczu)

ĆWICZENIA

METABOLIZM BIAŁEK I AMINOKWASÓW

1. oznaczanie aktywności proteolitycznej treści żołądka i dwunastnicy:

- substrat: zawiesina z gotowanego białka jaja kurzego i wody (1:5)

- wprowadzamy treść żołądkową zwykłą i zagotowaną, wodę destylowaną, HCl, Na₂CO₃, treść dwunastniczą zwykłą i zagotowaną, zawiesinę białka

- obserwujemy proces trawienia białka na podstawie zaniku zmętnienia zawiesiny białka, który zachodzi dzięki enzymom proteolitycznym (powodują hydrolizę białek, np. pepsyna, trypsyna)

2. wykrywanie mocznika

a) próba z podbromianem sodowym:

roztwór mocznika + podbromian sodu „burzenie roztworu” na skutek intensywnego wydzielania gazu

Następuje rozkład mocznika na azot, CO₂, H₂O

CO₂ wiąże się z NaOH w węglan sodowy

b) rozkład mocznika za pomocą ureazy:

roztwór mocznika + ureaza po podgrzaniu i przystawieniu papierka lakmusowego - zniebieszczenie pod wpływem wydzielania amoniaku

c) próba biuretowa

kryształki mocznika ogrzanie wydziela się amoniak

pozostała biała substancja = biuret

biuret + H₂O destylowana + NaOH + Cu SO₄ barwa fioletowa

Biuret ma wiązania peptydowe charakteryzujące peptydy i białka. Powstanie fioletowej barwy związane jest z utworzeniem soli kompleksowej na skutek koordynacyjnego połączenia miedzi z dwoma przyległymi wiązaniami peptydowymi (reakcja Piotrowskiego)

3.ilościowe oznaczenie mocznika w surowicy metodą Yatzidisa

Próba oparta na reakcji barwnej jaką daje mocznik z odczynnikiem Ehrlicha. Wykonujemy próby 0-5, B, K, kalorymetrujemy i wykreślamy krzywą wzorcową.

W surowicy znajduje się od 3,33-6,66 mmol mocznika w 1 dm³. rośnie z wiekiem, w chorobach nerek. Obniża się przy uszkodzeniach wątroby. Organizm wydala ok. 0,3 mole mocznika na dm³.

4. wykrywanie kreatyniny

a) próba Weyla:

roztwór kreatyniny + nitroprusydek sodowy + NaOH czerwone zabarwienie, po pewnym czasie blednie, po dodaniu kw. octowego zanika zupełnie

b) próba Jaffego:

roztwór kreatyniny +H₂O destylowana + kw. pikrynowy nasycony pomarańczowo-czerwone zabarwienie pikraminianu sodu

METABOLIZM PORFIRYN

5. próba pseudoperoksydazowa hemoglobiny

H₂O dest + krew + benzydyna + H₂O₂ niebieskie zabarwienie

Test na wykrywanie śladowych ilości hemoglobiny. Reakcja nie jest związana z enzymami ponieważ zagotowanie roztworu nie wpływa na wynik próby. Odczyn barwny z benzydyną daje układ hemowy hemoglobiny - żelazo

6. wykrywanie bilirubiny w surowicy krwi - odczyn van den Berga

- odczyn bezpośredni - surowica + odczynnik dwufazowy

jest dodatni jeśli w ciągu 30 sekund pojawi się czerwone lub fioletowe zabarwienie

- odczyn pośredni - surowica + etanol (po odwirowaniu dodajemy odczynnik 1 i 2)

pojawia się różowo-fioletowe zabarwienie

W warunkach prawidłowych surowica nie daje dodatniego odczynu bezpośredniego, a słaby pośredni. W surowicy do 17,1 μmol/dm³ bilirubiny

7. wykrywanie urobilinogenu w moczu

mocz + odczynnik Ehrlicha czerwone zabarwienie

Urobilinogen w wysokich stężenniach HCl kondensuje z aldehydowym odczynnikiem Ehrlicha na intensywnie czerwony barwnik

8. ilościowe oznaczanie hemoglobiny metodą Drabkina

Pod wpływem odczynnika Drabkina, który zawiera sześciocyjanożelazian potasu oraz cyjanek potasu w buforze węglanowym. Następuje przekształcenie Hb w cyjanomethemoglobinę o barwie karminowej

9. otrzymywanie roztworu hemoglobiny i oksyhemoglobiny

Roztwór hemoglobiny i oksyhemoglobiny + H₂O dest. hemolizant krwi, który dzielimy na dwie części

• wstrząsamy z powietrzem barwa jasnoczerwona na skutek łączenia się Hb z tlenem z powietrza (Hb-O₂)

• +(NH₄)₂S następuje odtlenowanie Hb - barwa ciemniejsza wstrząśnięcie - barwa jaśniejsza - ponowne utlenowanie

METABOLIZM ZASAD PURYNOWYCH I PIRYMIDYNOWYCH

10. próba na kwas fosforowy

Hydrolizat + wodorotlenek amonu + HNO₃ + molibden amonu + ogrzewanie pojawia się żółty osad fosforomolibdenu amonu

11. wykrywanie zasad purynowych z amoniakalnym roztworem srebra

hydrolizat kw. nukleinowego + NH₄OH + AgNO₃ biały, kłaczkowaty osad z połączenia Ag⁺ z purynami, głównie z adenina i guaniną

12. badanie rozpuszczalności kw. moczowego

kryształki kw. moczowego + H₂O dest + podgrzanie + 0,1 M NaOH roztwór moczanu dwusodowego

• roztwór moczanu dwusodowego + HCl wytrąca się trudno rozp kw. moczowy

• roztwór moczanu dwusodowego + chlorek amonu nierozpuszczalny w H₂O moczan amonowy

13. badanie właściwości redukujących kw. moczowego

kryształy kw. moczowego + 0,1 M NaOH + 0,1% KMnO₄ odbarwienie roztworu

14. redukcja odczynnika Fehlinga

roztwór moczanu dwusodowego + odczynnik Fehlinga I i II wytrąca się biały osad moczanu miedzi, a po podgrzaniu czerwony osad tlenku miedziawego.

15. próba Schiffa

kryształy kwasu moczowego + węglan sodowy + AgNO₃ wytrącanie srebra metalicznego

16. próba mureksydowa

kryształy kw. moczowego + stęż. HNO₃ + ogrzewanie żółto-czerwony osad

Z jednej strony na osad skraplamy 2M NH₄OH zabarwienie purpurowe (powstaje mureksyd)

Z drugiej strony wprowadzamy NaOH zabarwienie niebiesko-fioletowe.

METABOLIZM PORFIRYN

- profiny - układ 4 pierścieni połączonych grupami metinowymi (=CH-)

- porfiryny - układ porfinowy z podstawionymi rodnikami alifatycznymi lub resztami niższych kw. karboksylowych, wolnymi atomami wodoru

- hem - żelazoporfirylo: 4 rodniki CH₃, 2 rodniki winylowe (-CH=CH₂), 2 reszty kw. propionowego (kompleks chelatowy z żelazem; 2Fe²⁺- ferrohem w czynnych hemoglobinach, Fe³⁺- ferrihem)

biosynteza hemu:

- glicyna (dawca atomów azotu)

- bursztynylo-CoA (dawca atomów węgla)

- początek w mitochondriach (wytwarzanie α-aminolewulinianu)

wytwarzanie α-aminolewulinianu

glicyna + bursztynylo-CoA kw. 2-amino-3-oksoadypinowy kw. δ-aminolewulinowy

- później w cytoplazmie tworzenie porfobilirigenu

2x δ-aminolewulinowy (przy udziale syntazy porfobilinogenu) porfobilinogen

- synteza uroporfirynogenu

porfobilinogen(przy udziale syntazy uroporfirynogenu) uroporfirynogen I + uroporfirynogen II

- powstawanie hemu - z 4 czasteczek porfobilinogenu

uroporfirynogen III (uroporfirynogenaza dekarboksylowa) koproporfiryna III (oksydaza koproporfirynowa III) protoporfirynogen IX (oksydaza protoporfirynowa IX) protoporfiryna IX (syntaza hemowa) HEM

katabolizm hemu

-synteza bilirubiny

hem(oksygenaza hemu) biliwerdyna* (reduktaza biliwerdyny) bilirubina*

* - barwniki żółciowe

- wychwyt bilirubiny w watrobie

bilirubina + kw. glukuronowy (transferaza DPGA) z żółcią do dwunastnicy

- tworzenie urobiliny, urobilinogenu, sterkobilinogenu w przewodzie pokarmowym

bilirubina (enzymy mikroflory) urobilinogen (z moczem) (utlenienie) urobilina (z kałem).

bilirubina sterkobilinogen (utlenianie) sterkobilina (z kałem)

METABOLIZM BIAŁEK I AMINOKWASÓW

1. BILANS AZOTOWY

- aminokwasy endo i egzogeniczne

- aminokw. pokarmowe mogą być w pełni wykorzystane gdy komplet tych związków będzie we właściwych proporcjach i ilościach

- „prawo minimum” - przebieg procesów metabolicznych zależy od najmniejszej ilości niezbędnego składnika pokarmowego

- białko pełnowartościowe - zawiera wszystkie aminokwasy w odpowiedniej ilości oraz proporcji np. mleko matki

- białko niepełnowatrościowe - nie zawiera w ogóle jednego lub kilku aminokwasów np. białko kukurydzy

Całe białko org. (rozpad białka 120-180 gr/dzień) aminokwasy ponowne wykorzystanie do syntezy 90-170 gr.

Katabolizm (30-40 gr/dzień aminokwasów)

- bilans azotowy zerowy - ilość pobranego i wydalonego azotu zrównoważona

- bilans azotowy dodatni - młode org. w okresie wzrostu, samice ciężarne i karmiące, zwierzęta w okresie rekonwalescencji.

2. TRAWIENIE I WCHŁANIANIE BIAŁEK I AMINOKWASÓW

ENZYMY - HYDROLAZY

- hydrolazy peptydylo-peptydowe - działają wewnątrz łańcucha np. pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, papaina

- hydrolazy peptydylo-aminokwasów - odszczepiają aminokwas z wolną grupą karboksylową

- hydrolazy α-aminoacylopeptydów - odszczepiają wolny aminokwas z wolną grupą aminową

- hydrolazy dipeptydów - trawią dipeptydy do aminokwasów

endopeptydazy:

- pepsyna

• w żołądku, proenzym - pepsynogen atywowany przez odłączenie 44 aminokwasów on N-końca białka enzymatycznego (odsłonięcie miejsca katalitycznego)

• funkcja - rozszczepienie wiązań peptydowych wewnątrz cząsteczki utworzonych przez aminokwasy aromatyczne - fenyloalaninę i ferozynę z innymi aminokwasami oraz między leucyną a kwasem glutaminowym

- trypsyna

• w jelicie cienkim, środowisko alkaiczne, proenzym - trypsynogen (trzustka) aktywowany przez enteroleinazę - odcięcie heksapeptydu, w miejscu katalitycznym - seryna

• funkcja - hydrolizuje wiuązania peptydowe, utworzone przez grupy karboksylowe lizyny i argininy z innymi aminokwasami

- hymotrypsyny A i B

• proenzym - hemotrypsynogen aktywowany dzięki trypsynie

• hydrolizują wiązania peptydowe utworzone przez gr karboksylowe aminokwasów aromatycznych - fenyloalaniny, tyrozyny z innymi aminokwasami

- trombia

• pH 7,4; osocze krwi

- papina

• pH 5-5,6; owoce drzewa malonowego

- podpuszczka

• pH 3-3,5; żołądek

- enteropeptydaza

• wydzielana przez błonę śluzową jelita; aktywuje trypsynogen

egzopeptydazy

- karboksypeptydazy - wydzielane przez trzustkę; odrywają wolne aminokwasy od końca z wolną grupą -COOH

- aminopeptydazy - przez śluzówkę jelita; od końca z wolną grupą -NH₂; powstaje dipeptyd.

- dipeptydazy - hydrolizują dipeptydy (wysoka specyficzność substratowa)

WCHŁANIANIE:

W jelicie cienkim - transport aktywny (najszybciej cysteina; najwolniej kw. asparaginowy i glutaminowy). U młodych ssaków bezpośrednio po urodzeniu - na drodze pinocytozy wchłanianie białek odpornościowych z siary. U przeżuwaczy - trawienie białka w żwaczu uwalnia aminokwasy - mogą ulegać dezaminacji i dekarboksylacji.

3. REAKCJE AMINOKWASÓW ZWIĄZANE Z GR NH₂

- N-acetylacja - wprowadzenie gr 2C

walina walina - N-acetylowana

- metylacja

glicyna + CH₃ metyloglicyna + 2CH₃ glicylobetaina

- formylacja - wprowadzenie gr 1C

metionina N-formylometionina (start syntezy białka)

- utlenianie części rodnikowych

fenyloalanina + O₂ tyrozyna

prolina + O₂ 4-hydroksyprolina (iminokwas)

lizyna + O₂ 5-hydroksyprolina + H₂O

- oksygenacja - utlenianie tlenem atmosferycznym z rozerwaniem pierścienia

tryptofan + O₂ formylokinureina

- izomeryzacja

kw. glutaminowy kw. metyloasparaginowy

- aminokwasy łączą się ze związkami toksycznymi, które później usuwane są bez problemu

glicyna + kw. benzoesowy kw. hipurowy

glicyna + kw. fenylooctowy kw. fenoacetruowy

4. DEZAMINACJA

- we wszystkich kom organizmu, ale ze szczególnym natężeniem w nerkach i w wątrobie

- pozbawienie aminokwasu grupy aminowej

- rodzaje deaminacji:

• dezaminacja oksydacyjna: (aminokwas iminokwas 2-oksokwas + NH₃); np. kw. glutaminowy kw. iminoglutarowy kw. 2-oksoglutarowy + NH₃.

• dezaminacja redukcyjna (aminokwas kw. nasycony + NH₃)

• dezaminacja desaturacyjna (aminokwas kw. nienasyciny + NH₃)

• dezaminacja hydrolityczna (aminokwas hydroksykwas + NH₃)

• dezaminacja typu Sticklenda (aminokwas1 + aminokwas2 (1- utlenia się, 2- redukuje się) kw. nasycony + oksokwas + 2 NH₃)

5. TRANSAMINACJA

- przeniesienie z aminokwasu gr amidowej na oksokwas bez wydzielenia amoniaku

- katalizatory to transaminazy

- przykłady transaminacji:

• pirogronian + 2-aminokwas ketokwas + alanina

• 2-oksoglutaran + 2-aminokwas 2-glutaminian + 2-oksokwas

• kw. asparaginowy + 2-oksoglutarowy kw. szczawiooctowy + kw. glutaminowy

6. TRANSDEAMINACJA

- sprzęgnięcie dezaminacji z transaminacją

- aminokwas przekazuje swoją gr aminową na kw. 2-oksoglutarowy (transaminacja), a następnie kw. glutaminowy pod wpływem dehydrogenazy glutaminianowej ulega dezaminacji z wydzieleniem NH₃

7. DEKARBOKSYLACJA AMINOKWASÓW

- produktami: aminy pierwszorzędowe

- aminy biogenne: hormony, składniki ważnych związków, składniki błon organelli:

• monoaminy I-rzędowe - powstają z dekarboksylacji aminokwasów obojętnych

• diaminy I-rzędowe - powstają z dekarboksylacji aminokwasów zasadowych

• obojętne β- lub γ-aminokwasy - powstają z dekarboksylacji aminokwasów kwaśnych

- przykłady dekarbokylacji:

lizyna - CO₂ kadaweryna (utrzymuje str. kwasu)

metionina - CO₂ spermidyna (stabilizacja i upakowanie DNA), spermina (stabiliz i czynności rybosomów w nasieniu)

seryna - CO₂ etanoloamina (fosfolipid)

treonina - CO₂ propandoamina (w wit B12)

kw. glutaminowy - CO₂ kw. 8-aminomasłowy (w mózgu)

kw. asparaginowy - CO₂ β-alanina

upteina - CO₂ upteamina

ornityna - CO₂ putrescyna

arginina - CO₂ agmatyna

- aminy katechylowe (z aminokwasów aromatycznych)

tyrozyna - CO₂ tyramina (skurcz macicy)

tyrozyna 3,4-dihydroksyfenyloalanina - CO₂ DOPA noradrenalina adrenalina (brak - choroba Parkinsona)

- aminy imidazolowe

histydyna - CO₂ histamina (hormon tkankowy, mediator, uczulenie)

- aminy idolowe

tryptofan - CO₂ tryptamina

tryptofan 5-hydroksytryptofan - CO₂ serotonina melatonina (hormon tkankowy)

8. JONY AMONOWE

- wiązanie szkodliwego amoniaku:

• synteza kw. glutaminowego

kw. 2-oksoglutarowy + NH₃ (dehydrogenaza glutaminianowa) kw. glutaminowy + H₂O

• synteza glutaminy

kw. glytaminowy + NH₃ (syntetaza glutaminowa) glutamina

Glutamina - w postaci tego amidu NH₃ transportowane jest przez krew i łatwo przenika do kom. NH₃ włączany do biosyntezy zasad purynowych i pirymidynowych, aminocukrów

• synteza karbamoilofosforanu (jest go dużo w wątrobie i nerkach)

(aktywacja CO₂) CO₂+ NH₃ ( H₂O, AGA, Mg²⁺) karbamoilofosforan ( do syntezy zasad pirymidynowych)

- wydalanie jonów amonowych

• zwierzęta amonioteliczne - wydalają NH₃ (usuwany bezpośrednio do środowiska wodnego, gdzie z ogromną łatwością dyfunduje)

• zwierzęta ureoteliczne - wydalają mocznik (dobrze rozp w wodzie, usuwany w postaci jej roztworu - kręgowce lądowe z wyjątkiem gadów i ptaków)

• zwierzęta urykoteliczne - wydalają kw. moczowy

9. CYKL MOCZNIKOWY

- mocznik jest syntetyzowany z N₂ i CO₂ (w wątrobie i nerkach)

- aminokwasy ulegają dekarboksylacji i dezaminacji - stąd składniki do: cyklu Krebsa małego, cyklu mocznikowego, cyklu ornitynowego

- przemiana energetycznie deficytowa

SCHEMAT:

1. CO₂ + NH₃ ( syntetaza karbamoilofosforanowa, 2ATP, H₂O, Mg²⁺, AGA) karbamoilofosforan

2. karbamoilofosforan + ornityna (transferaza karbamoilofosforanowa) cytrulina

3. cytrulina + kw. asparaginowy (ATP, syntetaza argininobursztynianowa) kw. argininobursztynowy

4. kw. argininobursztynowy (liaza) arginina + kw. fumarowy (ten ostatni do cyklu Krebsa)

5. arginina (arginaza) ornityna + izomocznik mocznik (dwuaminoketon)

- proces wymaga dostarczenia 3 ATP

- jedna gr NH₂ dezaminacja kw glutaminowego; druga gr NH₂ z kw. asparaginowego

- mocznik ulega filtracji w nerkach, ale jego część jest z powrotem wchłaniania w kanalikach

CH3

1

2

mealnina

adrenalina

noradrenalina

---