OBOWIĄZUJĄCY ZAKRES MATERIAŁU DO ĆWICZEŃ Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW
II ROKU OAM
Aminokwasy i peptydy
Budowa, właściwości i podział aminokwasów.
Występowanie aminokwasów i rola biologiczna.
Aminokwasy egzo- i endogenne.
Przemiany metaboliczne aminokwasów w organizmie; oksydacyjna deaminacja i cykl mocznikowy; losy szkieletów węglowych aminokwasów, aminokwasy ketogenne i glukogenne.
Aminokwasy nie występujące w białkach i naturalne pochodne aminokwasów - przykłady, rola biologiczna. Homocysteina.
Peptydy - definicja, zasady nazewnictwa, charakterystyka ugrupowania peptydowego. Przykłady peptydów naturalnych. Glutation - budowa i rola biologiczna.
Białka
Rola białek w organizmach żywych. Białka fibrylarne i globularne
Budowa przestrzenna białek, poziomy ich organizacji. Struktura α-heliks, struktura pofałdowanej kartki (forma β), β-zakręty - charakterystyka, rodzaje, przykłady. Pojęcie domen białkowych.
Fałdowanie białek. Priony.
Posttranslacyjna modyfikacja peptydów i białek - wpływ na funkcje białek, przykłady.
Budowa i cechy charakterystyczne wybranych białek - kolagen, mioglobina, fibroina jedwabiu, keratyna.
Procesy wysalania, denaturacji i hydrolizy białek. Metody odbiałczania materiału biologicznego.
Metody ilościowego oznaczania białek.
Enzymy
Klasyfikacja i nomenklatura enzymów. Klasy EC i przykłady enzymów z każdej z klas; rodzaje reakcji przeprowadzanych przez enzymy; kinazy białkowe.
Mechanizm i specyficzność katalizy enzymatycznej. Warunki reakcji enzymatycznych. Wpływ różnych czynników fizycznych i chemicznych na procesy enzymatyczne.
Budowa i właściwości enzymów i centrum aktywnego enzymu. Niebiałkowe cząsteczki o właściwościach bio-katalitycznych (abzymy i rybozymy).
Pojęcie aktywności enzymatycznej. Jednostki aktywności i ich pochodne, aktywność właściwa. Sposoby oceny jakościowej i ilościowej preparatów enzymatycznych.
Czynniki modulujące aktywność enzymatyczną - inhibitory i aktywatory enzymów - przykłady, zastosowania; wpływ pH, temperatury, jonów, promieniowania na aktywność enzymów. Przykłady enzymów działających w ekstremalnych warunkach.
Sposoby regulacji procesów enzymatycznych w organizmach żywych - regulacja poziomu enzymu na etapie transkrypcji, translacji, modyfikacji potranslacyjnych.
Zastosowania enzymów jako celu oddziaływania czynników terapeutycznych i jako leków.
Kinetyka enzymatyczna
Model kinetyki Michaelisa-Menten. Pojęcie stałej Michaelisa i szybkości maksymalnej.
Zjawisko inhibicji enzymów - rodzaje inhibitorów i ich wpływ na parametry kinetyczne reakcji enzymatycznej.
Definicja i zastosowanie pojęcia IC50. Zastosowania inhibitorów enzymatycznych w farmakoterapii. Analogi substratów enzymów.
Pojęcie holoenzymu, apoenzymu, koenzymu i grupy prostetycznej. Różnice pomiędzy koenzymem a grupą prostetyczną. Przykłady.
Zjawisko allosterii wśród białek, kinetyka allosteryczna, modulatory allosteryczne, przykłady białek allosterycznych. Białka transportowe, jako przykład białek allosterycznych.
Koenzymy i grupy prostetyczne. Przemiany chemiczne koenzymów i grup prostetycznych podczas reakcji enzymatycznych.
Witaminy - ich budowa i rola w formowaniu koenzymów, grup prostetycznych i reakcjach enzymatycznych.
Węglowodany
Budowa i podział węglowodanów. Ich rola biologiczna. Wiązanie glikozydowe.
Cukry proste w procesach metabolicznych: glikoliza, glukoneogeneza, glikogenoliza, glikogenogeneza, szlak pentozofosforanowy- rola i kluczowe metabolity.
Glikozaminoglikany i ich rola.
Polisacharydy - homoglikany, heteroglikany. Funkcje w organizmach żywych, budowa i występowanie (dekstran, skrobia, celuloza, glikogen).
Przykłady zastosowań farmakologicznych węglowodanów i pochodnych (np. siarczan glukozoaminy, siarczan chondroityny, heparyna kwas hialuronowy, kwas alginowy).
Kwasy nukleinowe
Katabolizm zasad pochodnych purynowych i pirymidynowych. Kwas moczowy i jego rola w organizmie.
Biochemiczne znaczenie fosforanów nukleotydów (ATP, ADP, AMP, CTP, GTP, IMP, FAD, NAD+, CoA).
Struktura i rodzaje kwasów nukleinowych. Temperatura topnienia DNA.
DNA jądrowy i mitochondrialny. Topologia (organizacja) DNA jądrowego. Histony. Gyrazy i topoizomerazy.
RNA - budowa i funkcja. Pojęcie kodu genetycznego i jego cechy.
Rodzaje mutacji. Czynniki mutagenne. Test Amesa.
Lipidy
Podział, budowa chemiczna i funkcje biologiczne lipidów prostych i złożonych.
Właściwości fizykochemiczne lipidów. Zachowanie tłuszczy hydrofobowych i amfifilowych w roztworach wodnych. Micele i liposomy.
Budowa chemiczna kwasów jedno- i wielonienasyconych i możliwości ich syntezy w organizmie. Liczba Ω. Niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe.
Przemiany metaboliczne lipidów: synteza kwasów tłuszczowych (substraty, lokalizacja wewnątrzkomórkowa, główne etapy, kompleks syntazy KT), β-oksydacja (lokalizacja wewnątrzkomórkowa, główne etapy, rola karnityny).
Synteza izoprenu i poliizoprenoidów. Koenzym Q. Kluczowe etapy syntezy cholesterolu. Cholesterol jako substrat do syntezy kwasów żółciowych i hormonów sterydowych.
Interpretacja norm laboratoryjnych dla stężenia triacylogliceroli i cholesterolu (całkowitego, HDL, LDL) w krwi.
RFT
Budowa i rola błon komórkowych.
Powstawanie, rodzaje i działanie biologiczne reaktywnych form tlenu.
System obrony antyoksydacyjnej ustroju. Antyoksydanty nieenzymatyczne i enzymatyczne.
Peroksydacja lipidów błonowych, białek i kwasów nukleinowych (mechanizm i skutki).
Erytrocyty - powiązanie przemian glukozy z mechanizmami obrony przeciw RFT.
Terapia fotodynamiczna (definicja i zastosowanie).
LITERATURA
W. Baer-Dubowska Wykłady z biochemii dla studentów Farmacji
Ćwiczenia z biochemii skrypt dla studentów farmacji pod red. W. Baer- Dubowskiej i M. Cichockiego, Poznań 2007
R. K Murray i wsp., Biochemia Harpera, Wydawnictwo PZWL, ostatnie wydawanie
J.M. Berg, JL. Tomoczko, L. Stryer Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN ostanie wydanie
L. Kłyszejko-Stefanowicz, Ćwiczenia z biochemii Wydawnictwo Naukowe PWN 1999
A. Dembińska-Kieć, J. W. Naskalski, Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej, Elsevier Urban & Partner , Wrocław 2010