09. Witamina A - źródła, formy aktywne i ich wzajemne przemiany, retinal - budowa, synteza endogenna, udział w cyklu wzrokowym.?
10. Witamina B6 - budowa i funkcje, reakcje w których uczestniczy, przyczyny niedoboru, diagnostyka niedoboru
11. Hiperhomocysteinemia - defekty i opisać związek z witaminami, spowodowana brakiem/niedoborem witamin, omów mechanizmy biochemiczne, przyczyny, skutki
12. UTP i jego pochodne - funkcje, przykłady reakcji
13. Glutation - funkcje, przykłady reakcji
14. Witamina K - budowa, funkcje
15. Żelazo - opisać białka wiążące i magazynujące żelazo i ich znaczenie w diagnostyce
16. Selen - funkcje, białka biorące udział w jego metabolizmie
Termin I 2011/2012
Biała:
1. cAMP-synteza, przyklady reakcji
2. zaleznosc miedzy kw foliowym i wit b12
3. paps- budowa, synteza, funkcje, podaj pełną nazwę, znaczenie biochemiczne i reakcje w których uczestniczy
4.wit pp-budowa, funkcje biochemiczne, występowanie
5.wchlanianie zelaza do enterocytu
6.jod - bialka uczestniczace w metabolizmie jodu, funkcje
7. antywitaminy kwasu foliowego-przyklady, mechanizm dzialania
8. witamina F-budowa, funkcje, źródła, działanie?
Niebieska:
1. antywitaminy wit. K - przykłady i mechanizm działania
2. zależność metaboliczna B12 i foliowego
3. cGMP - synteza i funkcje
4. S-adenozylometionina - funkcje i reakcje
5. cynk - mechaizm wchłaniania i funkcje
6. wit. B2 - budowa i funkcje
7. metabolizm żelaza w makrofagu
8. wit. E - budowa i funkcje
pytania z witamin dla tych co nie mają WLK etc z archiwum
termin
2. test optyczny złożony - "baaaardzo dokładnie"
3. wit.B12 hmm coś z oceną laboratoryjną i kliniczną
4. 1 - hydroksylaza, 25(OH)-D3
iiiiiiiii:
6. białka mitochondrialne biorące udział w przemianach z Fe.? WTF????!
mitoferryna - transport Fe do mitochondrium - 1pkt
ferrochelataza - wbudowywanie Fe do hemu - 1pkt
LFLVCR, Brcp/Abcg2 - eksportery hemu - 1pkt
II termin
1) Pochodne jednowęglowe kwasu foliowego - źródła i wykorzystanie
2) Inhibitory biosyntezy hormonów tarczycy - działanie, miejsce uchwytu, zastosowanie
3) Kwas pantotenowy, pantoteina, kwas pantoinowy - wzajemne zależności między związkami i funkcje w organizmie. struktura chemiczna, budowa
4) Koenzymy peptydowe - budowa chemiczna, synteza, przykładowe reakcje
5) ATP jako koenzym - rola w metabolizmie, przykładowe reakcje
III termin
2. Fluor. Funkcje w organizmie, skutki i przyczyny nadmiernej jego podaży, funkcje biochemiczne i źródła .
1. Wpływ jodków na komórkę pęcherzykową tarczycy, metabolizm, mechanizmy enzymy, in zwiazki biorace w nim udzial (jodki)
2. Oksydacyjna dekarboksylacja alfa-ketokwasów + charakterystyka koenzymów biorących udział w tym procesie
4. Witamina P - budowa, występowanie, rola biochemiczna, co powoduje niedobór, funkcje, sktki, przyczyny niedoboru
5. Witamina B12 - pasaż w przewodzie pokarmowym, funkcje biochemiczne, przyczyny niedoboru, budowa, wystepowanie, droga od spozycia do wchlaniania, metody diagnostyczne;
6. TIBC - definicja, zasada metody, ?przydatność diagnostyczna?
ODP PYTANIE 2
-Przede wszystkim hemoglobina - przenoszenie tlenu
-Hemowe grupy prostetyczne stanowią centrum katalityczne: oksydazy cytochromowej(odbiera elektrony i przenosi je na tlen, izoenzym mitochondrialny), peroksydazy(utlenianie szkodliwego nadlenku wodoru przy udziale substratu np.glutationu), katalazy(rozkład nadtlenku wodoru), cytochromów P; monoksygenaza - metablizm ksenobiotyków.
-Budowa w mega skrócie:koenzymy o układzie porfirynowym, zbudowanym z 4 pierścieni pirolowych, które łączą się za pomocą atomów azotu z żelazem znajdującym się w centrum
2.) ATP - metabolizm, reakcje;
6.) Antywitaminy K + mechanizm inhibicji; wit. K - skutki i przyczyny niedoboru; cykl wit. K;
7.) Wit B1 - budowa, funkcje, skutki i przyczyny niedoboru;
8.) Wit. D - efektory, wchłanianie, regulacja przemian metabolicznych wit. D;
9.) Kwas foliowy + test FIGLU;
12.) Wit. H;
16.) Antywitaminy - definicja, zastosowanie jako leki;
18.) Koenzymy dehydrogenazy pirogronianowej;
1.Pirofosforan tiaminy
2.NAD
3.FAD
4.koenzym A (pochodna kwasu pantotenowego)
5.utleniona forma amidu kwasu liponowego
20.) Wit. C;
21.) Kwas liponowy, forma zredukowana i utleniona;
22.) Kwas retinowy; metabolizm funkacja zrodla dla organizmu
23.) Koenzymy metylujace;
24.) Beta - karoten;
28.) DPT - funkcja biochemiczna;
29.) Biosynteza melatoniny (ponoć błąd)
30.) Energetyka cyklu gamma - glutaminowego;
I termin 2008/09
2. Zelazo w zwiazkach hemowych
4. test shillinga zasada metody zastosowanie
5. metylenotetrahydrofolian, metenylotertrahydrofolian, formylotetrahydrofolian, formiminotetrahydrofolian przenoszone rodniki (wzory chem ), funkcja w organizmie
II termin 2008/09
3) Antywitaminy K - przedstawiciele, punkt uchwytu ich działania, konsekwencje ich działania i ich diagnostyka
Pytania z III Terminu :
1. FAD
3. Hiperwitaminoza D
Pułapka kwasu foliowego: Homocysteina przekształcana jest do metioniny w wyniku działania syntazy metioninowej (enzymu zależnego od witaminy B12). Żeby powstała ta metionina trzeba dodać grupę metylową i donorem tej grupy jest metylotetrahydrofolian który jak ją odda to powstaje z niego tetrahydrofolian (czyli aktywna forma kwasu foliowego).
Czyli jak nie ma witaminy B12 to reakcja nie zajdzie i kwas foliowy pomimo że będzie dostarczany to nie będzie mógł przejść w forme aktywną czyli nie będzie pełnił swoich funkcji